Rab-Proteine liegen in zwei Formen vor: Rab-GTP ist peripher über den Lipidanker an zelluläre Membranen gebunden und aktiv, Rab-GDP liegt frei im Zytosol vor und ist inaktiv. Der Wechsel zwischen diesen beiden Lokalisationen wird durch verschiedene
Proteine gesteuert. Im Zytosol bindet ein GDP-Dissoziations-Inhibitor (GDI; GDP dissociation inhibitor) Rab-GDP und stabilisiert die inaktive Form. Ein GTP-Austauschfaktor (GEF, guanine
nucleotide exchange factor) tauscht GDP gegen GTP aus und aktiviert dadurch das Rab-Protein. Rabs sind sogenannte schwache GTPasen, was bedeute, dass ihre intrinsische Hydrolyseaktivität gering ist. GTPase-aktivierende
Proteine (GAP, GTPase activating protein) erhöhen die enzymatische Aktivität, sodass GTP unter Freisetzung von Phosphat zu GDP hydrolysiert wird. Rab-GDP löst sich von der Membran und wird im Zytosol wieder von GDI gebunden. ...