Long-Chain-3-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase (LCHAD) ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle in der β-Oxidation von langkettigen Fettsäuren spielt, indem es die Oxidation von 3-Hydroxyacyl-CoA zu 3-Ketoacyl-CoA katalysiert, was wiederum Energie in Form von ATP liefert.
Die 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenasen sind Enzyme, die am vierten Schritt des beta-Oxidationsweges von Fettsäuren beteiligt sind und die Reduktion von 3-Hydroxyacyl-CoA zu 3-Ketoacyl-CoA katalysieren. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Energiegewinnung aus Fetten in der Zelle.
Enoyl-CoA Hydratase ist ein Schlüsselenzym im beta-Oxidationsweg, das die Wasseraddition an trans-2-Enoyl-CoA-Moleküle katalysiert, um L-3-Hydroxyacyl-CoA zu bilden, was einen weiteren Schritt in der Fettsäureabbauprozess ermöglicht.
Das mitochondriale Trifunktionsprotein ist ein enzymatisch aktiver Komplex in der inneren Membran der Mitochondrien, der aus drei katalytischen Domänen besteht und drei Schlüsselreaktionen der beta-Oxidation von Fettsäuren katalysiert: die Dehydrogenierung von Langketten-L-3-Hydroxyacyl-CoA zu 3-Ketoacyl-CoA, die Hydrierung von 3-Ketoacyl-CoA zu 3-Hydroxyacyl-CoA und die NADP+-Reduktion.
Peroxisomal Bifunctional Enzyme bezeichnet ein Enzym, das zwei katalytische Aktivitäten besitzt und in Peroxisomen lokalisiert ist, welche eine Schlüsselrolle bei der β-Oxidation von Fettsäuren spielen, insbesondere bei der Oxidation von VLCFA (Very Long Chain Fatty Acids) und der Synthese von Plasmalogenen.
Peroxisomal Multifunctional Protein-2 (PMP2) ist ein Schlüsselenzym, das in Peroxisomen vorkommt und eine zentrale Rolle bei verschiedenen Stoffwechselwegen spielt, einschließlich der beta-Oxidation von Fettsäuren, der Synthese von Plasmalogenen und der Abbau von Polyolen sowie anderen Substraten, wodurch es zu einem wichtigen Bestandteil des Zellstoffwechsels wird.
Acetyl-CoA-C-Acyltransferase ist ein Enzym, das die Übertragung einer Acylgruppe von Acetyl-CoA auf einen Carrier-Molekül wie L-Carnitin oder Cholin katalysiert, um Acetylierungsvorgänge im Stoffwechsel zu unterstützen.
Hydro-Lyasen sind Enzyme, die Wassermoleküle spalten und dadurch die Bindungen zwischen Molekülen aufbrechen, was zu deren Zersetzung führt. Sie sind an verschiedenen Stoffwechselprozessen beteiligt, wie beispielsweise dem Abbau von Harnsäure oder Hämoglobin.
Racemasen und Epimerasen sind Enzyme, die die Konfiguration von Chiralitätzentren in Molekülen umwandeln, indem sie die Stereoisomerie von optisch aktiven Verbindungen ändern, wobei Racemasen zwischen D- und L-Enantiomeren wechseln und Epimerasen nur zwischen zwei Epimeren unterschiedlicher Konfiguration an einem Chiralitätszentrum interkonvertieren.
In der Zellbiologie, sind Microbodies membranumschlossene organelle, die typischerweise 0,1-0,5 Mikrometer im Durchmesser haben und Peroxisomen oder Glyoxysomen umfassen können, die Enzyme enthalten, die eine Vielzahl von biochemischen Reaktionen katalysieren, wie zum Beispiel den Abbau von Fettsäuren und die Oxidation von Substraten in organischen Säuren.
Isomerasen sind Enzyme, die die Umwandlung von einem isomeren Zustand einer Verbindung in einen anderen katalysieren, ohne das Vorhandensein zusätzlicher Substratmoleküle oder Co-Faktoren. Sie ermöglichen also die konformative Umlagerung von Atomen innerhalb desselben Moleküls und sind wichtig für biochemische Prozesse wie Zellsignalisierung, Stoffwechsel und Genexpression.
Multienzymkomplexe sind Proteinkomplexe, die mehr als ein Enzym enthalten und catalytisch benachbarte Schritte einer Stoffwechselkette beschleunigen, indem sie Substrate direkt von einem Enzym zum nächsten übertragen. Ein Beispiel ist der Pyruvatdehydrogenase-Komplex im Citratzyklus.
Dodecenoyl-CoA Isomerase ist ein enzymatisches Protein, das die Position der Doppelbindung in Dodecenoyl-CoA zwischen den Kohlenstoffatomen 9 und 10 verschiebt, um eine Konfigurationsisomerie zu erzeugen, was für den Fettsäureabbau im menschlichen Körper unerlässlich ist.
Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindungs-Isomerasen sind Enzyme, die die Position der Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindungen in organischen Verbindungen wie Fettsäuren und Carotinoiden umstrukturieren, indem sie konformationelle Isomere bilden oder brechen, ohne das Substrat zu degradieren oder zu oxidieren.
Die 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase ist ein Enzym, das bei der oxidativen Decarboxylierung von 3-Hydroxyacyl-CoA-Molekülen während des beta-Oxidationsprozesses eine zentrale Rolle spielt, indem es die Reduktionsäquivalente NADH bereitstellt und somit zur Energiegewinnung in Form von ATP beiträgt. (27 Zeichen)
17-Hydroxysteroiddehydrogenasen sind eine Klasse von Enzymen, die die Umwandlung von Steroidhormonen in verschiedenen Schritten des Stoffwechsels katalysieren, indem sie die Hydroxy-Gruppe an der 17. Position eines Steroids entfernen oder hinzufügen.
Die mitochondriale Trifunktionale Proteine, Alpha-Untereinheit ist ein essentielles Enzymkomplexprotein in der inneren Membran der Mitochondrien, das die letzten Schritte des beta-Oxidationsweges von langkettigen Fettsäuren katalysiert, indem es drei enzymatische Aktivitäten - die Löslichkeit von langkettigen 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase (LCHAD), die Löslichkeit von langkettigen 2,3-Enoyl-CoA-Hydratase und die Löslichkeit von langkettigen 3-Ketoacyl-CoA-Thiolase umfasst.
Die mitochondriale Trifunktionsprotein-beta-Untereinheit ist ein essentielles Enzym, welches in der inneren Membran der Mitochondrien lokalisiert ist und drei katalytische Aktivitäten besitzt, die an der beta-Oxidation von Fettsäuren beteiligt sind: die letzte Stufe der Fettsäureoxidation, die die Elektronentransportkette mit reduzierten Coenzym A versorgt.
Estradiol Dehydrogenases sind Enzyme, die den Prozess der Umwandlung und Oxidation von Östrogenen wie Estradiol und Estriol in andere Steroidhormone katalysieren, was eine wichtige Rolle bei der Regulierung des Hormonhaushalts im menschlichen Körper spielt.
Angeborene Störungen des Lipidstoffwechsels sind eine Gruppe von Erkrankungen, die aufgrund genetisch bedingter Defekte in der Synthese, Oxidation oder dem Transport von Lipiden auftreten und zu einer Anhäufung von Lipiden in verschiedenen Organen führen können, was wiederum unterschiedliche klinische Manifestationen wie Hepatomegalie, Neurologieschäden, Muskelschwäche oder Herz-Kreislauf-Erkrankungen verursachen kann.
Acyl-CoA-Dehydrogenasen sind Enzyme, die an der oxidativen Decarboxylierung von Acyl-CoA-Thioestern während des Fettsäureabbaus beteiligt sind und dabei die Abspaltung von Elektronen und Kohlenstoffdioxid katalysieren. Diese Enzyme sind in verschiedenen Typen vorhanden, wie zum Beispiel die sehr langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (VLCAD), die mittellangkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (MCAD) und die kurzkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (SCAD), die jeweils für den Abbau von Fettsäuren mit unterschiedlichen Kettenlängen verantwortlich sind.
Acyl-Coenzym A ist eine wichtige biochemische Verbindung, die aus einer Fettsäure oder anderen organischen Säuren und Coenzym A besteht, und eine aktivierte Zwischenstufe in verschiedenen Stoffwechselwegen wie der β-Oxidation von Fettsäuren und der Synthese von Cholesterin und Bilettsäure darstellt.
Oxidation-Reduction, auch bekannt als Redoxreaktion, ist ein Prozess, bei dem Elektronen zwischen zwei Molekülen oder Ionen übertragen werden, wodurch eine Oxidationszahl einer oder beider Substanzen verändert wird, was zu einem Elektronendonor (Reduktionsmittel) und einem Elektronenakzeptor (Oxidationsmittel) führt.
Acyl-CoA-Oxidase ist ein Enzym, das bei der oxidativen Abbaupathway von Fettsäuren in Peroxisomen eine wichtige Rolle spielt, indem es die erste β-Oxidationsstufe katalysiert und die Fettsäurekette um zwei Kohlenstoffatome verkürzt.
Fettsäuren sind organische Säuren, die aus einer Carboxygruppe (-COOH) und einem unverzweigten Kohlenwasserstoffrest bestehen, der nur aus Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen aufgebaut ist und meist zwischen 4 bis 28 Atome umfasst, wobei die Kohlenstoffatome durch Einfachbindungen verknüpft sind.
Peroxisomen sind kleine, membranumgrenzte Zellorganellen in eukaryotischen Zellen, die eine Vielzahl von Stoffwechselfunktionen ausüben, darunter insbesondere die Oxidation von Fettsäuren und die Produktion von Wasserstoffperoxid sowie dessen anschließende Eliminierung durch Katalase.
Acetyl-CoA-C-Acetyltransferase ist ein Enzym, das bei der Katalyse der Reaktion von zwei Acetyl-CoA-Molekülen zu Acetoacetyl-CoA und Coenzym A beteiligt ist, was ein wichtiger Schritt im Stoffwechselweg der β-Oxidation von Fettsäuren ist.
Die Langketten-Acyl-CoA-Dehydrogenase ist ein Enzymkomplex, der am oxidativen Abbau von langkettigen Fettsäuren beteiligt ist, indem er die Dehydrogenierung von Acyl-CoA zu Trans-2-Enoyl-CoA katalysiert, was ein wichtiger Schritt im beta-Oxidationsweg ist.
Fibrate, also known as Fibric Acids, are a class of medications primarily used to lower elevated levels of triglycerides and increase levels of high-density lipoprotein (HDL) cholesterol in the blood by reducing the production of very low-density lipoproteins (VLDL) in the liver.
Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein intrazelluläres Enzym, das bei verschiedenen Stoffwechselprozessen beteiligt ist und in fast allen Körpergeweben vorkommt, aber hauptsächlich in Herz-, Leber-, Muskel- und Erythrozytengewebe lokalisiert ist; ein Anstieg des Serumspiegels kann auf Gewebeschäden oder -erkrankungen hinweisen.
Coenzym A ist ein essentieller Coenzym, das als Kofaktor für verschiedene Enzyme in den Stoffwechselprozessen wie der Fettsäuresynthese und -oxidation, Acetylierung von Proteinen und dem Abbau von Kohlenhydraten und Aminosäuren beteiligt ist.
Clofibrinsäure ist ein Arzneistoff aus der Gruppe der Fibrate, der zur Senkung des Serumcholesterins und der Triglyceride sowie zur Erhöhung des HDL-Cholesterins eingesetzt wird.
Die Leber ist ein vitales, großes inneres Organ im menschlichen Körper, das hauptsächlich für den Stoffwechsel, einschließlich der Entgiftung, Speicherung und Synthese von Nährstoffen sowie der Produktion von Gallensäure zur Fettverdauung verantwortlich ist. Sie spielt auch eine wichtige Rolle bei der Regulierung des Immunsystems und dem Schutz vor Infektionen.
Mitochondrien in der Leber sind zelluläre Organellen, die hauptsächlich für die Energieproduktion durch den Prozess der oxidativen Phosphorylierung verantwortlich sind, sowie für andere wichtige Funktionen wie die Regulation des Zellstoffwechsels, die Synthese von Lipiden und Proteinen, die Wärmeerzeugung und die Programmierung der Apoptose oder zellulären Tod.
Alkoholdehydrogenase ist ein Enzym, das am Stoffwechsel von Alkoholen beteiligt ist und insbesondere die Umwandlung von Ethanol in Acetaldehyd katalysiert, welche einen Teil des Abbausprozesses von Alkohol im Körper darstellt.
NAD (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid) ist eine kleine molekulare Koenzym, die als Elektronenträger und wichtige Teilnehmer am Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Fetten und Proteinen in der Zelle dient. Es gibt zwei aktive Formen von NAD: NAD+ (oxidiert) und NADH (reduziert), die während des Prozesses der Oxidation und Reduktion wechselwirken. NAD spielt auch eine wichtige Rolle in vielen enzymatischen Reaktionen, einschließlich der Zellalterung, Signaltransduktion und DNA-Reparatur.
'Substrat Spezifität' bezieht sich auf die Eigenschaft eines Enzyms, nur bestimmte Arten von Molekülen (die Substrate) zu erkennen und chemisch zu modifizieren, basierend auf der Kompatibilität ihrer molekularen Struktur und Oberflächeneigenschaften mit dem aktiven Zentrum des Enzyms.
Molekülsequenzdaten sind Informationen, die die Reihenfolge der Bausteine (Nukleotide oder Aminosäuren) in biologischen Molekülen wie DNA, RNA oder Proteinen beschreiben und durch Techniken wie Genom-Sequenzierung oder Proteom-Analyse gewonnen werden.
Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind und so die Primärstruktur eines Proteins bilden. Diese Sequenz bestimmt maßgeblich die Funktion und Eigenschaften des Proteins. Die Information über die Aminosäuresequenz wird durch das Genom codiert und bei der Translation in ein Protein übersetzt.
Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das bei der Glykolyse eine zentrale Rolle spielt, indem es die Umwandlung von Glycerinaldehyd-3-phosphat in 1,3-Bisphosphoglycerat katalysiert und dabei NAD+ in NADH überführt.
Oxidoreductasen sind Enzyme, die Elektronentransfers zwischen Molekülen katalysieren, indem sie Oxidation und Reduktion ermöglichen, wodurch sie eine entscheidende Rolle in Stoffwechselprozessen wie Zellatmung, Alkoholabbau und Photosynthese spielen.
In der Medizin bezieht sich 'Kinetik' auf die Untersuchung der Geschwindigkeit und des Mechanismus der Bewegung oder Verteilung von Substanzen, wie Medikamenten, im Körper über die Zeit hinweg.
Carnitin ist eine vitaminartige Substanz, die im Körper vorkommt und für den Transport von Fettsäuren in die Mitochondrien benötigt wird, um Energie zu produzieren, wobei es als Coenzym fungiert. Es kann auch durch Ernährung oder Nahrungsergänzung aufgenommen werden.
Die Aldehyd-Dehydrogenase ist ein Enzym, das Alkohole zu Aldehyden und weitere oxidative Abbauprozesse in der Zelle katalysiert, wodurch es eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Ethanol und anderen Aldehyden spielt.
Glutamat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das die umkehrbare Umwandlung von L-Glutamat zu α-Ketoglutarat und Ammoniak unter Beteiligung von NAD(P)+/NAD(P)H katalysiert, was einen zentralen Schritt im Stickstoffstoffwechsel darstellt.
Stereoisomerismus ist ein Phänomen in der Chemie, bei dem Moleküle mit der gleichen Summenformel und Art der Bindungen, aber unterschiedlicher räumlicher Anordnung ihrer Atome vorliegen, was zu verschiedenen Eigenschaften und biologischen Aktivitäten führen kann. In der Medizin kann dies von Bedeutung sein, wenn zwei Stereoisomere eines Moleküls unterschiedliche Wirkungen auf den Körper haben oder wenn ein Isomer besser verträglich ist als das andere.
In Molekularbiologie und Genetik, ist die Basensequenz die Abfolge der Nukleotide in einem DNA- oder RNA-Molekül, die die genetische Information codiert und wird als eine wichtige Ebene der genetischen Variation zwischen Organismen betrachtet.
Glucosephosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der Glykolyse und im Pentosephosphatweg beteiligt ist, um Glukose-6-phosphat in 6-Phosphoglucono-δ-Lakton zu überführen und gleichzeitig NADP+ in NADPH reduziert.
Malat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das die Umwandlung von Malat zu Oxalacetat katalysiert, was ein Schlüsselschritt im Citratzyklus (Krebszyklus) ist und bei der Energiegewinnung in Zellen eine wichtige Rolle spielt.
Molekulare Klonierung bezieht sich auf die Technik der Herstellung identischer Kopien eines bestimmten DNA-Stücks durch Insertion in einen Vektor (Plasmid oder Phagen) und anschließende Vermehrung in geeigneten Wirtzellen, wie Bakterien oder Hefen.
Isocitrat-Dehydrogenase ist ein Schlüsselenzym des Citrat-Zyklus, das die irreversible oxidative Decarboxylierung von Isocitrat zu α-Ketoglutarat und Kohlenstoffdioxid katalysiert, wobei NAD(P)+ zu NAD(P)H reduziert wird.
In der Medizin und Biowissenschaften bezeichnet die molekulare Masse das Summengewicht aller Atome in einem Molekül, ausgedrückt in Dalton (Da) oder SI-Einheiten von kg/mol, oft verwendet zur Charakterisierung von Biomolekülen wie Proteinen und DNA.
Alkohol-Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Alkohole als Substrate verwenden und durch den Prozess der Oxidation Reaktionen katalysieren, bei denen Aldehyd oder Keto-Gruppe als Produkte entstehen, während gleichzeitig Reduktionsäquivalente freigesetzt werden.
Mitochondrien sind zelluläre Organellen, die hauptsächlich für die Energieproduktion durch den Prozess der Zellatmung verantwortlich sind, bei dem sie chemische Energie in Form von ATP (Adenosintriphosphat) aus Nährstoffen wie Glukose gewinnen. Sie spielen auch eine Rolle in anderen zellulären Funktionen wie Signaltransduktion, Kalziumhomöostase und Apoptose.
Liponamid-Dehydrogenase ist ein Enzym, das bei der Biosynthese von Liponsäure beteiligt ist, indem es die Umwandlung von Liponamid in Dihydroliponamid katalysiert, einen wichtigen Coenzym A-abgeleiteten Stoffwechselintermediat.
Kohlenhydrat-Dehydrogenasen sind Enzyme, die Elektronen von Kohlenhydraten auf Elektronenakzeptoren übertragen und so eine Rolle in oxidativen Energiestoffwechselprozessen wie der Glykolyse spielen.
Succinat-Dehydrogenase ist ein Schlüsselenzym des Citrat-Zyklus und der Atmungskette, das die Dehydrierung von Succinat zu Fumarat katalysiert und gleichzeitig Elektronen auf Ubichinon überträgt.
L-Iditol-2-Dehydrogenase ist ein Enzym, das am Abbau von Zuckern beteiligt ist und L-Iditol in L-Idonsäure umwandelt, wobei zugleich NAD+ in NADH überführt wird.
Glycerolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das die Umwandlung von Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) in Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) katalysiert, einen Schlüsselschritt im Glykolyseweg und Gluconeogeneseweg.
Die Polyacrylamidgel-Elektrophorese ist ein Laborverfahren der Molekularbiologie und Biochemie zur Trennung und Analyse von Proteinen oder Nukleinsäuren auf Basis ihrer Ladung und Größe, bei dem die Proben in einem Gel aus polymerisiertem Polyacrylamid durch ein elektrisches Feld migrieren.
Glucose-1-Dehydrogenase ist ein Enzym, das im menschlichen Körper die Umwandlung von Glucose in D-Glucono-1,5-lacton katalysiert, wobei zugleich NAD(P)+ in NAD(P)H umgewandelt wird.
Hydroxysteroid-Dehydrogenasen sind ein Typ von Enzymen, die die Umwandlung von Hydroxysteroiden in den Steroidhormonstoffwechsel durchführen, indem sie bestimmte Wasserstoffatome entfernen oder hinzufügen, was zur Aktivierung oder Deaktivierung der Hormone beiträgt.
Ein Skelettmuskel ist ein Streifenmuskel, der an den Knochen befestigt ist und durch kontraktile Aktivität Kraft entwickelt, um Bewegung zu ermöglichen, Stabilität zu bieten und die Körperhaltung aufrechtzuerhalten. Er besteht aus Muskelfasern, die von Bindegewebe umgeben sind und über Sehnen an den Knochen befestigt sind.
Der Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex ist ein multienzymatisches Komplexes, das die oxidative Decarboxylierung von α-Ketoglutarat zu Succinyl-CoA während des Citratzyklus katalysiert.
Messenger-RNA (mRNA) ist ein Typ von Ribonukleinsäure, der die genetische Information aus DNA in Proteine umwandelt und somit als Mittel für den Informationsfluss zwischen Genen und ihren resultierenden Proteinen dient.
'Aldehyd-Oxidoreductasen' sind Enzyme, die die Umwandlung von Aldehyden in Carbonsäuren oder umgekehrt katalysieren, indem sie Elektronen zwischen den Substraten und Coenzymen wie NAD(P)+ und NAD(P)H übertragen.
Aus medizinischer Sicht ist ein "Schwein" (Sus scrofa domesticus) ein domestiziertes Säugetier, das zur Familie der Schweine (Suidae) gehört und als Nutztier vor allem wegen seines Fleisches, aber auch wegen seiner Haut und anderer Produkte gehalten wird. Es ist kein Begriff für eine menschliche Krankheit oder Erkrankung.
Die Hydrogen-Ion Konzentration, auch bekannt als pH-Wert, ist ein Maß für die Menge an Wasserstoff-Ionen (H+) in einer Lösung und wird in molaren Einheiten oder auf logarithmischer Skala als pH-Wert ausgedrückt.
Glucose-Dehydrogenasen sind Enzyme, die die Oxidation von Glucose zu Glucono-1,5-lacton katalysieren und bei den Prozessen der Energiegewinnung und Zellstoffwechsel eine wichtige Rolle spielen.
3-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen sind ein Typ von Enzymen, die bei verschiedenen Schritten der Steroidhormonsynthese und -metabolismus involviert sind, indem sie die Umwandlung von Hydroxylgruppen in Ketogruppen an Position 3 des Steroidgerüsts katalysieren.
Phosphogluconat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das bei der Oxidation von 6-Phosphogluconat zu Ribulose-5-phosphat und Kohlenstoffdioxid in der Pentosephosphat-Pathway eine wichtige Rolle spielt.
In der Molekularbiologie bezeichnet man die paarweise Verbindung zweier DNA-Stränge, die sich durch komplementäre Basenpaarung (Adenin-Thymin und Guanin-Cytosin) ergänzen, als komplementäre DNA (cDNA).
Zuckeralkohol-Dehydrogenasen sind Enzyme, die Ketosen und Aldosen in Zuckeralkohole umwandeln oder umgekehrt, indem sie Elektronen zwischen einem Substrat und einem Coenzym wie NAD+ oder NADP+ übertragen. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Regulierung des Zuckerstoffwechsels in Lebewesen.
Acyl-CoA-Dehydrogenasen sind Enzyme, die an der oxidativen Desaturierung von Acyl-CoA-Thioestern beteiligt sind und einen wichtigen Schritt in der β-Oxidation von Fettsäuren darstellen, indem sie die Dehydrogenierung von Acyl-CoA zu Trans-Δ2-Enoyl-CoA katalysieren. Diese Enzyme sind in verschiedenen Formen vorhanden und spielen eine Rolle bei der Oxidation von Fettsäuren mit unterschiedlichen Kohlenstoffkettenlängen.
NADH-Dehydrogenase ist ein Enzymkomplex der inneren Mitochondrienmembran, das am ersten Schritt der Elektronentransportkette beteiligt ist und die Reduktionsäquivalente von NADH in die oxidative Phosphorylierung einspeist, wodurch Protonen gradientabhängig ATP synthasiert wird. (2 sentences)
IMP-Dehydrogenase, auch Inosine-Monophosphat-Dehydrogenase genannt, ist ein enzymatisches Protein, das die Oxidation von Inosinmonophosphat (IMP) zu Xanthosinmonophosphat (XMP) katalysiert, was ein wichtiger Schritt in der Biosynthese von Purin-Nukleotiden ist.
Lactat-Dehydrogenasen (LDH) sind ein Heterotetramer aus vier Untereinheiten (M und H), die in verschiedenen Geweben vorkommen und bei der Umwandlung von Pyruvat zu Laktat oder umgekehrt eine entscheidende Rolle spielen, wobei sie NADH in NAD+ recyceln, ein Coenzym für zahlreiche weitere Stoffwechselreaktionen.
'Energy metabolism' refers to the series of biochemical reactions that convert energy stored in food into forms that cells can use for various functions, such as ATP synthesis and maintenance of cellular homeostasis.
Clofibrat ist ein fibratbasiertes Medikament, das zur Senkung hoher Cholesterin- und Triglyceridspiegel im Blut eingesetzt wird, indem es die Fettsäureoxidation in der Leber erhöht und die Synthese von VLDL (very low-density lipoproteins) verringert.
Formiat-Dehydrogenasen sind Enzyme, die die Umwandlung von Formiat zu Kohlenstoffdioxid und Wasserstoff katalysieren, ein wichtiger Schritt in der Energiegewinnung und im Stoffwechsel von Bakterien und Mitochondrien.

Long-Chain-3-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase (LCHAD) ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Fettsäurestoffwechsel spielt. Es ist Teil des β-Oxidationsweges und katalysiert den dritten Schritt in der Oxidation von langkettigen gesättigten und ungesättigten Fettsäuren mit einer Kette von mehr als 12 Kohlenstoffatomen. Genauer gesagt, oxidiert LCHAD die 3-Hydroxyacyl-CoA-Ester zu 3-Ketoacyl-CoA-Ester und reduziert NAD+ zu NADH.

Defekte oder Mutationen im Gen, das für dieses Enzym codiert (HADHA), können zu einer Stoffwechselstörung führen, die als Long-Chain-3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel bekannt ist. Diese Erkrankung kann sich in verschiedenen Symptomen manifestieren, wie zum Beispiel Muskelschwäche, Hepatomegalie, Erbrechen, Lethargie und bei schweren Fällen auch Ketoazidose oder plötzlicher Kindstod. Betroffene Neugeborene können auch eine charakteristische Geruchsentwicklung aufweisen, die an ranzige Butter erinnert.

Die 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenasen (3-HAD) sind ein Enzymkomplex, der eine wichtige Rolle in dem Stoffwechselprozess der β-Oxidation von Fettsäuren spielt. Genauer gesagt ist das Enzym verantwortlich für die dritte und vierte Reaktion dieser Stoffwechselfolge, bei der ein 3-Hydroxyacyl-CoA in ein 3-Ketoacyl-CoA umgewandelt wird. Dieser Prozess findet in der Matrix der Mitochondrien statt und ist ein wichtiger Schritt zur Energiegewinnung aus Fettsäuren.

Das Enzym besteht aus mehreren Untereinheiten, die jeweils durch verschiedene Gene codiert werden. Mutationen in den Genen, die für diese Untereinheiten codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als 3-HAD-Mangel bezeichnet werden. Diese Erkrankung kann sich klinisch sehr unterschiedlich manifestieren und geht häufig mit Muskelschwäche, Hepatopathie und Rhabdomyolyse einher.

Enoyl-CoA Hydratase ist ein Schlüsselenzym in der bakteriellen Fettsäuresynthese (FAS II) und der menschlichen Fettsäureoxidation. Es katalysiert die Addition von Wasser an die Doppelbindung eines Enoyl-CoA-Moleküls, wodurch ein 3-Hydroxyacyl-CoA-Molekül entsteht. Dieser Reaktionsschritt ist ein wichtiger Schritt in der Synthese und Oxidation von Fettsäuren in verschiedenen Organismen. Mutationen in diesem Gen können zu Stoffwechselstörungen führen, wie beispielsweise der multiplen autosomal-rezessiven Hypercholesterinämie Typ 3 (MADD).

Die mitochondriale Trifunktionsprotein-Komplex (TFP) ist ein enzymatischer Komplex in der inneren Membran der Mitochondrien, der aus drei verschiedenen Enzymaktivitäten besteht, die für den β-Oxidationsweg von Fettsäuren notwendig sind. Diese Enzyme sind:

1. Langkettige acyl-CoA-Dehydrogenase (LcAD)
2. Enoyl-CoA-Hydratase (ECH)
3. 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase (HACD)

Jedes dieser Enzyme katalysiert eine spezifische Reaktion während des Abbaus von langkettigen Fettsäuren zu kurzkettigeren Fettsäuren, die dann weiter oxidiert werden können, um Energie in Form von ATP zu produzieren. Defekte in diesem Proteinkomplex können zu verschiedenen Stoffwechselerkrankungen führen, wie z.B. der multiplen acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (MADD) oder der schweren kombinierten Immundefizienz mit B-Zell-Fehlfunktion und erhöhtem Laktatspiegel im Blut (SCID-L).

Acetyl-CoA-C-Acyltransferase ist ein Enzym, das an der Fettsäureoxidation beteiligt ist. Genauer gesagt katalysiert es die Übertragung einer Fettsäure von Acyl-CoA auf Carnitin, um Acylcarnitin zu bilden. Dieser Reaktionsschritt ist notwendig, damit die Fettsäuren in die Mitochondrien transportiert und dort weiter abgebaut werden können. Es gibt mehrere Isoformen von Acetyl-CoA-C-Acyltransferase, die in verschiedenen Organellen und Geweben vorkommen.

Es gibt keine allgemein anerkannte Bezeichnung oder Definition für "Hydro-Lyasen" in der Biochemie oder Medizin. Der Begriff könnte fälschlicherweise als eine Kombination aus "Hydro-" (Wasser) und "-Lyasen" (Enzyme, die eine reverse Additionsreaktion katalysieren) angesehen werden, aber dies ist nicht der Fall.

Es ist möglich, dass der Begriff in einem sehr spezifischen oder kontextabhängigen Kontext von einem Autor oder Forscher geprägt wurde, aber ohne weitere Informationen über den Kontext ist es schwierig, eine genaue Definition bereitzustellen.

Ich empfehle Ihnen, sich mit dem Autor oder der Quelle in Verbindung zu setzen, die den Begriff verwendet hat, um weitere Klarstellungen und Einzelheiten zu erhalten.

Microbodies sind membranumgrenzte, vesikuläre Organellen in eukaryotischen Zellen, die typischerweise einen Durchmesser von 0,2 bis 1 Mikrometer haben. Sie sind bekannt für ihre Rolle im Stoffwechsel von Zellen und enthalten Enzyme, die an der Katalyse verschiedener biochemischer Reaktionen beteiligt sind, wie beispielsweise der Oxidation von Fettsäuren und Aminosäuren.

Ein Beispiel für Microbodies sind Peroxisomen, die Wasserstoffperoxid (H2O2) abbauen und so Schutz vor oxidativem Stress bieten. Andere Arten von Microbodies können je nach Zelltyp und Spezies variieren.

Es ist wichtig zu beachten, dass die Forschung im Bereich der Mikrobodien weiterhin fortschreitet und neue Erkenntnisse über ihre Struktur, Funktion und Bedeutung für den Stoffwechsel von Zellen aufgedeckt werden.

Isomerasen sind Enzyme, die die Umwandlung eines molekularen Substrats in ein anderes mit der gleichen chemischen Zusammensetzung, aber unterschiedlicher räumlicher Struktur (= Konfiguration) katalysieren. Dabei ändert sich die Anordnung der Atome im Molekül, nicht jedoch die Art der chemischen Bindungen oder die Art der Atome selbst. Es handelt sich also um Isomerisierungsreaktionen, wobei das Produkt als Isomer zum Ausgangsstoff (Substrat) gilt.

Ein Beispiel für eine solche Reaktion ist die cis-trans-Isomerasierung von bestimmten Molekülen, bei der die Position von Atomen oder Atomgruppen zueinander relativ zur Molekülachse wechselt. Ein weiteres Beispiel ist die intramolekulare Rearomatisierung eines bicyclischen Systems in ein aromatisches System.

Isomerasen sind wichtig für viele Stoffwechselvorgänge im Körper, beispielsweise für die Synthese und den Abbau von Kohlenhydraten, Fetten und Proteinen. Sie werden nach der Art der durch sie katalysierten Isomerisierungsreaktion weiter unterteilt in Gruppen wie z.B. Racemasen, Cis-Trans-Isomerasen, Mutasen oder Epimerasen.

Multienzymkomplexe sind Proteinkomplexe, die aus mehreren enzymatisch aktiven Untereinheiten bestehen, die zusammenarbeiten, um eine bestimmte biochemische Reaktion zu katalysieren. Diese Enzymkomplexe ermöglichen oft eine effizientere und koordiniertere Katalyse, indem sie Substrate direkt von einem aktiven Zentrum zum nächsten übertragen, ohne dass Zwischenprodukte freigesetzt werden müssen. Ein Beispiel für einen Multienzymkomplex ist der Pyruvatdehydrogenase-Komplex, der aus mehreren Untereinheiten besteht und drei aufeinanderfolgende Reaktionen katalysiert, die den Abbau von Pyruvat zu Acetyl-CoA ermöglichen.

Dodecenoyl-CoA Isomerase ist ein enzymatisches Protein, das in der biochemischen Reaktionskette des Fettsäureabbaus (Beta-Oxidation) eine Rolle spielt. Es katalysiert die isomerisierende Umlagerung von Dodecenoyl-CoA zu Zimtaldehyd-CoA durch die Positionierung einer Doppelbindung näher an den CoA-Rest. Diese Isomerisierung ist ein wichtiger Schritt in der Fettsäureoxidation, um die folgenden oxidativen Abbauprozesse zu ermöglichen. Das Enzym ist daher entscheidend für die Energiegewinnung aus Fetten und spielt eine bedeutende Rolle im Stoffwechsel von Lebewesen, insbesondere in Organen mit hohem Fettstoffwechsel wie Leber und Muskulatur.

Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindungs-Isomerasen sind Enzyme, die die Position von Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindungen in organischen Verbindungen umordnen können. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von Fettsäuren und Carotinoiden in der Natur. Durch die Isomerisierung von Doppelbindungen können diese Enzyme dazu beitragen, die Funktionalität und Reaktivität von Molekülen zu verändern, was für verschiedene biochemische Prozesse unerlässlich ist. Es ist wichtig zu beachten, dass Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindungs-Isomerasen nur cis-trans-Isomere bilden und keine Position der Doppelbindung verschieben können.

Die 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase (3-HAD) ist ein mitochondriales Enzym, das eine wichtige Rolle im beta-Oxidationsweg der Fettsäuren spielt. Es katalysiert den dritten Schritt in diesem Stoffwechselpfad, bei dem ein 3-Hydroxyacyl-CoA-Molekül zu einem 3-Ketoacyl-CoA-Molekül oxidiert wird. Dieser Reaktionsschritt ist ein Schlüsselprozess in der Energiegewinnung aus Fettsäuren, da er die Freisetzung von Acetyl-CoA ermöglicht, das im Citratzyklus weiter verstoffwechselt wird.

Die 3-HAD ist Teil eines größeren Enzymkomplexes, der mitochondrialen Fettsäureoxidationskomplex, und besteht aus mehreren Isoformen, die jeweils unterschiedliche Fettsäurenlängen bevorzugt verstoffwechseln. Mutationen in den Genen, die für diese Isoformen codieren, können zu Stoffwechselerkrankungen führen, wie z.B. der 3-HAD-Mangel oder der sogenannten Schweregrad-III-SCAD-Defizienz (engl. "short chain 3-hydroxyacyl coenzyme A dehydrogenase deficiency"). Diese Erkrankungen können sich in Symptomen wie Muskelschwäche, Hypoglykämie, Übelkeit und Erbrechen manifestieren.

17-Hydroxysteroiddehydrogenasen (17-HSD) sind eine Gruppe von Enzymen, die am Stoffwechsel von Sexualhormonen beteiligt sind. Sie katalysieren den oxidativen Abbau oder die Reduktion von Keton- bzw. Hydroxylgruppen an der 17-Position von Steroiden. Es gibt mehrere Isoformen dieser Enzyme, die in verschiedenen Geweben lokalisiert sind und unterschiedliche Funktionen haben.

Die beiden wichtigsten Isoformen sind 17-HSD1 und 17-HSD3. 17-HSD1 katalysiert die Umwandlung von Estriol (E3) zu Estradiol (E2), während 17-HSD3 das Androstendion in Testosteron umwandelt. Diese Enzyme spielen daher eine wichtige Rolle bei der Regulation von Östrogen- und Androgenkonzentrationen im Körper.

Störungen im Stoffwechsel dieser Enzyme können zu Hormonungleichgewichten führen, die verschiedene Krankheiten verursachen können, wie z.B. das polyzystische Ovarsyndrom (PCOS) oder Brustkrebs. Daher sind 17-HSDs ein aktuelles Forschungsgebiet in der Endokrinologie und Onkologie.

Die mitochondriale Trifunktionale Proteine (TFPs) sind Komplexe, die aus drei verschiedenen Enzymaktivitäten bestehen, die für den Abbau langkettiger Fettsäuren in den Mitochondrien notwendig sind. Die α-Untereinheit des mitochondrialen Trifunktionalen Proteins ist ein Teil dieses Komplexes und katalysiert zwei der drei Enzymaktivitäten: die 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenease (LCHAD) und die Enoyl-CoA-Hydratase. Die LCHAD-Aktivität ist für die Oxidation von langkettigen 3-Hydroxyacyl-CoAs notwendig, während die Enoyl-CoA-Hydratase-Aktivität die Hydratisierung von trans-2-Enoyl-CoAs katalysiert. Defekte in der α-Untereinheit des mitochondrialen Trifunktionalen Proteins können zu Stoffwechselstörungen führen, wie z.B. der multiplen Acyl-CoA-Dehydrogenase-Defizienz (MADD) oder der LCHAD-Defizienz, die sich in verschiedenen Symptomen manifestieren können, wie Muskelschwäche, Erbrechen, Lebererkrankungen und neurologischen Schäden.

Die mitochondriale Trifunktionale Protein-Untereinheit beta, auch bekannt als HADHB (3-Ketoacyl-CoA Thiolase/Enoyl-CoA Hydratase/3-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase B), ist ein essentielles Enzym, das in der inneren Membran der Mitochondrien lokalisiert ist. Es spielt eine wichtige Rolle im Fettsäureoxidationsweg, indem es drei aufeinanderfolgende Reaktionsschritte katalysiert: die Dehydrierung von 3-Hydroxyacyl-CoA zu 3-Ketoacyl-CoA, die Hydratisierung von 3-Ketoacyl-CoA zu L-3-Hydroxyacyl-CoA und die NAD+-abhängige Oxidation von L-3-Hydroxyacyl-CoA zu 3-Ketoacyl-CoA. Durch diese katalytischen Aktivitäten ist HADHB an der Eliminierung von zwei Wasserstoffatomen aus den Fettsäuren beteiligt, was zur Energiegewinnung in Form von NADH und FADH2 führt. Defekte in diesem Gen können zu einer seltenen Stoffwechselerkrankung führen, die als multiples akutes Ataxie-Neuropathie-Syndrom (MADD) oder systemische Primäre Carnitinmangel (SCPD) bekannt ist.

Estradiol-Dehydrogenase sind Enzyme, die am Stoffwechsel von Steroidhormonen beteiligt sind, insbesondere bei der Umwandlung von Östrogenen. Genauer gesagt katalysieren diese Enzyme die Oxidation oder Reduktion von Estradiol (ein starkes Östrogen-Hormon) zu bzw. aus Estron (ein schwächeres Östrogen-Hormon). Diese Umwandlung ist ein wichtiger Schritt im Östrogenstoffwechsel und wird durch verschiedene Isoformen der Estradiol-Dehydrogenase katalysiert, die sich in ihrer Lokalisation (z.B. intrazellulär vs. extrazellulär), ihrem Kofaktorbedarf (NAD+ oder NADP+) und ihrer Reaktionsrichtung unterscheiden können. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation von Östrogenkonzentrationen im Körper, was wiederum Auswirkungen auf verschiedene physiologische Prozesse hat, wie z.B. Fortpflanzung, Entwicklung und Homöostase.

Angeborene Störungen des Lipidstoffwechsels sind eine Gruppe von Erkrankungen, die aufgrund genetischer Mutationen auftreten und zu einer Stoffwechselstörung von Fetten (Lipiden) führen. Diese Erkrankungen können in der Leber, im Gehirn oder in anderen Organen Schäden verursachen und sind oft mit erhöhten Konzentrationen von Cholesterin oder Triglyceriden im Blut verbunden.

Es gibt verschiedene Arten von angeborenen Störungen des Lipidstoffwechsels, wie zum Beispiel:

* Hypercholesterinämien: Hierbei handelt es sich um Erkrankungen, die zu einem Anstieg des Cholesterinspiegels im Blut führen. Eine bekannte Form ist die familiäre Hypercholesterinämie, bei der eine Genmutation dazu führt, dass der Körper nicht in der Lage ist, überschüssiges Cholesterin aus dem Blut zu entfernen.
* Hypertriglyceridämien: Diese Erkrankungen verursachen einen Anstieg des Triglyceridspiegels im Blut. Eine bekannte Form ist die familiäre Hypertriglyceridämie, bei der eine Genmutation dazu führt, dass der Körper nicht in der Lage ist, überschüssige Triglyceride aus dem Blut zu entfernen.
* Lipoproteinlipase-Mangel: Dies ist eine seltene Erkrankung, bei der ein Enzymmangel dazu führt, dass Fette aus der Nahrung nicht richtig verdaut und aufgenommen werden können.
* Abetalipoproteinämie: Hierbei handelt es sich um eine seltene Erkrankung, bei der der Körper nicht in der Lage ist, Lipoproteine zu bilden, die für den Transport von Fetten im Blut erforderlich sind.

Die Behandlung dieser Erkrankungen hängt von der Art und Schwere der Erkrankung ab. In einigen Fällen kann eine Ernährungsumstellung oder Medikamente helfen, den Cholesterin- oder Triglyceridspiegel im Blut zu senken. In schwereren Fällen kann eine Operation erforderlich sein. Es ist wichtig, dass Menschen mit diesen Erkrankungen regelmäßig von einem Arzt untersucht werden, um sicherzustellen, dass sie richtig behandelt werden und Komplikationen vermieden werden.

Eine Acyl-CoA-Dehydrogenase ist ein Enzym, das an der β-Oxidation von Fettsäuren in der Mitochondrienmatrix beteiligt ist. Es katalysiert den ersten Schritt in diesem Prozess, bei dem eine Fettsäure mit Coenzym A (CoA) verbunden ist und ein Acyl-CoA-Molekül bildet. Das Enzym entfernt dann ein Wasserstoffatom vom Acyl-CoA und überträgt die Elektronen auf ein Flavin-Adening-Dinukleotid (FAD), wodurch FADH2 gebildet wird. Dieser Prozess, der als Dehydrogenierung bekannt ist, führt zur Bildung eines Trans-Δ²-Enoyl-CoA-Moleküls, das in den nächsten Schritt der β-Oxidation eingeht.

Es gibt mehrere Arten von Acyl-CoA-Dehydrogenasen, die sich in ihrer Spezifität für verschiedene Kettenlängen und Art von Fettsäuren unterscheiden. Zum Beispiel ist die sehr langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (VLCAD) für die Oxidation von Fettsäuren mit Kettenlängen von 12 bis 20 Kohlenstoffatomen verantwortlich, während die kurzkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (ACADS) für die Oxidation von Fettsäuren mit Kettenlängen von 4 bis 6 Kohlenstoffatomen zuständig ist.

Defekte in den Genen, die für Acyl-CoA-Dehydrogenasen codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als Fettsäureoxidationsdefekte bekannt sind und sich in verschiedenen Symptomen wie Hypoglykämie, Muskelschwäche, Erbrechen und Krampfanfällen manifestieren.

Acyl-Coenzym A (auch als Acetyl-CoA abgekürzt) ist ein Schlüsselmitglied der Familie der Coenzyme A-Thioester, die eine aktivierte Form von Carbonsäuren darstellt. Es spielt eine zentrale Rolle im Stoffwechsel von Fettsäuren, Ketonkörpern und Cholesterin sowie in der Glukosebildung (Gluconeogenese) im Körper.

In seiner Grundstruktur besteht Acyl-CoA aus einer Fettsäure, die über eine Thioesterbindung an Coenzym A gebunden ist. Diese Bindung verleiht der Fettsäure eine höhere Reaktivität und Energie, wodurch sie für weitere Stoffwechselprozesse bereitgestellt wird. Die Länge und Art der Fettsäure können variieren, was zu verschiedenen Arten von Acyl-CoA führt, wie z.B. Acetyl-CoA, Propionyl-CoA oder Butyryl-CoA.

Acetyl-CoA ist die am häufigsten vorkommende Form und entsteht während des Abbaus von Kohlenhydraten und Fetten in der Zelle. Es dient als Ausgangssubstrat für den Citratzyklus (auch bekannt als Krebs-Zyklus), bei dem Energie in Form von ATP, FADH2 und NADH gewonnen wird. Außerdem ist Acetyl-CoA ein wichtiger Baustein für die Biosynthese von Fettsäuren und Cholesterin.

Oxidation-Reduction, auch als Redox-Reaktion bezeichnet, ist ein Prozess, bei dem Elektronen zwischen zwei Molekülen oder Ionen übertragen werden. Es handelt sich um eine chemische Reaktion, die aus zwei Teilprozessen besteht: der Oxidation und der Reduktion.

Oxidation ist der Prozess, bei dem ein Molekül oder Ion Elektronen verliert und sich dadurch oxidieren lässt. Dabei steigt seine Oxidationszahl.

Reduktion hingegen ist der Prozess, bei dem ein Molekül oder Ion Elektronen gewinnt und sich dadurch reduzieren lässt. Dabei sinkt seine Oxidationszahl.

Es ist wichtig zu beachten, dass Oxidation und Reduktion immer zusammen auftreten, daher werden sie als ein Prozess betrachtet, bei dem Elektronen von einem Molekül oder Ion auf ein anderes übertragen werden. Diese Art der Reaktion ist für viele biochemische Prozesse im Körper notwendig, wie zum Beispiel die Zellatmung und die Fettverbrennung.

Acyl-CoA-Oxidase ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Fettsäurestoffwechsel spielt. Es ist verantwortlich für den ersten Schritt in der oxidativen Decarboxylierung von Acyl-CoA-Esteren zu trans-Δ²-Enoyl-CoA-Esteren, wobei Fettsäuren als Substrate dienen. Dieser Prozess findet hauptsächlich in den Peroxisomen statt und ist ein Teil der β-Oxidation von Fettsäuren. Acyl-CoA-Oxidasen sind in verschiedene Isoformen unterteilt, die sich in ihrer Substratspezifität unterscheiden. Die Isoform ACOX1 bevorzugt beispielsweise gesättigte Fettsäuren mit einer Kettenlänge von mehr als 12 Kohlenstoffatomen, während ACOX2 langkettige mehrfach ungesättigte Fettsäuren oxidiert. Mutationen in den Genen, die für diese Enzyme codieren, können zu Stoffwechselerkrankungen führen, wie zum Beispiel peroxisomalen Biogenesis-Störungen oder Refsum-Krankheit.

Fettsäuren sind organische Säuren, die in Fetten und Ölen vorkommen. Sie bestehen aus einer Carboxygruppe (-COOH) und einer langen Kette von Kohlenstoffatomen, die mit Wasserstoffatomen gesättigt oder ungesättigt sein können. Die Anzahl der Kohlenstoffatome in der Kette variiert, wobei die einfachste Fettsäure, Essigsäure, zwei Kohlenstoffatome aufweist. Je nach Länge und Art der Kohlenstoffketten werden Fettsäuren in kurzkettige (bis 6 Kohlenstoffatome), mittelkettige (7-12 Kohlenstoffatome) und langkettige (mehr als 12 Kohlenstoffatome) Fettsäuren eingeteilt. Die Unterscheidung zwischen gesättigten und ungesättigten Fettsäuren bezieht sich auf die Anwesenheit von Doppelbindungen in der Kohlenstoffkette: Gesättigte Fettsäuren haben keine Doppelbindungen, während ungesättigte Fettsäuren eine oder mehrere Doppelbindungen aufweisen. Die Position und Konfiguration dieser Doppelbindungen bestimmen die Art der ungesättigten Fettsäure (z.B. cis- oder trans-Konfiguration). Fettsäuren sind wichtige Bestandteile von Membranlipiden, spielen eine Rolle bei der Energiegewinnung und sind an verschiedenen Stoffwechselprozessen beteiligt.

Acetyl-CoA-C-Acetyltransferase (ACAT, auch bekannt als Acetoacetyl-CoA-Thiolase oder Thiolase) ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Fettsäuren und Ketonkörpern spielt. Es katalysiert die Reaktion der Kondensation zweier Moleküle Acetyl-CoA zu Acetoacetyl-CoA, einem wichtigen Schritt in der Fettsäuresynthese und -degradation. Diese Enzymklasse ist auch an anderen Stoffwechselwegen beteiligt, wie zum Beispiel dem Abbau von Aminosäuren und Ketonkörpern. Mutationen in den Genen, die für ACAT-Enzyme codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, wie z.B. der seltenen Erbkrankheit "Dihydroxyaceton-Phosphat-Synthetasedefizienz".

Die Langketten-Acyl-CoA-Dehydrogenase (LCAD) ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Fettsäurestoffwechsel spielt. Es ist an der beta-Oxidation von langkettigen Fettsäuren beteiligt, einem Stoffwechselweg zur Energiegewinnung aus Fetten. Das Enzym katalysiert den ersten Schritt in diesem Prozess, bei dem eine langkettige Fettsäure in Form eines Acyl-CoA-Moleküls zu einem Trans-2-Enoyl-CoA umgewandelt wird. Dieser Reaktionsschritt beinhaltet die Desaturierung und Dehydrogenierung des Acyl-CoA-Moleküls, wobei FAD als Elektronenakzeptor dient.

Defekte in dem Gen, das für LCAD kodiert, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als Langketten-Acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (LCAD-Mangel) bekannt sind. Diese Erkrankung kann sich in unterschiedlicher Schwere manifestieren und ist mit verschiedenen Symptomen wie Hepatomegalie, Muskelschwäche, Rhabdomyolyse, hypoglykämischen Krisen und kardiologischen Manifestationen assoziiert. LCAD-Mangel wird autosomal rezessiv vererbt und ist eine seltene Erkrankung.

Fibrate, or Fibric Acids, are a class of medications that are primarily used to lower elevated levels of triglycerides (a type of fat) in the blood. They work by increasing the activity of an enzyme called lipoprotein lipase, which helps break down triglycerides into smaller components that can be more easily used or eliminated by the body.

Fibrates also have a modest effect on lowering LDL cholesterol (the "bad" cholesterol) and increasing HDL cholesterol (the "good" cholesterol). They are often prescribed for people who have high triglycerides and/or low HDL cholesterol, as well as those with a condition called mixed dyslipidemia, which is characterized by elevated levels of both triglycerides and LDL cholesterol.

Examples of fibrates include gemfibrozil, fenofibrate, and clofibrate. Like all medications, fibrates can have side effects and should be used under the guidance of a healthcare provider.

Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein intrazelluläres Enzym, das in fast allen Körpergeweben und -organen vorkommt, insbesondere in Herz, Leber, Muskeln, Gehirn und Erythrozyten. Es spielt eine wichtige Rolle im anaeroben Stoffwechselprozess, bei dem Pyruvat aus der Glykolyse zu Laktat reduziert wird, um die Energieproduktion in Form von ATP aufrechtzuerhalten, wenn Sauerstoffmangel vorliegt.

LDH ist ein Tetramer, das aus verschiedenen Kombinationen von H- und M-Untereinheiten besteht, was zu fünf verschiedenen Isoenzymen führt (LDH1 bis LDH5). Die Verteilung dieser Isoenzyme variiert in den verschiedenen Geweben. Zum Beispiel ist LDH1 hauptsächlich in Herz und roten Blutkörperchen lokalisiert, während LDH5 vor allem in Leber, Nieren, Lungen und Pankreas vorkommt.

Erhöhte Serumspiegel von LDH können auf verschiedene pathologische Zustände hinweisen, wie z.B. Gewebeschäden durch Hypoxie, Ischämie, Trauma oder Entzündung. Daher wird die Bestimmung der LDH-Aktivität im Blutserum oft als allgemeiner Marker für Zellschädigungen eingesetzt. Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass ein erhöhter LDH-Spiegel nicht spezifisch für eine bestimmte Erkrankung ist und daher durch weitere Untersuchungen ergänzt werden muss, um die zugrunde liegende Ursache abzuklären.

Coenzym A, oft als "aktiviertes Acetyl" bezeichnet, ist ein Schlüsselkoenzym, das an vielen biochemischen Reaktionen im menschlichen Körper beteiligt ist, insbesondere an der Energieproduktion in den Mitochondrien. Es besteht aus einem Adenosindiphosphat (ADP)-Molekül, das mit einer Pantothensäure- und einer β-Alanin-Gruppe verbunden ist.

Coenzym A spielt eine entscheidende Rolle bei der Übertragung von Acetylgruppen zwischen verschiedenen Molekülen während des Stoffwechsels. Es ist unerlässlich für den Abbau von Kohlenhydraten, Fetten und Proteinen zu Kohlendioxid und Wasser, wobei Energie in Form von Adenosintriphosphat (ATP) freigesetzt wird.

Darüber hinaus ist Coenzym A an der Synthese von Cholesterin, Fettsäuren, Neurotransmittern und Steroidhormonen beteiligt. Eine Störung des Coenzym-A-Stoffwechsels kann zu verschiedenen Stoffwechselerkrankungen führen.

Clofibrinsäure ist ein Arzneistoff aus der Gruppe der Fibrate, der zur Senkung des Serumcholesterinspiegels eingesetzt wird. Genauer gesagt wirkt es vor allem auf das High-Density-Lipoprotein (HDL), auch als "gutes Cholesterin" bekannt, indem es dessen Konzentration im Blut erhöht. Zugleich kann Clofibrinsäure den Low-Density-Lipoprotein (LDL)-Spiegel, das sogenannte "schlechte Cholesterin", senken.

Clofibrinsäure wird bei der Behandlung von Fettstoffwechselstörungen eingesetzt, die mit erhöhten Gesamtcholesterin- und/oder LDL-Cholesterinspiegeln einhergehen, sowie bei niedrigen HDL-Cholesterinwerten. Es wird auch zur Prävention von koronaren Herzkrankheiten (KHK) eingesetzt, insbesondere bei Patienten mit hohem kardiovaskulärem Risiko.

Die Wirkung von Clofibrinsäure beruht auf der Aktivierung des Peroxisom-Proliferator-aktivierten Rezeptors alpha (PPAR-alpha), was zu einer verstärkten Synthese und Aktivität von Lipoproteinlipasen führt. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Katabolisierung von Apolipoproteinen und Triglyceriden, was wiederum den Cholesterinspiegel beeinflusst.

Clofibrinsäure ist in verschiedenen Darreichungsformen wie Tabletten oder Kapseln erhältlich und wird üblicherweise einmal täglich eingenommen. Die Dosierung hängt von der individuellen Erkrankungssituation, dem Ansprechen auf die Therapie sowie möglichen Nebenwirkungen ab.

Zu den häufigsten Nebenwirkungen von Clofibrinsäure gehören gastrointestinale Beschwerden wie Übelkeit, Erbrechen, Durchfall oder Bauchschmerzen. Seltenere, aber ernstzunehmende Nebenwirkungen können Leberfunktionsstörungen, Muskel- und Gelenkschmerzen sowie erhöhte Blutungsneigung sein. Daher ist eine regelmäßige Überwachung der Leberwerte, Kreatinkinase (CK) und des Gerinnungssystems während der Behandlung mit Clofibrinsäure empfohlen.

Die Leber ist ein vitales, großes inneres Organ in Wirbeltieren, das hauptsächlich aus Parenchymgewebe besteht und eine zentrale Rolle im Stoffwechsel des Körpers spielt. Sie liegt typischerweise unter dem Zwerchfell im rechten oberen Quadranten des Bauches und kann bis zur linken Seite hin ausdehnen.

Die Leber hat zahlreiche Funktionen, darunter:

1. Entgiftung: Sie ist verantwortlich für die Neutralisierung und Entfernung giftiger Substanzen wie Alkohol, Medikamente und giftige Stoffwechselprodukte.
2. Proteinsynthese: Die Leber produziert wichtige Proteine, einschließlich Gerinnungsfaktoren, Transportproteine und Albumin.
3. Metabolismus von Kohlenhydraten, Fetten und Proteinen: Sie speichert Glukose in Form von Glykogen, baut Fette ab und synthetisiert Cholesterin und Lipoproteine. Zudem ist sie an der Regulation des Blutzuckerspiegels beteiligt.
4. Vitamin- und Mineralstoffspeicherung: Die Leber speichert fettlösliche Vitamine (A, D, E und K) sowie Eisen und Kupfer.
5. Beteiligung am Immunsystem: Sie filtert Krankheitserreger und Zelltrümmer aus dem Blut und produziert Komponenten des angeborenen Immunsystems.
6. Hormonabbau: Die Leber ist beteiligt am Abbau von Schilddrüsenhormonen, Steroidhormonen und anderen Hormonen.
7. Gallensekretion: Sie produziert und sezerniert Galle, die für die Fettverdauung im Darm erforderlich ist.

Die Leber ist ein äußerst anpassungsfähiges Organ, das in der Lage ist, einen großen Teil ihres Gewebes zu regenerieren, selbst wenn bis zu 75% ihrer Masse verloren gehen.

Mitochondrien in der Leber spielen eine zentrale Rolle in der Energieproduktion und Stoffwechselregulation der Leberzellen (Hepatozyten). Sie sind für die oxidative Phosphorylierung verantwortlich, bei der die ATP-Synthese gekoppelt ist mit der Übertragung von Elektronen in der Atmungskette. Diese Energieerzeugung ermöglicht der Leber, ihre vielfältigen Funktionen auszuführen, wie zum Beispiel:

1. Glukosehomöostase: Mitochondrien sind entscheidend am Glukosestoffwechsel beteiligt, indem sie die Glykolyse und den Citratzyklus (Tricarbonsäurezyklus) unterstützen, wodurch Glukose in Pyruvat und anschließend in Acetyl-CoA umgewandelt wird. Dieser Prozess ist ein entscheidender Schritt bei der Produktion von ATP aus Glukose.
2. Fettsäureoxidation: Mitochondrien sind die Hauptorte für die β-Oxidation von Fettsäuren, einem Stoffwechselweg, bei dem Fettsäuren in Acetyl-CoA umgewandelt werden, was dann in der Atmungskette zur ATP-Synthese genutzt wird.
3. Ammoniakentgiftung: Die Leber ist für die Entgiftung des Körpers von Ammoniak verantwortlich, das aus dem Abbau von Aminosäuren stammt. Mitochondrien spielen eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von Ammoniak in Harnstoff durch den Harnstoffzyklus (Ornithin-Cyclus).
4. Steroidhormonsynthese: Die Lebermitochondrien sind an der Synthese verschiedener Steroidhormone beteiligt, wie zum Beispiel Cholesterin und Sexualhormone.
5. Apoptose: Mitochondrien sind auch an der Regulation des Zelltods (Apoptose) beteiligt. Sie können Signale empfangen, die den programmierten Zelltod einleiten, wenn eine Zelle beschädigt ist oder nicht mehr benötigt wird.

Insgesamt sind Lebermitochondrien für viele Stoffwechselfunktionen der Leber unerlässlich und spielen eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der Gesundheit des Körpers.

Alkohol-Dehydrogenase (ADH) ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und am Stoffwechsel von Alkohol beteiligt ist. Genauer gesagt, katalysiert ADH die Umwandlung von Ethanol, dem Alkohol in alkoholischen Getränken, in Acetaldehyd. Dieser Prozess findet hauptsächlich in der Leber statt und ist ein wichtiger Teil des ersten Schritts der Alkohol-Elimination aus dem Körper.

Das Enzym ADH besteht aus mehreren Isoformen, die jeweils unterschiedliche Eigenschaften und Genloci aufweisen. Die Aktivität von ADH kann durch verschiedene Faktoren beeinflusst werden, wie zum Beispiel genetische Variationen, Geschlecht, Alter und Krankheiten. Unterschiede in der ADH-Aktivität können Einfluss auf die individuelle Anfälligkeit für Alkoholismus und alkoholbedingte Schäden haben.

NAD, oder Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid, ist ein wichtiges Coenzym, das an vielen biochemischen Prozessen im Körper beteiligt ist, insbesondere bei der Energieproduktion in den Zellen. Es besteht aus zwei Molekülen Nicotinamid und zwei Molekülen Ribose-Adenin-Dinukleotid, die durch Phosphatbrücken miteinander verbunden sind.

NAD kann in zwei Formen vorkommen: NAD+ und NADH. Während NAD+ als Elektronenakzeptor dient und bei der Entfernung von Elektronen aus anderen Molekülen hilft, um Energie zu produzieren, dient NADH als Elektronendonator und gibt Elektronen ab, um andere Moleküle zu reduzieren.

NAD ist auch wichtig für andere Prozesse wie die Regulation des Zellstoffwechsels, das Signaltransduktionssystem und den Alterungsprozess. Es spielt eine entscheidende Rolle bei der DNA-Reparatur und dem Schutz von Zellen vor oxidativem Stress. Daher ist es für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und des Wohlbefindens unerlässlich, den NAD-Spiegel im Körper aufrechtzuerhalten.

Molekülsequenzdaten beziehen sich auf die Reihenfolge der Bausteine in Biomolekülen wie DNA, RNA oder Proteinen. Jedes Molekül hat eine einzigartige Sequenz, die seine Funktion und Struktur bestimmt.

In Bezug auf DNA und RNA besteht die Sequenz aus vier verschiedenen Nukleotiden (Adenin, Thymin/Uracil, Guanin und Cytosin), während Proteine aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Die Sequenzdaten werden durch Laborverfahren wie DNA-Sequenzierung oder Massenspektrometrie ermittelt und können für Anwendungen in der Genetik, Biochemie und Pharmakologie verwendet werden.

Die Analyse von Molekülsequenzdaten kann zur Identifizierung genetischer Variationen, zur Vorhersage von Proteinstrukturen und -funktionen sowie zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen.

Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, aus denen ein Proteinmolekül aufgebaut ist. Sie wird direkt durch die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens bestimmt und spielt eine zentrale Rolle bei der Funktion eines Proteins.

Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft, wobei die Carboxylgruppe (-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten reagiert, wodurch eine neue Peptidbindung entsteht und Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion wiederholt sich, bis die gesamte Kette der Proteinsequenz synthetisiert ist.

Die Aminosäuresequenz eines Proteins ist einzigartig und dient als wichtiges Merkmal zur Klassifizierung und Identifizierung von Proteinen. Sie bestimmt auch die räumliche Struktur des Proteins, indem sie hydrophobe und hydrophile Bereiche voneinander trennt und so die Sekundär- und Tertiärstruktur beeinflusst.

Abweichungen in der Aminosäuresequenz können zu Veränderungen in der Proteinstruktur und -funktion führen, was wiederum mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein kann. Daher ist die Bestimmung der Aminosäuresequenz von großer Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und deren Rolle bei Erkrankungen.

Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) ist ein Enzym, das eine zentrale Rolle in der Glykolyse spielt, einem Stoffwechselweg, bei dem Glucose zu Pyruvat abgebaut wird, um Energie in Form von ATP und Reduktionsäquivalente in Form von NADH zu produzieren.

GAPDH katalysiert die Umwandlung von Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) zu 1,3-Bisphosphoglycerat (1,3-BPG) durch Übertragung eines Hydridions (2 H-) vom Substrat auf den Coenzym NAD+, wodurch NADH + H+ entsteht. Diese Reaktion ist reversibel und erfordert die Anwesenheit von inorganischem Phosphat (P_i) als Cosubstrat.

Die katalytische Aktivität von GAPDH ist entscheidend für die Energiegewinnung aus Glucose, aber das Enzym hat auch andere zelluläre Funktionen, wie z.B. in der DNA-Replikation, Transkription und Apoptose. Mutationen in dem GAPDH-Gen können zu Stoffwechselstörungen führen, einschließlich der seltenen Glykolyse-Defekte.

Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Oxidations-Reduktionsreaktionen katalysieren, bei denen Elektronen zwischen zwei Molekülen übertragen werden. Ein Molekül, das Elektronen abgibt (oxidiert wird), ist das Elektronendonor oder Reduktans, während das andere Molekül, das Elektronen aufnimmt (reduziert wird), als Elektronenakzeptor oder Oxidans bezeichnet wird.

Die Systematik der Enzyme führt diese Gruppe unter der Nummer EC 1 und teilt sie in 22 Unterklassen ein, abhängig von dem Elektronendonor, dem Elektronenakzeptor oder dem Reaktionstyp. Beispiele für Oxidoreduktasen sind Dehydrogenasen, Oxidasen und Reduktasen. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle in vielen biochemischen Prozessen, wie beispielsweise im Zellstoffwechsel, bei der Energiegewinnung und bei der Abwehr von Krankheitserregern.

In der Pharmakologie und Toxikologie bezieht sich "Kinetik" auf die Studie der Geschwindigkeit und des Mechanismus, mit dem chemische Verbindungen wie Medikamente im Körper aufgenommen, verteilt, metabolisiert und ausgeschieden werden. Es umfasst vier Hauptphasen: Absorption (Aufnahme), Distribution (Transport zum Zielort), Metabolismus (Verstoffwechselung) und Elimination (Ausscheidung). Die Kinetik hilft, die richtige Dosierung eines Medikaments zu bestimmen und seine Wirkungen und Nebenwirkungen vorherzusagen.

Carnitin ist ein Quaternärammonium-Kation, das im menschlichen Körper vorkommt und für den Transport von Fettsäuren in die Mitochondrien, wo sie als Energiequelle verbrannt werden können, eine wesentliche Rolle spielt. Es kann vom Körper aus bestimmten Aminosäuren synthetisiert oder mit der Nahrung aufgenommen werden, insbesondere in Lebensmitteln tierischen Ursprungs wie Fleisch und Milchprodukten.

Es gibt zwei natürlich vorkommende Formen von Carnitin: L-Carnitin und D-Carnitin. Im menschlichen Körper ist nur die L-Form aktiv und wird für den Transport von Fettsäuren in die Mitochondrien benötigt.

Carnitin-Mangel kann zu Muskelschwäche, Herzproblemen und Stoffwechselstörungen führen. Ein Carnitin-Mangel kann durch eine erbliche Stoffwechselstörung oder durch eine unzureichende Zufuhr mit der Nahrung verursacht werden. In einigen Fällen wird Carnitin als Nahrungsergänzungsmittel zur Behandlung von Carnitin-Mangelzuständen und zur Verbesserung der körperlichen Leistungsfähigkeit eingesetzt, obwohl die Wirksamkeit dieser Anwendungen umstritten ist.

Aldehyde Dehydrogenase (ALDH) ist ein Enzym, das in der menschlichen Biologie vorkommt und Aldehyde zu Carbonsäuren oxidiert. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Entgiftung von Alkohol und anderen exogenen und endogenen aldehydbildenden Substanzen. ALDH katalysiert die Reaktion, bei der ein Aldehyd zu einer Carbonsäure oxidiert wird, wobei Acetaldehyd in Acetat umgewandelt wird. Es gibt mehrere Isoformen von ALDH, die in verschiedenen Geweben des Körpers gefunden werden und an verschiedenen Stoffwechselwegen beteiligt sind. Mutationen in den Genen, die für ALDH codieren, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie z.B. Alkoholintoleranz, erhöhtes Krebsrisiko und neurologische Störungen.

Glutamat-Dehydrogenase (GDH) ist ein Enzym, das in vielen Organismen, einschließlich Menschen, gefunden wird. Es spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminosäuren, insbesondere Glutamat und Alpha-Ketoglutarat.

Die GDH katalysiert die Umwandlung von Glutamat in Alpha-Ketoglutarat und Ammoniak, wobei zugleich NAD(P)+ in NAD(P)H reduziert wird. Dieser Prozess ist reversibel und kann auch in der anderen Richtung ablaufen, bei der Alpha-Ketoglutarat und Ammoniak zu Glutamat umgewandelt werden, wobei NAD(P)H zu NAD(P)+ oxidiert wird.

Im menschlichen Körper ist GDH in verschiedenen Geweben vorhanden, insbesondere in der Leber, den Nieren und dem Gehirn. Im Gehirn spielt GDH eine wichtige Rolle bei der Synthese und dem Abbau von Neurotransmittern wie Glutamat und GABA (Gamma-Aminobuttersäure). Störungen im GDH-Stoffwechsel können zu neurologischen Erkrankungen führen.

In molecular biology, a base sequence refers to the specific order of nucleotides in a DNA or RNA molecule. In DNA, these nucleotides are adenine (A), cytosine (C), guanine (G), and thymine (T), while in RNA, uracil (U) takes the place of thymine. The base sequence contains genetic information that is essential for the synthesis of proteins and the regulation of gene expression. It is determined by the unique combination of these nitrogenous bases along the sugar-phosphate backbone of the nucleic acid molecule.

A 'Base Sequence' in a medical context typically refers to the specific order of these genetic building blocks, which can be analyzed and compared to identify genetic variations, mutations, or polymorphisms that may have implications for an individual's health, disease susceptibility, or response to treatments.

Die Glucosephosphat-Dehydrogenase (GPD, Gen name: GPI) ist ein Enzym, das im Stoffwechsel eine zentrale Rolle spielt. Es ist beteiligt am ersten Schritt der Glykolyse und an der Pentosephosphat-Pathway (HEX-PATH). Das Enzym katalysiert die Umwandlung von Glucose-6-phosphat in 6-Phosphoglucono-δ-Lacton unter Verbrauch von NADP+ und Freisetzung von Dihydroxyacetonphosphat (DHAP). Diese Reaktion ist ein wichtiger Schritt bei der Regulation des Stoffwechsels, da sie die Menge an reduziertem Nicotinamidadenindinukleotidphosphat (NADPH) kontrolliert, das für den Abbau und die Synthese von Fettsäuren sowie für den Schutz der Zellen vor oxidativem Stress benötigt wird.

Eine genetische Mutation des GPD-Gens kann zu einem Mangel an Glucosephosphat-Dehydrogenase führen, was als GPD-Mangel oder G6PD-Mangel bezeichnet wird. Diese Erkrankung ist eine der häufigsten enzymatischen Stoffwechselstörungen und betrifft vor allem Männer. Symptome eines GPD-Mangels können anfallsartige Hämolyse (Zerstörung der roten Blutkörperchen), Gelbsucht, dunkler Urin und Anämie sein. Diese Symptome treten häufig nach Infektionen oder dem Verzehr bestimmter Medikamente auf.

Malat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in den Zellen aller Lebewesen vorkommt und an der Energiegewinnung sowie dem Stoffwechsel beteiligt ist. Es spielt eine entscheidende Rolle im Citratzyklus (auch als Krebs-Säure-Zyklus oder Tricarbonsäurezyklus bekannt), einem wichtigen Stoffwechselweg, der zur Energiegewinnung in Form von ATP beiträgt.

Das Enzym Malat-Dehydrogenase katalysiert die Umwandlung von Malat zu Oxalacetat und umgekehrt, während gleichzeitig ein NAD+/NADH-Paar oxidiert oder reduziert wird. Diese Reaktion ist essentiell für den Citratzyklus, da das entstandene Oxalacetat mit Acetyl-CoA zu Citrat kondensieren kann, wodurch der Zyklus wieder von vorne beginnt.

Eine verminderte Aktivität der Malat-Dehydrogenase kann zu Stoffwechselstörungen führen und ist mit verschiedenen Erkrankungen assoziiert, wie beispielsweise neurometabolischen Störungen, Muskelerkrankungen und Stoffwechselerkrankungen des Gehirns.

Molekulare Klonierung bezieht sich auf ein Laborverfahren in der Molekularbiologie, bei dem ein bestimmtes DNA-Stück (z.B. ein Gen) aus einer Quellorganismus-DNA isoliert und in einen Vektor (wie ein Plasmid oder ein Virus) eingefügt wird, um eine Klonbibliothek zu erstellen. Die Klonierung ermöglicht es, das DNA-Stück zu vervielfältigen, zu sequenzieren, zu exprimieren oder zu modifizieren. Dieses Verfahren ist wichtig für verschiedene Anwendungen in der Grundlagenforschung, Biotechnologie und Medizin, wie beispielsweise die Herstellung rekombinanter Proteine, die Genanalyse und Gentherapie.

Isocitrat-Dehydrogenase (IDH) ist ein Schlüsselenzym im Citratzyklus, der in der Mitochondrienmatrix vorkommt. Es katalysiert den oxidativen Decarboxylierungsprozess von Isocitrat zu alpha-Ketoglutarat. Dabei wird NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid) in NADH umgewandelt, was ein wichtiger Schritt im Elektronentransport und damit in der Energieproduktion der Zelle ist.

Es gibt drei verschiedene Isoformen von IDH: IDH1, IDH2 und IDH3. Während IDH1 und IDH2 die gleiche Funktion haben und hauptsächlich im Zytoplasma bzw. in den Mitochondrien vorkommen, ist IDH3 Teil des Multienzymkomplexes des Citratzyklus in der Mitochondrienmatrix.

Interessanterweise können Mutationen in den Genen für IDH1 und IDH2 zu einer aberranten Funktion des Enzyms führen, bei der es 2-Hydroxyglutarat statt alpha-Ketoglutarat produziert. Diese Mutationen wurden mit verschiedenen Krebsarten in Verbindung gebracht, wie z.B. Gliomen und Leukämien.

In der Medizin und Biowissenschaften bezieht sich die molekulare Masse (auch molare Masse genannt) auf die Massenschaft eines Moleküls, die in Einheiten von Dalton (Da) oder auf Atomare Masseneinheiten (u) ausgedrückt wird. Sie kann berechnet werden, indem man die Summe der durchschnittlichen atomaren Massen aller Atome in einem Molekül addiert. Diese Information ist wichtig in Bereichen wie Proteomik, Genetik und Pharmakologie, wo sie zur Bestimmung von Konzentrationen von Molekülen in Lösungen oder Gasen beiträgt und für die Analyse von Biomolekülen wie DNA, Proteinen und kleineren Molekülen wie Medikamenten und toxischen Substanzen verwendet wird.

Alkohol-Oxidoreduktasen sind Enzyme, die am Stoffwechsel von Alkoholen beteiligt sind und Katalyse von Oxidationsreaktionen von primären und sekundären Alkoholen zu Aldehyden und Ketonen durch. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Entgiftung des Körpers, insbesondere bei der Metabolisierung von ethanolhaltigen Getränken. Ein Beispiel für eine Alkohol-Oxidoreduktase ist die Alkoholdehydrogenase (ADH), die Ethanol in Acetaldehyd umwandelt, welches anschließend von der Aldehyddehydrogenase (ALDH) zu Essigsäure oxidiert wird.

Mitochondrien sind komplexe, doppelmembranumschlossene Zellorganellen in eukaryotischen Zellen (außer roten Blutkörperchen), die für die Energiegewinnung der Zelle durch oxidative Phosphorylierung und die Synthese von Adenosintriphosphat (ATP) verantwortlich sind, dem Hauptenergieträger der Zelle. Sie werden oft als "Kraftwerke" der Zelle bezeichnet.

Mitochondrien haben ihre eigene DNA und ribosomale RNA, die sich von der DNA im Zellkern unterscheidet, was darauf hindeutet, dass sie ursprünglich prokaryotische Organismen waren, die in eine symbiotische Beziehung mit frühen eukaryotischen Zellen traten. Diese Beziehung entwickelte sich im Laufe der Evolution zu einem integrierten Bestandteil der Zelle.

Neben ihrer Rolle bei der Energieerzeugung sind Mitochondrien auch an anderen zellulären Prozessen beteiligt, wie z. B. dem Calcium-Haushalt, der Kontrolle des Zellwachstums und -tods (Apoptose), der Synthese von Häm und Steroidhormonen sowie der Abbau bestimmter Aminosäuren und Fettsäuren. Mitochondriale Dysfunktionen wurden mit einer Reihe von Krankheiten in Verbindung gebracht, darunter neurodegenerative Erkrankungen, Diabetes, Krebs und Alterungsprozesse.

Liponamid-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der Fettsäureoxidation und dem Elektronentransportketten-Phosphorylierungs-System eine Rolle spielt. Es ist verantwortlich für die Oxidation von Liponamid (einem Coenzym A-Derivat) zu Liponsäure, wobei NAD+ zu NADH reduziert wird. Diese Reaktion ist ein Teil des Prozesses zur Freisetzung von Energie aus Fettsäuren in Form von ATP. Die Liponamid-Dehydrogenase ist in der inneren Membran der Mitochondrien lokalisiert und wird durch die ATP-Synthese-Komplexe I und II kontrolliert. Mutationen in dem Gen, das für dieses Enzym codiert, können zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen, wie z.B. der seltenen Erbkrankheit Multiple Acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (MADD).

Kohlenhydrat-Dehydrogenasen sind Enzyme, die Elektronen aus Kohlenhydraten entfernen und auf andere Moleküle übertragen, typischerweise NAD+ oder FAD. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in der Oxidation von Kohlenhydraten und spielt eine zentrale Rolle im Energiestoffwechsel. Es gibt verschiedene Arten von Kohlenhydrat-Dehydrogenasen, die sich in ihrer Substratspezifität unterscheiden, wie zum Beispiel Glucose-Dehydrogenase, Galactose-Dehydrogenase und Xylose-Dehydrogenase. Diese Enzyme sind an verschiedenen Stoffwechselwegen beteiligt, wie zum Beispiel der Glykolyse, dem Pentosephosphatweg und der Entgiftung von Aldehyden.

L-Iditol-2-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der biochemischen Reaktion involviert ist, bei der L-Iditol in L-Somatisch umgewandelt wird. Dieses Enzym katalysiert die Oxidation von L-Iditol zu L-Idonat mit der gleichzeitigen Reduktion von NAD (P) + zu NAD (P) H. Es ist ein Flavoprotein, das das Flavin-Adening-Dinukleotid (FAD) als Coenzym verwendet. Dieses Enzym spielt eine wichtige Rolle in der Polyol-Weg, der mit verschiedenen Stoffwechselstörungen und Komplikationen wie diabetischer Nephropathie und Retinopathie verbunden ist.

Glycerolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in lebenden Organismen vorkommt und bei biochemischen Prozessen eine wichtige Rolle spielt. Die medizinische Definition lautet: "Ein Enzym, das die oxidative Phosphorylierung von Glycerin-3-phosphat zu Dihydroxyacetonphosphat katalysiert, wobei NAD+ als Elektronenakzeptor dient." Dieser Prozess ist ein Teil der Glykolyse und spielt eine Rolle bei der Energiegewinnung aus Glucose. Es gibt mehrere Isoformen dieses Enzyms, die in verschiedenen Geweben des Körpers vorkommen. Abnormalitäten im Glycerolphosphat-Dehydrogenase-System können mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein, wie z.B. bestimmte Formen der Muskeldystrophie und Stoffwechselstörungen.

Polyacrylamidgel-Elektrophorese (PAGE) ist ein Laborverfahren in der Molekularbiologie und Biochemie, das zur Trennung von Makromolekülen wie Proteinen oder Nukleinsäuren (DNA, RNA) verwendet wird. Dabei werden die Makromoleküle aufgrund ihrer Ladung und Größe in einem Gel-Elektrophorese-Lauf separiert.

Bei der Polyacrylamidgel-Elektrophorese wird das Gel aus Polyacrylamid hergestellt, ein synthetisches Polymer, das in Lösung viskos ist und sich durch die Zugabe von Chemikalien wie Ammoniumpersulfat und TEMED polymerisieren lässt. Die Konzentration des Polyacrylamids im Gel bestimmt die Porengröße und damit die Trennschärfe der Elektrophorese. Je höher die Konzentration, desto kleiner die Poren und desto besser die Trennung von kleinen Molekülen.

Die Proben werden in eine Gelmatrix eingebracht und einem elektrischen Feld ausgesetzt, wodurch die negativ geladenen Makromoleküle zur Anode migrieren. Die Trennung erfolgt aufgrund der unterschiedlichen Mobilität der Moleküle im Gel, die von ihrer Größe, Form und Ladung abhängt. Proteine können durch den Zusatz von SDS (Sodiumdodecylsulfat), einem Detergent, denaturiert und in eine lineare Konformation gebracht werden, wodurch sie nur noch nach ihrer Molekülmasse getrennt werden.

Die Polyacrylamidgel-Elektrophorese ist ein sensitives und hochauflösendes Verfahren, das in vielen Bereichen der Biowissenschaften eingesetzt wird, wie beispielsweise in der Proteomik oder Genomik. Nach der Elektrophorese können die getrennten Moleküle durch verschiedene Methoden nachgewiesen und identifiziert werden, wie zum Beispiel durch Färbung, Fluoreszenzmarkierung oder Massenspektrometrie.

Glucose-1-Dehydrogenase ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und bei der Oxidation von Glucose zu Glucono-1,5-lacton beteiligt ist. Dieser Prozess spielt eine wichtige Rolle bei der Energiegewinnung aus Kohlenhydraten in unserem Körper. Das Enzym katalysiert die Reaktion von beta-D-Glucose und NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid) zu D-Glucono-1,5-lacton und NADH + H+. Es ist in verschiedenen Geweben wie Leber, Nieren, Gehirn und Herz zu finden.

Hydroxysteroid-Dehydrogenasen (HSDs) sind ein Enzymklasse, die in der Lebers, Nieren, und anderen Geweben gefunden werden. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Synthese und Metabolismus von Steroidhormonen, einschließlich Cortisol, Aldosteron, Sexualhormone und Neurosteroiden. HSDs katalysieren die Umwandlung von Kohlenstoff-Wasserstoff-Gruppen in den Steroidmolekülen durch Oxidation oder Reduktion, was zu einer Änderung der Aktivität der resultierenden Hormone führen kann. Es gibt mehrere verschiedene Arten von HSDs, die jeweils unterschiedliche Funktionen haben und auf bestimmte Steroide spezialisiert sind. Abnormalitäten in den HSD-Enzymen können zu verschiedenen endokrinen Störungen führen.

Ein Skelettmuskel ist ein Typ von Muskelgewebe, das an den Knochen befestet ist und durch Kontraktionen die kontrollierte Bewegung der Knochen ermöglicht. Diese Muskeln sind für die aktive Bewegung des Körpers verantwortlich und werden oft als "streifige" Muskulatur bezeichnet, da sie eine gestreifte Mikroskopie-Erscheinung aufweisen, die durch die Anordnung der Proteine Aktin und Myosin in ihren Zellen verursacht wird.

Skelettmuskeln werden durch Nervenimpulse aktiviert, die von motorischen Neuronen im zentralen Nervensystem gesendet werden. Wenn ein Nervenimpuls ein Skelettmuskel erreicht, löst er eine Kaskade chemischer Reaktionen aus, die schließlich zur Kontraktion des Muskels führen.

Skelettmuskeln können in zwei Hauptkategorien eingeteilt werden: langsam kontrahierende Typ I-Fasern und schnell kontrahierende Typ II-Fasern. Langsame Fasern haben eine geringere Kontraktionsgeschwindigkeit, aber sie sind sehr ausdauernd und eignen sich für Aktivitäten mit niedriger Intensität und langer Dauer. Schnelle Fasern hingegen kontrahieren schnell und sind gut für kurze, intensive Aktivitäten geeignet, verbrauchen jedoch mehr Energie und ermüden schneller als langsame Fasern.

Skelettmuskeln spielen auch eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der Körperhaltung, der Stabilisierung von Gelenken und der Unterstützung von inneren Organen. Darüber hinaus tragen sie zur Wärmeproduktion des Körpers bei und helfen bei der Regulierung des Blutzuckerspiegels.

Der Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex ist ein multienzymatisches Proteinkomplex, der eine wichtige Rolle im Citratzyklus (auch als Krebs-Syrgent-Zyklus bekannt) spielt. Er katalysiert die irreversible Oxidative Decarboxylierung von α-Ketoglutarat zu Succinyl-CoA in zwei Schritten.

Im ersten Schritt wird α-Ketoglutarat decarboxyliert und in ein Thioester-Intermediat umgewandelt, wobei Kohlendioxid freigesetzt wird. Dieser Schritt wird von der E1-Untereinheit (Ketoglutarat-Decarboxylase) katalysiert.

Im zweiten Schritt wird das Thioester-Intermediat zu Succinyl-CoA weiteroxidiert und reduziertes Nicotinamidadenindinukleotid (NADH) gebildet. Dieser Schritt wird von der E2-Untereinheit (Dihydrolipoyl-Succinyltransferase) katalysiert.

Der Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex besteht aus drei Untereinheiten: E1, E2 und E3, die alle essentiell für die Funktion des Komplexes sind. Der Komplex ist anfällig für Inaktivierung durch Acetylierung und Phosphorylierung, was zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen kann, wenn er nicht richtig funktioniert.

Aldehyd-Oxidoreductasen sind ein Enzymklasse, die Aldehyde als Substrate verwenden und diese durch Übertragung von Elektronen zu Carbonsäuren oxidieren. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in verschiedenen Stoffwechselwegen, einschließlich der Glukosemetabolismus und Abbau von Alkoholen. Ein Beispiel für ein Aldehyd-Oxidoreductase ist die Aldehyddehydrogenase (ALDH), die Acetaldehyd zu Essigsäure oxidiert. Diese Enzyme spielen auch eine Rolle in der Entgiftung von giftigen Aldehyden, die aus exogenen Quellen wie Tabakrauch oder endogenen Prozessen wie Lipidperoxidation stammen können.

Die Hydrogen-Ionen-Konzentration, auch als Protonenkonzentration bekannt, ist ein Maß für die Menge an Hydronium-Ionen (H3O+) in einer Lösung. Es wird in der Regel als pH-Wert ausgedrückt und bezieht sich auf den negativen dekadischen Logarithmus der Hydroniumionenkonzentration in Molaren (mol/L). Ein niedrigerer pH-Wert bedeutet eine höhere Konzentration an Hydroniumionen und somit eine saudiere Lösung, während ein höherer pH-Wert eine niedrigere Konzentration an Hydroniumionen und eine basischere Lösung darstellt. Normalerweise liegt die Hydrogen-Ionen-Konzentration im menschlichen Blut im Bereich von 37-43 nanoequivalente pro Liter, was einem pH-Wert von 7,35-7,45 entspricht. Abweichungen von diesem normalen Bereich können zu verschiedenen Gesundheitsproblemen führen, wie z.B. Azidose (niedriger pH) oder Alkalose (hoher pH).

Glucose-Dehydrogenasen sind Enzyme, die die Oxidation von Glukose zu Glucono-1,5-lacton katalysieren, wobei zugleich NAD(P)+ zu NAD(P)H reduziert wird. Es gibt verschiedene Arten von Glucose-Dehydrogenasen, die sich in ihrer Struktur und ihrem Kofaktorbedarf unterscheiden. Einige Formen benötigen PQQ (Pyrrolochinolinchinon) oder FAD (Flavinadenindinukleotid) als Kofaktoren. Diese Enzyme sind an verschiedenen Stoffwechselprozessen beteiligt, wie beispielsweise der Glukose-Sensung in Bakterien und Säugetieren oder der Beteiligung an oxidativen Abbauwegen von Glukose in Pilzen.

3-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen (3-HSD) sind ein Teil der Enzymfamilie der Steroiddehydrogenasen und spielen eine wichtige Rolle in der Biosynthese von Sexualsteroiden und anderen Steroidhormonen im menschlichen Körper. Diese Enzyme katalysieren den oxidativen Schritt des Entfernens von zwei Wasserstoffatomen von einer 3-Hydroxylgruppe eines Steroids, wodurch eine Doppelbindung und eine Ketogruppe entstehen.

Es gibt mehrere Isoformen der 3-HSD, die in verschiedenen Geweben exprimiert werden und an der Umwandlung von verschiedenen Vorstufen zu aktiven Steroidhormonen beteiligt sind. Zum Beispiel ist das Enzym 3-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase (3β-HSD) entscheidend für die Konversion von Pregnenolon und Dehydroepiandrosteron (DHEA) in ihre jeweiligen aktiven Metaboliten Progesteron und Androstendion.

Störungen der 3-HSD-Aktivität können zu verschiedenen endokrinen Erkrankungen führen, wie zum Beispiel dem kongenitalen adrenalen Hyperplasie-Syndrom (CAH), das durch eine Überproduktion von Androgenen gekennzeichnet ist.

In der Molekularbiologie bezieht sich der Begriff "komplementäre DNA" (cDNA) auf eine DNA-Sequenz, die das komplementäre Gegenstück zu einer RNA-Sequenz darstellt. Diese cDNA wird durch die reverse Transkription von mRNA (messenger RNA) erzeugt, einem Prozess, bei dem die RNA in DNA umgeschrieben wird.

Im Detail: Die komplementäre DNA ist eine einzelsträngige DNA, die synthetisiert wird, indem ein Enzym namens reverse Transkriptase die mRNA als Vorlage verwendet. Die Basenpaarung von RNA und DNA erfolgt nach den üblichen Regeln: Adenin (A) paart sich mit Thymin (T) und Uracil (U) in RNA paart sich mit Guanin (G). Durch diesen Prozess wird die einzelsträngige RNA in eine komplementäre DNA umgeschrieben, die dann weiter verarbeitet werden kann, z.B. durch Klonierung oder Sequenzierungsverfahren.

Die Erzeugung von cDNA ist ein wichtiges Verfahren in der Molekularbiologie und Genetik, insbesondere bei der Untersuchung eukaryotischer Gene, da diese oft durch Introns unterbrochen sind, die in der mRNA nicht vorhanden sind. Die cDNA-Technik ermöglicht es daher, genaue Sequenzinformationen über das exprimierte Gen zu erhalten, ohne dass störende Intron-Sequenzen vorhanden sind.

Acyl-CoA-Dehydrogenasen sind eine Klasse von Enzymen, die an der β-Oxidation von Fettsäuren in der Mitochondrienmatrix beteiligt sind. Sie katalysieren den ersten Schritt in jedem Zyklus dieser Stoffwechselweg, bei dem eine Fettsäure mit Coenzym A (CoA) verbunden ist, zu einem Fettsäure-CoA-Ester acyliert wird und dann der oxidative Decarboxylierungsprozess beginnt.

Diese Enzyme sind für die Desaturierung von Kohlenstoff-Ketten in Fettsäuren verantwortlich, indem sie eine Doppelbindung zwischen den zweiten und dritten Kohlenstoffatomen der Fettsäure einführen. Die Acyl-CoA-Dehydrogenasen sind spezifisch für die Länge und Art der Fettsäuren, was bedeutet, dass es mehrere Untertypen von diesen Enzymen gibt, wie z.B. sehr langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (VLCAD), langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (LCAD), mittelkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (MCAD) und kurzkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (SCAD).

Defekte in den Genen, die für diese Enzyme codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als Fettsäureoxidationsdefekte bekannt sind. Diese Erkrankungen können sich in verschiedenen Symptomen wie Hypoglykämie, Muskelschwäche, Lebererkrankungen und Herzproblemen manifestieren.

NADH-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der inneren Membran der Mitochondrien lokalisiert ist und eine zentrale Rolle im Elektronentransportkomplex I der Atmungskette spielt. Es katalysiert die Übertragung von zwei Elektronen und einem Proton von NADH (Nicotinamidadenindinukleotid, reduzierte Form) auf Flavinmononukleotid (FMN), was zur Reduktion von Ubichinon (Coenzym Q) führt. Dieser Prozess ist mit der Synthese von ATP (Adenosintriphosphat) verbunden, das als Hauptenergiewährung der Zelle dient. Die NADH-Dehydrogenase-Reaktion ist ein wichtiger Schritt in der oxidativen Phosphorylierung und somit in der Energiegewinnung der Zelle. Mutationen im Gen, das für dieses Enzym codiert, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie beispielsweise Leigh-Syndrom oder andere Formen der neurogenen Muskelatrophie.

IMP-Dehydrogenase, auch Inosine-Monophosphat-Dehydrogenase genannt, ist ein Schlüsselenzym im Purinstoffwechsel bei Lebewesen. Es katalysiert die Umwandlung von Inosinmonophosphat (IMP) in Xanthosinmonophosphat (XMP), was den ersten Schritt in der Biosynthese von Guanosinmonophosphat (GMP) darstellt, einem der vier Nukleotide, die für die DNA- und RNA-Synthese benötigt werden. Diese Enzymreaktion ist irreversibel und erfordert NAD+ als Cofaktor. IMP-Dehydrogenase kommt in verschiedenen Isoformen bei Mensch und Tier vor, die sich in ihrer Gewebespezifität und Regulation unterscheiden können.

Lactat-Dehydrogenasen (LDH) sind ein Gruppenname für eine Gruppe von Enzymen, die in fast allen Körperzellen vorkommen und am Energiestoffwechsel beteiligt sind. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von Laktat in Pyruvat und tragen somit zur Erzeugung von Energie in Form von ATP (Adenosintriphosphat) bei.

LDH ist ein zytosolisches Enzym, das heißt, es befindet sich im Zellplasma. Es wird in mehreren Isoformen exprimiert, die jeweils durch eine Kombination von verschiedenen Untereinheiten (H- und M-Untereinheiten) gebildet werden. Diese Isoformen sind in unterschiedlichen Gewebetypen vorherrschend, was ihre Verwendung als diagnostisches Werkzeug ermöglicht.

Erhöhte LDH-Spiegel im Blut können auf eine Schädigung von Zellen hinweisen, da das Enzym bei Zellzerfall oder -schädigung freigesetzt wird und in den Blutkreislauf gelangt. Daher kann ein erhöhter LDH-Wert als allgemeines Zeichen für Gewebeschäden oder Krankheiten interpretiert werden, wie zum Beispiel bei Infektionen, Entzündungen, Krebs, Herzinfarkt, Lebererkrankungen und Nierenerkrankungen.

Energy metabolism, auch als Stoffwechsel der Energie bezeichnet, bezieht sich auf die Prozesse, durch die ein Organismus chemische Energie aus Nährstoffen gewinnt und in eine Form umwandelt, die für seine Funktion und Homöostase genutzt werden kann. Dies umfasst den Abbau von Kohlenhydraten, Fetten und Proteinen zu kleineren Molekülen wie Glukose, Fettsäuren und Aminosäuren, die dann in Zellatmung und β-Oxidation weiter abgebaut werden, um Adenosintriphosphat (ATP) zu produzieren, ein universelles Hochenergiemolekül, das für zelluläre Prozesse verwendet wird. Energy metabolism beinhaltet auch die Synthese von Makromolekülen wie Proteinen und Kohlenhydraten aus kleineren Bausteinen und die Regulation dieser Prozesse durch Hormone und Nährstoffsignale.

Clofibrat ist ein Medikament, das zur Klasse der Fibrate gehört und zur Senkung des Cholesterinspiegels im Blut eingesetzt wird. Es wirkt durch die Verringerung der Produktion von VLDL (very low-density lipoproteins) in der Leber und erhöht den Abbau von Cholesterin und Triglyceriden im Körper. Clofibrat wird häufig verschrieben, um das Risiko von Herzinfarkten und Schlaganfällen bei Menschen mit hohen Cholesterin- und Triglyceridwerten zu reduzieren. Es ist wichtig zu beachten, dass dieses Medikament nur auf Rezept erhältlich ist und unter Aufsicht eines Arztes eingenommen werden sollte. Zu den möglichen Nebenwirkungen von Clofibrat gehören Magen-Darm-Beschwerden, Muskelschmerzen, Kopfschmerzen und Gallensteine.

Formiat-Dehydrogenasen sind Enzyme, die die Umwandlung von Aformiat (HCOOH) in Kohlenstoffdioxid (CO2) und Wasserstoff (H2) katalysieren. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in der mikrobiellen Energiegewinnung und im Abbau von organischen Säuren. Formiat-Dehydrogenasen können nach ihrem Cofaktor, dem Pyridinium-Nukleotid FAD (Flavinadenindinucleotid), in zwei Klassen eingeteilt werden: membranständige und cytosolische Enzyme. Membranständige Formiat-Dehydrogenasen sind an der Atmungskette beteiligt, während cytosolische Enzyme den Stoffwechsel von organischen Säuren unterstützen. Die Aktivität dieser Enzyme ist für verschiedene mikrobielle Prozesse wie Methanogenese, Acetogenese und Denitrifikation wichtig.

Very-long-chain-Acyl-CoA-Synthetase aktiviert die Säure erneut; die Energie stammt von ATP: Diese Reaktion ist notwendig, um ... 2-Hydroxyacyl-CoA-Lyase 1 katalysiert die Spaltung in Formyl-CoA und Pristanal; Cofaktoren sind Mg2+ und Thiaminpyrophosphat: ... Vom Aldehyd, oder, genauer gesagt: von dessen Hydrat wird durch das Enzym Pristanal-Dehydrogenase Wasserstoff abgespalten und ... Diese Reaktion katalysiert eine Phytanoyl-CoA-Ligase (EC 6.2.1.24): Das Enzym peroxisomale Phytanoyl-CoA-Dioxygenase (EC 1.14. ...
... β-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase) zu einer Ketogruppe oxidiert. Cofaktor hierbei ist NAD+, das die entstehenden Elektronen ... S. Kemp, R. J. Wanders: X-linked adrenoleukodystrophy: very long-chain fatty acid metabolism, ABC half-transporters and the ... Es entsteht (S)-Methylmalonyl-CoA, das im nächsten Schritt durch die Methylmalonyl-CoA-Racemase in (R)-Methylmalonyl-CoA ... Am Acyl-CoA wird durch das Enzym Acyl-CoA-Dehydrogenase zwischen Kohlenstoffatom 2 (Cα) und 3 (Cβ) eine trans-Doppelbindung ...
Der Very-long-chain-Acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (VLCAD-Mangel) und der Long-chain-Hydroxy-Acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel ( ... MCAD Medium-chain-Acyl-CoA-Dehydrogenase, VLCAD Very-long-chain-Acyl-CoA-Dehydrogenase, LCHAD Long-chain-3-Hydroxy-Acyl-CoA- ... Der Medium-chain-Acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (MCAD-Mangel) ist eine Abbaustörung von mittelkettigen Fettsäuren (Kap. „ ... Glukose-6-Phosphat-Dehydrogenase-Mangel), muss immer wieder neu abgewogen werden. In Deutschland ist in nächster Zeit mit der ...
Very-long-Acyl-CoA-Dehydrogenase - Mangel Sehr-langkettige-Acyl-CoA-Dehydrogenase - Mangel ... Long-chain 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase - Mangel langkettige 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase - Mangel ... Abbau von Fettsäuren zu Acetyl- CoA in den Mitochondrien der Zelle zur Energiegewinnung ...
... der sehr-langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (VLCAD)-Mangel VLCAD-Mangel (Very-Long-Chain-Acyl-CoA-Dehydrogenase) Störungen der ... VLCAD-Mangel (Very-Long-Chain-Acyl-CoA-Dehydrogenase) Diese Störung ähnelt dem LCHAD-Mangel, aber Betroffene haben in der Regel ... Medium-Chain-Acyl-CoA-Dehydrogenase, MCAD). Zu den weiteren Enzymdefekten zählen der kurzkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (SCAD)- ... Das am häufigsten betroffene Enzym ist die mittelkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase MCAD-Mangel (Medium-Chain-Acyl-CoA- ...
Very-long-chain-Acyl-CoA-Synthetase aktiviert die Säure erneut; die Energie stammt von ATP: Diese Reaktion ist notwendig, um ... 2-Hydroxyacyl-CoA-Lyase 1 katalysiert die Spaltung in Formyl-CoA und Pristanal; Cofaktoren sind Mg2+ und Thiaminpyrophosphat: ... Vom Aldehyd, oder, genauer gesagt: von dessen Hydrat wird durch das Enzym Pristanal-Dehydrogenase Wasserstoff abgespalten und ... Diese Reaktion katalysiert eine Phytanoyl-CoA-Ligase (EC 6.2.1.24): Das Enzym peroxisomale Phytanoyl-CoA-Dioxygenase (EC 1.14. ...
  • VLCAD-Mangel (Very-Long-Chain-Acyl-CoA-Dehydrogenase) Störungen der Fettsäureverbrennung (Fettsäureoxidationsstörungen) sind Störungen des Fettstoffwechsels, die durch das Fehlen oder den Mangel eines Enzyms hervorgerufen werden, das zum Fettabbau. (msdmanuals.com)
  • Sind entweder das Enzym peroxisomale Phytanoyl-CoA-Dioxygenase, das die Hydroxylierung am Cα katalysiert, oder Peroxin-7, ein Protein, das dieses Enzym in die Peroxisomen transportiert, defekt, so kann Phytansäure nicht abgebaut werden. (wikipedia.org)
  • die Energie stammt von ATP: Diese Reaktion ist notwendig, um die entstandene Pristansäure aus den Peroxisomen zurück ins Cytoplasma zu befördern - sie kann in den Mitochondrien durch β-Oxidation vollständig zu 3 Acetyl-CoA, 3 Propionyl-CoA und Isobutyryl-CoA abgebaut werden. (wikipedia.org)