Checkpoints heißen die Zeitpunkte im Leben einer Zelle, in denen das Erbgut auf mögliche Schäden hin überprüft wird. Dies ist für Bakterien wichtig, etwa wenn das Erbgut verdoppelt wird, um an Tochterzellen weitergegeben zu werden. Das Protein DisA spielt dabei eine entscheidende Rolle als eine Art Sensor: So lässt sich beobachten, dass dieses Molekül bestimmte Schäden an der
DNA erkennt und daran bindet. Die Kristallstruktur von DisA zeigte dann, dass acht derartige Moleküle einen Komplex binden, der wiederum an das Erbgut andocken kann. DisA hatte aber auch eine unerwartete Aktivität als Enzym. Wie die Forscher zeigen konnten, synthetisiert DisA ein bislang unbekanntes Molekül, das in der Kristallstruktur mit gebunden war. Gemäß seiner Struktur heißt das neue Molekül zyklisches di-Adenosinmonophosphat, kurz c-di-AMP.. Dieser unerwartete Fund erfüllt möglicherweise - so die ersten Hinweise - grundlegende Funktionen in Bakterien. Erstaunlich wäre das nicht, so Dr. Gregor ...