Proteinkinase C-epsilon ist ein Enzym aus der Familie der Proteinkinasen C, das durch Calcium- und Diacylglycerol-abhängige Phosphorylierung von Serin- und Threoninresten in spezifischen Substratproteinen eine Rolle in Signaltransduktionswegen spielt.
Protein-Kinase C (PKC) ist ein Enzym, das durch Bindung von Diacylglycerol und Calcium ioni aktiviert wird und eine zentrale Rolle in der Signaltransduktion spielt, indem es andere Proteine phosphoryliert und damit deren Aktivität beeinflusst.
Isoenzyme sind verschiedene molekulare Formen eines Enzyms, die sich in ihrer Aminosäuresequenz und Struktur unterscheiden, aber gleiche oder ähnliche katalytische Funktionen haben, meistens aufgrund evolutionärer Prozesse.
Tetradecanoylphorbol-Acetat ist ein künstlich hergestelltes, tumorpromovierendes Phorbolester, das in der Forschung als topische Agent zur Aktivierung von Proteinkinase C eingesetzt wird.
Phospholipase D ist ein Enzym, das Phosphatidylcholin in Cholin und Phosphatidylethanolamine in Ethanolamin spaltet, wodurch die Membranfluidität beeinflusst und die Signaltransduktion reguliert wird.
Enzyme Activation bezeichnet den Prozess der Umwandlung einer Inaktiven Enzympräkursor-Form (Zymogen oder Proenzym) in ihre aktive, funktionsfähige Konformation durch Proteolyse oder Konformationsänderungen, wodurch die katalytische Aktivität zur Beschleunigung biochemischer Reaktionen ermöglicht wird.
Phosphoinositid-Phospholipase C ist ein Enzym, das die Hydrolyse von Phosphatidylinositol-4,5-biphosphat (PIP2) in Inositol-1,4,5-trisphosphat (IP3) und Diacylglycerin (DAG) katalysiert, was zur Aktivierung verschiedener zellulärer Signalwege führt.
Protein-Kinasen sind Enzyme, die die Übertragung einer Phosphatgruppe auf bestimmte Aminosäuren in Proteinen katalysieren, was zur Regulation ihrer Funktion und Aktivität beiträgt.
Das Myokard ist die muskuläre Wand der Herzkammern, die für die Kontraktion und damit den Pumpvorgang des Herzens verantwortlich ist.
Kultivierte Zellen sind lebende Zellen, die außerhalb des Körpers unter kontrollierten Bedingungen gezüchtet und vermehrt werden, um sie für medizinische Forschung, Diagnostik oder Therapie zu nutzen.
Cyclo-AMP-abhängige Proteinkinasen sind Enzyme, die durch Bindung des second messengers Cyclo-AMP aktiviert werden und eine zentrale Rolle in intrazellulären Signaltransduktionswegen spielen, indem sie die Phosphorylierung und Aktivierung von spezifischen Protein-Substraten katalysieren.
Protein-Serin-Threonin-Kinasen sind Enzyme, die die Übertragung einer Phosphatgruppe von ATP auf Serin oder Threonin-Reste von Proteinen katalysieren und damit deren Aktivität, Lokalisation oder Konformation beeinflussen. Diese posttranslationale Modifikation ist ein wichtiger Regulationsmechanismus in zellulären Signaltransduktionswegen.
Mitogen-activated protein kinases (MAPKs) are a group of serine/threonine protein kinases that play crucial roles in various cellular processes, such as proliferation, differentiation, and apoptosis, by transmitting extracellular signals into the nucleus through phosphorylation cascades.
Proteinkinase-Inhibitoren sind Substanzen, die die Aktivität von Proteinkinasen, enzymatischen Proteinen, welche die Phosphorylierung und Aktivierung anderer Proteine katalysieren, hemmen oder unterdrücken, um so das Zellwachstum, -teilung und -signaltransduktion zu beeinflussen und in der Medizin als Arzneistoffe eingesetzt werden können.
Phosphorylierung ist ein biochemischer Prozess, bei dem eine Phosphatgruppe durch die Katalyse einer Kinase-Enzym auf eine Protein- oder Lipidmoleküle übertragen wird, was oft eine Aktivierung oder Deaktivierung von Enzymfunktionen, Signaltransduktionsprozessen oder zellulären Regulationsmechanismen zur Folge hat.
Das MAP Kinase Signaling System ist ein intrazelluläres Signaltransduktionssystem, das aus einer Kaskade von Proteinkinasen besteht und entscheidend für die Regulation von zellulären Prozessen wie Wachstum, Differenzierung, Apoptose und Entzündungsreaktionen ist.
P38-mitogen-aktivierte Proteinkinasen sind eine Gruppe von Enzymen, die als Teil der intrazellulären Signaltransduktionswege nach Stimulation durch äußere Reize wie Stressfaktoren oder Entzündungen aktiviert werden und anschließend die Zellantwort durch Phosphorylierung verschiedener Zielproteine regulieren.
Phosphatidylinositol 3-Kinases (PI3Ks) sind eine Familie von Enzymen, die Phosphatgruppen auf bestimmte Fettsäurereste von Lipiden in Zellmembranen übertragen und so wichtige Signalwege in Zellen aktivieren, die unter anderem das Zellwachstum, die Zellteilung und die Zelldifferenzierung regulieren.
Signal Transduktion bezieht sich auf den Prozess, bei dem Zellen Signale aus ihrer Umgebung empfangen und diese Informationen durch biochemische Reaktionswege in die Zelle weiterleiten, wodurch letztendlich eine zelluläre Antwort hervorgerufen wird.

Isoenzyme sind Enzyme, die die gleiche katalytische Funktion haben, aber sich in ihrer Aminosäuresequenz und/oder Struktur unterscheiden. Diese Unterschiede können aufgrund von Genexpression aus verschiedenen Genen oder durch Variationen im gleichen Gen entstehen. Isoenzyme werden oft in verschiedenen Geweben oder Entwicklungsstadien einer Organismengruppe gefunden und können zur Unterscheidung und Klassifizierung von Krankheiten sowie zur Beurteilung der biochemischen Funktionen von Organen eingesetzt werden.

Enzyme Activation bezieht sich auf den Prozess, durch den ein Enzym seine katalytische Funktion aktiviert, um eine biochemische Reaktion zu beschleunigen. Dies wird in der Regel durch die Bindung eines spezifischen Moleküls, das als Aktivator oder Coenzym bezeichnet wird, an das Enzym hervorgerufen. Diese Bindung führt zu einer Konformationsänderung des Enzyms, wodurch seine aktive Site zugänglich und in der Lage wird, sein Substrat zu binden und die Reaktion zu katalysieren. Es ist wichtig zu beachten, dass es auch andere Mechanismen der Enzymaktivierung gibt, wie zum Beispiel die proteolytische Spaltung oder die Entfernung von Inhibitoren. Die Aktivierung von Enzymen ist ein essentieller Prozess in lebenden Organismen, da sie die Geschwindigkeit metabolischer Reaktionen regulieren und so das Überleben und Wachstum der Zellen gewährleisten.

Das Myokard ist der muskuläre Anteil des Herzens, der für seine Kontraktionsfähigkeit verantwortlich ist. Es besteht aus spezialisierten Muskelzellen, den Kardiomyocyten, und bildet die Wand der Herzkammern (Ventrikel) und der Vorhöfe. Das Myokard ist in der Lage, rhythmische Kontraktionen zu generieren, um das Blut durch den Kreislauf zu pumpen. Es ist ein entscheidendes Organ für die Aufrechterhaltung der Herz-Kreislauf-Funktion und somit für die Versorgung des Körpers mit Sauerstoff und Nährstoffen. Schäden oder Erkrankungen des Myokards können zu verschiedenen Herzerkrankungen führen, wie zum Beispiel Herzinsuffizienz, Koronare Herzkrankheit oder Herzinfarkt.

Cyclo-AMP (3',5'-cyclische Adenosinmonophosphat)-abhängige Proteinkinasen sind Enzyme, die Adenosintriphosphat (ATP) hydrolysieren, um eine Phosphatgruppe auf bestimmte Proteine zu übertragen und diese so aktivieren. Sie werden durch das second messenger Cyclo-AMP reguliert, der bei verschiedenen zellulären Signaltransduktionswegen eine wichtige Rolle spielt.

Die Aktivierung von Cyclo-AMP-abhängigen Proteinkinasen erfolgt durch die Bindung von Cyclo-AMP an die Regulatorische Untereinheit (R-Untereinheit) der Kinase, was zu einer Konformationsänderung führt und die katalytische Untereinheit (C-Untereinheit) aktiviert. Die aktivierte Kinase kann dann Phosphatgruppen auf spezifische Serin- oder Threoninreste von Proteinen übertragen, was deren Aktivität beeinflusst und so verschiedene zelluläre Prozesse wie Stoffwechsel, Genexpression und Zellteilung reguliert.

Eine der bekanntesten Cyclo-AMP-abhängigen Proteinkinasen ist die Proteinkinase A (PKA), die aus zwei katalytischen Untereinheiten und zwei regulatorischen Untereinheiten besteht. Andere Beispiele sind die Cyclische GMP-abhängige Proteinkinase (PKG) und die Exchange Factor directly Activated by cAMP (Epac).

Mitogene aktivierte Proteinkinasen (MAPKs) sind eine Familie von Serin/Threonin-Proteinkinasen, die bei der Signaltransduktion und -amplifikation von verschiedenen zellulären Prozessen wie Proliferation, Differenzierung, Apoptose und Stressantwort eine wichtige Rolle spielen. Sie werden durch Mitogene aktiviert, das sind extrazelluläre Signalmoleküle wie Wachstumsfaktoren, Hormone und Neurotransmitter.

MAPKs bestehen aus einer Signalkaskade von Kinase-Enzymen, die in drei Stufen unterteilt werden: MAPKKK (MAP-Kinase-Kinase-Kinase), MAPKK (MAP-Kinase-Kinase) und MAPK (MAP-Kinase). Jede Stufe aktiviert die nächste durch Phosphorylierung, wodurch eine Kaskade von Aktivierungen entsteht. Die letzte Stufe, MAPK, phosphoryliert dann verschiedene zelluläre Substrate und löst so eine Reihe von zellulären Antworten aus.

MAPKs sind an vielen pathophysiologischen Prozessen beteiligt, wie Krebs, Entzündung und neurodegenerativen Erkrankungen. Daher sind sie ein wichtiges Ziel für die Entwicklung neuer Therapeutika.

MAP Kinase Signaling System, auch bekannt als Mitogen-activated Protein Kinase (MAPK) Signalweg, ist ein intrazelluläres Signaltransduktionssystem, das entscheidend für die Regulation von zellulären Prozessen wie Proliferation, Differenzierung, Apoptose und Stressantwort ist. Es besteht aus einer Kaskade von Kinase-Enzymen, die durch Phosphorylierungsreaktionen aktiviert werden.

Das System umfasst drei Hauptkomponenten: MAPKKK (MAP Kinase Kinase Kinase), MAPKK (MAP Kinase Kinase) und MAPK (MAP Kinase). Aktivierte MAPKKK phosphoryliert und aktiviert MAPKK, was wiederum MAPK phosphoryliert und aktiviert. Die aktivierte MAPK kann dann eine Vielzahl von Substraten im Zellkern phosphorylieren, um die Genexpression zu regulieren und zelluläre Antworten hervorzurufen.

Das MAP Kinase Signaling System ist an der Reaktion auf verschiedene extrazelluläre Stimuli wie Wachstumsfaktoren, Hormone, Zytokine und Umweltreize beteiligt. Dysregulation des Systems wurde mit einer Reihe von Krankheiten in Verbindung gebracht, einschließlich Krebs, Entzündungen und neurodegenerativen Erkrankungen.

P38-Mitogen-aktivierte Proteinkinasen (MAPK) sind eine Untergruppe der Serin/Threonin-Proteinkinasen, die durch Stimulation mit verschiedenen zellulären Signalen wie Stress, Entzündungen und Wachstumsfaktoren aktiviert werden. Sie spielen eine wichtige Rolle in der Regulation von Zellwachstum, Differenzierung, Apoptose und Entzündungsreaktionen.

Die Aktivierung von p38-MAPK erfolgt durch eine Kaskade von Phosphorylierungsereignissen, die mit der Bindung eines Liganden an einen Rezeptor beginnen und zur Aktivierung einer Kinasekette führen. Die aktivierte p38-MAPK phosphoryliert dann eine Vielzahl von Zielproteinen, darunter Transkriptionsfaktoren und andere Proteinkinasen, die an der Regulation verschiedener zellulärer Prozesse beteiligt sind.

Die Inhibition von p38-MAPK wird als vielversprechender Ansatz zur Behandlung verschiedener Erkrankungen wie Krebs, entzündlichen Erkrankungen und neurodegenerativen Erkrankungen untersucht.

... delta und epsilon. Sie sind am Wnt-Signalweg, am zirkadianen Rhythmus, an der Regulation nukleären Lokalisation von ... Proteinkinase). ...
... delta und epsilon. Sie sind am Wnt-Signalweg, am zirkadianen Rhythmus, an der Regulation nukleären Lokalisation von ... Proteinkinase). ...
Increased accumulation of the glycoxidation product N(epsilon)-(carboxymethyl)lysine in human tissues in diabetes and aging. J ... Verbesserung von Fettstoffwechsel und Fettverbrennung (Stimulierung der 5′-AMP-aktivierten Proteinkinase oder AMPK, siehe auch ...

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