Clase de cadenas pesadas que se hallan en la INMUNOGLOBULINA M. Tienen un peso molecular aproximado de 72 kD y contienen unos 57 residuos de aminoácidos ordenados en cinco dominios y con más ramas de oligosacáridas y mayor contenido de carbohidrato que las cadenas pesadas de la INMUNOGLOBULINA G.

Subunidad múltiple de proteinas con función en la INMUNIDAD. Son producidas por los LINFOCITOS B desde los GENES DE INMUNOGLOBULINAS. Están compuestas de dos cadenas pesadas (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA) y dos ligeras (CADENAS LIGERAS DE INMUNOGLOBULINA), con cadenas de polipéptidos complementarias adicionales, dependiendo de sus isoformas. Las isoformas incluyen formas monoméricas y poliméricas y formas transmembrana (RECEPTORES DEL ANTÍGENO DE LA CÉLULA B)o formas secretadas (ANTICUERPOS). Según la secuencia de aminoácidos de sus cadenas pesadas se dividen en cinco clases (INMUNOGLOBULINA A, INMUNOGLOBULINA D, INMUNOGLOBULINA E, INMUNOGLOBULINA G e INMUNOGLOBULINA M) y varias subclases.

Principal clase de isotipo de inmunoglobulina en el suero humano normal. Existen algunas subclases del isotipo de IgG, como por ejemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.

Representa el 15-20 por ciento de las inmunoglobulinas de suero humano, sobre todo como el polímero de cadena 4 en seres humanos o en otros mamíferos dímero. La IgA secretora (INMUNOGLOBULINA A SECRETORA) es la inmunoglobulina principal en las secreciones.

Clase de inmunoglobulina que lleva cadenas mu (CADENAS MU DE INMUNOGLOBULINA). La IgM puede fijar las PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO. La designación IgM se escogió por su alto peso molecular y originalmente se llamaba macroglobulina.

Las cadenas polipeptídicas mas largas de las inmunoglobulinas. Contienen 450 a 600 residuos de aminoácidos por cadena y tienen pesos moleculares de 51-72 kDa.

Preparados de inmunoglobulinas que se usan en infusión intravenosa, que contienen principalmente INMUNOGLOBULINA G. Se emplean para tratar distintas enfermedades asociadas con niveles reducidos o anormales de inmunoglobulina, incluyendo el SIDA pediátrico, HIPERGAMMAGLOBULINEMIA primaria, INMUNODEFICIENCIA COMBINADA SEVERA, infecciones por CITOMEGALOVIRUS en receptores de trasplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÓNICA, síndrome de Kawasaki, infecciones en recién nacidos y PÚRPURA TROMBOCITOPÉNICA IDIOPÁTICA.

Genes que codifican las subunidades diferentes de las INMUNOGLOBULINAS, por ejemplo los GENES DE LAS CADENAS LIGERAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS y los GENES DE LAS CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS. Estos genes están presente como segmentos en las células germinales. Los genes completos se forman cuando los segmentos son barajados y reunidos (REORDENAMIENTO GÉNICO DE LINFOCITO B) durante la maduración de los LINFOCITOS B. Los segmentos génicos de los genes germinales de cadena ligera y pesada se simbolizan por V (variable), J (de joining, en inglés o unidos)y C (constante). Los genes germinales de cadena pesada tienen un segmento adicional D (diversidad).

Cadenas de polipéptidos constituídas por 211 a 217 residuos de aminoácidos, que tienen un peso molecular aproximado de 22 kD. Hay dos tipos principales de cadenas ligeras, la kappa y la lambda. Dos cadenas ligeras Ig y dos cadenas pesadas Ig (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA)forman una molécula de inmunoglobulina.

Uno de los tipos de cadenas ligeras de las inmunoglobulinas, con un peso molecular aproximado de 22 kDa.

Inmunoglobulina asociada con MASTOCITOS. Una sobreexpresión ha sido asociada con hipersensibilidad alérgica (HIPERSENSIBILIDAD INMEDIATA).

Principal inmunoglobulina encontrada en las secreciones exocrinas como la leche, mucina respiratoria e intestinal, saliva y lágrimas. La molécula completa (alrededor de 400 kD) está compuesta por dos unidades de INMUNOGLOBULINA A de cuatro cadenas, un COMPONENTE SECRETORIO y una cadena J (CADENAS J DE INMUNOGLOBULINA).

Aquella región de la molécula de inmunoglobulina que varía en su secuencia y composición de aminoácidos que constituye el sitio de enlace para el antígeno específico. Esta ubicada en el terminal N del fragmento Fab de la inmunoglobulina. Incluye regiones hipervariables (REGIONES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIEDAD) y regiones marco.

Clases de inmunoglobulinas que se encuentran en cualquier especie de animales. En hombres hay nueve clases que migran en cinco grupos diferentes en la electroforesis; cada una está constituida de dos cadenas proteicas ligeras y dos pesadas, y cada grupo tiene propiedades estructurales y funcionales que lo distinguen.

Uno de los tipos de subunidades de cadena ligera de las inmunoglobulinas, con un peso molecular aproximado de 22 kDa.

Inmunoglobulina que representa menos del 1 por ciento de las inmunoglobulinas plasmáticas. Se encuentra en la membrana de muchos LINFOCITOS B circulantes.

Ámbitos de las moléculas de inmunoglobulina que son invariables en su secuencia aminoácida en cualquier clase o subclase de inmunoglobulina. Confiere las funciones biológicas y estructurales a las inmunoglobulinas. Cada una de las cadenas ligeras o ambas y las cadenas pesadas comprenden la mitad del final C del fragmento Fab y dos o tres de ellos componen el resto de las cadenas pesadas (todo el fragmento Fc).

Fragmentos cristalizables compuestos por las mitades de las terminales carboxilo de ambas CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA, enlazadas entre sí por enlaces disulfuro. Los fragmentos Fc contienen las partes del terminal carboxilo de las regiones constantes de la cadena pesada que son responsables de las funciones efectoras de una inmunoglobulina (fijación del complemento, unión a la membrana celular vía RECEPTORES FC y trasporte placentario). Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.

Células linfoides relacionadas con la inmunidad humoral. Son células de vida corta semejantes a los linfocitos derivados de la bursa de las aves en su producción de inmunoglobulinas al ser estimuladas adecuadamente.

Reordenamiento génico del linfocito B que conduce a una sustitución del tipo de región constante de cadena pesada que se expresa. Esto permite que la respuesta efectora cambie mientras que la especificidad de unión del antígeno (región variable) se mantiene igual. La mayoría de los cambios de clase ocurre por un evento de recombinación del ADN, pero también puede tener lugar a nivel del procesamiento del ARN.

Cadenas pesadas de INMUNOGLOBULINA G, con un peso molecular aproximado de 51 kDa. Contienen unos 450 residuos de aminoácidos ordenados en cuatro dominios y un componente oligosacárido enlazado covalentemente a la región constante del fragmento Fc. Las subclases de la cadena pesada gamma (por ejemplo, gamma 1, gamma 2a y gamma 2b) de las subclases del isotipo de la INMUNOGLOBULINA G (IgG1, IgG2A e IgG2B), parecen mas parecidas entre sí que las cadenas pesadas de las otras INMUNOGLOBULINAS ISOTIPOS.

Fragmentos de unión univalentes de antígeno, compuestos por una CADENA LIGERA DE INMUNOGLOBULINAS entera y el amino terminal de una de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA de la región media, unidas entre sí mediante uniones disulfuro. Los Fab contienen las regiones variables de la molécula de inmunoglobulina, que son parte del sitio de unión a antígeno y las primeras regiones constantes. Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.

Un péptido de 15 kDa "de unión" que forma una de las uniones entre monómeros de INMUNOGLOBULINA A o INMUNOGLOBULINA M en la formación de inmunoglobulinas poliméricas. Hay una cadena J por un dímero IgA o un pentámero IgM. También está implicado en la unión de las inmunoglobulinas poliméricas a los RECEPTORES DE INMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, necesario para su transcitosis en la luz. Se distingue de la REGIÓN DE UNIÓN DE LA INMUNOGLOBULINA, que es parte de la REGIÓN VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA de las cadenas ligeras y pesadas de la inmunoglobulina.

Moléculas parciales de inmunoglobulinas que proceden de la división selectiva por enzimas proteolíticas o son generadas por técnicas de INGENIERÍA DE PROTEINAS.

Variantes alélicas de las CADENAS LIGERAS DE INBMUNOGLOBULINA o CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA, codificadas por los ALELOS de los GENES DE INMUNOGLOBULINAS.

Receptores Fc especializados (RECEPTORES, FC) para inmunoglobulinas poliméricas, que median la transcitosis de IgA e IgM polimérico en las secreciones externas. Se encuentran en la superficie de las células epiteliales y de los hepatocitos. Luego de la unión a la IgA, el complejo ligando-receptor sufre endocitosis, transporte por vesículas, y secreción en la luz por exocitosis. Antes de su liberación, la parte del receptor (COMPONENTE SECRETOR) que se une a la IgA es separado proteolíticamente de su porción transmembranal.

Segmento de cadenas pesadas de inmunoglobulina, codificada por los GENES DE LAS CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS en el segmento J donde, durante la maduración de los LINFOCITOS B, el segmento génico para la región variable superior se une a un segmento génico de la región constante de abajo. La posición exacta de la unión de los dos segmentos génicos es variable y contribuye a la DIVERSIDAD DE ANTICUERPOS. Se distingue de las CADENAS J DE INMUNOGLOBULINA; un polipéptido separado que sirve como pieza de unión en los poliméricos IGA o IGM.

Inmunoglobulinas producidas en una respuesta a ANTIGENOS BACTERIANOS.

Inmmunoensayo que utiliza un anticuerpo marcado con una enzima marcadora como es la peroxidasa del rábano picante (horseradish peroxidase). Mientras la enzima o el anticuerpo están unidas a un sustrato inmunoadsorbente, ambas retienen su actividad biológica; el cambio en la actividad enzimática como resultado de la reacción enzima-anticuerpo-antígeno es proporcional a la concentración del antígeno y puede ser medida espectrofotométrica o visualmente. Se han desarrollado muchas variantes del método.

INMUNOGLOBULINAS de la superficie de los LINFOCITOS B. Su ARN MESANJERO contiene EXONAS con una membrana de expansión de secuencia, produciendo inmunoglobulinas en forma de proteínas transmembrana tipo I, en oposición a las inmunoglobulinas secretadas (ANTICUERPOS), que no contienen el segmento de expansión de la membrana.

Inmunoglobulinas anormales características del MIELOMA MÚLTIPLE.

Propiedad de los anticuerpos que les permite reaccionar contra algunos EPÍTOPOS y no contra otros. La especificidad depende de la composición química, fuerzas físicas y estructura molecular en el sitio de unión.

Genes y segmentos de genes que codifican las CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS. Los segmentos de genes de las cadenas pesadas se denominan con los símbolos V (variable), D (diversidad), J (unión) y C (constante).

Un proceso de mutación programada por el cual se introducen cambios a la secuencia de nucleótidos del ADN de genes de inmunoglobulina durante el desarrollo.

Cualquier masa concreta, presumiblemente solitaria, de CÉLULAS PLASMÁTICAS neoplásicas en la MÉDULA ÓSEA o en diversas localizaciones extramedulares.

Clase de cadenas pesadas que se encuentran en la INMUNOGLOBULINA D. Tienen un peso molecular aproximado de 64 kDa y contienen unos 500 residuos de aminoácidos ordenados en cuatro dominios y un componente oligosacárido enlazado covalentemente a la región constante del fragmento Fc.

Sitio localizado en los INTRONES en el extremo 5' de cada segmento de la región constante del gen de la inmunoglobulina de cadena pesada, donde se produce la recombinación (o reordenamiento) durante el CAMBIO DE CLASE DE INMUNOGLOBULINA. Las regiones de cambio de las Ig se encuentran en genes que codifican las cinco clases (INMUNOGLOBULINAS ISOTIPOS) de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA.

Clase de cadenas pesadas que se encuentran en la INMUNOGLOBULINA A. Tienen un peso molecular de aproximadamente 58 kDa y contienen unos 470 residuos de aminoácidos ordenados en cuatro dominios y un componente oligosacárido enlazado covalentemente a su región constante del fragmento Fc.

Anticuerpos que reaccionan con los determinantes individuales de la estructura (idiotopos) sobre la región variable de otros anticuerpos.

Determinantes únicos, controlados genéticamente, que están presentes en ANTICUERPOS cuya especificidad está limitada a un solo grupo de proteínas (por ejemplo, otra molécula de anticuerpo o una proteína individual de mieloma). El idiotipo aparece para representar la antigenicidad del sitio de unión del antígeno al anticuerpo y estar co-determinado genéticamente con el mismo. Las determinantes idiotípicas han sido localizadas con precisión en la REGIÓN VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA de ambas cadenas polipeptídicas de inmunoglobulinas.

Globulinas séricas que migran a la región gamma (la cargada mas positivamente)en la ELECTROFORESIS. En un determinado momento, el término de gammaglobulinas se empleó como sinónimo de inmunoglobulinas, ya que la mayoría de las gammaglobulinas son inmunoglobulinas. Pero dado que algunas inmunoglobulinas presentan una movilidad electroforética alfa o beta, esa nomenclatura está cayendo en desuso.

Inmunoglobulinas producidas en respuesta a ANTIGENOS VIRALES.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Mitad extracelular de los RECEPTORES DE INMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, que se encuentra sola o formando complejo con IGA o IGM, en distintas secreciones externas (lágrimas, bilis, calostro). El componente secretorio deriva de la división proteolítica del receptor durante la transcitosis. Cuando las inmunoglobulinas IgA e IgM se unen al receptor, durante su transcitosis, el componente secretorio se une de forma covalente a ellas, generando la INMUNOGLOBULINA A SECRETORA o la INMUNOGLOBULINA M secretora.

Los anticuerpos producidos por un solo clon de células.

Estado de deficiencia inmunológica que se caracteriza por nivel extremadamente bajo, en general, de todas las clases de gamma globulinas sanguíneas.

La producción de ANTICUERPOS por la proliferación de los LINFOCITOS B diferenciados bajo la estimulación de los ANTÍGENOS.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Variantes alélicas de la cadena pesada de gammaglobulina (CADENAS GAMMA DE INMUNOGLOBULINA)codificadas por ALELOS de GENES DE LAS CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS.

Secreción de las glándulas mamarias poco antes del parto o en el primer período de la lactancia.

Moléculas que se encuentran sobre la superficie de algunos, pero no de todos, los linfocitos B, linfocitos T, y de los macrófagos, que reconocen y se combinan con la porción Fc (cristalizable) de las moléculas de inmunoglobulinas.

Transferencia de inmunidad desde hospederos inmunizados a no inmunes por la administración de anticuerpos séricos, o por el trasplante de linfocitos (TRASLADO ADOPTIVO).

Sitios locales de superficie en los anticuerpos, que reaccionan con los sitios determinantes antigénicos en los antígenos (EPÍTOPOS). Se forman de partes de las regiones variables de FRAGMENTOS FAB DE INMUNOGLOBULINAS.

Ratones silvestres cruzados endogámicamente, para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica BALB C.

Complejo formado por la unión de moléculas de antígeno y anticuerpo. La deposición de grandes complejos antígeno-anticuerpo produce daño tisular y genera ENFERMEDADES DE INMUNOCOMPLEJOS.

Técnica que combina la electroforesis de proteína y la inmunodifusión doble. En este procedimiento las proteínas primero se separan por electroforesis en gel (usualmente agarosa), luego se hacen visibles por inmunodifusión de anticuerpos específicos. Se produce un arco elíptico específico de precipitina para cada proteína detectable por el antisuero.

Reordenamiento organizado de regiones génicas variables del linfocito B de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINAS, que contribuye de ese modo a la diversidad de anticuerpos. Tiene lugar durante la primera etapa de la diferenciación de los LINFOCITOS B INMADUROS.

Reordenamiento organizado de regiones génicas variables del linfocito B que codifican las CADENAS DE INMUNOGLOBULINAS, contribuyendo de ese modo a la diversidad de anticuerpos. Tiene lugar durante la diferenciación de los LINFOCITOS B INMADUROS.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Una proteína presente en la pared celular de la mayoría de las cepas del Staphylococcus aureus. La proteína se une selectivamente a la región Fc de IgG humana normal y a la derivada de mieloma. Provoca actividad de anticuerpos y puede ocasionar reacciones de hipersensibilidad debido a la liberación de histamina; también ha sido usada como marcador de antígeno en la superficie celular y en la evaluación clínica de las funciones del linfocito B.

Sueros que contienen anticuerpos. Se obtienen a partir de un animal que ha sido inmunizado por la inyección de ANTÍGENOS o por la infección con microorganismos que contienen el antígeno.

Órgano linfático encapsulado a través de filtros de sangre venosa.

Pruebas para el antígeno tisular que usa un método directo, por la conjugación de anticuerpos con colorantes fluorescentes (TÉCNICA DE ANTICUERPOS FLUORESCENTES, DIRECTA) o un método indirecto, por la formación antígeno-anticuerpo que entonces se marca con un conjugado anticuerpo, anti-inmunoglobulina marcada con fluoresceína (TÉCNICA DE ANTICUERPO FLUORESCENTE, INDIRECTA). El tejido es entonces examinado por un microscopio fluorescente.

Células sanguíneas blancas formadas en el tejido linfoide del cuerpo. El núcleo es redondo u ovoide con masas irregulares y gruesas de cromatina, mientras que el citoplasma es típicamente azul pálido con gránulos azurófilos (si existen). La mayoría de los linfocitos se pueden clasificar como T o B (con subpoblaciones en cada uno); o CÉLULAS ASESINAS NATURALES.

Formas especializadas de LINFOCITOS B productores de anticuerpos. Sintetizan y segregan inmunoglobulinas. Se encuentran en los órganos linfoides y en los sitios donde se produce la respuesta inmune, normalmente no circulan en la sangre o linfa.