Oxidorreductasas que reducen específicamente el ion arsenato a ion arsenito. La reducción del arsenato es una etapa crítica para su biotransformación en una forma que pueda ser transportada por las ATPASAS TRANSPORTADORAS DE ARSENITO o formar complejos por proteínas específicas que contienen sulfhidrilo con el fin de destoxificación (DESTOXIFICACIÓN METABÓLICA DE FÁRMACOS). Las arsenato-reductasas requieren equivalentes reductores, como la GLUTARREDOXINA o la AZURINA.

Sales orgánicas e inorgánicas y ésteres del ácido arsénico.

Proteínas Integrales de membrana que transportan iones a través de las membranas en contra de un gradiente electroquímico.

Bombas de salida que usan la energía de la hidrólisis del ATP para bombear arsenita a través de la membrana celular. Se encuentran principalmente en los organismos procariotas en los que intervienen en la protección frente a las concentraciones intracelulares excesivas de iones arsenita.

Género de plantas de la familia PTERIDACEAE. Sus miembros contienen DITERPENOS entkauránicos. El nombre es similar a helecho (PTERIDIUM).

Un elemento gris brillante de símbolo atómico As, número atómico 33 y peso atómico 75. Existe en todo el universo, la mayor parte en la forma de arsenitos metálicos. La mayoría de las formas son tóxicas. De acuerdo al Cuarto Reporte Anual sobre Carcinógenos (NTP 85-002, 1985), el arsénico y ciertos compuestos arsenicales han sido incluídos en la lista de carcinógenos conocidos.

Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supramoleculares, como la MITOCONDRIA o los RIBOSOMAS.

Sales inorgánicas o ésteres orgánicos del ácido arsenioso.

Familia de tioltransferasas que contienen dos residuos de CISTEINA en el sitio activo, con una forma disulfuro (forma oxidada) o de ditiol (forma reducida). Funcionan como portador de electrones en la síntesis de desoxirribonucleótidos dependientes de GLUTIONA por RIBONUCLEÓTIDO REDUCTASAS y pueden desempeñar un papel en la desglutationilación de los tioles en proteínas. Las formas oxidadas de las glutarredoxinas son reducidas directamente por el GLUTATIÓN.

Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.

Subclase de fosfatasas de doble especificidad que intervienen en la progresión del CICLO CELULAR. Desfosforilan y activan las CINASAS DEPENDIENTES DE LA CICLINA.

Proteínas donantes de hidrógeno que intervienen en diversas reacciones bioquímicas, como la reducción de ribonucleótidos y la reducción de PEROXIRREDOXINAS. La tiorredoxina se oxida a partir de un ditiol para formar un disulfuro cuando actúa como cofactor reductor. Luego el disulfuro es reducido por el NADPH en una reacción catalizada por la TIORREDOXINA REDUCTASA.

Oxidorreductasas específicas para la reducción de los NITRATOS.

Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.

Enzimas que catalizan la reducción reversible del grupo alfa carboxilo de 3-hidroxi-3-metilglutaril-coenzima A para producir ÁCIDO MEVALÓNICO.

Las ribonucleótidas reductasas son enzimas clave en la síntesis de ADN que catalizan la conversión de ribonucleótidos a desoxiribonucleótidos, mediante la reducción del grupo funcional 2'-OH del azúcar ribosa a un grupo hidroxilo (OH) en el carbono 2' para producir 2'-desoxirribonucleótidos.

Un aminoácido no esencial que contiene tiol y que es oxidado para formar CISTINA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Una FLAVOPROTEINA oxidorreductasa que ocurre a la vez como enzima soluble y enzima unida a membrana debido a la UNION ALTERNATIVA de un ARNm único. La forma soluble está presente principalmente en ERITROCITOS y está involucrada en la reducción de METAHEMOGLOBINA. La forma unida a membrana de la enzima, se encuentra primariamente en el RETICULO ENDOPLASMATICO y fuera de la membrana mitocóndrial, en donde participa en la desaturación de ACIDOS GRASOS; biosíntesis de COLESTEROL y metabolismo de drogas. Una deficiencia en la enzima puede resultar en METAHEMOGLOBINEMIA.

Grupo de enzimas que oxidan diversas sustancias nitrogenadas para formar nitrito. EC 1.

Cataliza la oxidación del GLUTATIÓN a DISULFURO DE GLUTATIÓN, en presencia de NADP+.La deficiencia de la enzima se asocia a ANEMIA HEMOLÍTICA. Anteriormente se clasificaba como EC 1.6.4.2.

Enzima que utiliza NADH o NADPH para reducir FLAVINAS. Está implicada en un número de procesos biológicos que requieren flavina reducida para sus funciones tales como bioluminiscencia bacteriana. Antes enumerada como EC 1.6.8.1 y EC 1.5.1.29.

Enzima FLAVOPROTEÍNA que cataliza la oxidación de las TIORREDOXINAS para formar disulfuro de tiorredoxina en presencia de NADP+. Anteriormente fue clasificada como EC 1.6.4.5.

Grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis del ATP. La reacción de hidrólisis usualmente es acoplada con otra función, tal como transportar Ca(2+) a través de la membana. Estas enzimas pueden ser dependientes de Ca(2+), Mg(2+), aniones, H+, o ADN.

Flavoproteína que cataliza la reducción de monooxigenasas dependientes de heme-tiolato y es parte del sistema de hidroxilación microsomal. Su aceptor fisiológico probablemente es el citocromo P-450. EC 1.6.2.4.

Enzima que cataliza la oxidación y reducción de la FERREDOXINAS o ADRENODOXINA en presencia de NADP. EC 1.18.1.2 fue anteriormente clasificada como EC 1.6.7.1 y EC 1.6.99.4.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.

Las reductasas del citocromo son enzimas que participan en la cadena de transporte de electrones y facilitan la transferencia de electrones desde donantes de electrones reducidos a aceptores de electrones oxidados, desempeñando un papel crucial en la respiración celular y otros procesos redox.