Zytosol
Protein Transport
Subzelluläre Fraktionen
Mitochondrien
Kinetics
Leber
Endoplasmatisches Retikulum
Zellmembran
Biological Transport
Molekülsequenzdaten
Amino Acid Sequence
Zellkern
Zellinie
Intrazellularmembranen
Carrierproteine
Zellfraktionierung
Membranproteine
Cell Compartmentation
Molecular Weight
Enzyme Activation
Vakuolen
Protein Binding
Zytoplasma
Isoenzyme
Elektrophorese, Polyacrylamidgel-
Calcium
Hela-Zellen
Golgi-Apparat
Rekombinant-Fusions-Proteine
Apoptosis
Cytochrome C
Cytochrom-c-Gruppe
Peroxisomen
Zellen, kultivierte
Chromatographie, Gel-
Hydrogen-Ion Concentration
Substrate Specificity
Protein-Kinase C
Diphtherietoxin
Ratten, Inzuchtstamm-
Zellfreies System
Adenosintriphosphat
Caspasen
Digitonin
Ricin
Blotting, Western
Mikroskopie, Fluoreszenz-
Models, Biological
Saccharomyces cerevisiae
Rezeptoren, Steroid-
Proteine
Phosphorylation
bcl-2-assoziiertes X-Protein
Endosomes
Rekombinante Proteine
Proteasom-Endopeptidase-Komplex
Lysosomen
Endocytosis
Rezeptoren, Glukokortikoid-
Organellen
Hamster
Grün fluoreszierende Proteine
Mitochondrien, Leber-
Mutation
Protein Structure, Tertiary
Mikroskopie, konfokale
Signal Transduction
Saccharomyces-cerevisiae-Proteine
Immunblotting
Rezeptoren,
Transfektion
Base Sequence
Molecular Chaperones
Sequence Homology, Amino Acid
Guanin-Nukleotid-Dissoziationsinhibitoren
Mikrosomen
Bakterientoxine
Cysteinendopeptidasen
GTP-bindende Proteine
Oxidation-Reduction
Chromatographie, Ionenaustausch-
Enzyminhibitoren
Caspase 3
Phagosomen
Rinder
Time Factors
Protein Processing, Post-Translational
Mitochondrienmembranen
Zentrifugation, Dichtegradient-
Proto-Onkogen-Proteine c-bcl-2
Cell Membrane Permeability
NADH-, NADPH-Oxidoreductasen
Brefeldin A
Triamcinolonacetonid
Lumineszenzproteine
Mikrosomen, Leber-
CHO-Zellen
Glutathion-Transferase
Molybdän
Tumorzellkulturen
Guanosintriphosphat
Mitochondriale Proteine
Tetradecanoylphorbol-Acetat
Multienzymkomplexe
Klonierung, molekulare
Kaninchen
Protein Folding
Bakterielle Proteine
Phosphoproteine
Hitze-Schock-Proteine
Binding Sites
Membrantransportproteine
Chromatographie, Affinitäts-
COS-Zellen
Aldehyd-Oxidase
Plastiden
ADP-Ribosylierungsfaktoren
Caspase 9
Protein-Kinasen
Vesikeltransport-Proteine
Biological Transport, Active
ADP-Ribose-Transferasen
NADPH-Oxidase
Pilzproteine
Cercopithecus aethiops
Hitzeschockproteine 70
Mitochondrien sind komplexe, doppelmembranumschlossene Zellorganellen in eukaryotischen Zellen (außer roten Blutkörperchen), die für die Energiegewinnung der Zelle durch oxidative Phosphorylierung und die Synthese von Adenosintriphosphat (ATP) verantwortlich sind, dem Hauptenergieträger der Zelle. Sie werden oft als "Kraftwerke" der Zelle bezeichnet.
Mitochondrien haben ihre eigene DNA und ribosomale RNA, die sich von der DNA im Zellkern unterscheidet, was darauf hindeutet, dass sie ursprünglich prokaryotische Organismen waren, die in eine symbiotische Beziehung mit frühen eukaryotischen Zellen traten. Diese Beziehung entwickelte sich im Laufe der Evolution zu einem integrierten Bestandteil der Zelle.
Neben ihrer Rolle bei der Energieerzeugung sind Mitochondrien auch an anderen zellulären Prozessen beteiligt, wie z. B. dem Calcium-Haushalt, der Kontrolle des Zellwachstums und -tods (Apoptose), der Synthese von Häm und Steroidhormonen sowie der Abbau bestimmter Aminosäuren und Fettsäuren. Mitochondriale Dysfunktionen wurden mit einer Reihe von Krankheiten in Verbindung gebracht, darunter neurodegenerative Erkrankungen, Diabetes, Krebs und Alterungsprozesse.
In der Pharmakologie und Toxikologie bezieht sich "Kinetik" auf die Studie der Geschwindigkeit und des Mechanismus, mit dem chemische Verbindungen wie Medikamente im Körper aufgenommen, verteilt, metabolisiert und ausgeschieden werden. Es umfasst vier Hauptphasen: Absorption (Aufnahme), Distribution (Transport zum Zielort), Metabolismus (Verstoffwechselung) und Elimination (Ausscheidung). Die Kinetik hilft, die richtige Dosierung eines Medikaments zu bestimmen und seine Wirkungen und Nebenwirkungen vorherzusagen.
Die Leber ist ein vitales, großes inneres Organ in Wirbeltieren, das hauptsächlich aus Parenchymgewebe besteht und eine zentrale Rolle im Stoffwechsel des Körpers spielt. Sie liegt typischerweise unter dem Zwerchfell im rechten oberen Quadranten des Bauches und kann bis zur linken Seite hin ausdehnen.
Die Leber hat zahlreiche Funktionen, darunter:
1. Entgiftung: Sie ist verantwortlich für die Neutralisierung und Entfernung giftiger Substanzen wie Alkohol, Medikamente und giftige Stoffwechselprodukte.
2. Proteinsynthese: Die Leber produziert wichtige Proteine, einschließlich Gerinnungsfaktoren, Transportproteine und Albumin.
3. Metabolismus von Kohlenhydraten, Fetten und Proteinen: Sie speichert Glukose in Form von Glykogen, baut Fette ab und synthetisiert Cholesterin und Lipoproteine. Zudem ist sie an der Regulation des Blutzuckerspiegels beteiligt.
4. Vitamin- und Mineralstoffspeicherung: Die Leber speichert fettlösliche Vitamine (A, D, E und K) sowie Eisen und Kupfer.
5. Beteiligung am Immunsystem: Sie filtert Krankheitserreger und Zelltrümmer aus dem Blut und produziert Komponenten des angeborenen Immunsystems.
6. Hormonabbau: Die Leber ist beteiligt am Abbau von Schilddrüsenhormonen, Steroidhormonen und anderen Hormonen.
7. Gallensekretion: Sie produziert und sezerniert Galle, die für die Fettverdauung im Darm erforderlich ist.
Die Leber ist ein äußerst anpassungsfähiges Organ, das in der Lage ist, einen großen Teil ihres Gewebes zu regenerieren, selbst wenn bis zu 75% ihrer Masse verloren gehen.
Das endoplasmatische Retikulum (ER) ist ein komplexes membranöses System im Zytoplasma eukaryotischer Zellen, das eng mit der Synthese, dem Transport und der Modifikation von Proteinen und Lipiden verbunden ist. Es besteht aus einem interkonnektierten Netzwerk von Hohlräumen (Cisternae) und tubulären Membranstrukturen, die sich über den Großteil der Zelle erstrecken.
Das ER wird in zwei Hauptkategorien unterteilt: das rauhe ER (RER) und das glatte ER (SER). Das rauhe ER ist so genannt, weil es mit Ribosomen bedeckt ist, die an der Synthese von Proteinen beteiligt sind. Nach der Synthese werden diese Proteine in das Lumen des ER gefaltet und glykosyliert, bevor sie weiterverarbeitet oder transportiert werden.
Im Gegensatz dazu ist das glatte ER frei von Ribosomen und spielt eine wichtige Rolle bei der Lipidbiosynthese, dem Calcium-Haushalt und der Entgiftung durch die Einbeziehung des Cytochrom P450-Systems.
Das ER ist auch an der Qualitätskontrolle von Proteinen beteiligt, wobei fehlerhafte oder unvollständig gefaltete Proteine identifiziert und durch den ER-assoziierten Degradationsapparat (ERAD) abgebaut werden. Störungen des ER-Funktions können zu verschiedenen Krankheiten führen, wie zum Beispiel neurodegenerative Erkrankungen, Stoffwechselstörungen und Krebs.
Biologischer Transport bezieht sich auf die kontrollierten Prozesse des Transports von Molekülen, Ionen und anderen wichtigen Substanzen in und aus Zellen oder zwischen verschiedenen intrazellulären Kompartimenten in lebenden Organismen. Diese Vorgänge sind für das Überleben und die Funktion der Zelle unerlässlich und werden durch passive Diffusion, aktiven Transport, Endo- und Exozytose sowie Durchfluss in Blutgefäßen ermöglicht.
Die passive Diffusion ist ein passiver Prozess, bei dem Moleküle aufgrund ihres Konzentrationsgradienten durch die semipermeable Zellmembran diffundieren. Aktiver Transport hingegen erfordert Energie in Form von ATP und beinhaltet den Einsatz von Transportern oder Pumpen, um Moleküle gegen ihren Konzentrationsgradienten zu transportieren.
Endo- und Exozytose sind Formen des Vesikeltransports, bei denen Substanzen durch Verschmelzung von Membranbläschen (Vesikeln) mit der Zellmembran aufgenommen oder abgegeben werden. Der Durchfluss in Blutgefäßen ist ein weiterer wichtiger Transportmechanismus, bei dem Nährstoffe und andere Substanzen durch die Gefäßwand diffundieren und so verschiedene Gewebe und Organe erreichen.
Molekülsequenzdaten beziehen sich auf die Reihenfolge der Bausteine in Biomolekülen wie DNA, RNA oder Proteinen. Jedes Molekül hat eine einzigartige Sequenz, die seine Funktion und Struktur bestimmt.
In Bezug auf DNA und RNA besteht die Sequenz aus vier verschiedenen Nukleotiden (Adenin, Thymin/Uracil, Guanin und Cytosin), während Proteine aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Die Sequenzdaten werden durch Laborverfahren wie DNA-Sequenzierung oder Massenspektrometrie ermittelt und können für Anwendungen in der Genetik, Biochemie und Pharmakologie verwendet werden.
Die Analyse von Molekülsequenzdaten kann zur Identifizierung genetischer Variationen, zur Vorhersage von Proteinstrukturen und -funktionen sowie zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen.
Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, aus denen ein Proteinmolekül aufgebaut ist. Sie wird direkt durch die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens bestimmt und spielt eine zentrale Rolle bei der Funktion eines Proteins.
Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft, wobei die Carboxylgruppe (-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten reagiert, wodurch eine neue Peptidbindung entsteht und Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion wiederholt sich, bis die gesamte Kette der Proteinsequenz synthetisiert ist.
Die Aminosäuresequenz eines Proteins ist einzigartig und dient als wichtiges Merkmal zur Klassifizierung und Identifizierung von Proteinen. Sie bestimmt auch die räumliche Struktur des Proteins, indem sie hydrophobe und hydrophile Bereiche voneinander trennt und so die Sekundär- und Tertiärstruktur beeinflusst.
Abweichungen in der Aminosäuresequenz können zu Veränderungen in der Proteinstruktur und -funktion führen, was wiederum mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein kann. Daher ist die Bestimmung der Aminosäuresequenz von großer Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und deren Rolle bei Erkrankungen.
Intrazelluläre Membranen sind die Membransysteme, die sich innerhalb einer Zelle befinden und verschiedene zelluläre Kompartimente bilden, wie zum Beispiel:
1. Endoplasmatisches Retikulum (ER): Dies ist ein komplexes Netzwerk von membranösen Hohlräumen, das sich durch den Zytoplasmaraum einer Eukaryoten-Zelle zieht und in zwei Typen unterteilt wird: das glatte ER und das raue ER. Das raue ER ist mit Ribosomen bedeckt und ist an der Proteinsynthese beteiligt, während das glatte ER am Stoffwechsel von Lipiden und Steroidhormonen sowie am Calcium-Haushalt der Zelle beteiligt ist.
2. Mitochondrien: Diese sind semi-autonome, doppelmembranige Organellen, die Energie in Form von ATP (Adenosintriphosphat) durch den Prozess der oxidativen Phosphorylierung produzieren. Die innere Membran ist stark gefaltet und enthält Proteinkomplexe, die für den Elektronentransport und die Bildung eines Protonengradienten verantwortlich sind.
3. Chloroplasten: Diese finden sich in Pflanzenzellen und einigen Algenarten und sind an der Photosynthese beteiligt, bei der Lichtenergie in chemische Energie umgewandelt wird. Die innere Membran ist in Thylakoide unterteilt, die die Photosysteme I und II enthalten, die für die Lichtabsorption und Elektronentransfers verantwortlich sind.
4. Zisternen und Vesikel: Diese sind membranumhüllte Kompartimente, die an der Speicherung, dem Transport und der Freisetzung von Proteinen und Lipiden beteiligt sind. Zisternen sind flache, membranöse Hohlräume, während Vesikel kleinere, lipidmembranumhüllte Kugeln sind, die Substanzen zwischen Kompartimenten transportieren.
5. Endoplasmatisches Retikulum (ER): Dies ist ein Netzwerk von Membranen, das sich durch den Zellkörper zieht und an der Synthese, Modifikation und dem Transport von Proteinen beteiligt ist. Das ER ist in zwei Typen unterteilt: raues ER (RER) und glattes ER (GER). RER ist mit Ribosomen bedeckt und synthetisiert und falten Proteine, während GER an der Lipid-Synthese und dem Kalzium-Stoffwechsel beteiligt ist.
6. Nukleus: Dies ist das größte Membran-umhüllte Kompartiment in einer Zelle und enthält die DNA (Desoxyribonukleinsäure) und die Proteine, aus denen Chromosomen bestehen. Die innere Membran, die Kernmembran, ist mit dem ER verbunden und umschließt den Zellkern. Der Nukleoplasma-Raum zwischen der inneren und äußeren Membran enthält das Karyoplasma, eine Flüssigkeit, in der sich die Chromosomen befinden.
Die Organellen sind für verschiedene Funktionen in einer Zelle verantwortlich. Die Mitochondrien erzeugen Energie in Form von ATP (Adenosintriphosphat), während die Chloroplasten Photosynthese betreiben und Sauerstoff produzieren. Das ER ist an der Protein-Synthese beteiligt, während das Golgi-Apparat an der Verpackung und dem Transport von Proteinen beteiligt ist. Die Lysosomen sind für den Abbau und die Entsorgung von Zellbestandteilen verantwortlich, während die Vakuolen Abfallprodukte speichern und entsorgen.
Die Organellen in einer Zelle sind durch Membranen voneinander getrennt, die aus Lipiden und Proteinen bestehen. Die Membranen regulieren den Transport von Molekülen zwischen den Organellen und schützen die Zelle vor äußeren Einflüssen. Die Membranen sind selektiv permeabel, d.h. sie lassen nur bestimmte Moleküle passieren.
Die Organellen in einer Zelle sind dynamisch und können sich während des Lebenszyklus der Zelle verändern. Einige Organellen können sich teilen oder fusionieren, während andere sich auflösen oder neu bilden. Die Anzahl und Größe der Organellen können sich auch ändern, abhängig von den Bedürfnissen der Zelle.
Die Organellen in einer Zelle sind ein komplexes System, das für das Überleben und die Funktion der Zelle unerlässlich ist. Ohne Organellen wäre eine Zelle nicht in der Lage, Nährstoffe aufzunehmen, Energie zu produzieren oder Abfallprodukte zu entsorgen. Die Organellen sind ein Beispiel für die Komplexität und Vielfalt des Lebens auf molekularer Ebene.
Carrierproteine, auch als Transportproteine bekannt, sind Moleküle, die die Funktion haben, andere Moleküle oder Ionen durch Membranen zu transportieren. Sie spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Zellen und im interzellulären Kommunikationsprozess. Carrierproteine sind in der Lage, Substanzen wie Zucker, Aminosäuren, Ionen und andere Moleküle selektiv zu binden und diese durch die Membran zu transportieren, indem sie einen Konformationswandel durchlaufen.
Es gibt zwei Arten von Carrierproteinen: uniporter und symporter/antiporter. Uniporter transportieren nur eine Art von Substanz in eine Richtung, während Symporter und Antiporter jeweils zwei verschiedene Arten von Substanzen gleichzeitig in die gleiche oder entgegengesetzte Richtung transportieren.
Carrierproteine sind von großer Bedeutung für den Transport von Molekülen durch Zellmembranen, da diese normalerweise nicht-polar und lipophil sind und somit nur unpolare oder lipophile Moleküle passiv durch Diffusion durch die Membran transportieren können. Carrierproteine ermöglichen es so, auch polare und hydrophile Moleküle aktiv zu transportieren.
Membranproteine sind Proteine, die sich in der Lipidbilayer-Membran von Zellen oder intrazellulären Organellen befinden. Sie durchdringen oder sind mit der Hydrophobischen Membran verbunden und spielen eine wichtige Rolle bei zellulären Funktionen, wie dem Transport von Molekülen, Signaltransduktion, Zell-Zell-Kommunikation und Erkennung. Membranproteine können in integral (dauerhaft eingebettet) oder peripher (vorübergehend assoziiert) eingeteilt werden, je nachdem, ob sie die Membran direkt durch eine hydrophobe Domäne stabilisieren oder über Wechselwirkungen mit anderen Proteinen assoziiert sind.
Cell compartmentation bezieht sich auf die Organisation von Zellen in verschiedene kompartimentierte Bereiche oder Regionen, die durch biologische Membranen voneinander getrennt sind. Jedes Kompartment enthält spezifische Moleküle und Organellen, die für bestimmte Zellfunktionen erforderlich sind.
Zum Beispiel ist das Zellinnere in mehrere Kompartimente unterteilt, wie den Zellkern, der die DNA enthält und where transcription and translation of genes occur, and the cytoplasm, which contains organelles such as mitochondria, ribosomes, and endoplasmic reticulum.
Diese Kompartimentierung ermöglicht es der Zelle, komplexe biochemische Prozesse unabhängig voneinander in getrennten Bereichen durchzuführen und so die Effizienz und Regulation der Stoffwechselvorgänge zu verbessern. Abnormalities in cell compartmentation can lead to various diseases, including cancer and neurodegenerative disorders.
In der Medizin und Biowissenschaften bezieht sich die molekulare Masse (auch molare Masse genannt) auf die Massenschaft eines Moleküls, die in Einheiten von Dalton (Da) oder auf Atomare Masseneinheiten (u) ausgedrückt wird. Sie kann berechnet werden, indem man die Summe der durchschnittlichen atomaren Massen aller Atome in einem Molekül addiert. Diese Information ist wichtig in Bereichen wie Proteomik, Genetik und Pharmakologie, wo sie zur Bestimmung von Konzentrationen von Molekülen in Lösungen oder Gasen beiträgt und für die Analyse von Biomolekülen wie DNA, Proteinen und kleineren Molekülen wie Medikamenten und toxischen Substanzen verwendet wird.
Enzyme Activation bezieht sich auf den Prozess, durch den ein Enzym seine katalytische Funktion aktiviert, um eine biochemische Reaktion zu beschleunigen. Dies wird in der Regel durch die Bindung eines spezifischen Moleküls, das als Aktivator oder Coenzym bezeichnet wird, an das Enzym hervorgerufen. Diese Bindung führt zu einer Konformationsänderung des Enzyms, wodurch seine aktive Site zugänglich und in der Lage wird, sein Substrat zu binden und die Reaktion zu katalysieren. Es ist wichtig zu beachten, dass es auch andere Mechanismen der Enzymaktivierung gibt, wie zum Beispiel die proteolytische Spaltung oder die Entfernung von Inhibitoren. Die Aktivierung von Enzymen ist ein essentieller Prozess in lebenden Organismen, da sie die Geschwindigkeit metabolischer Reaktionen regulieren und so das Überleben und Wachstum der Zellen gewährleisten.
Isoenzyme sind Enzyme, die die gleiche katalytische Funktion haben, aber sich in ihrer Aminosäuresequenz und/oder Struktur unterscheiden. Diese Unterschiede können aufgrund von Genexpression aus verschiedenen Genen oder durch Variationen im gleichen Gen entstehen. Isoenzyme werden oft in verschiedenen Geweben oder Entwicklungsstadien einer Organismengruppe gefunden und können zur Unterscheidung und Klassifizierung von Krankheiten sowie zur Beurteilung der biochemischen Funktionen von Organen eingesetzt werden.
Polyacrylamidgel-Elektrophorese (PAGE) ist ein Laborverfahren in der Molekularbiologie und Biochemie, das zur Trennung von Makromolekülen wie Proteinen oder Nukleinsäuren (DNA, RNA) verwendet wird. Dabei werden die Makromoleküle aufgrund ihrer Ladung und Größe in einem Gel-Elektrophorese-Lauf separiert.
Bei der Polyacrylamidgel-Elektrophorese wird das Gel aus Polyacrylamid hergestellt, ein synthetisches Polymer, das in Lösung viskos ist und sich durch die Zugabe von Chemikalien wie Ammoniumpersulfat und TEMED polymerisieren lässt. Die Konzentration des Polyacrylamids im Gel bestimmt die Porengröße und damit die Trennschärfe der Elektrophorese. Je höher die Konzentration, desto kleiner die Poren und desto besser die Trennung von kleinen Molekülen.
Die Proben werden in eine Gelmatrix eingebracht und einem elektrischen Feld ausgesetzt, wodurch die negativ geladenen Makromoleküle zur Anode migrieren. Die Trennung erfolgt aufgrund der unterschiedlichen Mobilität der Moleküle im Gel, die von ihrer Größe, Form und Ladung abhängt. Proteine können durch den Zusatz von SDS (Sodiumdodecylsulfat), einem Detergent, denaturiert und in eine lineare Konformation gebracht werden, wodurch sie nur noch nach ihrer Molekülmasse getrennt werden.
Die Polyacrylamidgel-Elektrophorese ist ein sensitives und hochauflösendes Verfahren, das in vielen Bereichen der Biowissenschaften eingesetzt wird, wie beispielsweise in der Proteomik oder Genomik. Nach der Elektrophorese können die getrennten Moleküle durch verschiedene Methoden nachgewiesen und identifiziert werden, wie zum Beispiel durch Färbung, Fluoreszenzmarkierung oder Massenspektrometrie.
Calcium ist ein essentielles Mineral, das für den Menschen unentbehrlich ist. Im Körper befindet sich etwa 99% des Calciums in den Knochen und Zähnen, wo es für deren Festigkeit und Stabilität sorgt. Das übrige 1% verteilt sich im Blut und in den Geweben. Dort ist Calcium an der Reizübertragung von Nervenimpulsen, der Muskelkontraktion, der Blutgerinnung und verschiedenen Enzymreaktionen beteiligt. Der Calciumspiegel im Blut wird durch Hormone wie Parathormon, Calcitriol und Calcitonin reguliert. Eine ausreichende Calciumzufuhr ist wichtig für die Knochengesundheit und zur Vorbeugung von Osteoporose. Die empfohlene tägliche Zufuhrmenge von Calcium beträgt für Erwachsene zwischen 1000 und 1300 mg.
HeLa-Zellen sind eine immortale Zelllinie, die von einem menschlichen Karzinom abstammt. Die Linie wurde erstmals 1951 aus einem bösartigen Tumor isoliert, der bei Henrietta Lacks, einer afro-amerikanischen Frau mit Gebärmutterhalskrebs, entdeckt wurde. HeLa-Zellen sind die am häufigsten verwendeten Zellen in der biologischen und medizinischen Forschung und haben zu zahlreichen wissenschaftlichen Durchbrüchen geführt, wie zum Beispiel in den Bereichen der Virologie, Onkologie und Gentherapie.
Es ist wichtig zu beachten, dass HeLa-Zellen einige einzigartige Eigenschaften haben, die sie von anderen Zelllinien unterscheiden. Dazu gehören ihre Fähigkeit, sich schnell und unbegrenzt zu teilen, sowie ihre hohe Resistenz gegenüber certainen Chemikalien und Strahlung. Diese Eigenschaften machen HeLa-Zellen zu einem wertvollen Werkzeug in der Forschung, können aber auch zu technischen Herausforderungen führen, wenn sie in bestimmten Experimenten eingesetzt werden.
Es ist auch wichtig zu beachten, dass die Verwendung von HeLa-Zellen in der Forschung immer wieder ethische Bedenken aufwirft. Henrietta Lacks wurde nie über die Verwendung ihrer Zellen informiert oder um Erlaubnis gebeten, und ihre Familie hat jahrzehntelang um Anerkennung und Entschädigung gekämpft. Heute gelten strenge Richtlinien für den Umgang mit menschlichen Zelllinien in der Forschung, einschließlich des Erhalts informierter Einwilligung und des Schutzes der Privatsphäre von Spendern.
Der Golgi-Apparat, auch Golgi-Komplex genannt, ist ein membranöses Organell im Zytoplasma von Eukaryoten-Zellen (Lebewesen mit Zellkern), das an der Protein- und Lipidverarbeitung beteiligt ist. Er besteht aus einer Ansammlung von gestapelten, flachen Membransackchen, den Dictyosomen.
Die Funktionen des Golgi-Apparats umfassen die Modifikation, Sortierung und Verpackung von Proteinen und Lipiden für den intrazellulären Transport und die Sekretion aus der Zelle. Nach der Synthese im Endoplasmatischen Retikulum (ER) werden Proteine zum Golgi-Apparat transportiert, wo sie glykosyliert, phosphoryliert oder sulfatiert werden können. Anschließend werden sie in Vesikeln verpackt und zu ihrer jeweiligen Zielstruktur, wie beispielsweise der Zellmembran oder lysosomalen Kompartimenten, transportiert.
Zusammenfassend ist der Golgi-Apparat ein unverzichtbarer Bestandteil der Protein- und Lipidverarbeitung in eukaryotischen Zellen und spielt eine Schlüsselrolle bei der Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase.
Apoptosis ist ein programmierter und kontrollierter Zelltod, der Teil eines normalen Gewebewachstums und -abbaus ist. Es handelt sich um einen genetisch festgelegten Prozess, durch den die Zelle in einer geordneten Weise abgebaut wird, ohne dabei entzündliche Reaktionen hervorzurufen.
Im Gegensatz zum nekrotischen Zelltod, der durch äußere Faktoren wie Trauma oder Infektion verursacht wird und oft zu Entzündungen führt, ist Apoptosis ein endogener Prozess, bei dem die Zelle aktiv an ihrer Selbstzerstörung beteiligt ist.
Während des Apoptoseprozesses kommt es zur DNA-Fragmentierung, Verdichtung und Fragmentierung des Zellkerns, Auftrennung der Zellmembran in kleine Vesikel (Apoptosekörperchen) und anschließender Phagocytose durch benachbarte Zellen.
Apoptosis spielt eine wichtige Rolle bei der Embryonalentwicklung, Homöostase von Geweben, Beseitigung von infizierten oder Krebszellen sowie bei der Immunfunktion.
Cytochrom c ist ein kleines, gelbliches Protein, das in den Mitochondrien von Bakterien und Eukaryoten vorkommt. Es spielt eine entscheidende Rolle im Elektronentransportkomplex der Atmungskette während der Zellatmung und ist an der Oxidation von reduziertem Eisen-Schwefel-Protein (Fe-S) beteiligt, um Wasserstoffperoxid zu produzieren. Cytochrom c dient auch als Elektronenüberträger zwischen Komplex III und IV in der Atmungskette. Das Protein enthält eine Hämgruppe, die für seine Funktion als Elektronentransporter verantwortlich ist. Es ist ein wichtiges Protein im Zellstoffwechsel und spielt auch eine Rolle bei der Apoptose (programmierter Zelltod). Mutationen in diesem Gen können zu verschiedenen Erkrankungen führen, darunter neurodegenerative Erkrankungen und Krebs.
Die Cytochrom-c-Gruppe gehört zur Klasse der Cytochrome, die wiederum zu den Elektronentransportproteinen gehören. Cytochrome sind Häm-Proteine, die während der Elektronentransfers in oxidativen Phosphorylierungsprozessen eine wichtige Rolle spielen, insbesondere im Komplex III (Cytochrom bc1-Komplex) der Atmungskette.
Die Cytochrom-c-Gruppe besteht aus drei Proteinen: Cytochrom c, Cytochrom c1 und Cytochrom c2. Diese Proteine enthalten jeweils ein Häm-C-Molekül als prosthetische Gruppe, die an der aktiven Stelle des Proteins gebunden ist und für die Elektronentransfers verantwortlich ist.
Cytochrom c ist das am besten untersuchte Mitglied der Cytochrom-c-Gruppe und befindet sich im Intermembranraum der Mitochondrien. Es spielt eine Schlüsselrolle bei der Übertragung von Elektronen zwischen dem Komplex III und dem Komplex IV (Cytochrom c Oxidase) in der Atmungskette.
Die Cytochrom-c-Gruppe ist evolutionär hochkonserviert, was bedeutet, dass sie in vielen verschiedenen Arten von Lebewesen gefunden wird und eine wichtige Rolle bei der Energieproduktion spielt. Mutationen oder Veränderungen in diesen Proteinen können zu verschiedenen Krankheiten führen, einschließlich neurodegenerativer Erkrankungen und Krebs.
Gel Chromatographie ist ein analytisches oder präparatives Trennverfahren in der Chemie und Biochemie, das die Größe und Form von Molekülen ausnutzt, um diese zu trennen. Dabei werden die Probenmoleküle durch ein Gel mit definierter Porengröße diffundiert, wobei kleinere Moleküle schneller in die Poren eindringen und sich somit länger im Gel befinden als größere Moleküle. Dies führt zu einer Trennung der verschiedenen Molekülarten aufgrund ihrer unterschiedlichen Diffusionsgeschwindigkeiten durch das Gel.
Gel Chromatographie wird oft eingesetzt, um Proteine, Nukleinsäuren und andere Biopolymere zu trennen und zu reinigen. Es gibt verschiedene Arten von Gel Chromatographie, wie z.B. Austauschchromatographie, Größenausschluss-Chromatographie und Affinitätschromatographie. Jede dieser Methoden nutzt unterschiedliche Eigenschaften der Moleküle, um diese zu trennen und zu reinigen.
Die Hydrogen-Ionen-Konzentration, auch als Protonenkonzentration bekannt, ist ein Maß für die Menge an Hydronium-Ionen (H3O+) in einer Lösung. Es wird in der Regel als pH-Wert ausgedrückt und bezieht sich auf den negativen dekadischen Logarithmus der Hydroniumionenkonzentration in Molaren (mol/L). Ein niedrigerer pH-Wert bedeutet eine höhere Konzentration an Hydroniumionen und somit eine saudiere Lösung, während ein höherer pH-Wert eine niedrigere Konzentration an Hydroniumionen und eine basischere Lösung darstellt. Normalerweise liegt die Hydrogen-Ionen-Konzentration im menschlichen Blut im Bereich von 37-43 nanoequivalente pro Liter, was einem pH-Wert von 7,35-7,45 entspricht. Abweichungen von diesem normalen Bereich können zu verschiedenen Gesundheitsproblemen führen, wie z.B. Azidose (niedriger pH) oder Alkalose (hoher pH).
Diphtherietoxin ist ein Exotoxin, das von Corynebacterium diphtheriae produziert wird, dem Bakterium, das Diphtherie verursacht. Das Toxin besteht aus zwei Untereinheiten, einer Fragment A und einer Fragment B. Die Untereinheit B ermöglicht dem Toxin, sich an den Wirt zu binden und in die Zelle einzudringen, während die Untereinheit A die toxische Wirkung entfaltet.
Nachdem das Diphtherietoxin in die Zelle eingedrungen ist, wird es in der Zelle verarbeitet und die aktive Untereinheit A wird freigesetzt. Diese aktive Untereinheit A inhibiert die Proteinbiosynthese in der Zelle, indem sie eine spezifische Untereinheit des elongationsfaktor 2 (EF-2) hydrolisiert und somit den Prozess der Translation blockiert.
Die Blockade der Proteinbiosynthese führt zu einer Hemmung der Zellfunktion und schließlich zum Zelltod. Dieses toxische Effekt des Diphtherietoxins ist für die Pathogenese von Diphtherie verantwortlich, da es zur Schädigung der Atemwege und des Herzens führt und im schlimmsten Fall zum Tod führen kann.
Die Impfung gegen Diphtherie mit einem Diphtherie-Toxoid-Impfstoff induziert eine Immunantwort gegen das Diphtherietoxin, was vor der Erkrankung schützt.
Adenosintriphosphat (ATP) ist ein Nukleotid, das in den Zellen aller Lebewesen als Hauptenergiewährung dient. Es besteht aus einer Base (Adenin), einem Zucker (Ribose) und drei Phosphatgruppen. Die Hydrolyse von ATP zu ADP (Adenosindiphosphat) setzt Energie frei, die für viele Stoffwechselprozesse genutzt wird, wie zum Beispiel Muskelkontraktionen, aktiver Transport von Ionen und Molekülen gegen einen Konzentrationsgradienten, Synthese von Makromolekülen und Signaltransduktionsprozesse. ATP wird durch verschiedene Prozesse wie oxidative Phosphorylierung, Substratphosphorylierung und Photophosphorylierung regeneriert.
Caspasen sind eine Familie von Cystein-aspartat-proteasen, die eine wichtige Rolle in der Regulation von Apoptose (programmierter Zelltod) spielen. Sie sind serinähnliche Endopeptidasen, die spezifisch Peptidbindungen an Aspartatsäureresten hydrolysieren. Es gibt zwei Hauptklassen von Caspasen: Initiator-Caspasen und Exekutor-Caspasen. Die Initiator-Caspasen werden aktiviert, wenn sie mit Apoptose-induzierenden Signalproteinen interagieren, während die Exekutor-Caspasen durch Interaktion mit den Initiator-Caspasen aktiviert werden. Aktivierte Caspasen zerlegen dann verschiedene intrazelluläre Proteine und zerstören so die Zelle von innen heraus. Diese proteolytische Kaskade ist ein wichtiger Bestandteil des apoptotischen Signalwegs, der zur Eliminierung von geschädigten oder überflüssigen Zellen führt.
Digitonin ist ein glycosidisches Steroidderivat, das häufig als nichtionisches Detergens in der biochemischen Forschung eingesetzt wird. Es hat die Eigenschaft, Cholesterol-haltige Membranen zu selektiv lysieren, was es zu einem nützlichen Reagenz zur Isolation von Membranproteinen macht. Digitonin kann die Zellmembran permeabilisieren, ohne jedoch die Proteinstruktur zu beeinträchtigen, wodurch es möglich ist, die Zellstrukturen intakt zu lassen und gleichzeitig die Proteine für weiterführende Analysen zugänglich zu machen. Es ist wichtig zu beachten, dass Digitonin bei der Anwendung in der Forschung sorgfältig dosiert werden muss, da es bei höheren Konzentrationen zur Denaturierung von Proteinen führen kann.
Western Blotting ist ein etabliertes Laborverfahren in der Molekularbiologie und Biochemie, das zur Detektion und Quantifizierung spezifischer Proteine in komplexen Proteingemischen verwendet wird.
Das Verfahren umfasst mehrere Schritte: Zuerst werden die Proteine aus den Proben (z. B. Zellkulturen, Gewebehomogenaten) extrahiert und mithilfe einer Elektrophorese in Abhängigkeit von ihrer Molekulargewichtsverteilung getrennt. Anschließend werden die Proteine auf eine Membran übertragen (Blotting), wo sie fixiert werden.
Im nächsten Schritt erfolgt die Detektion der Zielproteine mithilfe spezifischer Antikörper, die an das Zielprotein binden. Diese Antikörper sind konjugiert mit einem Enzym, das eine farbige oder lumineszierende Substratreaktion katalysiert, wodurch das Zielprotein sichtbar gemacht wird.
Die Intensität der Farbreaktion oder Lumineszenz ist direkt proportional zur Menge des detektierten Proteins und kann quantifiziert werden, was die Sensitivität und Spezifität des Western Blotting-Verfahrens ausmacht. Es wird oft eingesetzt, um Proteinexpressionsniveaus in verschiedenen Geweben oder Zelllinien zu vergleichen, posttranslationale Modifikationen von Proteinen nachzuweisen oder die Reinheit von proteinreichen Fraktionen zu überprüfen.
Fluorescence Microscopy ist eine Form der Lichtmikroskopie, die auf der Fluoreszenzeigenschaft bestimmter Moleküle, sogenannter Fluorophore, basiert. Diese Fluorophore absorbieren Licht einer bestimmten Wellenlänge und emittieren dann Licht mit einer längeren Wellenlänge, was als Fluoreszenz bezeichnet wird. Durch die Verwendung geeigneter Filter können diese Fluoreszenzemissionen von dem ursprünglich absorbierten Licht getrennt und visuell dargestellt werden.
In der biomedizinischen Forschung werden Fluorophore häufig an Biomoleküle wie Proteine, Nukleinsäuren oder kleine Moleküle gebunden, um ihre Verteilung, Lokalisation und Interaktionen in Zellen und Geweben zu untersuchen. Durch die Kombination von Fluoreszenzmikroskopie mit verschiedenen Techniken wie Konfokalmikroskopie, Superauflösungsmikroskopie oder Fluoreszenzlebensdauer-Mikroskopie können hochaufgelöste und spezifische Bilder von biologischen Proben erzeugt werden.
Fluorescence Microscopy hat sich zu einem unverzichtbaren Werkzeug in der Zellbiologie, Neurobiologie, Virologie, Onkologie und anderen Forschungsbereichen entwickelt, um die Funktion und Dynamik von Biomolekülen in lebenden Systemen zu verstehen.
Biological models sind in der Medizin Veranschaulichungen oder Repräsentationen biologischer Phänomene, Systeme oder Prozesse, die dazu dienen, das Verständnis und die Erforschung von Krankheiten sowie die Entwicklung und Erprobung von medizinischen Therapien und Interventionen zu erleichtern.
Es gibt verschiedene Arten von biologischen Modellen, darunter:
1. Tiermodelle: Hierbei werden Versuchstiere wie Mäuse, Ratten oder Affen eingesetzt, um Krankheitsprozesse und Wirkungen von Medikamenten zu untersuchen.
2. Zellkulturmodelle: In vitro-Modelle, bei denen Zellen in einer Petrischale kultiviert werden, um biologische Prozesse oder die Wirkung von Medikamenten auf Zellen zu untersuchen.
3. Gewebekulturen: Hierbei werden lebende Zellverbände aus einem Organismus isoliert und in einer Nährlösung kultiviert, um das Verhalten von Zellen in ihrem natürlichen Gewebe zu studieren.
4. Mikroorganismen-Modelle: Bakterien oder Viren werden als Modelle eingesetzt, um Infektionskrankheiten und die Wirkung von Antibiotika oder antiviralen Medikamenten zu untersuchen.
5. Computermodelle: Mathematische und simulationsbasierte Modelle, die dazu dienen, komplexe biologische Systeme und Prozesse zu simulieren und vorherzusagen.
Biological models sind ein wichtiges Instrument in der medizinischen Forschung, um Krankheiten besser zu verstehen und neue Behandlungsmethoden zu entwickeln.
BCL-2-assoziiertes X-Protein, auch bekannt als BAX, ist ein Protein, das in der Regulation des programmierten Zelltods (Apoptose) eine wichtige Rolle spielt. Es gehört zur BCL-2-Proteinfamilie und kann sowohl pro-apoptotische als auch anti-apoptotische Proteine regulieren.
BAX ist ein pro-apoptotisches Protein, das normalerweise in der cytosolischen Fraktion der Zelle lokalisiert ist. Wenn es aktiviert wird, kann es in die äußere Membran des mitochondrialen Matrixraums überführt werden und dort Oligomere bilden, die eine Pore in der Membran bilden. Diese Pore ermöglicht den Austritt von Cytochrom c aus der Mitochondrienmatrix in den Cytosol, was wiederum zur Aktivierung des Caspase-Kaskaden führt und letztendlich zum Zelltod führt.
BAX wird durch verschiedene Signalwege aktiviert, darunter auch durch BCL-2-Proteine wie BAD und BID. Eine Dysregulation der BAX-Aktivität kann zu einer gestörten Apoptose führen, was mit verschiedenen Krankheiten wie Krebs, neurodegenerativen Erkrankungen und Stoffwechselstörungen assoziiert ist.
Endosomen sind membranumhüllte Kompartimente im Inneren eukaryotischer Zellen, die während der Endocytose gebildet werden. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Aufnahme und dem Transport von Materialien aus der extrazellulären Umgebung in die Zelle.
Es gibt verschiedene Arten von Endosomen, wie frühe Endosomen, späte Endosomen und reife Endosomen oder Lysosomen. Frühe Endosomen sind die ersten Stadien der Endosomen, die aus der Verschmelzung von Vesikeln entstehen, die während der Clathrin-vermittelten Endocytose gebildet wurden. Sie sind der Ort, an dem sortierende Rezeptoren und ihre Ladungen trennen. Späte Endosomen sind weiter reifende Endosomen, in denen sich das pH-Milieu erniedrigt, was zur Aktivierung von Hydrolasen führt, die für den Abbau von Makromolekülen notwendig sind. Reife Endosomen oder Lysosomen sind die spätesten Stadien der Endosomen, in denen hydrolische Enzyme vorhanden sind, um Proteine und Lipide abzubauen, die aus der extrazellulären Umgebung aufgenommen wurden.
Endosomen sind auch an verschiedenen zellulären Prozessen wie intrazellulärer Signaltransduktion, membraneller Trafficking und Autophagie beteiligt.
Lysosomen sind membranumgrenzte Zellorganellen, die in den meisten eukaryotischen Zellen vorkommen. Sie wurden erstmals in den 1950er Jahren vom belgischen Zellbiologen Christian de Duve entdeckt und beschrieben. Lysosomen spielen eine entscheidende Rolle im Abbau und Recycling von Biomolekülen und zellulären Bestandteilen, indem sie verschiedene hydrolytische Enzyme enthalten, die in einem sauren Milieu optimal funktionieren.
Die Hauptfunktion der Lysosomen besteht darin, als zelluläre Müllabfuhr zu dienen und Abfallprodukte wie defekte Organellen, Proteine und Fremdstoffe abzubauen. Dieser Prozess wird als Autophagie bezeichnet und dient der Aufrechterhaltung des zellulären Homöostases. Darüber hinaus sind Lysosomen an der Endozytose beteiligt, einem Prozess, bei dem extrazelluläre Materialien, wie beispielsweise Nährstoffe und Partikel, durch die Zellmembran aufgenommen werden.
Lysosomale Enzyme sind in ihrer aktiven Form in der Lage, komplexe Biomoleküle wie Proteine, Kohlenhydrate und Lipide abzubauen, indem sie diese in kleinere, für die Zelle nutzbare Bausteine zerlegen. Die so gewonnenen Moleküle können dann wiederverwendet oder aus der Zelle entsorgt werden.
Eine Störung der Lysosomenfunktion kann zu verschiedenen Krankheiten führen, die als lysosomale Speicherkrankheiten bekannt sind. Dabei handelt es sich um eine Gruppe von genetisch bedingten Erkrankungen, bei denen bestimmte Substanzen aufgrund eines Enzymdefekts nicht abgebaut werden können und sich im Laufe der Zeit in den Lysosomen ansammeln. Diese Anhäufung kann zu Zellschäden und Organschäden führen und schließlich zum Tod des Patienten führen.
Endocytosis ist ein Prozess der Zellmembran, bei dem extrazelluläre Substanzen oder Partikel durch Einstülpung der Plasmamembran in die Zelle aufgenommen werden. Dies führt zur Bildung von Vesikeln, die die aufgenommenen Materialien einschließen und dann in das Zellinnere transportiert werden. Es gibt zwei Haupttypen der Endocytosis: Phagocytose, bei der große Partikel wie Bakterien oder Fremdkörper internalisiert werden, und Pinocytose (oder Fluidphasen-Endocytosis), bei der kleinere Moleküle in Form von Flüssigkeit und gelösten Substanzen aufgenommen werden. Die endozellulären Vesikel mit den aufgenommenen Materialien können dann mit lysosomalen Vesikeln fusionieren, um die Inhalte abzubauen und für zelluläre Zwecke zu nutzen. Endocytosis ist ein wichtiger Mechanismus für Zellen, um Nährstoffe aufzunehmen, Krankheitserreger zu bekämpfen, Signalmoleküle zu verarbeiten und das extrazelluläre Milieu zu regulieren.
Organellen sind membranumschlossene oder nicht-membranumschlossene Strukturen innerhalb der Zelle, die bestimmte Funktionen im Stoffwechselprozess und Aufrechterhaltung der Zellstruktur erfüllen. Sie können als "kleine Organe" innerhalb der Zelle betrachtet werden. Einige Beispiele für Organellen sind Zellkern, Mitochondrien, Chloroplasten, endoplasmatisches Retikulum, Golgi-Apparat und Lysosomen. Jedes Organell hat eine spezifische Aufgabe, wie zum Beispiel Proteinsynthese (Zellkern), Energieproduktion (Mitochondrien) oder Fettverdauung (Lysosomen).
Ich bin sorry, aber Hamsters sind keine medizinischen Begriffe oder Konzepte. Ein Hamster ist ein kleines Säugetier, das zur Familie der Cricetidae gehört und oft als Haustier gehalten wird. Es gibt viele verschiedene Arten von Hamstern, wie zum Beispiel den Goldhamster oder den Dsungarischen Hamster. Wenn Sie weitere Informationen über Hamster als Haustiere oder ihre Eigenschaften und Verhaltensweisen wünschen, kann ich Ihnen gerne weiterhelfen.
Green Fluorescent Protein (Grünes Fluoreszierendes Protein, GFP) ist ein Protein, das ursprünglich aus der Meeresqualle Aequorea victoria isoliert wurde. Es fluoresziert grün, wenn es mit blauem oder ultraviolettem Licht bestrahlt wird. Das Gen für dieses Protein kann in andere Organismen eingebracht werden, um sie markieren und beobachten zu können. Dies ist besonders nützlich in der Molekularbiologie und Zellbiologie, wo es zur Untersuchung von Protein-Protein-Wechselwirkungen, Genexpression, Proteinlokalisierung und zellulären Dynamiken eingesetzt wird. Die Entdeckung und Charakterisierung des GFP wurde mit dem Nobelpreis für Chemie im Jahr 2008 ausgezeichnet.
Mitochondrien in der Leber spielen eine zentrale Rolle in der Energieproduktion und Stoffwechselregulation der Leberzellen (Hepatozyten). Sie sind für die oxidative Phosphorylierung verantwortlich, bei der die ATP-Synthese gekoppelt ist mit der Übertragung von Elektronen in der Atmungskette. Diese Energieerzeugung ermöglicht der Leber, ihre vielfältigen Funktionen auszuführen, wie zum Beispiel:
1. Glukosehomöostase: Mitochondrien sind entscheidend am Glukosestoffwechsel beteiligt, indem sie die Glykolyse und den Citratzyklus (Tricarbonsäurezyklus) unterstützen, wodurch Glukose in Pyruvat und anschließend in Acetyl-CoA umgewandelt wird. Dieser Prozess ist ein entscheidender Schritt bei der Produktion von ATP aus Glukose.
2. Fettsäureoxidation: Mitochondrien sind die Hauptorte für die β-Oxidation von Fettsäuren, einem Stoffwechselweg, bei dem Fettsäuren in Acetyl-CoA umgewandelt werden, was dann in der Atmungskette zur ATP-Synthese genutzt wird.
3. Ammoniakentgiftung: Die Leber ist für die Entgiftung des Körpers von Ammoniak verantwortlich, das aus dem Abbau von Aminosäuren stammt. Mitochondrien spielen eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von Ammoniak in Harnstoff durch den Harnstoffzyklus (Ornithin-Cyclus).
4. Steroidhormonsynthese: Die Lebermitochondrien sind an der Synthese verschiedener Steroidhormone beteiligt, wie zum Beispiel Cholesterin und Sexualhormone.
5. Apoptose: Mitochondrien sind auch an der Regulation des Zelltods (Apoptose) beteiligt. Sie können Signale empfangen, die den programmierten Zelltod einleiten, wenn eine Zelle beschädigt ist oder nicht mehr benötigt wird.
Insgesamt sind Lebermitochondrien für viele Stoffwechselfunktionen der Leber unerlässlich und spielen eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der Gesundheit des Körpers.
Eine Mutation ist eine dauerhafte, zufällige Veränderung der DNA-Sequenz in den Genen eines Organismus. Diese Veränderungen können spontan während des normalen Wachstums und Entwicklungsprozesses auftreten oder durch äußere Einflüsse wie ionisierende Strahlung, chemische Substanzen oder Viren hervorgerufen werden.
Mutationen können verschiedene Formen annehmen, wie z.B. Punktmutationen (Einzelnukleotidänderungen), Deletionen (Entfernung eines Teilstücks der DNA-Sequenz), Insertionen (Einfügung zusätzlicher Nukleotide) oder Chromosomenaberrationen (größere Veränderungen, die ganze Gene oder Chromosomen betreffen).
Die Auswirkungen von Mutationen auf den Organismus können sehr unterschiedlich sein. Manche Mutationen haben keinen Einfluss auf die Funktion des Gens und werden daher als neutral bezeichnet. Andere Mutationen können dazu führen, dass das Gen nicht mehr oder nur noch eingeschränkt funktioniert, was zu Krankheiten oder Behinderungen führen kann. Es gibt jedoch auch Mutationen, die einen Vorteil für den Organismus darstellen und zu einer verbesserten Anpassungsfähigkeit beitragen können.
Insgesamt spielen Mutationen eine wichtige Rolle bei der Evolution von Arten, da sie zur genetischen Vielfalt beitragen und so die Grundlage für natürliche Selektion bilden.
Confocale Mikroskopie ist ein Verfahren der Lichtmikroskopie, bei dem die Lichtquelle und der Detektor durch ein pinhole-förmiges Loch (die Konfokalapertur) so angeordnet sind, dass nur Licht aus einem scharf abgegrenzten Bereich des Präparats detektiert wird. Diese Anordnung minimiert die Hintergrundfluoreszenz und erhöht den Kontrast, wodurch optische Schnitte mit hoher Auflösung durch das Präparat erzeugt werden können. Dies ermöglicht es, dreidimensionale Bilder von Proben zu erstellen und die laterale und axiale Auflösung im Vergleich zur konventionellen Weitfeldmikroskopie zu verbessern. Confocale Mikroskopie wird in den Lebenswissenschaften häufig eingesetzt, um fluoreszierende Marker in Zellen und Geweben zu lokalisieren und die Morphologie von biologischen Strukturen aufzuklären.
Immunblotting, auch bekannt als Western Blotting, ist ein laborbasiertes Verfahren in der Molekularbiologie und Immunologie, das zur Detektion spezifischer Proteine in einer Probe verwendet wird. Dabei werden die Proteine aus der Probe zunächst durch Elektrophorese getrennt und dann auf ein Nitrozellulose- oder PVDF-Membran übertragen. Anschließend wird die Membran mit Antikörpern inkubiert, die an das Zielprotein binden. Durch die Zugabe eines Enzym-gekoppelten Sekundärantikörpers und eines Substrats kann dann die Bindung des Primärantikörpers sichtbar gemacht werden, indem das Enzym das Substrat in einen farbigen oder lumineszenten Reaktionsprodukt umwandelt. Die Intensität der Färbung oder Lumineszenz ist ein Maß für die Menge des Zielproteins in der Probe. Immunblotting wird häufig zur Bestätigung von Ergebnissen aus anderen Protein-Detektionsverfahren wie dem ELISA eingesetzt und ist ein Standardverfahren in der Forschung und Diagnostik.
In molecular biology, a base sequence refers to the specific order of nucleotides in a DNA or RNA molecule. In DNA, these nucleotides are adenine (A), cytosine (C), guanine (G), and thymine (T), while in RNA, uracil (U) takes the place of thymine. The base sequence contains genetic information that is essential for the synthesis of proteins and the regulation of gene expression. It is determined by the unique combination of these nitrogenous bases along the sugar-phosphate backbone of the nucleic acid molecule.
A 'Base Sequence' in a medical context typically refers to the specific order of these genetic building blocks, which can be analyzed and compared to identify genetic variations, mutations, or polymorphisms that may have implications for an individual's health, disease susceptibility, or response to treatments.
Molekulare Chaperone sind Proteine, die andere Proteine bei ihrer Faltung und Assemblierung in der Zelle unterstützen und so sicherstellen, dass diese korrekt gefaltet werden und ihre native Konformation einnehmen. Sie verhindern auch unerwünschte Aggregation von Proteinen und helfen bei deren Translokation innerhalb der Zelle. Molekulare Chaperone sind an vielen zellulären Prozessen beteiligt, wie zum Beispiel der Proteinbiosynthese, dem Proteintransport, der proteolytischen Degradation und der Stressantwort der Zelle. Sie binden reversibel und unspecific an Proteine und stabilisieren diese während der Faltung oder unterstützen ihre Disaggregation. Einige bekannte Beispiele für molekulare Chaperone sind Hsp60, Hsp70 und Hsp90.
Guanin-Nukleotid-Dissoziationsinhibitoren sind Substanzen, die die Dissoziation von Guanin-Nukleotiden von G-Proteinen hemmen und so deren Aktivität regulieren. Sie binden an G-Proteine und verhindern, dass diese ihre Bindung an Guanin-Nukleotide verlieren und in eine inaktive Form übergehen. Auf diese Weise tragen Guanin-Nukleotid-Dissoziationsinhibitoren dazu bei, die Signalübertragung durch G-Proteine zu modulieren und zu steuern.
In der Medizin und Biologie bezieht sich der Begriff "Mikrosomen" auf ein zelluläres Fragment, das während des Zellaufschlusses oder der Zerteilung einer Zelle entsteht. Mikrosomen sind membranöse Strukturen, die hauptsächlich aus dem endoplasmatischen Retikulum (ER) stammen, insbesondere dem rauen ER, und kleine Mengen aus anderen Membranen wie der Kernmembran. Sie sind reich an Ribosomen, daher kommt auch der Name "raues ER". Mikrosomen werden in Forschung und Labor oft zur Untersuchung von membrangebunden Enzymaktivitäten und Biotransformationsprozessen (wie z.B. der Phas-I-Reaktionen der Entgiftung) eingesetzt, da sie viele für diese Prozesse wichtige Enzyme enthalten.
Bakterientoxine sind giftige Substanzen, die von bestimmten Bakterienarten produziert werden und auf lebende Zellen einwirken können. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Pathogenese vieler bakterieller Infektionskrankheiten. Man unterscheidet zwischen endotoxischen und exotoxischen Bakterientoxinen. Endotoxine sind Teil der Bakterienzellwand und werden vor allem bei gramnegativen Bakterien gefunden. Sie werden freigesetzt, wenn die Bakterienzelle lysiert oder abgetötet wird. Exotoxine hingegen sind Proteine, die von lebenden Bakterien aktiv sekretiert werden. Sie haben eine enzymatische Wirkung und können die Membranpermeabilität erhöhen, Zellstrukturen zerstören oder Signalwege beeinflussen. Je nach Wirkort und -mechanismus lassen sich exotoxische Bakterientoxine in verschiedene Klassen einteilen, wie zum Beispiel Hämolysine, Neurotoxine, Enterotoxine oder Kinasen.
Cysteinendopeptidase ist der Sammelbegriff für eine Gruppe von Enzymen, die Peptidbindungen spalten können und dabei Cystein als aktives Katalysatorzentrum nutzen. Sie sind in der Lage, auch dann Peptidbindungen zu trennen, wenn diese durch andere Aminosäuren neben der zu spaltenden Bindung hydrophob stabilisiert werden. Daher werden sie auch als „endopeptidase“ bezeichnet. Cysteinendopeptidasen sind an zahlreichen physiologischen und pathophysiologischen Prozessen beteiligt, wie beispielsweise der Blutgerinnung, dem Abbau von Proteinen und der Immunantwort. Ein bekanntes Beispiel ist das Enzym Caspase, welches eine zentrale Rolle bei der Apoptose (programmierter Zelltod) spielt. Eine Überaktivität oder Fehlregulation von Cysteinendopeptidasen kann zu verschiedenen Krankheiten führen, wie beispielsweise Entzündungen, neurodegenerativen Erkrankungen und Krebs.
GTP-bindende Proteine sind eine Klasse von Proteinen, die Guanosintriphosphat (GTP) binden und hydrolysieren können. Diese Proteine spielen eine wichtige Rolle in der Regulation zellulärer Prozesse wie Signaltransduktion, Proteinbiosynthese, intrazellulärer Transport und Zytoskelett-Dynamik.
Die Bindung von GTP an diese Proteine führt oft zu einer Konformationsänderung, die deren Aktivität moduliert. Durch Hydrolyse des gebundenen GTP zu Guanosindiphosphat (GDP) und Phosphat wird die ursprüngliche Konformation wiederhergestellt und die Aktivität des Proteins beendet.
Ein Beispiel für ein GTP-bindendes Protein ist das Ras-Protein, das eine Schlüsselrolle in der Signaltransduktion von Wachstumsfaktoren spielt. Mutationen in Ras-Proteinen, die zu einer konstant aktiven Form führen, wurden mit verschiedenen Krebsarten in Verbindung gebracht.
Oxidation-Reduction, auch als Redox-Reaktion bezeichnet, ist ein Prozess, bei dem Elektronen zwischen zwei Molekülen oder Ionen übertragen werden. Es handelt sich um eine chemische Reaktion, die aus zwei Teilprozessen besteht: der Oxidation und der Reduktion.
Oxidation ist der Prozess, bei dem ein Molekül oder Ion Elektronen verliert und sich dadurch oxidieren lässt. Dabei steigt seine Oxidationszahl.
Reduktion hingegen ist der Prozess, bei dem ein Molekül oder Ion Elektronen gewinnt und sich dadurch reduzieren lässt. Dabei sinkt seine Oxidationszahl.
Es ist wichtig zu beachten, dass Oxidation und Reduktion immer zusammen auftreten, daher werden sie als ein Prozess betrachtet, bei dem Elektronen von einem Molekül oder Ion auf ein anderes übertragen werden. Diese Art der Reaktion ist für viele biochemische Prozesse im Körper notwendig, wie zum Beispiel die Zellatmung und die Fettverbrennung.
Ionenaustauschchromatographie (IEX-CA) ist ein Verfahren der Trennung und Analyse von Ionen in Lösung auf der Grundlage ihrer unterschiedlichen Wechselwirkungen mit ionisch ausgetauschten Festphasen. Dabei werden die Ionen, die durch das Anionenaustauschermaterial oder Kationenaustauschermaterial wandern sollen, anhand von gegenpoligen Ladungen gebunden und eluiert (gelöst) werden können, indem die Ladungsverteilung durch Veränderung des pH-Werts, der Ionenstärke oder der Temperatur beeinflusst wird.
Dieses Verfahren ist eine sehr selektive und empfindliche Methode zur Trennung von Ionen mit hoher Auflösung und wird in verschiedenen Bereichen eingesetzt, wie z.B. in der Biochemie, Pharmazie, Umweltanalytik und Lebensmittelindustrie. Es ermöglicht die Analyse und Reinigung von Proteinen, Nukleinsäuren, Aminosäuren, Vitaminen, Metallen und anderen Ionen.
Enzyminhibitoren sind Substanzen, die die Aktivität von Enzymen behindern oder verringern, indem sie sich an das aktive Zentrum des Enzyms binden und dessen Fähigkeit beeinträchtigen, sein Substrat zu binden und/oder eine chemische Reaktion zu katalysieren. Es gibt zwei Hauptkategorien von Enzyminhibitoren: reversible und irreversible Inhibitoren.
Reversible Inhibitoren können das Enzym wieder verlassen und ihre Wirkung ist daher reversibel, während irreversible Inhibitoren eine dauerhafte Veränderung des Enzyms hervorrufen und nicht ohne Weiteres entfernt werden können. Enzyminhibitoren spielen in der Medizin und Biochemie eine wichtige Rolle, da sie an Zielenzymen binden und deren Aktivität hemmen können, was zur Behandlung verschiedener Krankheiten eingesetzt wird.
Caspase-3 ist ein proteolytisches Enzym, das in der Familie der Caspasen gefunden wird und eine wichtige Rolle bei programmierten Zelltod oder Apoptose spielt. Es ist auch als CPP32 (Cellular Proteinase 32) bekannt.
Caspase-3 wird als "Exekutor-Caspase" bezeichnet, weil es nach Aktivierung eine Vielzahl von Proteinen zerschneidet, die für die Zellfunktion und -struktur wesentlich sind. Diese proteolytische Aktivität führt letztendlich zum charakteristischen morphologischen Umbau der Zelle während des apoptotischen Prozesses, einschließlich DNA-Fragmentierung, Kondensation der Chromosomen und Zellfragmentierung in Apoptosekorparten.
Die Aktivierung von Caspase-3 erfolgt durch die Initiator-Caspasen-8 oder -9, die während der Signaltransduktion der extrinsischen oder intrinsischen Apoptosewege aktiviert werden. Sobald aktiviert, kann Caspase-3 andere Effektor-Caspasen wie Caspase-6 und Caspase-7 weiter aktivieren, was zu einer Kaskade von Ereignissen führt, die den Zelltod verursachen.
Mitochondrien sind komplexe zelluläre Organellen, die für die Energieproduktion in Zellen verantwortlich sind. Die Mitochondrienmembranen spielen eine entscheidende Rolle bei diesem Prozess und bestehen aus zwei Hauptkompartimenten: der inneren und äußeren Mitochondrienmembran.
Die äußere Mitochondrienmembran ist eine lipidbasierte Membran, die das Mitochondrium von der Zytoplasma umgibt. Sie enthält viele Proteine, darunter auch Porine, die als Kanäle für den Durchtritt von kleinen Molekülen dienen.
Die innere Mitochondrienmembran ist viel komplexer und bildet Falten, die als Cristae bezeichnet werden. Diese Membran ist selektiv permeabel und enthält eine Vielzahl von Proteinkomplexen, die am Elektronentransport und an der oxidativen Phosphorylierung beteiligt sind. Dieser Prozess ist entscheidend für die Synthese von ATP (Adenosintriphosphat), dem wichtigsten Energieträger in Zellen.
Die innere Mitochondrienmembran enthält auch eine einzigartige Protease, das Mitochondrien-Processing-Peptidase (MPP), die Proteine, die in die Matrix importiert werden müssen, verarbeitet. Darüber hinaus ist sie der Ort, an dem die Synthese von Lipiden und Steroidhormonen stattfindet.
Zusammen bilden diese beiden Membranen eine Barriere zwischen dem Zytoplasma und der Matrix des Mitochondriums und ermöglichen es, verschiedene Ionen und Moleküle selektiv zu transportieren, was für die Energieproduktion und andere zelluläre Prozesse unerlässlich ist.
Die Permeabilität der Zellmembran bezieht sich auf die Fähigkeit von Substanzen, durch die Phospholipid-Doppelschicht der Zellmembran zu diffundieren. Die Membranpermeabilität ist ein Maß für die Rate und Menge an Substanzen, wie Ionen, Molekülen oder niedermolekularen Verbindungen, die durch die Membran in die Zelle oder aus der Zelle gelangen können.
Die Permeabilität der Zellmembran wird durch die Eigenschaften der Membranlipide und -proteine bestimmt, einschließlich ihrer Größe, Ladung und Lipophilie. Kleine, ungeladene, lipophile Moleküle wie Sauerstoff und Kohlenstoffdioxid können die Membran leicht durch Diffusion passieren, während größere oder geladene Moleküle die Membran nur mit Hilfe von Transportproteinen überwinden können.
Die Permeabilität der Zellmembran ist ein wichtiger Faktor für die Aufrechterhaltung des intrazellulären Milieus und spielt eine entscheidende Rolle bei zellulären Prozessen wie dem Stoffwechsel, dem Signaltransduktionsweg und der Kommunikation zwischen Zellen.
NADH- und NADPH-Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Elektronen zwischen verschiedenen Molekülen übertragen und dabei NADH oder NADPH als Reduktionsmittel verwenden. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle in verschiedenen biochemischen Prozessen, wie beispielsweise der Zellatmung und dem Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Fetten und Aminosäuren.
Im Detail katalysieren NADH- und NADPH-Oxidoreduktasen die Reaktion von NADH oder NADPH mit Flavinadenindinukleotid (FAD) oder Flavoproteinen, wodurch FAD zu seiner reduzierten Form, FADH2, wird. Anschließend kann das reduzierte FAD Elektronen auf verschiedene Akzeptoren übertragen, wie beispielsweise Sauerstoff, was zur Bildung von Wasserstoffperoxid oder Superoxidanionen führt.
Diese Enzyme sind auch als Teil des anaeroben Energiestoffwechsels von Bedeutung, bei dem sie Elektronen auf andere Akzeptoren übertragen, wie beispielsweise Nitrate oder Sulfate, was zur Bildung von Stickstoffmonoxid oder Schwefelwasserstoff führt.
Abnormalitäten in NADH- und NADPH-Oxidoreduktasen können mit verschiedenen Erkrankungen assoziiert sein, wie beispielsweise neurodegenerativen Erkrankungen, Krebs und Stoffwechselstörungen.
Brefeldin A ist ein Bakteriengift, das die intrazelluläre Proteintransporte in Eukaryoten-Zellen beeinflusst. Es hemmt die Bildung von COPI-Vesikeln, die für den Retrogradentransport von Proteinen zwischen dem Golgi-Apparat und dem Endoplasmatischen Retikulum (ER) verantwortlich sind. Infolgedessen sammeln sich Proteine im ER an und der Golgi-Apparat löst sich auf. Brefeldin A wird in der biomedizinischen Forschung als Werkzeug zur Untersuchung von Membrantransportprozessen eingesetzt.
Lumineszenzproteine sind Proteine, die Licht emittieren, wenn sie angeregt werden. Dies kann auf zwei Arten passieren: durch Chemilumineszenz oder Biolumineszenz. Bei der Chemilumineszenz reagiert ein Substrat mit dem Protein und setzt Energie frei, die das Protein in einen angeregten Zustand versetzt. Wenn das Protein dann zurück in seinen Grundzustand übergeht, emittiert es Licht. Bei der Biolumineszenz hingegen erzeugt ein Enzym (meistens Luciferase) durch eine chemische Reaktion mit einem Luciferin-Molekül und Sauerstoff Licht. Diese Art der Lumineszenz wird von lebenden Organismen wie Glühwürmchen oder Leuchtkalmaren genutzt, um zu kommunizieren, sich fortzubewegen oder Beute anzulocken. In der Medizin und Biologie werden lumineszierende Proteine oft als Reportergen-Systeme eingesetzt, um die Aktivität von Genen oder Proteinen in lebenden Zellen zu verfolgen.
Lebermikrosomen sind cytoplasmatische Membranfragmenten der Endoplasmatischen Retikulums (ER) in Leberzellen, die während der Zellhomogenisierung und Subzellularfraktionierung entstehen. Sie sind reich an Mikrosomalen Metabolismus enzyme, wie Cytochrom P450-Enzyme, die für die Biotransformation von endogenen Substanzen (wie Steroidhormone und Gallensäuren) und exogenen Substanzen (wie Medikamente und Umweltchemikalien) verantwortlich sind. Lebermikrosomen werden häufig in der biomedizinischen Forschung eingesetzt, um die Stoffwechsel- und Toxizitätseigenschaften von Chemikalien und Arzneimitteln zu untersuchen.
CHO-Zellen, oder Chinese Hamster Ovary Zellen, sind eine Zelllinie, die aus den Eierstöcken eines chinesischen Hamsters gewonnen wurde. Sie werden häufig in der biologischen und medizinischen Forschung eingesetzt, insbesondere in der Proteinproduktion und -charakterisierung. CHO-Zellen haben die Fähigkeit, glykosylierte Proteine zu produzieren, was sie zu einem wertvollen Instrument für die Herstellung von rekombinanten Proteinen macht, die für therapeutische Zwecke verwendet werden können. Darüber hinaus sind CHO-Zellen ein beliebtes Modellsystem für das Studium der zellulären Physiologie und Pathophysiologie.
Glutathion-Transferasen (GSTs) sind eine Familie von Enzymen, die eine breite Palette von reduzierten Verbindungen, einschließlich Stoffwechselprodukten und Umwelttoxinen, mit Glutathion konjugieren. Die Konjugation mit Glutathion ist ein wichtiger Schritt in der Entgiftung dieser Verbindungen, da die Konjugate wasserlöslicher werden und so leichter aus der Zelle entfernt werden können. GSTs sind in vielen verschiedenen Geweben und Organismen weit verbreitet und spielen eine wichtige Rolle bei der Zellabwehr gegen oxidativen Stress und die Entgiftung von Fremdstoffen. Es gibt mehrere Klassen von GSTs, darunter cytosolische, mitochondriale und membranständige Enzyme, die sich in ihrer Struktur, ihrem Substratspektrum und ihrer zellulären Lokalisation unterscheiden.
Molybdän ist kein direktes Medizinwort oder Begriff, sondern ein chemisches Element mit dem Symbol Mo und der Ordnungszahl 42. Es ist ein essentielles Spurenelement für Menschen und viele andere Lebewesen. Molybdän ist Teil verschiedener Enzyme, die an wichtigen biochemischen Prozessen wie Sulfat- und Sulfitmetabolismus sowie der Purin-Synthese beteiligt sind. Ein Mangel an Molybdän im Körper ist selten, kann aber zu gesundheitlichen Problemen führen. Überschüssiges Molybdän wird normalerweise über die Nieren ausgeschieden. Es gibt keine empfohlene Tagesdosis (RDA) für Molybdän, jedoch liegt die durchschnittliche tägliche Aufnahme bei 45-50 Mikrogramm. In der Medizin kann Molybdän in Form von Molybdat-Salzen als Nahrungsergänzungsmittel oder zur Behandlung eines Molybdänmangels eingesetzt werden.
Guanosintriphosphat (GTP) ist ein Nukleotid, das in biologischen Systemen vorkommt und eine wichtige Rolle als Energiequelle und Signalmolekül spielt. Es besteht aus der Nukleinbase Guanin, dem Zucker Ribose und drei Phosphatgruppen.
In der Zelle wird GTP durch Hydrolyse von Adenosintriphosphat (ATP) synthetisiert. Die Hydrolyse von GTP zu Guanosindiphosphat (GDP) und Phosphat liefert Energie für verschiedene zelluläre Prozesse, wie beispielsweise die Proteinbiosynthese, intrazellulären Transport und Signaltransduktionsprozesse.
Darüber hinaus ist GTP an der Regulation von Enzymaktivitäten beteiligt, indem es als Ligand für G-Proteine dient, die an verschiedenen Signalkaskaden beteiligt sind. Diese Proteine können durch Bindung von GTP aktiviert werden und nach Hydrolyse zu GDP in eine inaktive Form zurückkehren.
Mitochondriale Proteine sind Proteine, die innerhalb der Mitochondrien, den „Kraftwerken“ der Zelle, lokalisiert sind. Sie spielen eine entscheidende Rolle in einer Vielzahl von zellulären Prozessen, wie beispielsweise der Energiegewinnung durch oxidative Phosphorylierung, der Regulation des Calcium-Haushalts, der Synthese von Häm und Steroidhormonen sowie der Apoptose (programmierter Zelltod). Mitochondriale Proteine können entweder in den Mitochondrien synthetisiert werden oder im Cytoplasma hergestellt und anschließend in die Mitochondrien importiert werden. Mutationen in mitochondrialen Proteinen können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie beispielsweise neurodegenerativen Erkrankungen, Stoffwechselstörungen und Krebs.
Multienzymkomplexe sind Proteinkomplexe, die aus mehreren enzymatisch aktiven Untereinheiten bestehen, die zusammenarbeiten, um eine bestimmte biochemische Reaktion zu katalysieren. Diese Enzymkomplexe ermöglichen oft eine effizientere und koordiniertere Katalyse, indem sie Substrate direkt von einem aktiven Zentrum zum nächsten übertragen, ohne dass Zwischenprodukte freigesetzt werden müssen. Ein Beispiel für einen Multienzymkomplex ist der Pyruvatdehydrogenase-Komplex, der aus mehreren Untereinheiten besteht und drei aufeinanderfolgende Reaktionen katalysiert, die den Abbau von Pyruvat zu Acetyl-CoA ermöglichen.
Molekulare Klonierung bezieht sich auf ein Laborverfahren in der Molekularbiologie, bei dem ein bestimmtes DNA-Stück (z.B. ein Gen) aus einer Quellorganismus-DNA isoliert und in einen Vektor (wie ein Plasmid oder ein Virus) eingefügt wird, um eine Klonbibliothek zu erstellen. Die Klonierung ermöglicht es, das DNA-Stück zu vervielfältigen, zu sequenzieren, zu exprimieren oder zu modifizieren. Dieses Verfahren ist wichtig für verschiedene Anwendungen in der Grundlagenforschung, Biotechnologie und Medizin, wie beispielsweise die Herstellung rekombinanter Proteine, die Genanalyse und Gentherapie.
Es gibt keine medizinische Definition für "Kaninchen". Der Begriff Kaninchen bezieht sich auf ein kleines, pflanzenfressendes Säugetier, das zur Familie der Leporidae gehört. Medizinisch gesehen, spielt die Interaktion mit Kaninchen als Haustiere oder Laboratoriumstiere in der Regel eine Rolle in der Veterinärmedizin oder in bestimmten medizinischen Forschungen, aber das Tier selbst ist nicht Gegenstand einer medizinischen Definition.
Bacterial proteins are a type of protein specifically produced by bacteria. They are crucial for various bacterial cellular functions, such as metabolism, DNA replication, transcription, and translation. Bacterial proteins can be categorized based on their roles, including enzymes, structural proteins, regulatory proteins, and toxins. Some of these proteins play a significant role in the pathogenesis of bacterial infections and are potential targets for antibiotic therapy. Examples of bacterial proteins include flagellin (found in the flagella), which enables bacterial motility, and various enzymes involved in bacterial metabolism, such as beta-lactamases that can confer resistance to antibiotics like penicillin.
Hitze-Schock-Proteine (HSPs) sind eine Gruppe konservierter Moleküle, die in allen Organismen vorhanden sind und bei einer Zunahme der Zellstressfaktoren, wie Hitze, oxidativer Stress, Infektionen oder Entzündungen, synthetisiert werden. Sie fungieren als molekulare Chaperone und helfen bei der Faltung, Transport und Assembly von Proteinen sowie bei deren Schutz vor aggregation und Denaturierung unter stressigen Bedingungen. HSPs spielen auch eine wichtige Rolle in der Proteinqualitätskontrolle und sind an der Entfaltung von Proteinen während des Zellwachstums und der Differenzierung beteiligt. Die Menge und Aktivität von HSPs korrelieren mit dem Ausmaß der zellulären Schädigung und können als Biomarker für Zellschäden und Krankheiten dienen.
In der Medizin und Biochemie bezieht sich der Begriff "Binding Sites" auf die spezifischen Bereiche auf einer Makromolekül-Oberfläche (wie Proteine, DNA oder RNA), an denen kleinere Moleküle, Ionen oder andere Makromoleküle binden können. Diese Bindungsstellen sind oft konservierte Bereiche mit einer bestimmten dreidimensionalen Struktur, die eine spezifische und hochaffine Bindung ermöglichen.
Die Bindung von Liganden (Molekülen, die an Bindungsstellen binden) an ihre Zielproteine oder Nukleinsäuren spielt eine wichtige Rolle in vielen zellulären Prozessen, wie z.B. Enzymfunktionen, Signaltransduktion, Genregulation und Arzneimittelwirkungen. Die Bindungsstellen können durch verschiedene Methoden wie Röntgenkristallographie, Kernspinresonanzspektroskopie oder computergestützte Modellierung untersucht werden, um mehr über die Wechselwirkungen zwischen Liganden und ihren Zielmolekülen zu erfahren.
Membrantransportproteine sind Proteine, die in der Membran von Zellen eingebettet sind und den Transport von Molekülen oder Ionen durch die Membran ermöglichen. Sie können spezifisch für bestimmte Substanzen sein und aktiven oder passiven Transport betreiben.
Beim passiven Transport wird keine Energie benötigt, und der Transport erfolgt von Gebieten hoher Konzentration zu Gebieten niedriger Konzentration, bis ein Gleichgewicht erreicht ist. Beim aktiven Transport hingegen wird Energie benötigt, um Substanzen gegen ihr Konzentrationsgefälle zu transportieren.
Membrantransportproteine spielen eine wichtige Rolle bei vielen zellulären Prozessen, wie zum Beispiel dem Stoffwechsel, der Signalübertragung und der Aufrechterhaltung des homeostatischen Zustands der Zelle. Fehler in Membrantransportproteinen können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie beispielsweise Stoffwechselstörungen, Kanalopathien oder Krebs.
Affinitätschromatographie ist ein spezifisches Verfahren der Chromatographie, das auf der unterschiedlich starken Bindung zwischen Molekülen wie Proteinen, Nukleinsäuren oder kleinen Molekülen und einer spezifischen biologischen oder synthetischen Substanz beruht, die als Ligand bezeichnet wird. Der Ligand ist kovalent an eine Matrix, wie zum Beispiel Agarose, Dextran oder Polyacrylamid, gebunden.
Die Mischung aus verschiedenen Molekülen wird durch das chromatographische System geleitet und die Zielmoleküle binden an den Liganden, während andere Moleküle ungebunden durch das System fließen. Durch Änderung der Bedingungen wie pH-Wert, Ionenstärke oder Temperatur kann die Bindung zwischen Zielmolekül und Ligand gelöst werden, wodurch eine Trennung und Isolierung des Zielmoleküls ermöglicht wird.
Affinitätschromatographie ist ein sensitives und selektives Verfahren, das in der biochemischen Forschung und Biotechnologie weit verbreitet ist, insbesondere für die Reinigung und Charakterisierung von Proteinen und anderen Biomolekülen.
COS-Zellen sind eine häufig in der Molekularbiologie verwendete Zelllinie, die aus embryonalen Fibroblasten des Afrikanischen Grünen Meerkatzenaffens (Cercopithecus aethiops) gewonnen wird. Das "COS" in COS-Zellen steht für "CV-1 in Origin mit dem shuttle vector SV40" (CV-1 ist eine Affennierenzelllinie und SV40 ist ein simianes Virus 40).
COS-Zellen sind transformierte Zellen, die das große T-Antigen des SV40-Virus exprimieren, was ihnen ermöglicht, rekombinante DNA mit eingebetteten SV40-Promotoren aufzunehmen und effizient zu expressieren. Diese Eigenschaft macht COS-Zellen zu einem wertvollen Werkzeug für die Expression und Analyse von Fremdgenen in vitro.
Es gibt zwei Haupttypen von COS-Zellen, die häufig verwendet werden: COS-1 und COS-7. COS-1-Zellen haben eine normale Chromosomenzahl (diploid), während COS-7-Zellen ein erhöhtes chromosomales Nummer (polyploid) aufweisen. Beide Zelllinien werden oft für die Transfektion und Expression von Plasmiden verwendet, um rekombinante Proteine herzustellen oder die Funktionen bestimmter Gene zu untersuchen.
Die Aldehyd-Oxidase ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und Aldehyde zu Carbonsäuren oxidiert. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Entgiftung von Xenobiotika (chemischen Substanzen, die vom Körper als Fremdstoffe erkannt werden) und dem Abbau endogener Aldehde. Das Enzym enthält ein Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD) als prosthetische Gruppe, die direkt am katalytischen Prozess beteiligt ist. Die Aldehyd-Oxidase findet sich vor allem in der Leber, dem Lungengewebe und den Nieren.
ADP-Ribosylierungsfaktoren sind eine Klasse von Proteinen, die eine wichtige Rolle bei der ADP-Ribosylierung spielen, einem posttranslationalen Modifikationsprozess, bei dem ADP-Ribose-Moleküle an Zielproteine angehängt werden. Diese Modifikation kann die Aktivität, Lokalisation oder Stabilität von Zielproteinen beeinflussen und ist an verschiedenen zellulären Prozessen wie DNA-Reparatur, Transkription, Replikation und Apoptose beteiligt.
Es gibt zwei Hauptklassen von ADP-Ribosylierungsfaktoren: Poly(ADP-Ribose)-Polymerasen (PARPs) und Monoadp-Ribosyltransferasen (MARs). PARPs katalysieren die Synthese langer Poly(ADP-Ribose)-Ketten, die an Zielproteine angehängt werden, während MARs ein einzelnes ADP-Ribose-Molekül auf Zielproteine übertragen.
ADP-Ribosylierungsfaktoren sind wichtige Regulatoren der zellulären Homöostase und ihr Fehlen oder ihre Dysfunktion wurde mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, einschließlich Krebs, neurodegenerativen Erkrankungen und Infektionskrankheiten.
Caspase 9 ist ein Protein, das in der menschlichen Biologie als Initiator-Caspase bei der Aktivierung des programmierten Zelltods oder Apoptose eine wichtige Rolle spielt. Es gehört zur Familie der Caspasen, die cystein-abhängigen aspartat-spezifischen Proteasen sind.
Im apoptotischen Signalweg wird Caspase 9 durch die Bindung an Apaf-1 (Apoptotic Peptidase Activating Factor 1) aktiviert, nachdem dieses durch das proapoptotische Protein cytochrome c gebunden wurde. Die Aktivierung von Caspase 9 führt zur Aktivierung weiterer Effektor-Caspasen wie Caspase 3 und Caspase 7, was letztendlich zum Absterben der Zelle führt.
Eine Fehlfunktion oder Dysregulation von Caspase 9 kann mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein, darunter neurodegenerative Erkrankungen und Krebs.
Active biological transport is a process that requires the use of energy, often in the form of ATP (adenosine triphosphate), to move molecules or ions against their concentration gradient. This means that the substances are moved from an area of lower concentration to an area of higher concentration. Active transport is carried out by specialized transport proteins, such as pumps and carriers, which are located in the membrane of cells. These proteins change conformation when they bind to ATP, allowing them to move the molecules or ions through the membrane. Examples of active transport include the sodium-potassium pump, which helps maintain resting potential in nerve cells, and the calcium pump, which is important for muscle contraction.
ADP-Ribosyltransferasen sind ein Typ von Enzymen (EC 2.4.2), die die Übertragung eines ADP-Ribose-Moleküls von einem Donor-Molekül (wie NAD+ oder NADP+) auf ein Akzeptor-Molekül katalysieren, wie zum Beispiel Proteine oder andere kleinere Moleküle. Diese Reaktion ist ein wichtiger posttranslationaler Modifikationsprozess in Zellen und spielt eine Rolle in verschiedenen zellulären Prozessen, einschließlich DNA-Reparatur, Genregulation, Chromatin-Modifikation, Signaltransduktion und programmiertem Zelltod (Apoptose). Es gibt zwei Hauptklassen von ADP-Ribosyltransferasen: die mono(ADP-ribosyl)transferasen (MAR-Transferasen), die ein ADP-Ribose-Molekül auf ein Akzeptor-Molekül übertragen, und die poly(ADP-ribosyl)polymerasen (PARP-Enzyme), die mehrere ADP-Ribose-Einheiten auf ein Akzeptor-Molekül übertragen.
NADPH-Oxidase ist ein Enzymkomplex, das Elektronen auf Sauerstoff überträgt und thereby aktiv an der Produktion von reaktiven Sauerstoffspezies (ROS) beteiligt ist. Dieser Prozess wird als "oxidative burst" bezeichnet und ist ein wichtiger Bestandteil der zellulären Immunantwort. NADPH-Oxidase besteht aus verschiedenen Untereinheiten, die in unterschiedlichen Zelltypen exprimiert werden, wobei die genaue Zusammensetzung und Aktivität des Komplexes variieren kann. Mutationen in den Genen, die für die Synthese der NADPH-Oxidase-Untereinheiten codieren, können zu erblich bedingten Erkrankungen führen, wie z.B. dem chronischen Granulomatosen Krankheit (CGD).
'Cercopithecus aethiops', auch bekannt als der Grüne Meerkatze oder der Pavian-Meerkatze, ist eine Primatenart aus der Familie der Meerkatzenverwandten (Cercopithecidae). Sie ist in den Wäldern und Savannen Zentral- bis Südafrikas beheimatet.
Die Grüne Meerkatze hat eine Kopf-Rumpf-Länge von 40-65 cm und ein Gewicht von 3-7 kg. Ihr Fell ist grünlich-gelb gefärbt, mit einem dunkleren Rücken und weißen Bauch. Der Schwanz ist länger als der Körper und ebenfalls geringelt.
Die Tiere leben in Gruppen von bis zu 40 Individuen und ernähren sich hauptsächlich von Früchten, Samen, Blättern und Insekten. Sie sind bekannt für ihre hohen, schrillen Rufe, die zur Kommunikation und zum Markieren des Territoriums genutzt werden.
Die Grüne Meerkatze ist ein wichtiges Forschungsobjekt in der Verhaltensforschung und hat einen bedeutenden Platz in der afrikanischen Folklore und Kultur.
Hitzeschockproteine 70 (HSP70) sind eine Klasse von Hitzeschockproteinen, die als Chaperone fungieren und bei der Proteinfaltung, Proteintransport und -aggregation helfen. Sie sind in allen Lebewesen weit verbreitet und werden unter normalen Bedingungen kontinuierlich exprimiert, aber ihre Expression wird stark induziert, wenn die Zellen thermischen, oxidativen oder anderen Stressfaktoren ausgesetzt sind. HSP70-Proteine spielen eine wichtige Rolle bei der Proteinhomöostase und dem Schutz von Zellen vor Schäden durch Stressoren. Sie binden an ungefaltete oder fehlgefaltete Proteine, verhindern deren Aggregation und fördern ihre korrekte Faltung oder den Abbau. Mutationen in HSP70-Genen wurden mit verschiedenen neurodegenerativen Erkrankungen wie Parkinson-Krankheit und Motoneuronerkrankungen in Verbindung gebracht.
Mevalonatweg
Hörschnecke
Mannose-6-phosphat-Isomerase
Purin-Nukleosid-Phosphorylase
Phosphomevalonat-Kinase
Methionin-Salvage
Aminoacyl-tRNA-Synthetase
Mevalonatkinase
Estradiol-17β-Dehydrogenase
Impfstoff
Guanylylcyclasen
Coenzym A
DNA-Impfstoff
RNA-Impfstoff
Propanoyl-CoA-Acyltransferase
Fettsäure-CoA-Ligasen
Aconitase
31P-Magnetresonanzspektroskopie
Assimilation (Biologie)
Bernhard Kadenbach
Crassulaceen-Säurestoffwechsel
Porphyrine
Protonengekoppelter Folattransporter
ZyCoV-D
Plasmid
Shigella
Endotheliale Stickstoffmonoxid-Synthase
Gap Junction
Low Density Lipoprotein
HBsAg
Mevalonatweg - Wikipedia
Vitamin D - Wikipedia
Das Disulfidbrücken-Transfer-System der Mitochondrien
Medizinische Mikrobiologie: Grampositive Stäbchen - Wikibooks, Sammlung freier Lehr-, Sach- und Fachbücher
Journal@RupertoCarola - Universität Heidelberg
Das Exosom: Ein molekularer Käfig zum Zerkleinern von RNAs | Max-Planck-Institut für Biochemie
Mission
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2.3 Die Zelle - SaniOnTheRoad
SystemsX.ch - Die Schweizer Forschungsinitiative in Systembiologie: VirX
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Gibt es bald eine neue Therapie gegen Krebs?
Lipogenese: Synthese von Triacylglycerinen - via medici
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Findet im Zytosol statt3
- Die Phosphorylierung von Mevalonat mithilfe der Mevalonatkinase findet im Zytosol statt. (wikipedia.org)
- Sie findet im Zytosol statt. (wikipedia.org)
- Die Aktivierung der Fettsäuren zu Acyl-CoA ist identisch mit der Fettsäureaktivierung vor der β-Oxidation und findet im Zytosol statt. (thieme.de)
Zellkern4
- Nahezu alle mitochondrialen Proteine sind im Zellkern kodiert und werden im Zytosol synthetisiert. (uni-muenchen.de)
- Dies ermöglicht die effiziente Freisetzung des viralen Genoms in das Zytosol der Wirtszellen, von wo aus es zur Transkription und Replikation in den Zellkern gelangen kann. (systemsx.ch)
- Der Zellkern aus dem Spermienkopf teilt das Zytosol der gemeinsamen Zelle nun mit dem Kern der Eizelle. (keinsteins-kiste.ch)
- Dabei wird virale RNA als solche z.B. dadurch erkannt, dass sie sich am falschen Ort befindet, also nicht im Zytosol oder im Zellkern: So detektieren Toll-like-Rezeptoren (TLR3 und TLR7) RNA im Endosom. (laborundmore.com)
Zellen2
- Die Bildung aktiver Caspase wird durch Inflammasome (große Proteinkomplexe im Zytosol der Zellen (1) Curr Urol . (medicoconsult.de)
- Die Wirkung wird über spezielle Hormonrezeptoren an der Plasmamembran der Zellen oder im Zytosol vermittelt. (tierarzt-inka-kreling.de)
Transportiert1
- Anschließend werden die Bestandteile ins flüssige Zytosol transportiert und dort durch das sogenannte Ubiquitin-Proteasom-System weiter abgebaut. (uni-heidelberg.de)
Zelle2
- L-Carnitin wird aus den Aminosäuren Lysin und Methionin hergestellt und spielt eine wichtige Rolle im Energiestoffwechsel, speziell beim Transport von Fettsäuren zwischen dem Zytosol und den Zellorganellen sowie von Coenzym Q10 durch die Zellmembran in die Mitochondrien (Kraftwerke der Zelle). (trendvital.de)
- In seiner Forschung beschäf-tigt er sich neben dem Aufbau der Mitochon-drien auch mit der Aufklä-rung der Trans-port-me-cha-nis-men von Prote-inen aus dem Zytosol der Zelle durch die Mitochon-drien-Membra-nen hindurch zu ihrem Bestim-mungs-ort im Innern der Zellkraftwerke. (hector-fellow-academy.de)
Zellorganellen1
- Sie spielt eine wesentliche Rolle im Energiestoffwechsel beim Transport von Fettsäuren zwischen dem Zytosol und den Zellorganellen wie den Mitochondrien. (holgerkorsten.com)
Mitochondrien3
- Der Organismus hat vier mögliche Stoffwechselarten und kann diese (1 und 2) entweder in der Gewebszelle selber (Zytosol) oder (3 und 4) in den Mitochondrien die innerhalb der Gewebszelle liegen. (schulternetzwerk.de)
- Dies führt zu einer niedrigeren Na + -Konzentration im Zytosol und beeinflusst, da Calcium die Herzmuskelzelle über Austausch mit Natrium verlässt, auch die Calcium-Konzentrationen: Ca 2+ nimmt im Zytosol ebenfalls ab, doch die Ca 2+ -Konzentration in den Mitochondrien steigt. (medscape.com)
- Phosphat dient u. a. als Substrat für die Phosphorylierung von Adenosindiphosphat (ADP) zu Adenosintriphosphat (ATP) im Zytosol ( Glycolyse ), in den Mitochondrien ( Citrat-Zyklus ) und in den Chloroplasten ( Photosynthese ). (wikizero.com)
Erythrozyten1
- Oxaliplatin wird zu einem großen Teil in das Zytosol der Erythrozyten aufgenommen, wo es proteingebunden Wochen bis Monate lang verbleibt. (der-arzneimittelbrief.com)
Enzyme3
- Darüber hinaus haben wir beobachtet, dass Mykobakterien Lipid drople- Enzyme und regulatorische Proteine auf ihre hydrophobe Oberfläche rekrutieren, wenn sie aus der Vakuole in das Zytosol der Wirtszelle translozieren. (fz-borstel.de)
- Die beteiligten Enzyme sind Zytosol lokalisiert, es ist seine flüssige Komponente Zytoplastik . (bedlew.top)
- Die Enzyme des Pentosephosphatwegs finden sich besonders im Zytosol der fettbildenden Organe . (thieme.de)