Gefrierschutzproteine
Gefrierschutzproteine, Typ I
Gefrierschutzproteine, Typ III
Ice
Flunder
Freezing
Gefrierschutzproteine, Typ IV
Gefrierschutzproteine, Typ II
Tenebrio
Fische
Osmeriformes
Fischproteine
Marinomonas
Antarktische Regionen
Aale
Glycoproteine
Plattfische
Salmoniformes
Secale cereale
Käfer
Cold Climate
Daucus carota
Snow
Amino Acid Sequence
Molekülsequenzdaten
Kristallisation
Protein Structure, Secondary
Cold Temperature
Perciformes
Neutronendiffraktion
Models, Molecular
Gadiformes
Siphonaptera
Acclimatization
Zirkulardichroismus
Protein Conformation
Insektenproteine
Lösungen
Gefrierschutzproteine, auch als Kälteschockproteine bekannt, sind Moleküle, die in Zellen vorkommen und bei niedrigen Temperaturen eine Schutzfunktion gegen Gefrier- und Tauzschäden ausüben. Sie verhindern die Bildung von Eiskristallen im Intrazellularraum, indem sie sich an die Eiskeime binden und deren Wachstum hemmen. Auf diese Weise tragen Gefrierschutzproteine dazu bei, Zellmembranen und Proteine während des Gefriervorgangs zu stabilisieren und so das Überleben der Zelle auch unter extremen Temperaturbedingungen zu ermöglichen. Diese Proteine kommen insbesondere in Organismen vor, die in kalten Umgebungen leben oder überwintern müssen, wie beispielsweise Bakterien, Pflanzen und Fischen.
Gefrierschutzproteine, Typ I sind eine Klasse von Proteinen, die in verschiedenen Organismen gefunden werden und deren Hauptfunktion es ist, Zellen und Gewebe vor Schäden zu schützen, die durch Gefrieren und Auftauen entstehen können. Diese Proteine verhindern die Bildung von Eiskristallen im Intrazellularraum, indem sie sich an die Eiskeime binden und so das Wachstum der Kristalle hemmen. Durch diese Aktivität verhindern Typ-I-Gefrierschutzproteine die Zerstörung von Zellmembranen und -organellen während des Gefrieein- und -austauschs.
Typ-I-Gefrierschutzproteine sind kleine, wasserlösliche Proteine mit einem einfachen Alpha-Helix-Strukturmotiv. Sie sind in der Lage, sich selbst zu assoziieren und so stabile, polyvalente Netzwerke zu bilden, die Eiskristalle effektiv stabilisieren und hemmen können. Diese Proteine sind thermolabil und können durch Erhitzen inaktiviert werden, was ihre Anwendung als therapeutische Agentien einschränkt.
Es ist wichtig zu beachten, dass es verschiedene Arten von Gefrierschutzproteinen gibt, die sich in ihrer Struktur, Funktion und Regulation unterscheiden. Typ-I-Gefrierschutzproteine sind nur eine Klasse von vielen, die an der Zellschutzwirkung während des Gefrierens beteiligt sind.
Gefrierschutzproteine (engl. cold-shock proteins, CSPs) sind Proteine, die bei einer plötzlichen Exposition von Organismen oder Zellen zu niedrigen Temperaturen synthetisiert werden. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Anpassung an kalte Umgebungen und schützen die Zellen vor den Auswirkungen des Gefrierens.
Typ III-Gefrierschutzproteine sind eine Untergruppe von Gefrierschutzproteinen, die durch das Gen cspA codiert werden. Sie sind bei Bakterien wie Escherichia coli und Vibrio vulnificus gefunden worden. Typ III-Gefrierschutzproteine wirken als Chaperone und verhindern die Aggregation von Proteinen bei niedrigen Temperaturen, indem sie die Faltung neugebildeter Proteine fördern und unerwünschte Protein-Protein-Wechselwirkungen vermeiden. Darüber hinaus sind Typ III-Gefrierschutzproteine an der Bekämpfung von oxidativem Stress beteiligt, indem sie die Aktivität von antioxidativen Enzymen wie Katalase und Superoxiddismutase erhöhen.
'Ice' ist ein informeller und slang-bedingter Begriff, der in der Medizin und Drogenmissbrauchskontext verwendet wird. Er bezieht sich auf eine kristalline Form von Methamphetamin, die als Illegale Droge missbraucht wird. Diese Substanz ist extrem suchterzeugend und kann zu einer Vielzahl von gesundheitlichen Komplikationen führen, wie z.B. psychosen, Herzinfarkten, Schlaganfällen und sogar zum Tod. Aufgrund seiner starken Wirkungen wird 'Ice' oft in sozial schädlicher Weise konsumiert, wie z.B. intravenös oder durch Rauchen.
Es gibt keine medizinische Definition für "Flunder". Der Begriff "Flunder" bezieht sich auf eine Art Plattfisch, der in küstennahen Gewässern vorkommt. Medizinisch gesehen hat der Begriff keine Relevanz oder Verwendung.
'Freezing' ist ein Begriff, der in der Medizin oft im Zusammenhang mit Bewegungsstörungen verwendet wird, insbesondere bei der Parkinson-Krankheit. Es beschreibt ein Phänomen, bei dem die Fähigkeit einer Person, eine Gehbewegung auszuführen, abrupt eingeschränkt ist, was zu einem plötzlichen Stillstand oder Festfrieren führt. Dies tritt häufig auf, wenn die Person an einer Engstelle im Gehweg, an Türschwellen oder in Situationen, in denen sie eine Entscheidung über die Richtung treffen muss, anhält. Das 'Freezing' kann auch bei kognitiven Belastungen oder emotional aufwühlenden Situationen auftreten. Es ist wichtig zu beachten, dass 'Freezing' nicht nur ein Problem der Motorik ist, sondern auch mit kognitiven und emotionalen Prozessen zusammenhängen kann.
Ich bin sorry, aber ich bin nicht in der Lage, eine medizinische Definition für "Gefrierschutzproteine, Typ IV" zu finden, weil es keine etablierte oder allgemein anerkannte medizinische Kategorie mit diesem Namen gibt. Es ist möglich, dass Sie die Bezeichnung "Typ IV Gefrierschutzproteine" aus der biochemischen Forschung kennen, wo sie als eine Klasse von Proteinen bezeichnet werden, die in verschiedenen Organismen vorkommen und bei niedrigen Temperaturen die Zellmembranen stabilisieren. Aber es gibt keine spezifische medizinische Bedeutung oder Verwendung für diesen Begriff.
Gefrierschutzproteine, Typ II, sind eine Klasse von Proteinen, die in verschiedenen Organismen gefunden werden und bei niedrigen Temperaturen synthetisiert werden. Ihre Hauptfunktion ist der Schutz von Zellen und Geweben vor Gefrier- und Tauschäden, die durch das Ausfrieren und Auftauen von Gewebe entstehen können.
Im Gegensatz zu Typ-I-Gefrierschutzproteinen, die hauptsächlich in aquatischen Organismen wie Fischen und Amphibien vorkommen, werden Typ-II-Gefrierschutzproteine in Pflanzen und Insekten gefunden. Sie sind in der Lage, Eiskristallbildung zu hemmen und die Integrität von Zellmembranen und -strukturen während des Gefriertrocknens aufrechtzuerhalten.
Typ-II-Gefrierschutzproteine können auch antioxidative Eigenschaften haben, was dazu beiträgt, oxidativen Stress zu reduzieren, der durch niedrige Temperaturen verursacht wird. Darüber hinaus können sie an verschiedene zelluläre Prozesse wie Enzymaktivität, Signaltransduktion und Genexpression beteiligt sein.
Insgesamt spielen Typ-II-Gefrierschutzproteine eine wichtige Rolle bei der Anpassung von Pflanzen und Insekten an kalte Umgebungen und ermöglichen ihnen, bei niedrigen Temperaturen zu überleben.
Es gibt keine medizinische Definition für "Fische", da Fische eine taxonomische Gruppe in der Biologie sind und nicht Teil der Medizin. Fische sind kaltblütige Wirbeltiere, die meistens aquatisch leben, Kiemen haben und sich mit ihrer Flosse fortbewegen. Einige Arten von Fischen werden in der medizinischen Forschung eingesetzt, aber "Fische" als Ganzes sind kein medizinischer Begriff.
Ich möchte klarstellen, dass 'Osmeriformes' keine medizinische Bezeichnung ist, sondern vielmehr eine taxonomische Kategorie in der Biologie und speziell der Systematik der Wirbeltiere (Vertebrata). Sie bezieht sich auf eine Ordnung von Knochenfischen (Osteichthyes), die zu den Strahlenflossern (Actinopterygii) gehören.
Osmeriformes, auch Heringe und Neuwelt-Quappe genannt, umfassen verschiedene Familien wie Galaxiidae, Osmeridae, Plecoglossidae und Salangidae. Diese Fische sind in der Regel klein bis mittelgroß und leben in marinen, Brackwasser- oder Süßwasserumgebungen. Viele Arten haben einen schlanken Körperbau und eine langgestreckte Rückenflosse.
Zu den bekanntesten Vertretern der Osmeriformes gehören die Heringsartigen (Clupei), zu denen auch die Heringe, Sardinen und Makrelen zählen. Diese Fische haben große Bedeutung in der kommerziellen Fischerei und sind wichtige Nahrungsquellen für Menschen und andere Meerestiere.
Fischproteine sind Proteine, die aus verschiedenen Fischarten gewonnen werden und als Nahrungsergänzung oder Lebensmittelzusatzstoff verwendet werden können. Sie enthalten alle essenziellen Aminosäuren und sind eine hochwertige Quelle für Proteine. Fischproteine können in Form von Konzentraten oder Hydrolysaten vorliegen, die durch verschiedene Verarbeitungsmethoden wie Extraktion, Filtration und Hydrolyse gewonnen werden. Sie werden oft als Nahrungsergänzungsmittel zur Unterstützung des Muskelwachstums und -erhalts sowie zur Verbesserung der sportlichen Leistungsfähigkeit eingesetzt. Darüber hinaus können Fischproteine auch bei der Behandlung von Erkrankungen wie Sarkopenie, Gelenkentzündungen und Lebensmittelallergien nützlich sein.
'Marinomonas' ist ein Genus von gramnegativen, aeroben Bakterien, die normalerweise in marinen Umgebungen vorkommen. Diese Bakterien wurden erstmals in den 1990er Jahren beschrieben und sind für ihre Fähigkeit bekannt, eine Vielzahl von organischen Verbindungen abzubauen, was sie zu wichtigen Akteuren im marine Kohlenstoffzyklus macht. Einige Arten von Marinomonas können auch Krankheiten bei Meeresorganismen verursachen, aber für Menschen sind diese Bakterien normalerweise nicht pathogen. Weitere Forschungen zu Marinomonas können dazu beitragen, unser Verständnis der Mikrobiologie mariner Ökosysteme und der Rolle von Bakterien im Kohlenstoffzyklus zu verbessern.
Es gibt keine medizinische Definition der 'antarktischen Regionen', da dieser Begriff nicht direkt mit Medizin oder Gesundheit zusammenhängt. In einem geografischen Kontext bezieht sich die Antarktis auf den südlichsten Kontinent unseres Planeten, der hauptsächlich aus Eis und Schnee besteht. Die Regionen rund um die Antarktis sind die Gebiete in der Nähe des Kontinents, einschließlich der Inseln und Gewässer in der Umgebung.
Im Zusammenhang mit Gesundheit oder Medizin können Forscher und Wissenschaftler an antarktischen Forschungsstationen möglicherweise medizinische Studien durchführen, die sich auf Themen wie Umweltmedizin, Klimawandel und menschliche Physiologie bei extremen klimatischen Bedingungen beziehen. In diesem Sinne können 'antarktische Regionen' als Gebiete definiert werden, in denen Forschungsaktivitäten im Zusammenhang mit Medizin oder Gesundheit durchgeführt werden, die sich auf den antarktischen Kontinent und seine Umgebung beziehen.
Es scheint, dass Sie nach einer Information fragen, die in der medizinischen Terminologie nicht üblich ist. Der Begriff "Aalen" wird in der Medizin nicht als Fachbegriff verwendet. In der Umgangssprache bezieht sich "Aale" auf eine Familie von aquatischen Wirbellosen, aber es gibt keine direkte Entsprechung in der medizinischen Fachsprache.
Glykoproteine sind eine Klasse von Proteinen, die mit Kohlenhydraten (Zuckern) verbunden sind. Diese Verbindung erfolgt durch eine kovalente Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom der Proteine und dem Sauerstoffatom der Kohlenhydrate, was als Glykosylierung bekannt ist.
Die Kohlenhydratkomponente von Glykoproteinen kann aus verschiedenen Zuckermolekülen bestehen, wie Glukose, Galaktose, Mannose, Fruktose, N-Acetylglukosamin und N-Acetylgalaktosam. Die Kohlenhydratketten können einfach oder komplex sein und können eine Länge von wenigen Zuckermolekülen bis hin zu mehreren Dutzend haben.
Glykoproteine sind in allen Lebewesen weit verbreitet und erfüllen verschiedene Funktionen, wie zum Beispiel:
1. Sie können als Rezeptoren auf der Zelloberfläche dienen und an der Erkennung und Bindung von Molekülen beteiligt sein.
2. Sie können als Strukturproteine fungieren, die Stabilität und Festigkeit verleihen.
3. Sie können eine Rolle bei der Proteinfaltung spielen und so sicherstellen, dass das Protein seine richtige dreidimensionale Form annimmt.
4. Sie können als Transportproteine fungieren, die andere Moleküle durch den Körper transportieren.
5. Sie können an der Immunantwort beteiligt sein und bei der Erkennung und Beseitigung von Krankheitserregern helfen.
Insgesamt sind Glykoproteine wichtige Bestandteile der Zellmembranen, des Blutplasmas und anderer Körperflüssigkeiten und spielen eine entscheidende Rolle bei vielen biologischen Prozessen.
Ich bin sorry, aber es gibt keinen allgemein anerkannten oder verwendeten Begriff "Käfer" in der Medizin. Käfer sind eine Ordnung von Insekten mit mehr als 400.000 beschriebenen Arten, aber sie haben keine direkte Verbindung zur Medizin. Wenn Sie eine bestimmte medizinische Verwendung des Begriffs "Käfer" hören oder lesen, können Sie bitte klarstellen und ich werde versuchen, Ihre Frage zu beantworten.
Es gibt keine allgemein anerkannte medizinische Definition des Begriffs "cold climate". Im Allgemeinen bezieht sich ein kaltes Klima jedoch auf Gebiete mit niedrigen Durchschnittstemperaturen und möglicherweise starken jahreszeitlichen Temperaturschwankungen. In der Medizin kann das Wort „kalt“ manchmal metaphorisch verwendet werden, um ein Gefühl der Abgeschiedenheit oder Isolation zu beschreiben, zum Beispiel in Bezug auf die psychische Gesundheit. Es ist wichtig zu beachten, dass extreme Kälte tatsächlich gesundheitliche Risiken wie Erfrierungen und Unterkühlung mit sich bringen kann.
'Daucus carota', auch bekannt als Karotte, ist keine medizinische Bezeichnung, sondern die botanische Bezeichnung einer Pflanzenart aus der Familie der Doldenblütler (Apiaceae). Die Kulturform dieser Pflanze wird aufgrund ihres süßlichen und knackigen Wurzelgemüses in der Medizin und Ernährung als nahrungsmedizinisches Lebensmittel verwendet.
Die medizinischen Eigenschaften von Karotten sind vielfältig: Sie enthalten Beta-Carotin, das im Körper in Vitamin A umgewandelt wird und wichtig für die Sehkraft, das Immunsystem und die Hautgesundheit ist. Zudem haben Karotten antioxidative Eigenschaften, die vor Schäden durch freie Radikale schützen können. Sie enthalten auch Ballaststoffe, die für eine gesunde Verdauung wichtig sind und das Sättigungsgefühl fördern.
Daher werden Karotten in der Medizin und Ernährung bei verschiedenen Erkrankungen eingesetzt, wie beispielsweise bei Vitamin-A-Mangelerscheinungen, Augenleiden, Hauterkrankungen, Verdauungsproblemen sowie zur allgemeinen Gesunderhaltung des Körpers.
Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, aus denen ein Proteinmolekül aufgebaut ist. Sie wird direkt durch die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens bestimmt und spielt eine zentrale Rolle bei der Funktion eines Proteins.
Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft, wobei die Carboxylgruppe (-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten reagiert, wodurch eine neue Peptidbindung entsteht und Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion wiederholt sich, bis die gesamte Kette der Proteinsequenz synthetisiert ist.
Die Aminosäuresequenz eines Proteins ist einzigartig und dient als wichtiges Merkmal zur Klassifizierung und Identifizierung von Proteinen. Sie bestimmt auch die räumliche Struktur des Proteins, indem sie hydrophobe und hydrophile Bereiche voneinander trennt und so die Sekundär- und Tertiärstruktur beeinflusst.
Abweichungen in der Aminosäuresequenz können zu Veränderungen in der Proteinstruktur und -funktion führen, was wiederum mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein kann. Daher ist die Bestimmung der Aminosäuresequenz von großer Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und deren Rolle bei Erkrankungen.
Molekülsequenzdaten beziehen sich auf die Reihenfolge der Bausteine in Biomolekülen wie DNA, RNA oder Proteinen. Jedes Molekül hat eine einzigartige Sequenz, die seine Funktion und Struktur bestimmt.
In Bezug auf DNA und RNA besteht die Sequenz aus vier verschiedenen Nukleotiden (Adenin, Thymin/Uracil, Guanin und Cytosin), während Proteine aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Die Sequenzdaten werden durch Laborverfahren wie DNA-Sequenzierung oder Massenspektrometrie ermittelt und können für Anwendungen in der Genetik, Biochemie und Pharmakologie verwendet werden.
Die Analyse von Molekülsequenzdaten kann zur Identifizierung genetischer Variationen, zur Vorhersage von Proteinstrukturen und -funktionen sowie zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen.
In der Medizin bezieht sich "Kristallisation" auf den Vorgang, bei dem Kristalle in Körpergeweben oder Flüssigkeiten gebildet werden. Dies tritt normalerweise auf, wenn eine Substanz, die üblicherweise in Lösung vorliegt, unter bestimmten Bedingungen auskristallisiert. Ein Beispiel ist die Bildung von Harnsteinen (Nierensteine), bei der Salze und Mineralien in der Niere kristallisieren und Ablagerungen bilden, die als Steine bezeichnet werden. Andere Beispiele für kristallbedingte Erkrankungen sind Gicht, bei der Harnsäurekristalle sich in Gelenken ablagern, und Katarakte, bei denen Eiweißkristalle im Auge ausfallen und die Linse trüben.
Es gibt keine spezifische medizinische Definition für "Cold Temperature" (kalte Temperatur). Kalte Temperaturen werden jedoch im allgemeinen Kontext als Umgebungstemperaturen von 16°C (60,8°F) oder weniger definiert. In der Medizin kann kaltes Wetter oder niedrige Umgebungstemperaturen bestimmte gesundheitliche Auswirkungen haben, wie zum Beispiel eine erhöhte Anfälligkeit für Infektionen der Atemwege und Hypothermie bei längerer Exposition. Es ist wichtig zu beachten, dass die individuelle Wahrnehmung von Kälte variieren kann und durch Faktoren wie Alter, Gesundheitszustand, Kleidung und Akklimatisation beeinflusst wird.
Neutronenbeugung oder Neutronendiffraktion ist ein Verfahren der Physik, bei dem Neutronenstrahlen auf eine Probe geschossen werden und dann die Streuung (Beugung) dieser Neutronen an Atomen in der Probe gemessen wird. Die Beugungsdaten können verwendet werden, um die Struktur des Materials auf atomarer Ebene zu bestimmen, einschließlich der Position von Atomen und der Art der Bindungen zwischen ihnen.
In der Medizin wird Neutronendiffraktion manchmal als Forschungsmethode eingesetzt, um die Struktur von Biomolekülen wie Proteinen und DNA zu bestimmen. Diese Informationen können dazu beitragen, das Verständnis von Krankheiten und die Entwicklung neuer Medikamente zu verbessern. Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass Neutronendiffraktion nicht als klinische Diagnose- oder Behandlungsmethode eingesetzt wird.
Molekuläre Modelle sind in der Molekularbiologie, Biochemie und Pharmakologie übliche grafische Darstellungen von molekularen Strukturen, wie Proteinen, Nukleinsäuren (DNA und RNA) und kleineren Molekülen. Sie werden verwendet, um die räumliche Anordnung der Atome in einem Molekül zu veranschaulichen und zu verstehen, wie diese Struktur die Funktion des Moleküls bestimmt.
Es gibt verschiedene Arten von molekularen Modellen, abhängig von dem Grad an Details und der Art der Darstellung. Einige der gebräuchlichsten Arten sind:
1. Strukturformeln: Diese stellen die Bindungen zwischen den Atomen in einer chemischen Verbindung grafisch dar. Es gibt verschiedene Notationssysteme, wie z.B. die Skelettformel oder die Keilstrichformel.
2. Raumfill-Modelle: Hierbei werden die Atome als Kugeln und die Bindungen als Stäbchen dargestellt, wodurch ein dreidimensionales Bild der Molekülstruktur entsteht.
3. Kalottenmodelle: Bei diesen Modellen werden die Atome durch farbige Kugeln repräsentiert, die unterschiedliche Radien haben und so den Van-der-Waals-Radien der Atome entsprechen. Die Bindungen werden durch Stäbe dargestellt.
4. Strukturmodelle: Diese Modelle zeigen eine detailliertere Darstellung der Proteinstruktur, bei der die Seitenketten der Aminosäuren und andere strukturelle Merkmale sichtbar gemacht werden.
Molekulare Modelle können auf verschiedene Weise erstellt werden, z.B. durch Kristallstrukturanalyse, Kernresonanzspektroskopie (NMR) oder durch homologiebasiertes Modellieren. Die Verwendung von molekularen Modellen ist in der modernen Wissenschaft und Technik unverzichtbar geworden, insbesondere in den Bereichen Biochemie, Pharmazie und Materialwissenschaften.
Ich muss Ihnen leider mitteilen, dass meine Kenntnisse auf den Stand des Jahres 2021 aktualisiert wurden und ich Medizin lediglich als Assistenz für medizinische Fachangestellte studiere. Daher kann ich keine medizinische Definition für 'Gadiformes' bereitstellen, da dies eine taxonomische Bezeichnung für eine Ordnung von Knochenfischen ist, zu der Kabeljau und Schellfisch gehören. Ich hoffe, diese Klarstellung hat Ihre Frage beantwortet, und wenn Sie weitere Unterstützung benötigen, bin ich hier, um zu helfen.
Acclimatization, in a medical context, refers to the adjustment of the body to gradual changes in its environment, such as altitude, temperature or humidity. This process allows the body to maintain stable internal functioning despite the change in external conditions. It is different from adaptation, which refers to genetic changes that occur over generations in response to environmental pressures. Acclimatization typically involves physiological and behavioral changes that can be reversed once the individual returns to their original environment. Examples of acclimatization include the body's ability to adjust to hot or cold temperatures by increasing or decreasing sweat production, or the body's ability to produce more red blood cells in response to high altitude to improve oxygen delivery to tissues.
Es gibt keine allgemein anerkannte medizinische Definition von "Insektenproteinen". Im Allgemeinen bezieht sich der Begriff auf Proteine, die aus Insekten gewonnen werden und in der Ernährung oder als Nahrungsergänzung verwendet werden können. Insekten sind reich an hochwertigen Proteinen und enthalten alle essentiellen Aminosäuren. Einige Studien haben vorgeschlagen, dass Insektenproteine eine vielversprechende Alternative zu traditionellen tierischen Proteinquellen sein könnten, da sie nachhaltiger und umweltfreundlicher sind. Es gibt jedoch einige Bedenken hinsichtlich möglicher Allergien gegen Insektenproteine, insbesondere bei Menschen, die bereits auf Krustentiere allergisch sind. Weitere Forschungen sind erforderlich, um die potenziellen Vorteile und Risiken von Insektenproteinen besser zu verstehen.
In der Medizin versteht man unter Lösungen homogene Gemische aus mindestens zwei Stoffen, die als flüssige Phase vorliegen und in denen der eine Stoff (der gelöste Stoff) im anderen Stoff (dem Lösungsmittel) vollständig verteilt ist. Dabei kann es sich um feste, flüssige oder gasförmige Stoffe handeln, die sich in einem Lösungsmittel lösen. Die Konzentration der gelösten Stoffe kann in verschiedenen Einheiten, wie zum Beispiel Gramm pro Liter (g/l), Milligramm pro Deziliter (mg/dl) oder Mol pro Liter (M), angegeben werden.
Beispiele für medizinisch relevante Lösungen sind beispielsweise Kochsalzlösung (Natriumchlorid in Wasser gelöst), Glukoselösung (Traubenzucker in Wasser gelöst) oder Lidocain-Hydrochlorid-Lösung (ein Lokalanästhetikum in Wasser gelöst). Solche Lösungen werden oft zur Infusion, Injektion oder Inhalation verabreicht.