Kohlenhydrat-Dehydrogenasen sind Enzyme, die Elektronen aus Kohlenhydraten entfernen und auf andere Moleküle übertragen, typischerweise NAD+ oder FAD. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in der Oxidation von Kohlenhydraten und spielt eine zentrale Rolle im Energiestoffwechsel. Es gibt verschiedene Arten von Kohlenhydrat-Dehydrogenasen, die sich in ihrer Substratspezifität unterscheiden, wie zum Beispiel Glucose-Dehydrogenase, Galactose-Dehydrogenase und Xylose-Dehydrogenase. Diese Enzyme sind an verschiedenen Stoffwechselwegen beteiligt, wie zum Beispiel der Glykolyse, dem Pentosephosphatweg und der Entgiftung von Aldehyden.

Kohlenhydrate sind in der Ernährung und Biochemie eine wichtige Klasse von Verbindungen, die hauptsächlich aus Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff bestehen. Sie werden als saccharide oder zuckerartige Verbindungen bezeichnet und stellen eine bedeutende Energiequelle für den menschlichen Organismus dar.

Chemisch gesehen sind Kohlenhydrate entweder Monosaccharide (Einfachzucker), Disaccharide (Zweifachzucker) oder Polysaccharide (Mehrfachzucker). Monosaccharide, wie Glukose (Traubenzucker) und Fruktose (Fruchtzucker), sind die einfachsten Einheiten und können direkt vom Körper aufgenommen werden. Disaccharide, wie Saccharose (Haushaltszucker) und Laktose (Milchzucker), bestehen aus zwei Monosacchariden und müssen im Körper in Monosaccharide aufgespalten werden, um absorbiert zu werden. Polysaccharide hingegen sind komplexe Kohlenhydrate, die aus vielen Monosacchariden bestehen und als Speicherform von Energie im Körper dienen, wie Stärke in Pflanzen oder Glykogen in Tieren.

In der Medizin ist es wichtig, den Kohlenhydratstoffwechsel zu verstehen, da Störungen dieses Stoffwechsels zu verschiedenen Erkrankungen führen können, wie zum Beispiel Diabetes mellitus. Eine ausgewogene Ernährung mit angemessener Aufnahme von Kohlenhydraten ist entscheidend für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und des Wohlbefindens.

Carbohydrate metabolism refers to the biochemical pathways that involve the breakdown, synthesis, and interconversion of carbohydrates in living organisms. Carbohydrates are a major source of energy for the body, and their metabolism is crucial for maintaining homeostasis and supporting various physiological processes.

The process of carbohydrate metabolism begins with digestion, where complex carbohydrates such as starches and fibers are broken down into simpler sugars like glucose, fructose, and galactose in the gastrointestinal tract. These simple sugars are then absorbed into the bloodstream and transported to cells throughout the body.

Once inside the cells, glucose is metabolized through a series of enzymatic reactions known as glycolysis, which takes place in the cytoplasm. This process generates energy in the form of ATP (adenosine triphosphate) and NADH (nicotinamide adenine dinucleotide), which can be used to power other cellular processes.

Excess glucose is converted into glycogen, a branched polymer of glucose molecules, and stored in the liver and muscles for later use. When blood glucose levels are low, such as during fasting or exercise, glycogen is broken down back into glucose through a process called glycogenolysis.

In addition to glycolysis and glycogenolysis, the body can also produce glucose from non-carbohydrate sources such as amino acids and glycerol in a process known as gluconeogenesis. This occurs primarily in the liver and kidneys during periods of fasting or starvation.

Carbohydrate metabolism is tightly regulated by hormones such as insulin, glucagon, and epinephrine, which help maintain blood glucose levels within a narrow range. Dysregulation of carbohydrate metabolism can lead to various metabolic disorders, including diabetes mellitus, obesity, and non-alcoholic fatty liver disease.

Nahrungskohlenhydrate, auch als Saccharide bekannt, sind ein wichtiger Bestandteil unserer Ernährung und stellen eine der drei primären Quellen für Energie bereit, zusammen mit Fetten und Proteinen. Es gibt zwei Hauptkategorien von Nahrungskohlenhydraten: einfach und komplex.

Einfache Kohlenhydrate, auch als Monosaccharide oder Disaccharide bekannt, sind Zuckerarten, die aus einer oder zwei Zuckermolekülen bestehen. Einige Beispiele für simple Carbohydrates sind Fructose (Fruchtzucker), Glucose (Traubenzucker) und Saccharose (Haushaltszucker). Diese Art von Kohlenhydraten wird schnell vom Körper aufgenommen und kann zu einem raschen Anstieg des Blutzuckerspiegels führen.

Komplexe Kohlenhydrate, auch als Polysaccharide bekannt, sind lange Ketten aus mehreren Zuckermolekülen. Sie werden im Allgemeinen langsamer vom Körper verdaut und führen zu einem gemäßigteren Anstieg des Blutzuckerspiegels. Beispiele für komplexe Kohlenhydrate sind Stärke, die in Lebensmitteln wie Kartoffeln, Reis und Getreide vorkommt, sowie Ballaststoffe, die in Obst, Gemüse und Vollkornprodukten enthalten sind.

Es ist wichtig zu beachten, dass eine ausgewogene Ernährung eine ausreichende Menge an Nahrungskohlenhydraten enthalten sollte, um den Energiebedarf des Körpers zu decken und die Funktion von Organen und Geweben aufrechtzuerhalten. Es wird empfohlen, komplexe Kohlenhydrate aus Vollkornprodukten, Obst, Gemüse und Hülsenfrüchten zu sich zu nehmen, anstatt einfache Kohlenhydrate aus zuckerhaltigen Lebensmitteln und Getränken.

Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein intrazelluläres Enzym, das in fast allen Körpergeweben und -organen vorkommt, insbesondere in Herz, Leber, Muskeln, Gehirn und Erythrozyten. Es spielt eine wichtige Rolle im anaeroben Stoffwechselprozess, bei dem Pyruvat aus der Glykolyse zu Laktat reduziert wird, um die Energieproduktion in Form von ATP aufrechtzuerhalten, wenn Sauerstoffmangel vorliegt.

LDH ist ein Tetramer, das aus verschiedenen Kombinationen von H- und M-Untereinheiten besteht, was zu fünf verschiedenen Isoenzymen führt (LDH1 bis LDH5). Die Verteilung dieser Isoenzyme variiert in den verschiedenen Geweben. Zum Beispiel ist LDH1 hauptsächlich in Herz und roten Blutkörperchen lokalisiert, während LDH5 vor allem in Leber, Nieren, Lungen und Pankreas vorkommt.

Erhöhte Serumspiegel von LDH können auf verschiedene pathologische Zustände hinweisen, wie z.B. Gewebeschäden durch Hypoxie, Ischämie, Trauma oder Entzündung. Daher wird die Bestimmung der LDH-Aktivität im Blutserum oft als allgemeiner Marker für Zellschädigungen eingesetzt. Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass ein erhöhter LDH-Spiegel nicht spezifisch für eine bestimmte Erkrankung ist und daher durch weitere Untersuchungen ergänzt werden muss, um die zugrunde liegende Ursache abzuklären.

Alkohol-Dehydrogenase (ADH) ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und am Stoffwechsel von Alkohol beteiligt ist. Genauer gesagt, katalysiert ADH die Umwandlung von Ethanol, dem Alkohol in alkoholischen Getränken, in Acetaldehyd. Dieser Prozess findet hauptsächlich in der Leber statt und ist ein wichtiger Teil des ersten Schritts der Alkohol-Elimination aus dem Körper.

Das Enzym ADH besteht aus mehreren Isoformen, die jeweils unterschiedliche Eigenschaften und Genloci aufweisen. Die Aktivität von ADH kann durch verschiedene Faktoren beeinflusst werden, wie zum Beispiel genetische Variationen, Geschlecht, Alter und Krankheiten. Unterschiede in der ADH-Aktivität können Einfluss auf die individuelle Anfälligkeit für Alkoholismus und alkoholbedingte Schäden haben.

Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) ist ein Enzym, das eine zentrale Rolle in der Glykolyse spielt, einem Stoffwechselweg, bei dem Glucose zu Pyruvat abgebaut wird, um Energie in Form von ATP und Reduktionsäquivalente in Form von NADH zu produzieren.

GAPDH katalysiert die Umwandlung von Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) zu 1,3-Bisphosphoglycerat (1,3-BPG) durch Übertragung eines Hydridions (2 H-) vom Substrat auf den Coenzym NAD+, wodurch NADH + H+ entsteht. Diese Reaktion ist reversibel und erfordert die Anwesenheit von inorganischem Phosphat (P_i) als Cosubstrat.

Die katalytische Aktivität von GAPDH ist entscheidend für die Energiegewinnung aus Glucose, aber das Enzym hat auch andere zelluläre Funktionen, wie z.B. in der DNA-Replikation, Transkription und Apoptose. Mutationen in dem GAPDH-Gen können zu Stoffwechselstörungen führen, einschließlich der seltenen Glykolyse-Defekte.

Die Glucosephosphat-Dehydrogenase (GPD, Gen name: GPI) ist ein Enzym, das im Stoffwechsel eine zentrale Rolle spielt. Es ist beteiligt am ersten Schritt der Glykolyse und an der Pentosephosphat-Pathway (HEX-PATH). Das Enzym katalysiert die Umwandlung von Glucose-6-phosphat in 6-Phosphoglucono-δ-Lacton unter Verbrauch von NADP+ und Freisetzung von Dihydroxyacetonphosphat (DHAP). Diese Reaktion ist ein wichtiger Schritt bei der Regulation des Stoffwechsels, da sie die Menge an reduziertem Nicotinamidadenindinukleotidphosphat (NADPH) kontrolliert, das für den Abbau und die Synthese von Fettsäuren sowie für den Schutz der Zellen vor oxidativem Stress benötigt wird.

Eine genetische Mutation des GPD-Gens kann zu einem Mangel an Glucosephosphat-Dehydrogenase führen, was als GPD-Mangel oder G6PD-Mangel bezeichnet wird. Diese Erkrankung ist eine der häufigsten enzymatischen Stoffwechselstörungen und betrifft vor allem Männer. Symptome eines GPD-Mangels können anfallsartige Hämolyse (Zerstörung der roten Blutkörperchen), Gelbsucht, dunkler Urin und Anämie sein. Diese Symptome treten häufig nach Infektionen oder dem Verzehr bestimmter Medikamente auf.

Aldehyde Dehydrogenase (ALDH) ist ein Enzym, das in der menschlichen Biologie vorkommt und Aldehyde zu Carbonsäuren oxidiert. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Entgiftung von Alkohol und anderen exogenen und endogenen aldehydbildenden Substanzen. ALDH katalysiert die Reaktion, bei der ein Aldehyd zu einer Carbonsäure oxidiert wird, wobei Acetaldehyd in Acetat umgewandelt wird. Es gibt mehrere Isoformen von ALDH, die in verschiedenen Geweben des Körpers gefunden werden und an verschiedenen Stoffwechselwegen beteiligt sind. Mutationen in den Genen, die für ALDH codieren, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie z.B. Alkoholintoleranz, erhöhtes Krebsrisiko und neurologische Störungen.

Malat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in den Zellen aller Lebewesen vorkommt und an der Energiegewinnung sowie dem Stoffwechsel beteiligt ist. Es spielt eine entscheidende Rolle im Citratzyklus (auch als Krebs-Säure-Zyklus oder Tricarbonsäurezyklus bekannt), einem wichtigen Stoffwechselweg, der zur Energiegewinnung in Form von ATP beiträgt.

Das Enzym Malat-Dehydrogenase katalysiert die Umwandlung von Malat zu Oxalacetat und umgekehrt, während gleichzeitig ein NAD+/NADH-Paar oxidiert oder reduziert wird. Diese Reaktion ist essentiell für den Citratzyklus, da das entstandene Oxalacetat mit Acetyl-CoA zu Citrat kondensieren kann, wodurch der Zyklus wieder von vorne beginnt.

Eine verminderte Aktivität der Malat-Dehydrogenase kann zu Stoffwechselstörungen führen und ist mit verschiedenen Erkrankungen assoziiert, wie beispielsweise neurometabolischen Störungen, Muskelerkrankungen und Stoffwechselerkrankungen des Gehirns.

Glutamat-Dehydrogenase (GDH) ist ein Enzym, das in vielen Organismen, einschließlich Menschen, gefunden wird. Es spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminosäuren, insbesondere Glutamat und Alpha-Ketoglutarat.

Die GDH katalysiert die Umwandlung von Glutamat in Alpha-Ketoglutarat und Ammoniak, wobei zugleich NAD(P)+ in NAD(P)H reduziert wird. Dieser Prozess ist reversibel und kann auch in der anderen Richtung ablaufen, bei der Alpha-Ketoglutarat und Ammoniak zu Glutamat umgewandelt werden, wobei NAD(P)H zu NAD(P)+ oxidiert wird.

Im menschlichen Körper ist GDH in verschiedenen Geweben vorhanden, insbesondere in der Leber, den Nieren und dem Gehirn. Im Gehirn spielt GDH eine wichtige Rolle bei der Synthese und dem Abbau von Neurotransmittern wie Glutamat und GABA (Gamma-Aminobuttersäure). Störungen im GDH-Stoffwechsel können zu neurologischen Erkrankungen führen.

Isocitrat-Dehydrogenase (IDH) ist ein Schlüsselenzym im Citratzyklus, der in der Mitochondrienmatrix vorkommt. Es katalysiert den oxidativen Decarboxylierungsprozess von Isocitrat zu alpha-Ketoglutarat. Dabei wird NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid) in NADH umgewandelt, was ein wichtiger Schritt im Elektronentransport und damit in der Energieproduktion der Zelle ist.

Es gibt drei verschiedene Isoformen von IDH: IDH1, IDH2 und IDH3. Während IDH1 und IDH2 die gleiche Funktion haben und hauptsächlich im Zytoplasma bzw. in den Mitochondrien vorkommen, ist IDH3 Teil des Multienzymkomplexes des Citratzyklus in der Mitochondrienmatrix.

Interessanterweise können Mutationen in den Genen für IDH1 und IDH2 zu einer aberranten Funktion des Enzyms führen, bei der es 2-Hydroxyglutarat statt alpha-Ketoglutarat produziert. Diese Mutationen wurden mit verschiedenen Krebsarten in Verbindung gebracht, wie z.B. Gliomen und Leukämien.

Alkohol-Oxidoreduktasen sind Enzyme, die am Stoffwechsel von Alkoholen beteiligt sind und Katalyse von Oxidationsreaktionen von primären und sekundären Alkoholen zu Aldehyden und Ketonen durch. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Entgiftung des Körpers, insbesondere bei der Metabolisierung von ethanolhaltigen Getränken. Ein Beispiel für eine Alkohol-Oxidoreduktase ist die Alkoholdehydrogenase (ADH), die Ethanol in Acetaldehyd umwandelt, welches anschließend von der Aldehyddehydrogenase (ALDH) zu Essigsäure oxidiert wird.

Liponamid-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der Fettsäureoxidation und dem Elektronentransportketten-Phosphorylierungs-System eine Rolle spielt. Es ist verantwortlich für die Oxidation von Liponamid (einem Coenzym A-Derivat) zu Liponsäure, wobei NAD+ zu NADH reduziert wird. Diese Reaktion ist ein Teil des Prozesses zur Freisetzung von Energie aus Fettsäuren in Form von ATP. Die Liponamid-Dehydrogenase ist in der inneren Membran der Mitochondrien lokalisiert und wird durch die ATP-Synthese-Komplexe I und II kontrolliert. Mutationen in dem Gen, das für dieses Enzym codiert, können zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen, wie z.B. der seltenen Erbkrankheit Multiple Acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (MADD).

L-Iditol-2-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der biochemischen Reaktion involviert ist, bei der L-Iditol in L-Somatisch umgewandelt wird. Dieses Enzym katalysiert die Oxidation von L-Iditol zu L-Idonat mit der gleichzeitigen Reduktion von NAD (P) + zu NAD (P) H. Es ist ein Flavoprotein, das das Flavin-Adening-Dinukleotid (FAD) als Coenzym verwendet. Dieses Enzym spielt eine wichtige Rolle in der Polyol-Weg, der mit verschiedenen Stoffwechselstörungen und Komplikationen wie diabetischer Nephropathie und Retinopathie verbunden ist.

Eine 'Carbohydrate Sequence' bezieht sich auf die Abfolge der Zucker (Monosaccharide) Einheiten, aus denen Polysaccharide oder Oligosaccharide bestehen. Polysaccharide sind komplexe Kohlenhydrate, die aus vielen Monosaccharid-Einheiten aufgebaut sind, die durch Glykosidbindungen miteinander verbunden sind.

Die Abfolge der Zucker in einer Carbohydrate Sequence kann variieren und ist von Bedeutung für die Funktion des Polysaccharids. Beispielsweise besteht Cellulose aus einer Sequenz von β(1→4)-verknüpften Glucose-Einheiten, während Stärke aus einer Sequenz von α(1→4)- und α(1→6)-verknüpften Glucose-Einheiten besteht.

Die Carbohydrate Sequence kann durch verschiedene analytische Methoden wie beispielsweise Massenspektrometrie oder NMR-Spektroskopie bestimmt werden. Die Kenntnis der Carbohydrate Sequence ist wichtig für das Verständnis der Struktur und Funktion von Kohlenhydraten in biologischen Systemen, einschließlich ihrer Rolle als Energiespeicher, Strukturelemente und Signalmoleküle.

Glycerolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in lebenden Organismen vorkommt und bei biochemischen Prozessen eine wichtige Rolle spielt. Die medizinische Definition lautet: "Ein Enzym, das die oxidative Phosphorylierung von Glycerin-3-phosphat zu Dihydroxyacetonphosphat katalysiert, wobei NAD+ als Elektronenakzeptor dient." Dieser Prozess ist ein Teil der Glykolyse und spielt eine Rolle bei der Energiegewinnung aus Glucose. Es gibt mehrere Isoformen dieses Enzyms, die in verschiedenen Geweben des Körpers vorkommen. Abnormalitäten im Glycerolphosphat-Dehydrogenase-System können mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein, wie z.B. bestimmte Formen der Muskeldystrophie und Stoffwechselstörungen.

NAD, oder Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid, ist ein wichtiges Coenzym, das an vielen biochemischen Prozessen im Körper beteiligt ist, insbesondere bei der Energieproduktion in den Zellen. Es besteht aus zwei Molekülen Nicotinamid und zwei Molekülen Ribose-Adenin-Dinukleotid, die durch Phosphatbrücken miteinander verbunden sind.

NAD kann in zwei Formen vorkommen: NAD+ und NADH. Während NAD+ als Elektronenakzeptor dient und bei der Entfernung von Elektronen aus anderen Molekülen hilft, um Energie zu produzieren, dient NADH als Elektronendonator und gibt Elektronen ab, um andere Moleküle zu reduzieren.

NAD ist auch wichtig für andere Prozesse wie die Regulation des Zellstoffwechsels, das Signaltransduktionssystem und den Alterungsprozess. Es spielt eine entscheidende Rolle bei der DNA-Reparatur und dem Schutz von Zellen vor oxidativem Stress. Daher ist es für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und des Wohlbefindens unerlässlich, den NAD-Spiegel im Körper aufrechtzuerhalten.

Glucose-1-Dehydrogenase ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und bei der Oxidation von Glucose zu Glucono-1,5-lacton beteiligt ist. Dieser Prozess spielt eine wichtige Rolle bei der Energiegewinnung aus Kohlenhydraten in unserem Körper. Das Enzym katalysiert die Reaktion von beta-D-Glucose und NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid) zu D-Glucono-1,5-lacton und NADH + H+. Es ist in verschiedenen Geweben wie Leber, Nieren, Gehirn und Herz zu finden.

Hydroxysteroid-Dehydrogenasen (HSDs) sind ein Enzymklasse, die in der Lebers, Nieren, und anderen Geweben gefunden werden. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Synthese und Metabolismus von Steroidhormonen, einschließlich Cortisol, Aldosteron, Sexualhormone und Neurosteroiden. HSDs katalysieren die Umwandlung von Kohlenstoff-Wasserstoff-Gruppen in den Steroidmolekülen durch Oxidation oder Reduktion, was zu einer Änderung der Aktivität der resultierenden Hormone führen kann. Es gibt mehrere verschiedene Arten von HSDs, die jeweils unterschiedliche Funktionen haben und auf bestimmte Steroide spezialisiert sind. Abnormalitäten in den HSD-Enzymen können zu verschiedenen endokrinen Störungen führen.

Der Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex ist ein multienzymatisches Proteinkomplex, der eine wichtige Rolle im Citratzyklus (auch als Krebs-Syrgent-Zyklus bekannt) spielt. Er katalysiert die irreversible Oxidative Decarboxylierung von α-Ketoglutarat zu Succinyl-CoA in zwei Schritten.

Im ersten Schritt wird α-Ketoglutarat decarboxyliert und in ein Thioester-Intermediat umgewandelt, wobei Kohlendioxid freigesetzt wird. Dieser Schritt wird von der E1-Untereinheit (Ketoglutarat-Decarboxylase) katalysiert.

Im zweiten Schritt wird das Thioester-Intermediat zu Succinyl-CoA weiteroxidiert und reduziertes Nicotinamidadenindinukleotid (NADH) gebildet. Dieser Schritt wird von der E2-Untereinheit (Dihydrolipoyl-Succinyltransferase) katalysiert.

Der Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex besteht aus drei Untereinheiten: E1, E2 und E3, die alle essentiell für die Funktion des Komplexes sind. Der Komplex ist anfällig für Inaktivierung durch Acetylierung und Phosphorylierung, was zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen kann, wenn er nicht richtig funktioniert.

Aldehyd-Oxidoreductasen sind ein Enzymklasse, die Aldehyde als Substrate verwenden und diese durch Übertragung von Elektronen zu Carbonsäuren oxidieren. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in verschiedenen Stoffwechselwegen, einschließlich der Glukosemetabolismus und Abbau von Alkoholen. Ein Beispiel für ein Aldehyd-Oxidoreductase ist die Aldehyddehydrogenase (ALDH), die Acetaldehyd zu Essigsäure oxidiert. Diese Enzyme spielen auch eine Rolle in der Entgiftung von giftigen Aldehyden, die aus exogenen Quellen wie Tabakrauch oder endogenen Prozessen wie Lipidperoxidation stammen können.

Carbohydrate Conformation bezieht sich auf die räumliche Anordnung der Atome in einem Kohlenhydratmolekül. Kohlenhydrate können unterschiedliche Konformationen einnehmen, abhängig von der Art und Weise, wie die Atome miteinander verbunden sind und wie sie sich um die Bindungen drehen. Die Konformation eines Kohlenhydrats kann Einfluss auf seine physikalischen und chemischen Eigenschaften haben, einschließlich seiner Löslichkeit, Stabilität und Reaktivität.

Die Konformation von Kohlenhydraten wird durch die Anordnung der Hydroxygruppen (OH) an den Kohlenstoffatomen bestimmt. Jedes Kohlenstoffatom in einem Kohlenhydratmolekül kann eine cyclische Struktur bilden, indem es mit einer benachbarten Hydroxygruppe eine intramolekulare Bindung eingeht, was als Hemiacetal- oder Hemiketalbildung bezeichnet wird. Diese Cyclisierung führt zur Bildung von Ringstrukturen, die als Furanose oder Pyranose bezeichnet werden, je nachdem, ob der Ring fünf oder sechs Atome umfasst.

Die Konformation eines Kohlenhydrats kann durch verschiedene Faktoren beeinflusst werden, wie zum Beispiel die Anwesenheit von Wassermolekülen und anderen Lösungsmitteln, Temperatur, pH-Wert und Interaktionen mit anderen Molekülen. Die Kenntnis der Konformation eines Kohlenhydrats ist wichtig für das Verständnis seiner biologischen Funktion und für die Entwicklung von Medikamenten und Therapien, die auf Kohlenhydrate abzielen.

Glucose-Dehydrogenasen sind Enzyme, die die Oxidation von Glukose zu Glucono-1,5-lacton katalysieren, wobei zugleich NAD(P)+ zu NAD(P)H reduziert wird. Es gibt verschiedene Arten von Glucose-Dehydrogenasen, die sich in ihrer Struktur und ihrem Kofaktorbedarf unterscheiden. Einige Formen benötigen PQQ (Pyrrolochinolinchinon) oder FAD (Flavinadenindinukleotid) als Kofaktoren. Diese Enzyme sind an verschiedenen Stoffwechselprozessen beteiligt, wie beispielsweise der Glukose-Sensung in Bakterien und Säugetieren oder der Beteiligung an oxidativen Abbauwegen von Glukose in Pilzen.

3-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen (3-HSD) sind ein Teil der Enzymfamilie der Steroiddehydrogenasen und spielen eine wichtige Rolle in der Biosynthese von Sexualsteroiden und anderen Steroidhormonen im menschlichen Körper. Diese Enzyme katalysieren den oxidativen Schritt des Entfernens von zwei Wasserstoffatomen von einer 3-Hydroxylgruppe eines Steroids, wodurch eine Doppelbindung und eine Ketogruppe entstehen.

Es gibt mehrere Isoformen der 3-HSD, die in verschiedenen Geweben exprimiert werden und an der Umwandlung von verschiedenen Vorstufen zu aktiven Steroidhormonen beteiligt sind. Zum Beispiel ist das Enzym 3-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase (3β-HSD) entscheidend für die Konversion von Pregnenolon und Dehydroepiandrosteron (DHEA) in ihre jeweiligen aktiven Metaboliten Progesteron und Androstendion.

Störungen der 3-HSD-Aktivität können zu verschiedenen endokrinen Erkrankungen führen, wie zum Beispiel dem kongenitalen adrenalen Hyperplasie-Syndrom (CAH), das durch eine Überproduktion von Androgenen gekennzeichnet ist.

Acyl-CoA-Dehydrogenasen sind eine Klasse von Enzymen, die an der β-Oxidation von Fettsäuren in der Mitochondrienmatrix beteiligt sind. Sie katalysieren den ersten Schritt in jedem Zyklus dieser Stoffwechselweg, bei dem eine Fettsäure mit Coenzym A (CoA) verbunden ist, zu einem Fettsäure-CoA-Ester acyliert wird und dann der oxidative Decarboxylierungsprozess beginnt.

Diese Enzyme sind für die Desaturierung von Kohlenstoff-Ketten in Fettsäuren verantwortlich, indem sie eine Doppelbindung zwischen den zweiten und dritten Kohlenstoffatomen der Fettsäure einführen. Die Acyl-CoA-Dehydrogenasen sind spezifisch für die Länge und Art der Fettsäuren, was bedeutet, dass es mehrere Untertypen von diesen Enzymen gibt, wie z.B. sehr langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (VLCAD), langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (LCAD), mittelkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (MCAD) und kurzkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (SCAD).

Defekte in den Genen, die für diese Enzyme codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als Fettsäureoxidationsdefekte bekannt sind. Diese Erkrankungen können sich in verschiedenen Symptomen wie Hypoglykämie, Muskelschwäche, Lebererkrankungen und Herzproblemen manifestieren.

Molekülsequenzdaten beziehen sich auf die Reihenfolge der Bausteine in Biomolekülen wie DNA, RNA oder Proteinen. Jedes Molekül hat eine einzigartige Sequenz, die seine Funktion und Struktur bestimmt.

In Bezug auf DNA und RNA besteht die Sequenz aus vier verschiedenen Nukleotiden (Adenin, Thymin/Uracil, Guanin und Cytosin), während Proteine aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Die Sequenzdaten werden durch Laborverfahren wie DNA-Sequenzierung oder Massenspektrometrie ermittelt und können für Anwendungen in der Genetik, Biochemie und Pharmakologie verwendet werden.

Die Analyse von Molekülsequenzdaten kann zur Identifizierung genetischer Variationen, zur Vorhersage von Proteinstrukturen und -funktionen sowie zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen.

NADH-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der inneren Membran der Mitochondrien lokalisiert ist und eine zentrale Rolle im Elektronentransportkomplex I der Atmungskette spielt. Es katalysiert die Übertragung von zwei Elektronen und einem Proton von NADH (Nicotinamidadenindinukleotid, reduzierte Form) auf Flavinmononukleotid (FMN), was zur Reduktion von Ubichinon (Coenzym Q) führt. Dieser Prozess ist mit der Synthese von ATP (Adenosintriphosphat) verbunden, das als Hauptenergiewährung der Zelle dient. Die NADH-Dehydrogenase-Reaktion ist ein wichtiger Schritt in der oxidativen Phosphorylierung und somit in der Energiegewinnung der Zelle. Mutationen im Gen, das für dieses Enzym codiert, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie beispielsweise Leigh-Syndrom oder andere Formen der neurogenen Muskelatrophie.

IMP-Dehydrogenase, auch Inosine-Monophosphat-Dehydrogenase genannt, ist ein Schlüsselenzym im Purinstoffwechsel bei Lebewesen. Es katalysiert die Umwandlung von Inosinmonophosphat (IMP) in Xanthosinmonophosphat (XMP), was den ersten Schritt in der Biosynthese von Guanosinmonophosphat (GMP) darstellt, einem der vier Nukleotide, die für die DNA- und RNA-Synthese benötigt werden. Diese Enzymreaktion ist irreversibel und erfordert NAD+ als Cofaktor. IMP-Dehydrogenase kommt in verschiedenen Isoformen bei Mensch und Tier vor, die sich in ihrer Gewebespezifität und Regulation unterscheiden können.

Lactat-Dehydrogenasen (LDH) sind ein Gruppenname für eine Gruppe von Enzymen, die in fast allen Körperzellen vorkommen und am Energiestoffwechsel beteiligt sind. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von Laktat in Pyruvat und tragen somit zur Erzeugung von Energie in Form von ATP (Adenosintriphosphat) bei.

LDH ist ein zytosolisches Enzym, das heißt, es befindet sich im Zellplasma. Es wird in mehreren Isoformen exprimiert, die jeweils durch eine Kombination von verschiedenen Untereinheiten (H- und M-Untereinheiten) gebildet werden. Diese Isoformen sind in unterschiedlichen Gewebetypen vorherrschend, was ihre Verwendung als diagnostisches Werkzeug ermöglicht.

Erhöhte LDH-Spiegel im Blut können auf eine Schädigung von Zellen hinweisen, da das Enzym bei Zellzerfall oder -schädigung freigesetzt wird und in den Blutkreislauf gelangt. Daher kann ein erhöhter LDH-Wert als allgemeines Zeichen für Gewebeschäden oder Krankheiten interpretiert werden, wie zum Beispiel bei Infektionen, Entzündungen, Krebs, Herzinfarkt, Lebererkrankungen und Nierenerkrankungen.

Formiat-Dehydrogenasen sind Enzyme, die die Umwandlung von Aformiat (HCOOH) in Kohlenstoffdioxid (CO2) und Wasserstoff (H2) katalysieren. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in der mikrobiellen Energiegewinnung und im Abbau von organischen Säuren. Formiat-Dehydrogenasen können nach ihrem Cofaktor, dem Pyridinium-Nukleotid FAD (Flavinadenindinucleotid), in zwei Klassen eingeteilt werden: membranständige und cytosolische Enzyme. Membranständige Formiat-Dehydrogenasen sind an der Atmungskette beteiligt, während cytosolische Enzyme den Stoffwechsel von organischen Säuren unterstützen. Die Aktivität dieser Enzyme ist für verschiedene mikrobielle Prozesse wie Methanogenese, Acetogenese und Denitrifikation wichtig.

Eine Acyl-CoA-Dehydrogenase ist ein Enzym, das an der β-Oxidation von Fettsäuren in der Mitochondrienmatrix beteiligt ist. Es katalysiert den ersten Schritt in diesem Prozess, bei dem eine Fettsäure mit Coenzym A (CoA) verbunden ist und ein Acyl-CoA-Molekül bildet. Das Enzym entfernt dann ein Wasserstoffatom vom Acyl-CoA und überträgt die Elektronen auf ein Flavin-Adening-Dinukleotid (FAD), wodurch FADH2 gebildet wird. Dieser Prozess, der als Dehydrogenierung bekannt ist, führt zur Bildung eines Trans-Δ²-Enoyl-CoA-Moleküls, das in den nächsten Schritt der β-Oxidation eingeht.

Es gibt mehrere Arten von Acyl-CoA-Dehydrogenasen, die sich in ihrer Spezifität für verschiedene Kettenlängen und Art von Fettsäuren unterscheiden. Zum Beispiel ist die sehr langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (VLCAD) für die Oxidation von Fettsäuren mit Kettenlängen von 12 bis 20 Kohlenstoffatomen verantwortlich, während die kurzkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (ACADS) für die Oxidation von Fettsäuren mit Kettenlängen von 4 bis 6 Kohlenstoffatomen zuständig ist.

Defekte in den Genen, die für Acyl-CoA-Dehydrogenasen codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als Fettsäureoxidationsdefekte bekannt sind und sich in verschiedenen Symptomen wie Hypoglykämie, Muskelschwäche, Erbrechen und Krampfanfällen manifestieren.

17-Hydroxysteroiddehydrogenasen (17-HSD) sind eine Gruppe von Enzymen, die am Stoffwechsel von Sexualhormonen beteiligt sind. Sie katalysieren den oxidativen Abbau oder die Reduktion von Keton- bzw. Hydroxylgruppen an der 17-Position von Steroiden. Es gibt mehrere Isoformen dieser Enzyme, die in verschiedenen Geweben lokalisiert sind und unterschiedliche Funktionen haben.

Die beiden wichtigsten Isoformen sind 17-HSD1 und 17-HSD3. 17-HSD1 katalysiert die Umwandlung von Estriol (E3) zu Estradiol (E2), während 17-HSD3 das Androstendion in Testosteron umwandelt. Diese Enzyme spielen daher eine wichtige Rolle bei der Regulation von Östrogen- und Androgenkonzentrationen im Körper.

Störungen im Stoffwechsel dieser Enzyme können zu Hormonungleichgewichten führen, die verschiedene Krankheiten verursachen können, wie z.B. das polyzystische Ovarsyndrom (PCOS) oder Brustkrebs. Daher sind 17-HSDs ein aktuelles Forschungsgebiet in der Endokrinologie und Onkologie.

In der Pharmakologie und Toxikologie bezieht sich "Kinetik" auf die Studie der Geschwindigkeit und des Mechanismus, mit dem chemische Verbindungen wie Medikamente im Körper aufgenommen, verteilt, metabolisiert und ausgeschieden werden. Es umfasst vier Hauptphasen: Absorption (Aufnahme), Distribution (Transport zum Zielort), Metabolismus (Verstoffwechselung) und Elimination (Ausscheidung). Die Kinetik hilft, die richtige Dosierung eines Medikaments zu bestimmen und seine Wirkungen und Nebenwirkungen vorherzusagen.

Hydroxybutyrat-Dehydrogenase (BDH) ist ein enzymatisches Protein, das am Abbau von Ketonkörpern beteiligt ist. Genauer gesagt katalysiert es die Umwandlung von D-3-Hydroxybutyrat in Acetoacetat während des Stoffwechsels von Fettsäuren. Dieses Enzym ist in der Mitochondrienmatrix vieler Gewebe, insbesondere in Leber, Herz und Skelettmuskulatur, lokalisiert. Eine Störung oder ein Mangel an BDH kann zu metabolischen Erkrankungen führen, wie zum Beispiel der sogenannten D-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase-Mangelkrankheit.

Die 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenasen (3-HAD) sind ein Enzymkomplex, der eine wichtige Rolle in dem Stoffwechselprozess der β-Oxidation von Fettsäuren spielt. Genauer gesagt ist das Enzym verantwortlich für die dritte und vierte Reaktion dieser Stoffwechselfolge, bei der ein 3-Hydroxyacyl-CoA in ein 3-Ketoacyl-CoA umgewandelt wird. Dieser Prozess findet in der Matrix der Mitochondrien statt und ist ein wichtiger Schritt zur Energiegewinnung aus Fettsäuren.

Das Enzym besteht aus mehreren Untereinheiten, die jeweils durch verschiedene Gene codiert werden. Mutationen in den Genen, die für diese Untereinheiten codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als 3-HAD-Mangel bezeichnet werden. Diese Erkrankung kann sich klinisch sehr unterschiedlich manifestieren und geht häufig mit Muskelschwäche, Hepatopathie und Rhabdomyolyse einher.

Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, aus denen ein Proteinmolekül aufgebaut ist. Sie wird direkt durch die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens bestimmt und spielt eine zentrale Rolle bei der Funktion eines Proteins.

Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft, wobei die Carboxylgruppe (-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten reagiert, wodurch eine neue Peptidbindung entsteht und Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion wiederholt sich, bis die gesamte Kette der Proteinsequenz synthetisiert ist.

Die Aminosäuresequenz eines Proteins ist einzigartig und dient als wichtiges Merkmal zur Klassifizierung und Identifizierung von Proteinen. Sie bestimmt auch die räumliche Struktur des Proteins, indem sie hydrophobe und hydrophile Bereiche voneinander trennt und so die Sekundär- und Tertiärstruktur beeinflusst.

Abweichungen in der Aminosäuresequenz können zu Veränderungen in der Proteinstruktur und -funktion führen, was wiederum mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein kann. Daher ist die Bestimmung der Aminosäuresequenz von großer Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und deren Rolle bei Erkrankungen.

Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Oxidations-Reduktionsreaktionen katalysieren, bei denen Elektronen zwischen zwei Molekülen übertragen werden. Ein Molekül, das Elektronen abgibt (oxidiert wird), ist das Elektronendonor oder Reduktans, während das andere Molekül, das Elektronen aufnimmt (reduziert wird), als Elektronenakzeptor oder Oxidans bezeichnet wird.

Die Systematik der Enzyme führt diese Gruppe unter der Nummer EC 1 und teilt sie in 22 Unterklassen ein, abhängig von dem Elektronendonor, dem Elektronenakzeptor oder dem Reaktionstyp. Beispiele für Oxidoreduktasen sind Dehydrogenasen, Oxidasen und Reduktasen. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle in vielen biochemischen Prozessen, wie beispielsweise im Zellstoffwechsel, bei der Energiegewinnung und bei der Abwehr von Krankheitserregern.

Keton-Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Ketone reduzieren oder Oxidation von Ketonen katalysieren. Sie spielen eine wichtige Rolle in verschiedenen Stoffwechselwegen, wie beispielsweise im Abbau von Fettsäuren und in der Synthese von Cholesterin. Diese Enzyme können sowohl Acetoacetat als auch andere Ketone oxidieren, was zur Produktion von Acetyl-CoA führt, einem wichtigen Metaboliten im zellulären Energiestoffwechsel. Darüber hinaus können sie auch reduktive Reaktionen katalysieren, bei denen Ketone mit Hilfe von NADH oder NADPH zu sekundären Alkoholen reduziert werden. Es ist wichtig zu beachten, dass die Bezeichnung "Keton-Oxidoreduktasen" ein sehr breites Spektrum an Enzymen umfasst, die unterschiedliche Ketone oxidieren oder reduzieren und in verschiedenen Stoffwechselwegen vorkommen.

11-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen (11-β-HSD) sind ein Paar von enzymatischen Proteinen, die im menschlichen Körper vorkommen und eine wichtige Rolle in der Regulation des Hormonspiegels spielen. Es gibt zwei Isoformen dieses Enzyms: 11-β-HSD1 und 1

NADP, oder Nicotinamidadenindinukleotidphosphat, ist eine organische Verbindung, die eine wichtige Rolle als Coenzym in lebenden Organismen spielt. Es besteht aus einer Molekülorganisation von Nicotinamid, Ribose und Phosphat. NADP ist chemisch ähnlich wie NAD (Nicotinamidadenindinukleotid), enthält jedoch eine zusätzliche Phosphatgruppe.

Das wichtigste Merkmal von NADP ist seine Fähigkeit, Elektronen und Protonen aufzunehmen und abzugeben, was es zu einem essentiellen Molekül in Redoxreaktionen macht, die für den Energiestoffwechsel und andere biochemische Prozesse notwendig sind. Insbesondere ist NADP ein Coenzym im Stoffwechselweg der reduktiven Pentosephosphat-Reaktion (Calvin-Zyklus), bei dem Kohlenstoffdioxid in Glucose umgewandelt wird, und auch in der Synthese von Fettsäuren und Cholesterin.

NADP kommt in zwei Formen vor: NADP+ (oxidiert) und NADPH (reduziert). Die Redoxreaktionen sind entscheidend für die Aufrechterhaltung des Lebens, da sie den Elektronentransfer zwischen Molekülen ermöglichen.

Glukosephosphat-Dehydrogenase (G6PD) ist ein Enzym, das in roten Blutkörperchen vorkommt und bei der Produktion von NADPH hilft, einem wichtigen Antioxidans im Körper. Ein Mangel an diesem Enzym wird als Glukosephosphat-Dehydrogenase-Mangel bezeichnet.

Dieser genetisch bedingte Zustand tritt auf, wenn eine Person zwei defekte Gene für G6PD erbt, eines von jedem Elternteil. Das Fehlen oder Mangel an funktionsfähigem G6PD-Enzym kann dazu führen, dass rote Blutkörperchen bei Belastungen wie Infektionen, Medikamenteneinnahme oder dem Verzehr von Favabohnen und anderen Lebensmitteln mit hohem Oxidationspotenzial beschädigt werden.

Die Symptome des G6PD-Mangels können leicht bis schwerwiegend sein und umfassen Anämie, Gelbsucht, dunklen Urin und Kurzatmigkeit. In schweren Fällen kann ein G6PD-Mangel zu einer hämolytischen Anämie führen, die sofortige medizinische Behandlung erfordert.

Es ist wichtig zu beachten, dass der Mangel an G6PD nicht behandelbar ist, aber viele Menschen mit dieser Erkrankung können ein normales Leben führen, indem sie vermeiden, Medikamente und Lebensmittel einzunehmen, die einen Anfall auslösen können. Betroffene Personen sollten auch ärztliche Hilfe suchen, wenn sie Symptome wie Müdigkeit, Kurzatmigkeit oder Gelbfärbung der Haut oder Augen bemerken.

Oxidation-Reduction, auch als Redox-Reaktion bezeichnet, ist ein Prozess, bei dem Elektronen zwischen zwei Molekülen oder Ionen übertragen werden. Es handelt sich um eine chemische Reaktion, die aus zwei Teilprozessen besteht: der Oxidation und der Reduktion.

Oxidation ist der Prozess, bei dem ein Molekül oder Ion Elektronen verliert und sich dadurch oxidieren lässt. Dabei steigt seine Oxidationszahl.

Reduktion hingegen ist der Prozess, bei dem ein Molekül oder Ion Elektronen gewinnt und sich dadurch reduzieren lässt. Dabei sinkt seine Oxidationszahl.

Es ist wichtig zu beachten, dass Oxidation und Reduktion immer zusammen auftreten, daher werden sie als ein Prozess betrachtet, bei dem Elektronen von einem Molekül oder Ion auf ein anderes übertragen werden. Diese Art der Reaktion ist für viele biochemische Prozesse im Körper notwendig, wie zum Beispiel die Zellatmung und die Fettverbrennung.

Mannitol-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der Lage ist, Mannitol in Fructose umzuwandeln. Dieses Enzym ist in der Natur weit verbreitet und kommt in verschiedenen Organismen vor, wie beispielsweise Bakterien, Hefen und Pflanzen. Die Reaktion, die von Mannitol-Dehydrogenase katalysiert wird, ist Teil des Mannitol-Metabolismus und dient der Energiegewinnung für den Organismus. Das Enzym spielt auch eine Rolle bei der Stressreaktion von Pflanzen, indem es hilft, überschüssigen Zucker abzubauen und so die Zelle zu schützen. Mannitol-Dehydrogenase ist ein wichtiges Enzym in der Biotechnologie und wird für industrielle Anwendungen eingesetzt, wie beispielsweise bei der Herstellung von Fructose und anderen Zuckern.

11-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase Typ 1 (11-β-HSD1) ist ein intrazelluläres Enzym, das Kortisol in Cortison und vice versa umwandeln kann. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation von Glukokortikoiden auf zellulärer Ebene. 11-β-HSD1 ist hauptsächlich in Leber, Fettgewebe, Nieren und Gehirn lokalisiert. Übermäßige Aktivität von 11-β-HSD1 wird mit der Entwicklung von Stoffwechselerkrankungen wie Adipositas, Insulinresistenz und Typ-2-Diabetes in Verbindung gebracht.

Alanin-Dehydrogenase (ALDH) ist ein Enzym, das in vielen Organismen, einschließlich des Menschen, gefunden wird. Es spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Alanin, einer proteinogenen Aminosäure.

Die medizinische Definition von Alanin-Dehydrogenase lautet: "Ein intrazelluläres Enzym, das die Umwandlung von Alanin in Pyruvat und Ammoniak katalysiert, wobei NAD+ zu NADH reduziert wird. Es ist hauptsächlich in der Leber lokalisiert und spielt eine wichtige Rolle bei der Entgiftung von Ammoniak und dem Abbau von alkoholischen Getränken."

Erhöhte Serumspiegel von ALDH können ein Hinweis auf Lebererkrankungen sein, während erniedrigte Spiegel mit einem Mangel an Vitamin B1 assoziiert sein können. Darüber hinaus wurde festgestellt, dass bestimmte Varianten des ALDH-Gens mit einem erhöhten Risiko für Alkoholismus und Drogenabhängigkeit verbunden sind.

Glucose ist ein einfacher Monosaccharid-Zucker (einfache Kohlenhydrate), der im menschlichen Körper für die Energiegewinnung und -speicherung eine zentrale Rolle spielt. Er hat die chemische Formel C6H12O6 und ist ein wichtiger Bestandteil vieler Kohlenhydrat-haltiger Lebensmittel, wie Obst, Gemüse und Getreide.

Im Blutkreislauf wird Glucose als "Blutzucker" bezeichnet. Nach der Nahrungsaufnahme wird die aufgenommene Glucose im Dünndarm ins Blut aufgenommen und führt zu einem Anstieg des Blutzuckerspiegels. Diese Erhöhung löst die Insulinsekretion aus der Bauchspeicheldrüse aus, um den Blutzucker in die Zellen zu transportieren, wo er als Energiequelle genutzt wird.

Eine normale Blutzuckerkonzentration liegt bei Nicht-Diabetikern im nüchternen Zustand zwischen 70 und 110 mg/dL (Milligramm pro Deziliter). Ein erhöhter Blutzuckerspiegel kann auf Diabetes mellitus hinweisen, eine chronische Stoffwechselerkrankung, die durch einen Mangel an Insulin oder Insulinresistenz gekennzeichnet ist.

Hydroxyprostaglandin-Dehydrogenasen (HPGDs) sind ein Enzym, das hauptsächlich für den Abbau und die Inaktivierung von Prostaglandinen verantwortlich ist. Prostaglandine sind Gewebshormone, die an einer Vielzahl von physiologischen Prozessen beteiligt sind, wie z.B. Entzündungsreaktionen, Schmerzwahrnehmung, Blutdruckregulation und Fortpflanzung.

Die HPGDs katalysieren die Oxidation von prostaglandin-H2 (PGH2) oder seinen Derivaten zu 15-keto-Prostaglandinen, die biologisch weniger aktiv sind. Durch diesen Prozess wird die Aktivität von Prostaglandinen reguliert und ihr Abbau beschleunigt.

Die HPGDs kommen in verschiedenen Geweben vor, wie z.B. Leber, Niere, Lunge, Herz, Gefäßen und Gehirn. Es gibt mehrere Isoformen von HPGDs, die sich in ihrer Aktivität und Spezifität für bestimmte Prostaglandine unterscheiden. Die Aktivität der HPGDs wird durch verschiedene Faktoren beeinflusst, wie z.B. Genexpression, Posttranskriptionelle Modifikationen und Interaktionen mit anderen Proteinen.

Die HPGDs spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation von Prostaglandin-abhängigen physiologischen Prozessen und sind daher ein potenzielles Ziel für die Entwicklung von Medikamenten zur Behandlung von Erkrankungen, die mit einer Überproduktion oder Überaktivität von Prostaglandinen assoziiert sind.

Die Leber ist ein vitales, großes inneres Organ in Wirbeltieren, das hauptsächlich aus Parenchymgewebe besteht und eine zentrale Rolle im Stoffwechsel des Körpers spielt. Sie liegt typischerweise unter dem Zwerchfell im rechten oberen Quadranten des Bauches und kann bis zur linken Seite hin ausdehnen.

Die Leber hat zahlreiche Funktionen, darunter:

1. Entgiftung: Sie ist verantwortlich für die Neutralisierung und Entfernung giftiger Substanzen wie Alkohol, Medikamente und giftige Stoffwechselprodukte.
2. Proteinsynthese: Die Leber produziert wichtige Proteine, einschließlich Gerinnungsfaktoren, Transportproteine und Albumin.
3. Metabolismus von Kohlenhydraten, Fetten und Proteinen: Sie speichert Glukose in Form von Glykogen, baut Fette ab und synthetisiert Cholesterin und Lipoproteine. Zudem ist sie an der Regulation des Blutzuckerspiegels beteiligt.
4. Vitamin- und Mineralstoffspeicherung: Die Leber speichert fettlösliche Vitamine (A, D, E und K) sowie Eisen und Kupfer.
5. Beteiligung am Immunsystem: Sie filtert Krankheitserreger und Zelltrümmer aus dem Blut und produziert Komponenten des angeborenen Immunsystems.
6. Hormonabbau: Die Leber ist beteiligt am Abbau von Schilddrüsenhormonen, Steroidhormonen und anderen Hormonen.
7. Gallensekretion: Sie produziert und sezerniert Galle, die für die Fettverdauung im Darm erforderlich ist.

Die Leber ist ein äußerst anpassungsfähiges Organ, das in der Lage ist, einen großen Teil ihres Gewebes zu regenerieren, selbst wenn bis zu 75% ihrer Masse verloren gehen.

Butyryl-CoA-Dehydrogenase ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Fettsäurestoffwechsel spielt. Genauer gesagt ist es an dem Abbau von kurzkettigen Fettsäuren beteiligt. Das Enzym katalysiert den oxidativen Decarboxylierungsprozess von Butyryl-CoA zu Acetoacetyl-CoA. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in der β-Oxidation, bei der Fettsäuren zur Energiegewinnung abgebaut werden. Ein Mangel an diesem Enzym kann zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen, wie beispielsweise dem sogenannten Butyryl-CoA-Dehydrogenase-Mangel oder der sogenannten Schwachsel-Syndrom genannten Stoffwechselstörung.

20-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen (20-HSD) sind eine Klasse von Enzymen, die am Stoffwechsel von Steroidhormonen beteiligt sind. Genauer gesagt katalysieren diese Enzyme den oxidativen Abbau von 20β-Hydroxylgruppen zu Ketonfunktionen in verschiedenen Steroiden. Es gibt mehrere Isoformen der 20-HSD, die sich in ihrer Genexpression, Substratspezifität und Zelllokalisierung unterscheiden.

Die bekanntesten Vertreter sind 20α-HSD und 20β-HSD, welche eine entgegengesetzte Wirkung auf das Hormon Progesteron haben: Die 20α-HSD konvertiert Progesteron in das antiinflammatorische 20α-Dihydroprogesteron, während die 20β-HSD Progesteron in das proinflammatorische 20β-Dihydroprogesteron umwandelt.

Die Aktivität der 20-HSD spielt eine Rolle bei verschiedenen physiologischen Prozessen, wie beispielsweise der Regulation des Menstruationszyklus und der Schwangerschaft, sowie bei pathophysiologischen Zuständen, wie Entzündungen und Krebs.

Oligosaccharide sind komplexe Kohlenhydrate, die aus einer kleinen Anzahl (typischerweise 2-10) Monosaccharideinheiten bestehen, die durch glycosidische Bindungen miteinander verbunden sind. Sie treten natürlicherweise in vielen Lebensmitteln auf und sind ein wichtiger Bestandteil der Zellmembranen von Lebewesen. Oligosaccharide spielen eine wichtige Rolle bei verschiedenen biologischen Prozessen, wie z. B. Zell-Zell-Erkennung, Signaltransduktion und Protektivschichten auf Schleimhäuten. Ein Beispiel für ein Oligosaccharid ist das Humangelinktin, das in Muttermilch vorkommt und als präbiotischer Bestandteil wirkt, der die Darmgesundheit fördert.

11-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase Typ 2 (11β-HSD2) ist ein intrazelluläres Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und hauptsächlich in der Niere, der Darmmukosa und der Plazenta exprimiert wird. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation von Mineralocorticoiden, indem es aktive Glukokortikoide wie Cortisol in seine inaktive Form Cortison umwandelt.

Durch diese Umwandlung verhindert 11β-HSD2, dass Cortisol an den Mineralocorticoidrezeptor (MR) bindet und so eine unerwünschte Aktivierung dieses Rezeptors verursacht. Eine übermäßige Aktivierung des MR kann zu Bluthochdruck, Flüssigkeitsretention und Stoffwechselstörungen führen.

Eine Fehlfunktion oder ein Mangel an 11β-HSD2 kann daher verschiedene Krankheiten verursachen, wie beispielsweise primären Hyperaldosteronismus, Bluthochdruck und Stoffwechselstörungen.

Tumorassoziierte Antigene sind Strukturen, die von Tumorzellen exprimiert werden und in der Regel nicht auf normalen, gesunden Zellen vorkommen. Sie können aus verschiedenen Molekülklassen wie Proteinen, Glycoproteinen oder Kohlenhydraten bestehen.

Tumorassoziierte Kohlenhydrat-Antigene (TACAs) sind Kohlenhydratstrukturen, die auf der Oberfläche von Tumorzellen exprimiert werden und bei gesunden Zellen nur in geringem Maße oder gar nicht vorkommen. Diese Kohlenhydrate können als Anhängegruppen an Glycoproteinen oder Glykolipiden auftreten.

Ein Beispiel für ein TACA ist das Aberrantedly N-Glycosylated (Tn) Antigen, eine truncierte Form des O-glykosylierten Mucin-Proteins, die durch den Verlust eines Zuckers (GalNAc-α-Ser/Thr) gekennzeichnet ist. Andere Beispiele sind das sialyliertes Tn-Antigen (STn), das Fucosyl-GM1-Gangliosid und Lewis Y (LeY).

TACAs spielen eine wichtige Rolle bei der Krebsimmunologie, da sie potenzielle Zielstrukturen für die Immunantwort gegen Tumore darstellen. Die Identifizierung und Charakterisierung von TACAs können zur Entwicklung neuer diagnostischer und therapeutischer Strategien beitragen, wie z.B. monoklonaler Antikörper oder Vakzine gegen Krebs.

Die Langketten-Acyl-CoA-Dehydrogenase (LCAD) ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Fettsäurestoffwechsel spielt. Es ist an der beta-Oxidation von langkettigen Fettsäuren beteiligt, einem Stoffwechselweg zur Energiegewinnung aus Fetten. Das Enzym katalysiert den ersten Schritt in diesem Prozess, bei dem eine langkettige Fettsäure in Form eines Acyl-CoA-Moleküls zu einem Trans-2-Enoyl-CoA umgewandelt wird. Dieser Reaktionsschritt beinhaltet die Desaturierung und Dehydrogenierung des Acyl-CoA-Moleküls, wobei FAD als Elektronenakzeptor dient.

Defekte in dem Gen, das für LCAD kodiert, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als Langketten-Acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (LCAD-Mangel) bekannt sind. Diese Erkrankung kann sich in unterschiedlicher Schwere manifestieren und ist mit verschiedenen Symptomen wie Hepatomegalie, Muskelschwäche, Rhabdomyolyse, hypoglykämischen Krisen und kardiologischen Manifestationen assoziiert. LCAD-Mangel wird autosomal rezessiv vererbt und ist eine seltene Erkrankung.

Isoenzyme sind Enzyme, die die gleiche katalytische Funktion haben, aber sich in ihrer Aminosäuresequenz und/oder Struktur unterscheiden. Diese Unterschiede können aufgrund von Genexpression aus verschiedenen Genen oder durch Variationen im gleichen Gen entstehen. Isoenzyme werden oft in verschiedenen Geweben oder Entwicklungsstadien einer Organismengruppe gefunden und können zur Unterscheidung und Klassifizierung von Krankheiten sowie zur Beurteilung der biochemischen Funktionen von Organen eingesetzt werden.

Homoserinedehydrogenase ist ein Enzym, das im Stoffwechsel von Bakterien und Pflanzen vorkommt. Genauer gesagt ist es ein Enzym der Aminosäurebiosynthese und katalysiert die Umwandlung der Aminosäure Homoserin in die Aminosäure Aspartat-Semialdehyd. Dabei wird NAD(P)+ als Elektronenakzeptor verwendet, was zu einer Oxidation führt.

Die Reaktion kann wie folgt dargestellt werden:

Homoserin + NAD(P)+ -> Aspartat-Semialdehyd + NAD(P)H + CO2

Diese Reaktion ist ein wichtiger Schritt in der Biosynthese pathway von aromatischen Aminosäuren (Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan) sowie Methionin. Mutationen im Gen, das für dieses Enzym codiert, können zu Stoffwechselstörungen führen.

In der Medizin und Biowissenschaften bezieht sich die molekulare Masse (auch molare Masse genannt) auf die Massenschaft eines Moleküls, die in Einheiten von Dalton (Da) oder auf Atomare Masseneinheiten (u) ausgedrückt wird. Sie kann berechnet werden, indem man die Summe der durchschnittlichen atomaren Massen aller Atome in einem Molekül addiert. Diese Information ist wichtig in Bereichen wie Proteomik, Genetik und Pharmakologie, wo sie zur Bestimmung von Konzentrationen von Molekülen in Lösungen oder Gasen beiträgt und für die Analyse von Biomolekülen wie DNA, Proteinen und kleineren Molekülen wie Medikamenten und toxischen Substanzen verwendet wird.

Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase ist ein Enzym, das an der Aufspaltung von Aminosäuren beteiligt ist. Genauer gesagt ist es Teil des Stoffwechselweges der Aminosäure Leucin und katalysiert die Abspaltung eines Wasserstoffmoleküls von Isovaleryl-CoA, was zur Bildung von 3-Methylcrotonyl-CoA führt.

Dieses Enzym ist wichtig für den Abbau bestimmter Aminosäuren und spielt eine Rolle bei der Energieproduktion in unserem Körper. Defekte oder Mutationen im Gen, das für die Produktion dieses Enzyms codiert, können zu Stoffwechselerkrankungen führen, wie zum Beispiel der Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (IVD)-Erkrankung. Diese Erkrankung kann zu Anomalien im Aminosäurenstoffwechsel und schweren gesundheitlichen Problemen führen, wie zum Beispiel Entwicklungsverzögerungen, Stoffwechselkrisen und Herzproblemen.

3-Isopropylmalat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminosäuren spielt, insbesondere in der Biosynthese von Leucin, einer essenziellen Aminosäure. Dieses Enzym katalysiert die Reaktion, bei der 3-Isopropylmalat in 2-Isopropylmalat umgewandelt wird, wobei NAD+ zu NADH reduziert wird. Diese Reaktion ist ein Teilschritt im Abbauweg von Leucin und in der Synthesewege von anderen Stoffwechselprodukten. Ein Mangel an 3-Isopropylmalat-Dehydrogenase kann zu Stoffwechselstörungen führen, die sich auf das Wachstum und die Entwicklung des Körpers auswirken können.

In molecular biology, a base sequence refers to the specific order of nucleotides in a DNA or RNA molecule. In DNA, these nucleotides are adenine (A), cytosine (C), guanine (G), and thymine (T), while in RNA, uracil (U) takes the place of thymine. The base sequence contains genetic information that is essential for the synthesis of proteins and the regulation of gene expression. It is determined by the unique combination of these nitrogenous bases along the sugar-phosphate backbone of the nucleic acid molecule.

A 'Base Sequence' in a medical context typically refers to the specific order of these genetic building blocks, which can be analyzed and compared to identify genetic variations, mutations, or polymorphisms that may have implications for an individual's health, disease susceptibility, or response to treatments.

Lectins are a type of protein that bind specifically to carbohydrates and have been found in various plant and animal sources. They are known for their ability to agglutinate (clump together) red and white blood cells, as well as their potential role in the immune system's response to foreign substances. Some lectins can also be mitogenic, meaning they can stimulate the growth and division of certain types of cells. In the medical field, lectins have been studied for their potential use in the diagnosis and treatment of various diseases, including cancer and autoimmune disorders. However, it is important to note that some lectins can be toxic or cause adverse reactions in high concentrations, so they must be used carefully and with proper medical supervision.

Leucin-Dehydrogenase ist ein enzymatisches Protein, das die Umwandlung von Leucin in Ketoisocaproat katalysiert. Dieser Prozess ist ein Teil des Stoffwechselwegs von verzweigtkettigen Aminosäuren und beinhaltet die Reduktion von NAD+ zu NADH während der Reaktion. Leucin-Dehydrogenase kommt in verschiedenen Organismen vor, einschließlich Bakterien, Pflanzen und Tieren. Bei Menschen ist es im Zytoplasma von Leber-, Nieren- und Muskelzellen lokalisiert. Ein Defekt des Enzyms kann zu einer Stoffwechselstörung führen, die als Maple Syrup Urine Disease bekannt ist.

Escherichia coli (E. coli) ist eine gramnegative, fakultativ anaerobe, sporenlose Bakterienart der Gattung Escherichia, die normalerweise im menschlichen und tierischen Darm vorkommt. Es gibt viele verschiedene Stämme von E. coli, von denen einige harmlos sind und Teil der natürlichen Darmflora bilden, während andere krankheitserregend sein können und Infektionen verursachen, wie Harnwegsinfektionen, Durchfall, Bauchschmerzen und in seltenen Fällen Lebensmittelvergiftungen. Einige Stämme von E. coli sind auch für nosokomiale Infektionen verantwortlich. Die Übertragung von pathogenen E. coli-Stämmen kann durch kontaminierte Nahrungsmittel, Wasser oder direkten Kontakt mit infizierten Personen erfolgen.

Estradiol-Dehydrogenase sind Enzyme, die am Stoffwechsel von Steroidhormonen beteiligt sind, insbesondere bei der Umwandlung von Östrogenen. Genauer gesagt katalysieren diese Enzyme die Oxidation oder Reduktion von Estradiol (ein starkes Östrogen-Hormon) zu bzw. aus Estron (ein schwächeres Östrogen-Hormon). Diese Umwandlung ist ein wichtiger Schritt im Östrogenstoffwechsel und wird durch verschiedene Isoformen der Estradiol-Dehydrogenase katalysiert, die sich in ihrer Lokalisation (z.B. intrazellulär vs. extrazellulär), ihrem Kofaktorbedarf (NAD+ oder NADP+) und ihrer Reaktionsrichtung unterscheiden können. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation von Östrogenkonzentrationen im Körper, was wiederum Auswirkungen auf verschiedene physiologische Prozesse hat, wie z.B. Fortpflanzung, Entwicklung und Homöostase.

Die Hydrogen-Ionen-Konzentration, auch als Protonenkonzentration bekannt, ist ein Maß für die Menge an Hydronium-Ionen (H3O+) in einer Lösung. Es wird in der Regel als pH-Wert ausgedrückt und bezieht sich auf den negativen dekadischen Logarithmus der Hydroniumionenkonzentration in Molaren (mol/L). Ein niedrigerer pH-Wert bedeutet eine höhere Konzentration an Hydroniumionen und somit eine saudiere Lösung, während ein höherer pH-Wert eine niedrigere Konzentration an Hydroniumionen und eine basischere Lösung darstellt. Normalerweise liegt die Hydrogen-Ionen-Konzentration im menschlichen Blut im Bereich von 37-43 nanoequivalente pro Liter, was einem pH-Wert von 7,35-7,45 entspricht. Abweichungen von diesem normalen Bereich können zu verschiedenen Gesundheitsproblemen führen, wie z.B. Azidose (niedriger pH) oder Alkalose (hoher pH).

Molekulare Klonierung bezieht sich auf ein Laborverfahren in der Molekularbiologie, bei dem ein bestimmtes DNA-Stück (z.B. ein Gen) aus einer Quellorganismus-DNA isoliert und in einen Vektor (wie ein Plasmid oder ein Virus) eingefügt wird, um eine Klonbibliothek zu erstellen. Die Klonierung ermöglicht es, das DNA-Stück zu vervielfältigen, zu sequenzieren, zu exprimieren oder zu modifizieren. Dieses Verfahren ist wichtig für verschiedene Anwendungen in der Grundlagenforschung, Biotechnologie und Medizin, wie beispielsweise die Herstellung rekombinanter Proteine, die Genanalyse und Gentherapie.

Polyacrylamidgel-Elektrophorese (PAGE) ist ein Laborverfahren in der Molekularbiologie und Biochemie, das zur Trennung von Makromolekülen wie Proteinen oder Nukleinsäuren (DNA, RNA) verwendet wird. Dabei werden die Makromoleküle aufgrund ihrer Ladung und Größe in einem Gel-Elektrophorese-Lauf separiert.

Bei der Polyacrylamidgel-Elektrophorese wird das Gel aus Polyacrylamid hergestellt, ein synthetisches Polymer, das in Lösung viskos ist und sich durch die Zugabe von Chemikalien wie Ammoniumpersulfat und TEMED polymerisieren lässt. Die Konzentration des Polyacrylamids im Gel bestimmt die Porengröße und damit die Trennschärfe der Elektrophorese. Je höher die Konzentration, desto kleiner die Poren und desto besser die Trennung von kleinen Molekülen.

Die Proben werden in eine Gelmatrix eingebracht und einem elektrischen Feld ausgesetzt, wodurch die negativ geladenen Makromoleküle zur Anode migrieren. Die Trennung erfolgt aufgrund der unterschiedlichen Mobilität der Moleküle im Gel, die von ihrer Größe, Form und Ladung abhängt. Proteine können durch den Zusatz von SDS (Sodiumdodecylsulfat), einem Detergent, denaturiert und in eine lineare Konformation gebracht werden, wodurch sie nur noch nach ihrer Molekülmasse getrennt werden.

Die Polyacrylamidgel-Elektrophorese ist ein sensitives und hochauflösendes Verfahren, das in vielen Bereichen der Biowissenschaften eingesetzt wird, wie beispielsweise in der Proteomik oder Genomik. Nach der Elektrophorese können die getrennten Moleküle durch verschiedene Methoden nachgewiesen und identifiziert werden, wie zum Beispiel durch Färbung, Fluoreszenzmarkierung oder Massenspektrometrie.

Multienzymkomplexe sind Proteinkomplexe, die aus mehreren enzymatisch aktiven Untereinheiten bestehen, die zusammenarbeiten, um eine bestimmte biochemische Reaktion zu katalysieren. Diese Enzymkomplexe ermöglichen oft eine effizientere und koordiniertere Katalyse, indem sie Substrate direkt von einem aktiven Zentrum zum nächsten übertragen, ohne dass Zwischenprodukte freigesetzt werden müssen. Ein Beispiel für einen Multienzymkomplex ist der Pyruvatdehydrogenase-Komplex, der aus mehreren Untereinheiten besteht und drei aufeinanderfolgende Reaktionen katalysiert, die den Abbau von Pyruvat zu Acetyl-CoA ermöglichen.

In der Medizin und Biochemie bezieht sich der Begriff "Binding Sites" auf die spezifischen Bereiche auf einer Makromolekül-Oberfläche (wie Proteine, DNA oder RNA), an denen kleinere Moleküle, Ionen oder andere Makromoleküle binden können. Diese Bindungsstellen sind oft konservierte Bereiche mit einer bestimmten dreidimensionalen Struktur, die eine spezifische und hochaffine Bindung ermöglichen.

Die Bindung von Liganden (Molekülen, die an Bindungsstellen binden) an ihre Zielproteine oder Nukleinsäuren spielt eine wichtige Rolle in vielen zellulären Prozessen, wie z.B. Enzymfunktionen, Signaltransduktion, Genregulation und Arzneimittelwirkungen. Die Bindungsstellen können durch verschiedene Methoden wie Röntgenkristallographie, Kernspinresonanzspektroskopie oder computergestützte Modellierung untersucht werden, um mehr über die Wechselwirkungen zwischen Liganden und ihren Zielmolekülen zu erfahren.

Monosaccharide sind die einfachsten und grundlegendsten Einheiten der Kohlenhydrate. Sie bestehen aus nur einem einzigen Zucker molekül, das aus Atomen von Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H) und Sauerstoff (O) aufgebaut ist. Die allgemeine Summenformel für Monosaccharide lautet (CH2O)n, wobei n meist eine gerade Zahl zwischen 3 und 7 ist.

Die am häufigsten vorkommenden Monosaccharide sind Triosen (mit 3 Kohlenstoffatomen), Tetrosen (4), Pentosen (5), Hexosen (6) und Heptosen (7). Glucose, Fructose und Galactose sind Beispiele für Hexosen. Monosaccharide können in lineare oder ringförmige Strukturen vorliegen, die durch intramolekulare Kondensationsreaktionen entstehen, bei denen ein Wassermolekül abgespalten wird.

Monosaccharide spielen eine zentrale Rolle in der Ernährung und Stoffwechselprozessen von Lebewesen. Sie dienen als schnelle Energiequelle, werden für die Synthese komplexer Kohlenhydrate wie Stärke oder Cellulose benötigt und sind wichtige Bestandteile von Nukleotiden, Lipiden und Aminosäuren.

Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Elektronentransfers zwischen Molekülen durch Oxidation und Reduktion von Substraten katalysieren. In der Kategorie "Oxidoreductasen mit Wirkung auf CH-CH Gruppen-Donoren" werden Enzyme eingeordnet, die den Elektronentransfer bei Verbindungen mit Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen katalysieren. Diese Enzymklasse ist Teil der Internationalen Klassifikation von Enzymen (EC) und umfasst eine Vielzahl von Enzymen, die an verschiedenen biochemischen Prozessen beteiligt sind, wie beispielsweise dem Abbau von Kohlenwasserstoffverbindungen oder der Synthese von Aromaten.

Die Oxidoreduktasen mit Wirkung auf CH-CH Gruppen-Donoren können noch weiter unterteilt werden in Unterklassen, je nachdem, ob sie Sauerstoff als Elektronenakzeptor verwenden (EC 1.3) oder andere Elektronenakzeptoren wie beispielsweise Metallionen (EC 1.2).

Eine bekannte Vertreterin dieser Enzymklasse ist die Alkoholdehydrogenase, die den reversiblen Elektronentransfer zwischen Alkoholen und Aldehyden katalysiert. Diese Enzyme sind wichtig für eine Vielzahl von biochemischen Prozessen im Körper, einschließlich des Abbaus von Alkohol in der Leber.

In der Medizin wird der Begriff "Fermentation" nicht allgemein verwendet, aber er ist wichtig in den biochemischen Wissenschaften wie Mikrobiologie und Physiologie. Es bezieht sich auf den Prozess, bei dem ein Organismus (meistens eine Bakterien- oder Hefeart) organische Verbindungen ohne Sauerstoff (anaerob) abbaut und so Energie gewinnt.

Während des Fermentationsprozesses wird ein Substrat wie Zucker in Milchsäure, Ethanol oder andere niedermolekulare Säuren umgewandelt. Dies ist ein Überlebensmechanismus für Mikroorganismen, wenn sie in einer Umgebung sind, die arm an Sauerstoff ist.

In medizinischer Hinsicht kann Fermentation mit bestimmten Krankheiten assoziiert sein, insbesondere mit solchen, die durch Bakterien oder Hefen verursacht werden, wie zum Beispiel bei der Darmgasbildung (durch bakterielle Fermentation von unverdaulichen Kohlenhydraten) oder bei Infektionen der Harnwege (durch Bakterienfermentation von Harnstoff).

Glycosylation ist ein Prozess der Post-translationalen Modifikation von Proteinen und Lipiden, bei dem Zuckermoleküle (Kohlenhydrate) an diese Moleküle angehängt werden. Dies geschieht durch die Kombination von Zuckerresten mit Aminosäuren oder Fettsäuren über eine Glycosidische Bindung.

Es gibt zwei Hauptarten der Protein-Glycosylierung: N-Glykosylierung und O-Glykosylierung. Bei der N-Glykosylierung wird ein Glucose-Rest an den Aminostickstoff einer Asparagin-Seitenkette gebunden, während bei der O-Glykosylierung ein Zuckerrest an den Hydroxyl-Sauerstoff einer Serin- oder Threonin-Seitenkette angehängt wird.

Die Glycosylierung spielt eine wichtige Rolle in vielen biologischen Prozessen, wie der Proteinfaltung und -stabilität, Zell-Zell-Interaktionen, Signaltransduktion, Immunantworten und der Protease-Resistenz von Proteinen. Abnormalitäten im Glycosylierungsprozess können mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein, wie Krebs, Entzündungen, Infektionskrankheiten und Stoffwechselstörungen.

Eine Mutation ist eine dauerhafte, zufällige Veränderung der DNA-Sequenz in den Genen eines Organismus. Diese Veränderungen können spontan während des normalen Wachstums und Entwicklungsprozesses auftreten oder durch äußere Einflüsse wie ionisierende Strahlung, chemische Substanzen oder Viren hervorgerufen werden.

Mutationen können verschiedene Formen annehmen, wie z.B. Punktmutationen (Einzelnukleotidänderungen), Deletionen (Entfernung eines Teilstücks der DNA-Sequenz), Insertionen (Einfügung zusätzlicher Nukleotide) oder Chromosomenaberrationen (größere Veränderungen, die ganze Gene oder Chromosomen betreffen).

Die Auswirkungen von Mutationen auf den Organismus können sehr unterschiedlich sein. Manche Mutationen haben keinen Einfluss auf die Funktion des Gens und werden daher als neutral bezeichnet. Andere Mutationen können dazu führen, dass das Gen nicht mehr oder nur noch eingeschränkt funktioniert, was zu Krankheiten oder Behinderungen führen kann. Es gibt jedoch auch Mutationen, die einen Vorteil für den Organismus darstellen und zu einer verbesserten Anpassungsfähigkeit beitragen können.

Insgesamt spielen Mutationen eine wichtige Rolle bei der Evolution von Arten, da sie zur genetischen Vielfalt beitragen und so die Grundlage für natürliche Selektion bilden.

Fette in der Ernährung, auch als Lipide bezeichnet, sind biologisch wichtige Moleküle, die in Form von Triglyceriden (dreifach ungesättigte, einfach ungesättigte und gesättigte Fettsäuren) vorkommen. Sie dienen als hochkalorische Nährstoffquelle mit 9 Kilokalorien pro Gramm und sind notwendig für die Aufnahme fettlöslicher Vitamine, den Schutz von Organen und Geweben sowie für die Synthese von Hormonen und Prostaglandinen. Zu viel Fett in der Ernährung kann jedoch zu Gesundheitsproblemen wie Übergewicht, Fettleibigkeit und Herz-Kreislauf-Erkrankungen führen.

Mannose ist ein einfacher Zucker (Monosaccharid), der in bestimmten Obstsorten und Gemüsesorten vorkommt, wie zum Beispiel in Cranberries, Äpfeln, Birnen, Orangen, Preiselbeeren, Karotten und Bohnen. Er ist ähnlich wie die Glukose aufgebaut, enthält jedoch eine zusätzliche Hydroxylgruppe (-OH) an der zweiten Kohlenstoffatomposition.

Mannose wird im menschlichen Körper aus Glukose synthetisiert und ist ein wichtiger Bestandteil verschiedener Kohlenhydratstrukturen, die sich auf Zelloberflächen befinden. Sie spielt eine Rolle bei diversen zellbiologischen Prozessen, wie Zelladhäsion und Signaltransduktion.

In der Medizin wird Mannose manchmal als Nahrungsergänzungsmittel oder Arzneimittel eingesetzt, insbesondere in Form von D-Mannose, um Harnwegsinfektionen vorzubeugen oder zu behandeln. Dies beruht auf der Fähigkeit von Mannose, Bakterien wie Escherichia coli daran zu hindern, sich an die Zellwand im Harntrakt zu heften und Infektionen auszulösen.

Fructose ist ein Monosaccharid, also eine einfache Zuckerart, die in vielen Pflanzen natürlich vorkommt. Sie ist süßer als Glukose (Traubenzucker) und wird daher häufig als Süßungsmittel eingesetzt. Fructose findet sich in Obst, Gemüse, Honig und diversen Sirups. Auch in Haushaltszucker (Saccharose) ist Fructose enthalten, denn Saccharose ist ein Disaccharid, das aus je einem Molekül Glukose und Fructose besteht.

Im menschlichen Körper wird Fructose hauptsächlich in der Leber verstoffwechselt. Ein hoher Fructosekonsum kann zu Insulinresistenz, Fettleber und Übergewicht führen, da Fructose vom Stoffwechsel anders verarbeitet wird als Glukose und eher dazu neigt, in Fett umgewandelt zu werden. Deshalb wird eine übermäßige Aufnahme von Fructose aus zuckerhaltigen Getränken oder industriell verarbeiteten Lebensmitteln mit der Entstehung metabolischer Erkrankungen in Verbindung gebracht.

1-Pyrrolin-5-Carboxylat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und an der Umwandlung von 1-Pyrrolin-5-Carboxylat in die Aminosäure Prolin beteiligt ist. Dieses Enzym spielt eine wichtige Rolle bei dem Abbau von Harnstoff, einem Endprodukt des Proteinstoffwechsels, im Körper. Das Enzym katalysiert die Dehydrogenierung und anschließende Cyclisierung von 1-Pyrrolin-5-Carboxylat zu Prolin. Eine Störung oder ein Mangel an diesem Enzym kann zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen, wie beispielsweise Hyperprolinämie, einer seltenen Erbkrankheit, die durch eine Anhäufung von Prolin im Körper gekennzeichnet ist.

Glykoproteine sind eine Klasse von Proteinen, die mit Kohlenhydraten (Zuckern) verbunden sind. Diese Verbindung erfolgt durch eine kovalente Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom der Proteine und dem Sauerstoffatom der Kohlenhydrate, was als Glykosylierung bekannt ist.

Die Kohlenhydratkomponente von Glykoproteinen kann aus verschiedenen Zuckermolekülen bestehen, wie Glukose, Galaktose, Mannose, Fruktose, N-Acetylglukosamin und N-Acetylgalaktosam. Die Kohlenhydratketten können einfach oder komplex sein und können eine Länge von wenigen Zuckermolekülen bis hin zu mehreren Dutzend haben.

Glykoproteine sind in allen Lebewesen weit verbreitet und erfüllen verschiedene Funktionen, wie zum Beispiel:

1. Sie können als Rezeptoren auf der Zelloberfläche dienen und an der Erkennung und Bindung von Molekülen beteiligt sein.
2. Sie können als Strukturproteine fungieren, die Stabilität und Festigkeit verleihen.
3. Sie können eine Rolle bei der Proteinfaltung spielen und so sicherstellen, dass das Protein seine richtige dreidimensionale Form annimmt.
4. Sie können als Transportproteine fungieren, die andere Moleküle durch den Körper transportieren.
5. Sie können an der Immunantwort beteiligt sein und bei der Erkennung und Beseitigung von Krankheitserregern helfen.

Insgesamt sind Glykoproteine wichtige Bestandteile der Zellmembranen, des Blutplasmas und anderer Körperflüssigkeiten und spielen eine entscheidende Rolle bei vielen biologischen Prozessen.

Die Glutaryl-CoA-Dehydrogenase ist ein enzymatisches Protein, das im menschlichen Körper vorkommt und eine wichtige Rolle in dem Stoffwechselprozess spielt, der als Aminosäureabbau bekannt ist. Genauer gesagt, ist es an dem Abbau der Aminosäuren Lysin und Hydroxylysin beteiligt.

Dieses Enzym hilft bei der Umwandlung von Glutaryl-CoA in einem Schritt des Katabolismus, indem es ein Elektronenakzeptor-Molekül wie FAD (Flavin-Adenin-Dinukleotid) verwendet, um Glutarat und Coenzym A zu produzieren. Ein Mangel an dieser Enzymfunktion kann zu einem seltenen Stoffwechselerkrankung führen, bekannt als Glutaryl-CoA-Dehydrogenase-Mangel oder Glutarazidurie Typ I. Diese Erkrankung kann verschiedene Symptome verursachen, darunter Entwicklungsverzögerungen, Anfälle und neurologische Schäden.

Coenzyme sind kleine organische Moleküle, die temporär mit Enzymen assoziiert sind und deren Funktion als Katalysatoren in biochemischen Reaktionen im Körper unterstützen. Sie sind für den Stoffwechsel unerlässlich und helfen bei der Übertragung von chemischen Gruppen oder Elektronen während enzymatischer Reaktionen. Coenzyme binden sich reversibel an Enzyme und bilden zusammen mit diesen die aktive Form des Enzyms, das Enzym-Coenzym-Komplex genannt wird. Einige bekannte Beispiele für Coenzyme sind NAD (Nicotinamidadenindinukleotid), FAD (Flavinadenindinukleotid) und Coenzym A.

Gel Chromatographie ist ein analytisches oder präparatives Trennverfahren in der Chemie und Biochemie, das die Größe und Form von Molekülen ausnutzt, um diese zu trennen. Dabei werden die Probenmoleküle durch ein Gel mit definierter Porengröße diffundiert, wobei kleinere Moleküle schneller in die Poren eindringen und sich somit länger im Gel befinden als größere Moleküle. Dies führt zu einer Trennung der verschiedenen Molekülarten aufgrund ihrer unterschiedlichen Diffusionsgeschwindigkeiten durch das Gel.

Gel Chromatographie wird oft eingesetzt, um Proteine, Nukleinsäuren und andere Biopolymere zu trennen und zu reinigen. Es gibt verschiedene Arten von Gel Chromatographie, wie z.B. Austauschchromatographie, Größenausschluss-Chromatographie und Affinitätschromatographie. Jede dieser Methoden nutzt unterschiedliche Eigenschaften der Moleküle, um diese zu trennen und zu reinigen.

Nahrungsproteine, auch als diätetische Proteine bekannt, sind essentielle Makronährstoffe, die der Körper für Wachstum, Reparatur und Aufrechterhaltung von Geweben, Produktion von Enzymen und Hormonen sowie für das Immunsystem benötigt. Sie bestehen aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind.

Es gibt insgesamt 20 verschiedene Aminosäuren, von denen acht als essentielle Aminosäuren bekannt sind und über die Nahrung aufgenommen werden müssen, da der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Die Qualität eines Proteins wird durch seinen Gehalt an essentiellen Aminosäuren bestimmt.

Proteinreiche Lebensmittel umfassen tierische Quellen wie Fleisch, Fisch, Milchprodukte und Eier sowie pflanzliche Quellen wie Hülsenfrüchte, Nüsse und Getreide. Eine ausreichende Proteinzufuhr ist wichtig für die Aufrechterhaltung einer guten Gesundheit und kann auch bei der Gewichtskontrolle und Muskelaufbau unterstützend wirken.

Galactose ist ein einfaches Zuckerreduktionsmittel (Monosaccharid), das in Milch und Milchprodukten vorkommt. Es hat die chemische Formel C6H12O6 und ist strukturell ähnlich wie Glucose, mit der es sich leicht in Disacchariden wie Lactose (Milchzucker) kombinieren kann. Galactose wird hauptsächlich in der Leber metabolisiert und spielt eine wichtige Rolle bei der Energieproduktion und anderen zellulären Prozessen. Ein Mangel an dem Enzym Galactose-1-phosphat-Uridyltransferase führt zu einer Stoffwechselstörung namens Galactosemie, die eine Anhäufung von Galactose im Körper und schädliche Wirkungen auf verschiedene Organe verursachen kann.

20-Alpha-Hydroxysteroid-Dehydrogenase ist ein Enzym, das an der Umwandlung von Steroidhormonen beteiligt ist. Genauer gesagt katalysiert es die Reaktion von Progesteron zu 20alpha-Dihydropregnenolon und von 17-Hydroxyprogesteron zu 20alpha-Dihydroxyprogesteron durch die Entfernung von Wasserstoffatomen (Dehydrogenierung) und die anschließende Addition eines Sauerstoffatoms (Hydroxylierung) an der 20α-Position des Steroidmoleküls. Dieses Enzym ist in verschiedenen Geweben wie Ovarien, Plazenta, Nebennieren und Prostata zu finden und spielt eine Rolle bei der Regulation von Hormonspiegeln und -aktivitäten im Körper. Es gibt mehrere Isoformen dieses Enzyms, die jeweils unterschiedliche Funktionen haben können.

Ketoglutarsäure, auch Alpha-Ketoglutarsäure genannt, ist eine wichtige Verbindung im Citratzyklus (auch bekannt als Krebs-Zyklus oder Tricarbonsäurezyklus), der in den Mitochondrien jeder Zelle in unserem Körper vorkommt. Es handelt sich um eine viercarbonige Karbonsäure, die als Zwischenprodukt während des Abbaus von Proteinen und Fetten sowie bei der Glukoneogenese entsteht.

Ketoglutarsäure dient als Akzeptor für Ammoniak (NH3), was zu Glutamat führt, einem bedeutenden Neurotransmitter im Gehirn. Darüber hinaus kann Ketoglutarsäure durch oxidative Decarboxylierung in Succinyl-CoA umgewandelt werden, ein weiteres Schlüsselintermediat im Citratzyklus.

Abweichungen von normalen Ketoglutarsäurespiegeln können auf Störungen des Citratzyklus oder der Aminosäurenmetabolismus hinweisen und sind mit verschiedenen pathologischen Zuständen verbunden, wie z.B. Hyperammonämie, Hypoxie, Hypoglykämie und Stoffwechselstörungen von Aminosäuren.

Glycolysis ist ein grundlegender Stoffwechselprozess, bei dem Glucose (Traubenzucker), eine einfache Zuckerart, in der Zelle abgebaut wird. Dieser Prozess findet in der Zytoplasma-Membran von allen Lebewesen statt, von Bakterien bis hin zu Menschen. Im menschlichen Körper ist es ein wichtiger Teil des Zellstoffwechsels und spielt eine entscheidende Rolle bei der Energiegewinnung in den Zellen.

Glycolysis umfasst zehn aufeinanderfolgende chemische Reaktionen, die in zwei Phasen unterteilt sind: die vorgeschaltete Phase (auch als Vorbereitungsphase bekannt) und die payoff-Phase (auch als Endphase bekannt). In der vorgeschalteten Phase wird Glucose durch eine Reihe von Phosphorylierungen aktiviert, wodurch sie in ein energiereicheres Molekül umgewandelt wird. In der payoff-Phase werden die Phosphatgruppen aus dem aktivierten Glucosemolekül entfernt und Energie in Form von ATP (Adenosintriphosphat) und NADH (Nicotinamidadenindinukleotid) freigesetzt.

Es ist wichtig zu beachten, dass Glycolysis sowohl unter anaeroben als auch unter aeroben Bedingungen ablaufen kann. Unter anaeroben Bedingungen, wenn Sauerstoff nicht ausreichend vorhanden ist, wird die in der payoff-Phase freigesetzte Energie hauptsächlich zur Erzeugung von Laktat verwendet, um den NADH-Überschuss abzubauen. Unter aeroben Bedingungen, wenn Sauerstoff ausreichend vorhanden ist, kann der in Glycolysis freigesetzte NADH für die Elektronentransportkette im Zellkern verwendet werden, was zu einer höheren Energieausbeute führt.

Aminoxidoreduktasen sind ein Teil der Enzymsuppe in lebenden Organismen und spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminen. Genauer gesagt, katalysieren Aminoxidoreduktasen die Oxidation von primären Aminen zu Aldehyden, wobei zugleich das Coenzym Pyridoxalphosphat (PLP) reduziert wird.

Die medizinische Bedeutung von Aminoxidoreduktasen liegt darin, dass sie an der Entgiftung von exogenen Aminen beteiligt sind, die in den Körper gelangen und potentiell toxisch sein können. Darüber hinaus sind Aminoxidoreduktasen auch an der Synthese von Neurotransmittern wie Serotonin und Dopamin beteiligt, indem sie die Umwandlung von Aminosäuren in Aminoverbindungen katalysieren.

Es gibt verschiedene Arten von Aminoxidoreduktasen, die sich in ihrer Lokalisation, ihrem Substratspektrum und ihrer Regulation unterscheiden. Ein Beispiel ist die semikarbazide-sensitive Aminoxidase (SSAO), die auch als Vascular Adhesion Protein 1 (VAP-1) bezeichnet wird und an der Entzündungsreaktion beteiligt ist. Mutationen in den Genen, die für Aminoxidoreduktasen codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, wie beispielsweise bei der primären Hyperoxalurie Typ I, einer Erkrankung des Harnstein-Stoffwechsels.

Blutglucose, auch bekannt als Blutzucker, ist die Hauptquelle für Energie in unserem Körper. Es handelt sich um ein Monosaccharid (einfachen Zucker) mit der chemischen Formel C6H12O6, das in unserem Blut zirkuliert und von den Zellen zur Erzeugung von Energie durch Stoffwechselprozesse genutzt wird.

Die Glucose im Blut wird aus verschiedenen Quellen bezogen:

1. Nach der Nahrungsaufnahme, wenn Kohlenhydrate verdaut und in Glucose zerlegt werden, gelangt diese in den Blutkreislauf und erhöht den Blutzuckerspiegel.
2. Unser Körper speichert auch überschüssige Glucose als Glykogen in der Leber und in den Muskeln. Wenn der Blutzuckerspiegel niedrig ist, wird das Glykogen wieder in Glucose umgewandelt und ins Blut abgegeben.
3. Im Notfall kann unser Körper auch Fette und Proteine in Glucose umwandeln, wenn keine Kohlenhydrate zur Verfügung stehen.

Der Blutzuckerspiegel wird durch Hormone wie Insulin und Glukagon reguliert, die von der Bauchspeicheldrüse produziert werden. Ein erhöhter oder erniedrigter Blutzuckerspiegel kann auf verschiedene Erkrankungen hinweisen, z. B. Diabetes mellitus (wenn der Blutzuckerspiegel dauerhaft erhöht ist) oder Hypoglykämie (wenn der Blutzuckerspiegel zu niedrig ist).

The Citric Acid Cycle, also known as the Tricarboxylic Acid (TCA) cycle or the Krebs cycle, is a crucial metabolic pathway in the cellular energy production. It is a series of chemical reactions that occur within the mitochondria of eukaryotic cells and in the cytoplasm of prokaryotic cells.

In this process, a molecule of acetyl-CoA, derived from carbohydrates, fats, or proteins, is combined with a four-carbon compound, oxaloacetate, to form a six-carbon intermediate, citrate. This cycle involves the oxidation of the acetyl group, releasing energy that is used to produce ATP, the main energy currency of the cell, and carbon dioxide. The cycle also provides precursors for various biosynthetic pathways.

The Citric Acid Cycle is a central hub in metabolism, connecting many different processes and allowing for the efficient extraction of energy from nutrients.