Cystein-Dioxygenase (CDO) ist ein enzymatisches Protein, das Cystein in Cysteinsulfinsäure umwandelt, indem es Sauerstoff in die Seitenkette des Cysteins einbaut. Dieser Prozess spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation von verschiedenen physiologischen Prozessen, wie zum Beispiel der Neurotransmitter-Synthese und dem Zellwachstum. Es gibt zwei Isoformen von CDO: die cytosolische CDO1 und die mitochondriale CDO2. Mutationen in den Genen, die für diese Enzyme codieren, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie zum Beispiel neurologischen Störungen und Krebs.

Dioxygenasen sind Enzyme, die Sauerstoff in organische Moleküle einbauen. Sie katalysieren die Reaktion von molekularem Sauerstoff (O2) mit einem Substrat, wobei dieses oxidiert und Oxygenderivate gebildet werden. Dioxygenasen spielen eine wichtige Rolle in verschiedenen biochemischen Prozessen, wie zum Beispiel der Biosynthese von Aromaten und anderen sekundären Pflanzenstoffen. Ein bekanntes Beispiel für eine Dioxygenase ist die Tryptophan-2,3-Dioxygenase, die den Aminosäuren-Bestandteil Tryptophan in N-Formylkynurenin umwandelt.

Cystein ist eine schwefelhaltige, genauer gesagt sulfhydrihaltige (durch ein Schwefelatom gekennzeichnete), proteinogene α-Aminosäure. Sie besitzt eine polare Seitenkette und ist in der Lage, innerhalb von Proteinen Disulfidbrücken zu bilden, wodurch die Proteinstruktur stabilisiert wird.

Cysteinspiegel im Körper werden durch die Nahrung aufgenommen, insbesondere aus eiweißreichen Lebensmitteln wie Fleisch, Fisch und Milchprodukten. Der Körper kann Cystein auch aus der Aminosäure Methionin synthetisieren, wobei dieser Prozess Vitamin B6 als Cofaktor erfordert.

Abgesehen von seiner Rolle in Proteinen ist Cystein an verschiedenen Stoffwechselfunktionen beteiligt, wie z.B. der Synthese des Antioxidans Glutathion und der Neutralisierung schädlicher Sauerstoffradikale im Körper.

Oxygenasen sind Enzyme, die Sauerstoff (O2) in organische Moleküle einbauen und dabei Wasser (H2O) als Nebenprodukt entstehen lassen. Dieser Prozess wird auch als „Einbau-Sauerstoffübertragung“ bezeichnet. Oxygenasen spielen eine wichtige Rolle in vielen biochemischen Reaktionen, wie beispielsweise bei der Biosynthese von Hormonen, Neurotransmittern und anderen biologisch aktiven Substanzen.

Es gibt zwei Hauptklassen von Oxygenasen: monooxygenasen und dioxygenasen. Monooxygenasen oxidieren ein Substrat mit einem Sauerstoffatom und reduzieren das andere zu Wasser, während Dioxygenasen beide Sauerstoffatome in das Substrat einbauen.

Oxygenasen enthalten meistens Eisen- oder Kupfer-Ionen als prosthetische Gruppen, die an der aktiven Stelle des Enzyms lokalisiert sind und den Sauerstoff binden und aktivieren. Ein Beispiel für eine wichtige Oxygenase ist das Enzym Cytochrom P450, das eine Vielzahl von Substraten oxidieren kann, darunter auch Arzneimittel und andere Fremdstoffe.

Schwefelhaltige Aminosäuren sind eine Gruppe von Aminosäuren, die Schwefelatome in ihrer molekularen Struktur enthalten. Es gibt drei sulfhaltige Aminosäuren, die in Proteinen des menschlichen Körpers vorkommen: Methionin, Cystein und Homocystein.

Methionin ist eine essenzielle Aminosäure, was bedeutet, dass sie vom Körper nicht selbst hergestellt werden kann und daher mit der Nahrung aufgenommen werden muss. Es spielt eine wichtige Rolle bei verschiedenen Stoffwechselprozessen im Körper, einschließlich der Synthese von Proteinen und anderen Aminosäuren.

Cystein ist eine nicht-essenzielle Aminosäure, was bedeutet, dass sie vom Körper unter bestimmten Umständen hergestellt werden kann. Es ist ein wichtiger Bestandteil von vielen Enzymen und Proteinen im Körper und spielt eine Rolle bei der Synthese von Kollagen und Haaren.

Homocystein ist eine Aminosäure, die während des Stoffwechsels von Methionin entsteht. Es wird als Risikofaktor für Herz-Kreislauf-Erkrankungen angesehen, wenn seine Konzentration im Blutplasma zu hoch ist.

Zusammenfassend sind schwefelhaltige Aminosäuren wichtige Bausteine von Proteinen und spielen eine Rolle in verschiedenen Stoffwechselprozessen im Körper.

4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase ist ein enzymatisches Protein, das im menschlichen Körper vorkommt und an der Abbauweg von Tyrosin beteiligt ist. Genauer gesagt, katalysiert dieses Enzym die Umwandlung von 4-Hydroxyphenylpyruvat zu Homogentisinsäure als Teil des Tyrosinstoffwechsels. Eine Fehlfunktion oder ein Mangel an diesem Enzym kann zu verschiedenen Stoffwechselerkrankungen führen, wie z.B. Alkaptonurie (auch bekannt als Schwarzer Urin oder Oxalurie). Die Alkaptonurie ist eine seltene autosomal-rezessive Erbkrankheit, bei der sich Homogentisinsäure und ihre Abbauprodukte in verschiedenen Geweben ansammeln, was zu Gelenkdegeneration und anderen Gewebeschäden führen kann.

Catechol-2,3-Dioxygenase ist ein Enzym, das in vielen Lebewesen, einschließlich Pflanzen, Tieren und Mikroorganismen, vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle im Abbau von bestimmten aromatischen Verbindungen.

Die medizinische Definition von Catechol-2,3-Dioxygenase lautet:

Ein intrazelluläres Eisen(II)-haltiges nicht-hämisches Enzym, das die oxidative Spaltung von cis,cis-1,2-dihydroxybenzen (Catechole) an der 2,3-Position katalysiert. Das Enzym ist in der Lage, eine breite Palette von Catecholen zu oxidieren und ist an verschiedenen Stoffwechselwegen beteiligt, wie z.B. dem Abbau von Aromaten, Katecholaminen und anderen Endogenen Verbindungen. Das Enzym ist auch als CDO oder Catechol-1,2-Dioxygenase bekannt, was zu Verwirrung führen kann, da es sich um ein anderes Enzym handelt, das an der 1,2-Position spaltet.

Catechol-1,2-Dioxygenase ist ein Enzym, das in der Kategorie der Oxidoreduktasen eingeordnet wird und eine molibdatbasierte Hydroxylase darstellt. Dieses Enzym ist an der enzymatischen Spaltung von aromatischen Verbindungen wie Catecholen beteiligt, wobei es zwei Moleküle Sauerstoff einführt und einen intramolekularen Ringschluss vermittelt. Diese Reaktion führt zur Bildung eines muconischen Säurederivats.

Die Catechol-1,2-Dioxygenase spielt eine wichtige Rolle im Abbau von aromatischen Verbindungen in verschiedenen Organismen, insbesondere bei Bakterien und Pilzen. Sie ist auch an der Entgiftung von Xenobiotika beteiligt, die als Umweltkontaminanten auftreten können.

Die humane Medizin befasst sich mit dieser enzymatischen Reaktion vor allem im Zusammenhang mit bakteriellen Infektionen und der Entgiftung von Toxinen.

Carboxy-Lysase (auch als Decarboxylase bekannt) ist ein Enzym, das die Entfernung einer Carboxygruppe (-COOH) von organischen Säuren katalysiert und dabei Kohlenstoffdioxid (CO2) freisetzt. Diese Enzyme sind wichtig für verschiedene biochemische Prozesse in Lebewesen, wie beispielsweise bei der Aminosäure-Synthese oder im Energiestoffwechsel. Ein bekanntes Beispiel ist die Pyruvatdecarboxylase, die im Citratzyklus an der Umwandlung von Pyruvat zu Acetaldehyd beteiligt ist. Carboxy-Lysasen sind spezifisch für ihre Substrate und erfordern oft Coenzyme wie Thiaminpyrophosphat (TPP) oder Pyridoxalphosphat (PLP), um ihre Funktion auszuüben.

Die Leber ist ein vitales, großes inneres Organ in Wirbeltieren, das hauptsächlich aus Parenchymgewebe besteht und eine zentrale Rolle im Stoffwechsel des Körpers spielt. Sie liegt typischerweise unter dem Zwerchfell im rechten oberen Quadranten des Bauches und kann bis zur linken Seite hin ausdehnen.

Die Leber hat zahlreiche Funktionen, darunter:

1. Entgiftung: Sie ist verantwortlich für die Neutralisierung und Entfernung giftiger Substanzen wie Alkohol, Medikamente und giftige Stoffwechselprodukte.
2. Proteinsynthese: Die Leber produziert wichtige Proteine, einschließlich Gerinnungsfaktoren, Transportproteine und Albumin.
3. Metabolismus von Kohlenhydraten, Fetten und Proteinen: Sie speichert Glukose in Form von Glykogen, baut Fette ab und synthetisiert Cholesterin und Lipoproteine. Zudem ist sie an der Regulation des Blutzuckerspiegels beteiligt.
4. Vitamin- und Mineralstoffspeicherung: Die Leber speichert fettlösliche Vitamine (A, D, E und K) sowie Eisen und Kupfer.
5. Beteiligung am Immunsystem: Sie filtert Krankheitserreger und Zelltrümmer aus dem Blut und produziert Komponenten des angeborenen Immunsystems.
6. Hormonabbau: Die Leber ist beteiligt am Abbau von Schilddrüsenhormonen, Steroidhormonen und anderen Hormonen.
7. Gallensekretion: Sie produziert und sezerniert Galle, die für die Fettverdauung im Darm erforderlich ist.

Die Leber ist ein äußerst anpassungsfähiges Organ, das in der Lage ist, einen großen Teil ihres Gewebes zu regenerieren, selbst wenn bis zu 75% ihrer Masse verloren gehen.

Homogentisat-1,2-Dioxygenase ist ein enzymatisches Protein, das im menschlichen Körper vorkommt und eine wichtige Rolle in dem Stoffwechselweg der Aminosäure Tyrosin spielt. Genauer gesagt, ist es ein Schlüsselenzym im Abbau von Homogentisat, einem Stoffwechselintermediat, das während des Tyrosinstoffwechsels entsteht.

Das Enzym katalysiert die Oxidation von Homogentisat zu Maleylacetoacetat in Gegenwart von Sauerstoff und Fe(II) als Cofaktor. Dieser Reaktionsschritt ist ein entscheidender Schritt im Abbauweg von Tyrosin, da er die Umwandlung des aromatischen Homogentisats in ein nicht-aromatisches Molekül ermöglicht, was für den weiteren Abbau notwendig ist.

Eine Störung der Aktivität dieses Enzyms kann zu einem Stoffwechselerkrankungen führen, bekannt als Alkaptonurie oder Homogentisat-Störung, bei der sich Homogentisat im Körper ansammelt und zu verschiedenen Symptomen wie Arthritis, Nierensteinen und einer schwarzen Verfärbung der Haut und Gelenke führt.