Cathepsin W ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und im Zytoplasma und den Lysosomen vorkommt. Es wird hauptsächlich in natürlichen Killer-Zellen (NK-Zellen) exprimiert und spielt eine Rolle bei der Degradation von intrazellulären Proteinen sowie bei der Regulation von Immunantworten. Cathepsin W ist an der Apoptose von Zielzellen beteiligt, indem es die Integrität ihrer Membranen beeinträchtigt und so deren Absterben fördert. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin W codiert, können mit Autoimmunerkrankungen assoziiert sein.

Cathepsine sind eine Gruppe von Proteasen (Enzyme, die Proteine abbauen), die in Lysosomen vorkommen - membranumgrenzten Zellorganellen, die für den Abbau und die Recycling von intrazellulären Bestandteilen verantwortlich sind. Es gibt mindestens 15 verschiedene Cathepsine, die nach ihrem Strukturtyp in drei Hauptklassen eingeteilt werden: Cysteinproteasen (z.B. Cathepsin B, L, H und S), Serinproteasen (z.B. Cathepsin G) und Aspartatproteasen (z.B. Cathepsin D und E).

Cathepsine spielen eine wichtige Rolle bei verschiedenen zellulären Prozessen, wie Zellwachstum, Signaltransduktion, Immunantwort, Apoptose (programmierter Zelltod) und Gewebeerneuerung. Sie sind auch an pathologischen Prozessen beteiligt, einschließlich Krebs, Entzündungen, neurodegenerativen Erkrankungen und Infektionskrankheiten. Dysregulierte Cathepsinaktivität wurde mit verschiedenen Krankheitszuständen in Verbindung gebracht, wie z.B. Arthritis, Atherosklerose, Alzheimer-Krankheit und Tumorprogression.

Die Aktivität von Cathepsinen wird durch pH-Wert, Redoxpotential und die Anwesenheit von Cofaktoren reguliert. Insbesondere sind sie aktiver bei niedrigen pH-Werten (wie im Inneren der Lysosomen). Die Feinabstimmung ihrer Aktivität ist ein komplexer Prozess, der durch verschiedene Mechanismen wie Genexpression, Proteinfaltung, Proteolyse und posttranslationale Modifikationen reguliert wird.

Cathepsin B ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen, Gewebeerneuerung und Zellteilung. Cathepsin B kann auch extrazellulär freigesetzt werden und ist an verschiedenen pathologischen Prozessen wie Tumorinvasion, Metastasierung und Entzündungsreaktionen beteiligt. Übermäßige Aktivität oder Überexpression von Cathepsin B wird mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, darunter Krebs, neurodegenerative Erkrankungen und rheumatoide Arthritis.

Cathepsin L ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der papainartigen Cysteinproteasen gehört. Es ist hauptsächlich in den Lysosomen von Zellen zu finden und spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen, wie zum Beispiel der Autophagie und der Antigenpräsentation. Cathepsin L kann auch extrazellulär freigesetzt werden und ist an verschiedenen pathologischen Prozessen beteiligt, wie Entzündung, Tumorwachstum und -metastasierung sowie Knochenresorption bei Osteoporose. Es ist in der Lage, eine Vielzahl von Substraten zu spalten, darunter Strukturproteine, extrazelluläre Matrixkomponenten und Signalmoleküle. Die Fehlregulation von Cathepsin L wird mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, einschließlich Krebs, neurodegenerativen Erkrankungen und Autoimmunerkrankungen.

Cathepsin D ist ein lysosomales Enzym, das in den meisten tierischen Zellen vorkommt und kate psycholytische Aktivität aufweist. Es gehört zur Familie der Cysteinproteasen und spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen, wie zum Beispiel bei der Autophagie und der endozytotischen Degradation von extrazellulären Proteinen. Cathepsin D ist auch in der Entwicklung von Krebs- und neurodegenerativen Erkrankungen involviert, indem es an Zelltodprozessen wie Apoptose beteiligt ist. Mutationen im Gen, das für Cathepsin D codiert, können zu verschiedenen Erbkrankheiten führen, darunter auch neuronalen Krankheiten wie der neuronalen Ceroid-Lipofuszinose und der Danon-Krankheit.

Cysteinendopeptidase ist der Sammelbegriff für eine Gruppe von Enzymen, die Peptidbindungen spalten können und dabei Cystein als aktives Katalysatorzentrum nutzen. Sie sind in der Lage, auch dann Peptidbindungen zu trennen, wenn diese durch andere Aminosäuren neben der zu spaltenden Bindung hydrophob stabilisiert werden. Daher werden sie auch als „endopeptidase“ bezeichnet. Cysteinendopeptidasen sind an zahlreichen physiologischen und pathophysiologischen Prozessen beteiligt, wie beispielsweise der Blutgerinnung, dem Abbau von Proteinen und der Immunantwort. Ein bekanntes Beispiel ist das Enzym Caspase, welches eine zentrale Rolle bei der Apoptose (programmierter Zelltod) spielt. Eine Überaktivität oder Fehlregulation von Cysteinendopeptidasen kann zu verschiedenen Krankheiten führen, wie beispielsweise Entzündungen, neurodegenerativen Erkrankungen und Krebs.

Cathepsin K ist ein enzymatisches Protein, das zur Familie der Papain-artigen Cysteinproteasen gehört. Es wird in verschiedenen Zellen des menschlichen Körpers produziert, insbesondere in Osteoklasten, den Zellen, die für den Knochenabbau verantwortlich sind. Cathepsin K ist ein starkes Protease-Enzym, das eine wichtige Rolle bei der Remodellierung und dem Umbau von Knochengewebe spielt, indem es Kollagen und andere Proteine im Knochengewebe abbaut.

Darüber hinaus ist Cathepsin K auch in anderen Geweben wie der Lunge, der Haut und der Plazenta nachgewiesen worden. Es wird vermutet, dass es an verschiedenen pathologischen Prozessen beteiligt ist, einschließlich Entzündung, Tumorwachstum und -metastasierung sowie Arteriosklerose.

Eine Überaktivität von Cathepsin K wird mit verschiedenen Erkrankungen in Verbindung gebracht, wie zum Beispiel Osteoporose, rheumatoide Arthritis und Krebsmetastasen. Daher ist es ein potenzielles Ziel für die Entwicklung neuer Therapeutika zur Behandlung dieser Erkrankungen.

Antisense Oligodesoxyribonucleotide (AS-ODNs) sind kurze synthetische Einzelstrang-DNA-Moleküle, die komplementär zu einer bestimmten messenger-RNA (mRNA)-Sequenz sind. Ihre Funktion besteht darin, die Translation von genetischer Information in Proteine zu verhindern, indem sie an die entsprechende mRNA binden und deren Transkription blockieren. Dies wird als spezifische Genunterdrückung oder Gen-Silencing bezeichnet. AS-ODNs werden in der Forschung und Entwicklung eingesetzt, um genau zu bestimmen, welche Rolle ein Gen in biologischen Prozessen spielt, und sie haben auch das Potenzial, als therapeutische Mittel zur Behandlung von Krankheiten eingesetzt zu werden, die auf Fehlfunktionen bestimmter Gene zurückzuführen sind.

Cathepsin G ist ein Serinprotease-Enzym, das hauptsächlich in neutrophilen Granulozyten (eine Art weißer Blutkörperchen) vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Entzündungsreaktion und der Immunabwehr des Körpers. Cathepsin G ist an der Zerstörung von Mikroorganismen beteiligt, indem es deren Proteine zersetzt und so ihre Integrität und Funktion beeinträchtigt. Darüber hinaus kann Cathepsin G auch an der Zellteilung, dem Zelltod (Apoptose) und der Geweberemodelierung beteiligt sein. Es ist ein wichtiger Faktor bei der Entstehung von Entzündungen und Gewebeschäden bei verschiedenen Erkrankungen, wie zum Beispiel chronisch-obstruktiver Lungenerkrankung (COPD), rheumatoider Arthritis und atherosklerotischen Gefäßerkrankungen.

Cathepsin H ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen durch die Degradation von Proteinen. Darüber hinaus ist Cathepsin H an der Verarbeitung und Aktivierung einiger Peptidhormone und Wachstumsfaktoren beteiligt. Es kann auch in der extrazellulären Matrix aktiv sein, wo es an Gewebeumbau- und -remodellierungsprozessen beteiligt ist. Genauer gesagt handelt es sich bei Cathepsin H um ein Endopeptidase, das Proteine durch Hydrolyse von Peptidbindungen abbaut. Mutationen in diesem Gen können zu verschiedenen Krankheiten führen, darunter auch lysosomale Speicherkrankheiten.

Cathepsin E ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und normalerweise in Endosomen und Lysosomen vorkommt. Es ist hauptsächlich in Immunzellen wie Makrophagen und dendritischen Zellen exprimiert. Cathepsin E spielt eine Rolle bei der Antigenpräsentation, indem es Proteine abbaut, die von antigenpräsentierenden Zellen aufgenommen wurden. Das Enzym ist auch an Entzündungsprozessen beteiligt und kann die Aktivität von Zytokinen und Chemokinen beeinflussen. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin E codiert, können mit bestimmten Erkrankungen wie rheumatoider Arthritis und Krebs assoziiert sein.

Cathepsin C, auch bekannt als dipeptidylpeptidase I (DPP I), ist ein Enzym aus der Gruppe der Cysteinproteasen. Es ist in Lysosomen und Endosomen vieler Zelltypen lokalisiert und spielt eine wichtige Rolle bei der intrazellulären Proteinverdauung und -abbau. Cathepsin C aktiviert außerdem andere Proteasen, indem es die N-terminalen Dipeptide abspaltet.

Darüber hinaus ist Cathepsin C involviert in die Verarbeitung von Signalpeptiden und damit verbunden mit der Aktivierung von Zytokinen und Chemokinen. Mutationen im Gen, das für Cathepsin C kodiert, sind mit bestimmten Erkrankungen assoziiert, wie zum Beispiel Papillomatose der Lunge und Haut sowie neutrophilen Dermatosen.

Das Papillon-Lefèvre-Syndrom ist eine seltene, genetisch bedingte Erkrankung, die durch Hautläsionen und schweren, früh einsetzenden Abbau des Zahnhalteapparats (Parodontose) gekennzeichnet ist. Die Hautveränderungen umfassen häufig palmoplantare Keratoderma, eine Hyperkeratose der Hand- und Fußpalmen. Die Erkrankung wird autosomal-rezessiv vererbt und ist auf Mutationen im Gen KRT13 oder CTSC zurückzuführen. Das Syndrom tritt typischerweise im Kindesalter auf und kann auch zu wiederkehrenden bakteriellen Infektionen führen. Die Behandlung umfasst in der Regel eine gründliche Mundhygiene, antibakterielle Maßnahmen und ggf. die Gabe von Retinoiden. Zahnimplantate können eine Option sein, wenn der Zahnverlust fortgeschritten ist.

Ich glaube, es gibt etwas Verwirrung in Ihrer Anfrage, da Enzyklopädien allgemeine Informationssammlungen zu verschiedenen Themen sind und keine medizinische Fachterminologie darstellen. Dennoch kann ein medizinisches Fachgebiet oder eine Abteilung in einer Enzyklopädie behandelt werden. Eine Enzyklopädie ist ein systematisch geordnetes Handbuch, das aus vielen kurzen Artikeln besteht, die jeweils einem bestimmten Thema gewidmet sind. Wenn Sie nach medizinischen Informationssammlungen suchen, könnten Fachbücher, Referenzhandbücher oder Online-Informationsquellen wie PubMed, MedlinePlus oder UpToDate besser geeignet sein.

Alveolarer Knochenverlust bezieht sich auf den Abbau und die Resorption des knöchernen Kieferkamms, der die Zahnfachräume (Alveolen) umgibt. Dies tritt normalerweise nach dem Zahnextraktionsprozess auf, wenn die Zähne verloren gehen oder entfernt werden.

Die Hauptursache für alveolären Knochenverlust ist der Verlust der mechanischen Belastung durch Kaukräfte, die normalerweise die Integrität des Kieferknochens aufrechterhalten. Ohne diese Stimulation beginnt der Körper, den Knochen abzubauen und resorbiert ihn allmählich. Andere Faktoren wie Parodontalerkrankungen, Osteoporose, Stoffwechselerkrankungen oder bestimmte Medikamente können ebenfalls zu alveolärem Knochenverlust beitragen.

Alveolarer Knochenverlust ist ein klinisch bedeutsames Problem, da er die Möglichkeit einschränken kann, Zahnersatz wie Brücken oder Implantate sicher und fest zu befestigen. Daher ist es wichtig, frühzeitig Maßnahmen zur Prävention und Behandlung von alveolärem Knochenverlust zu ergreifen, um die orale Gesundheit und Funktion aufrechtzuerhalten.

Parodontitis ist eine entzündliche Erkrankung des Zahnbettes, die zur Zerstörung des Parodonts (Zahnfleisch und Kieferknochen) führt. Sie wird in der Regel durch bakterielle Beläge an den Zähnen verursacht und kann schmerzlos verlaufen, was dazu führen kann, dass sie lange unbemerkt bleibt. Unbehandelt kann Parodontitis zu Zahnverlust führen. Symptome können unter anderem Zahnfleischbluten, Mundgeruch, zurückgehendes Zahnfleisch und lockere Zähne sein. Es gibt verschiedene Formen der Parodontitis, wie die chronische Parodontitis und die aggressive Parodontitis. Risikofaktoren sind Rauchen, schlechte Mundhygiene, Diabetes mellitus, genetische Faktoren und Stress.