Cathepsin D ist ein im Lysosom lokalisiertes, als Endopeptidase wirkendes Enzym, das hauptsächlich am Proteinabbau beteiligt ist und bei verschiedenen physiologischen Prozessen sowie pathologischen Zuständen wie Krebs und Alzheimer eine Rolle spielt.
Cathepsine sind eine Gruppe von Proteasen (Enzyme, die Proteine abbauen), die hauptsächlich in Lysosomen vorkommen und eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen wie Autophagie und Endozytose spielen.
Cathepsin B ist ein lysosomales Cysteinproteinase, das hauptsächlich in der extrazellulären Matrix und den Endosomen vorkommt und eine Rolle bei Proteinabbau, Zellwachstum, Invasion und Tumorprogression spielt.
Cathepsin L ist ein lysosomales Cysteinproteinase-Enzym, das hauptsächlich in endozytotischen Kompartimenten vorkommt und eine wichtige Rolle bei Proteinabbauprozessen, Zellinvasion und -migration spielt.
Cathepsin K ist ein im Zytosol vorkommendes, kationisches proteolytisches Enzym aus der Familie der Cysteinproteasen, das hauptsächlich in Osteoklasten exprimiert wird und eine wichtige Rolle bei Knochenresorption, Kollagenabbau und Zellapoptose spielt.
Cathepsin E ist ein lysosomales Proteinase-Enzym, das vor allem in antigenpräsentierenden Zellen wie Makrophagen und dendritischen Zellen vorkommt und eine Rolle bei der intrazellulären Proteinabbau und Antigenpräsentation spielt.
Cathepsin H ist ein lysosomaler Cysteinprotease-Enzym, das hauptsächlich in antigenpräsentierenden Zellen vorkommt und eine Rolle bei der intrazellulären Proteinabbau und Antigenverarbeitung spielt.
Cathepsin G ist ein Serinproteinase-Enzym, das hauptsächlich in neutrophilen Granulozyten vorkommt und bei Entzündungsreaktionen an der Immunantwort beteiligt ist, indem es verschiedene Substrate wie Proteine, Peptide und Phospholipide spaltet.
Pepstatine sind eine Gruppe von Peptiden, die als irreversible Inhibitoren der Serin-Proteasen wirken und sich durch ihre starken Carboxylgruppen auszeichnen, die in der Lage sind, spezifische Peptidbindungen zu bilden.
Cathepsin C ist ein Enzym, das als Dipeptidylpeptidase I bekannt ist und hauptsächlich in Lysosomen vorkommt, wo es eine katalytische Rolle bei der intrazellulären Proteinverdauung spielt, insbesondere bei der Aktivierung von Serinproteasen.
Lysosomen sind zelluläre Membran-organisierte Strukturen, die eine Vielzahl von hydrolytischen Enzymen enthalten, die an Zellrecycling- und Abbauprozessen beteiligt sind, wie zum Beispiel Autophagie, Phagozytose und Endozytose.
Cathepsin F ist ein Proteasom-Enzym aus der Familie der Cysteinproteasen, das hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt und eine Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen spielt, einschließlich der Antigenpräsentation und Zelltodmechanismen.
Cathepsin Z ist ein lysosomaler Cysteinprotease, der bei der Proteinabbau und Zellremodellierung beteiligt ist, aber auch eine Rolle in der Pathogenese von Krankheiten wie Krebs und rheumatoider Arthritis spielen kann. Es wird hauptsächlich in den Lungenepithelzellen exprimiert und seine Aktivität ist pH-abhängig, mit einer bevorzugten Aktivität bei niedrigen pH-Werten.
Cysteinendopeptidase ist ein Enzym, das Proteine spaltet und gekennzeichnet ist durch die Anwesenheit einer katalytisch aktiven Cystein-Seitenkette in seinem aktiven Zentrum.
Cathepsin W ist ein proteolytisches Enzym, das hauptsächlich in lysosomalen Kompartimenten von Zellen vorkommt und bei der intrazellulären Proteinabbauprozessen beteiligt ist, insbesondere an der Abbau von Keratin-Filamenten in Epithelzellen.
Endopeptidasen sind Enzyme, die Proteine hydrolytisch spalten, indem sie Peptidbindungen im Inneren der Polypeptidkette trennen, im Gegensatz zu Exopeptidasen, die an den Enden der Kette wirken.
Enzymvorstufen, auch Zymogene oder Proenzyme genannt, sind inaktive Proteine, die im Körper synthetisiert und erst durch Aktivierungsprozesse in ihre funktionelle, katalytisch aktive Enzymform umgewandelt werden.
Mannosephosphate sind Moleküle, die aus dem Zucker Mannose und Phosphatgruppen bestehen, die im Stoffwechsel von Kohlenhydraten eine wichtige Rolle spielen, insbesondere in der Glykolyse und Gluconeogenese.
Cystatine sind eine Gruppe niedermolekularer, inhibitorischer Proteine, die in allen Körperflüssigkeiten vorkommen und die Aktivität von Cysteinproteasen (Enzyme, die Peptidbindungen spalten) regulieren, indem sie an deren aktives Zentrum binden.
Protease-Inhibitoren sind spezielle Medikamente, die die Funktion bestimmter Enzyme (Proteasen) blockieren, die für die Vermehrung von Viren wie HIV benötigt werden, indem sie deren Aktivität hemmen und somit die Fortschreitung von Infektionen verlangsamen oder stoppen.
Cathepsin A ist ein Enzym, das hauptsächlich in Lysosomen vorkommt und eine Rolle bei der Proteolyse, dem Abbau von Glykoproteinen und der Neutralisierung von Bioaktivstoffen spielt.
Cysteinproteinaseinhibitoren sind spezifische Moleküle, die die Aktivität von Cysteinproteasen, enzymatischen Proteinabbau-Proteinen, hemmen, indem sie sich an ihre katalytisch aktive Site binden und so die proteolytische Aktivität in biologischen Systemen reduzieren.
Die Hydrogen-Ion Konzentration, auch bekannt als pH-Wert, ist ein Maß für die Menge an Wasserstoff-Ionen (H+) in einer Lösung und wird in molaren Einheiten oder auf logarithmischer Skala als pH-Wert ausgedrückt.
Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind und so die Primärstruktur eines Proteins bilden. Diese Sequenz bestimmt maßgeblich die Funktion und Eigenschaften des Proteins. Die Information über die Aminosäuresequenz wird durch das Genom codiert und bei der Translation in ein Protein übersetzt.
Ein IGF-Typ-2-Rezeptor ist ein transmembranöses Protein, das als Rezeptor für Insulin-like Growth Factor 2 (IGF2) fungiert und intrazelluläre Signalwege aktiviert, die das Zellwachstum, die Differenzierung und den Stoffwechsel beeinflussen.
Aspartic acid endopeptidases are a type of enzymes that cleave peptide bonds within proteins, characterized by the presence of two aspartic acid residues in their active site, and play crucial roles in various physiological processes such as digestion and protein maturation.
Molekülsequenzdaten sind Informationen, die die Reihenfolge der Bausteine (Nukleotide oder Aminosäuren) in biologischen Molekülen wie DNA, RNA oder Proteinen beschreiben und durch Techniken wie Genom-Sequenzierung oder Proteom-Analyse gewonnen werden.
Ein Dipeptid ist eine kleine bioaktive Moleküle, die durch Kondensation und Verknüpfung zweier Aminosäuren mit Peptidbindungen entstehen, wobei eine freie Carboxygruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen Aminosäure reagiert.
Beta-N-Acetylhexosaminidase ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle bei der Zellrecycling-Prozess namens Autophagie spielt und durch die Hydrolyse von β-N-Acetylglucosaminidisch-Bindungen in Glycoproteinen und Glykolipiden wirkt.
Lysosome-associated membrane glycoproteins (LAMPs) are a group of proteins found on the inner and outer membranes of lysosomes, which play a role in protecting these organelles from degradation by hydrolytic enzymes within the lysosome.
Diazomethan ist ein hochreaktives, gelbes, nicht stabiles Gas mit der Summenformel CH2N2, das in organischen Synthesen als Methylierungsmittel und zur Darstellung von Cyclopropanen verwendet wird, allerdings aufgrund seiner Explosionsgefährlichkeit unter strengen Sicherheitsvorkehrungen gehandhabt werden muss.
Saure Phosphatase ist ein medizinisch-biochemisches Enzym, das vor allem in der Prostata vorkommt und bei niedrigem pH-Wert aktiv wird, wichtig für den Knochenstoffwechsel ist und als Tumormarker bei Prostatakrebs dient. (Die Aktivität der sauren Phosphatase kann bei malignen Tumoren der Prostata erhöht sein, was bei der Diagnose und Überwachung von Prostatakrebs hilfreich sein kann.)
Acetylglucosaminidase ist ein Enzym, das die Hydrolyse von Acetyl-D-Glucosamin-Resten aus verschiedenen Substraten wie Glycoproteinen und Glykolipiden katalysiert, was eine wichtige Rolle bei der Proteoglykan-Biosynthese und -Abbau spielt.
Serinendopeptidasen sind Enzyme, die Proteine oder Peptide spalten, indem sie eine Peptidbindung in der Nähe einer Serinamino-Säure-Seitenkette hydrolysieren. Ein Beispiel ist Chymotrypsin, das vor allem hydrophobe Aminosäuren wie Tryptophan, Tyrosin und Phenylalanin spaltet.
Mukolipidosen sind eine Gruppe seltener, vererbbarer Stoffwechselstörungen, bei denen sich überschüssige Substanzen in den Zellen ansammeln, was zu verschiedenen gesundheitlichen Problemen führt, einschließlich neurologischer, skelettaler und viszeraler Manifestationen.
'Substrat Spezifität' bezieht sich auf die Eigenschaft eines Enzyms, nur bestimmte Arten von Molekülen (die Substrate) zu erkennen und chemisch zu modifizieren, basierend auf der Kompatibilität ihrer molekularen Struktur und Oberflächeneigenschaften mit dem aktiven Zentrum des Enzyms.
Post-translational protein processing refers to the series of modifications and alterations that a protein undergoes after its synthesis on the ribosome, but before it becomes fully functional, which can include steps such as folding, cleavage, modification of side chains, and association with other proteins or cofactors.
Phagosomen sind membranumgrenzte Kompartimente innerhalb von Zellen, die durch Endocytose gebildet werden und verwandte oder fremde Partikel einschließen, die dann weiter abgebaut oder recycelt werden können.
Autolyse ist ein physiologischer Prozess, bei dem Zellen sich selbst durch das Auflösen ihrer eigenen Zellstrukturen zersetzen, oft als Reaktion auf Verletzung, Tod oder Alterung der Zelle, ohne die Beteiligung von Enzymen aus externen Quellen. (Anmerkung: In manchen Kontexten kann Autolyse auch enzymatisch vermittelt sein, insbesondere in Bezug auf die Lebensmittelindustrie, aber im strengen Sinne bezieht sich medizinische Definition oft auf nicht-enzymatische Autolyse.)
Endosomen sind membranumschlossene Kompartimente im Inneren eukaryotischer Zellen, die während des Endocytose-Prozesses gebildet werden und daran beteiligt sind, extrazelluläre Substanzen zu verarbeiten, zu sortieren und mit anderen zellulären Kompartimenten zu kommunizieren.
Peptidhydrolasen sind Enzyme, die Peptidbindungen in Proteinen oder Peptiden spalten und dadurch diese Moleküle in kleinere Bruchstücke aufteilen können, was zu einer Hydrolyse der Substrate führt.
Papain ist ein proteolytisches Enzym, das aus der Latex-Milch der Carica papaya-Frucht gewonnen wird und Proteine durch Hydrolyse spaltet, was seine Verwendung in verschiedenen medizinischen Anwendungen wie zum Beispiel als Digestivum oder zur Behandlung von Wunden und Entzündungen ermöglicht.
Cystatin B ist ein kleines, intrazelluläres Protein, das aus 98 Aminosäuren besteht und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt, wo es als Cystein-Protease-Inhibitor fungiert, um die proteolytische Aktivität von Cathepsinen zu regulieren. Es wird auch als ein potenzieller Biomarker für neurodegenerative Erkrankungen wie Parkinson und Alzheimer in Betracht gezogen.
In der Medizin bezieht sich 'Kinetik' auf die Untersuchung der Geschwindigkeit und des Mechanismus der Bewegung oder Verteilung von Substanzen, wie Medikamenten, im Körper über die Zeit hinweg.
Das Papillon-Lefèvre-Syndrom ist eine seltene genetische Erkrankung, die durch wiederkehrende schwere Infektionen der Haut und Schleimhäute, insbesondere der Hände und Füße, sowie vorzeitigen Zahnverlust aufgrund einer aggressiven Parodontitis gekennzeichnet ist.
Es tut mir leid, aber ich habe einen Fehler in Ihrer Anfrage festgestellt. 'Enzyklopädien' sind keine medizinischen Begriffe, sondern eher allgemeine Informationssammlungen zu vielen verschiedenen Themengebieten, darunter auch Medizin. Eine korrekte Frage wäre beispielsweise: "Geben Sie in einem Satz eine medizinische Definition eines spezifischen medizinischen Begriffs an."
'Tooth exfoliation' is a medical term that refers to the natural process of primary teeth (baby teeth) shedding and being replaced by permanent teeth in children.
Eine Zahnteilprothese ist ein herausnehmbarer Zahnersatz, der beschädigte oder fehlende Teile eines Zahnes wiederherstellt und aus künstlichen Materialien wie Metall, Keramik oder Kunststoff besteht.
Alveolarer Knochenverlust bezieht sich auf den Abbau und die Auflösung des kortikalen und trabekulären Knochens im Kiefer, der die Zahnwurzel umgibt, was zu einer Veränderung der Alveolarprozesse führt und oft mit dem Fortschreiten der Parodontitis einhergeht.
Parodontitis ist eine entzündliche Erkrankung des Zahnbettes, die zur Zerstörung des Kieferknochens, der Zahnfleischfasern und der Wurzelhaut führt, wenn sie unbehandelt bleibt, was letztendlich zum Zahnverlust führen kann.

Cathepsin D ist ein lysosomales Enzym, das in den meisten tierischen Zellen vorkommt und kate psycholytische Aktivität aufweist. Es gehört zur Familie der Cysteinproteasen und spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen, wie zum Beispiel bei der Autophagie und der endozytotischen Degradation von extrazellulären Proteinen. Cathepsin D ist auch in der Entwicklung von Krebs- und neurodegenerativen Erkrankungen involviert, indem es an Zelltodprozessen wie Apoptose beteiligt ist. Mutationen im Gen, das für Cathepsin D codiert, können zu verschiedenen Erbkrankheiten führen, darunter auch neuronalen Krankheiten wie der neuronalen Ceroid-Lipofuszinose und der Danon-Krankheit.

Cathepsine sind eine Gruppe von Proteasen (Enzyme, die Proteine abbauen), die in Lysosomen vorkommen - membranumgrenzten Zellorganellen, die für den Abbau und die Recycling von intrazellulären Bestandteilen verantwortlich sind. Es gibt mindestens 15 verschiedene Cathepsine, die nach ihrem Strukturtyp in drei Hauptklassen eingeteilt werden: Cysteinproteasen (z.B. Cathepsin B, L, H und S), Serinproteasen (z.B. Cathepsin G) und Aspartatproteasen (z.B. Cathepsin D und E).

Cathepsine spielen eine wichtige Rolle bei verschiedenen zellulären Prozessen, wie Zellwachstum, Signaltransduktion, Immunantwort, Apoptose (programmierter Zelltod) und Gewebeerneuerung. Sie sind auch an pathologischen Prozessen beteiligt, einschließlich Krebs, Entzündungen, neurodegenerativen Erkrankungen und Infektionskrankheiten. Dysregulierte Cathepsinaktivität wurde mit verschiedenen Krankheitszuständen in Verbindung gebracht, wie z.B. Arthritis, Atherosklerose, Alzheimer-Krankheit und Tumorprogression.

Die Aktivität von Cathepsinen wird durch pH-Wert, Redoxpotential und die Anwesenheit von Cofaktoren reguliert. Insbesondere sind sie aktiver bei niedrigen pH-Werten (wie im Inneren der Lysosomen). Die Feinabstimmung ihrer Aktivität ist ein komplexer Prozess, der durch verschiedene Mechanismen wie Genexpression, Proteinfaltung, Proteolyse und posttranslationale Modifikationen reguliert wird.

Cathepsin B ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen, Gewebeerneuerung und Zellteilung. Cathepsin B kann auch extrazellulär freigesetzt werden und ist an verschiedenen pathologischen Prozessen wie Tumorinvasion, Metastasierung und Entzündungsreaktionen beteiligt. Übermäßige Aktivität oder Überexpression von Cathepsin B wird mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, darunter Krebs, neurodegenerative Erkrankungen und rheumatoide Arthritis.

Cathepsin L ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der papainartigen Cysteinproteasen gehört. Es ist hauptsächlich in den Lysosomen von Zellen zu finden und spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen, wie zum Beispiel der Autophagie und der Antigenpräsentation. Cathepsin L kann auch extrazellulär freigesetzt werden und ist an verschiedenen pathologischen Prozessen beteiligt, wie Entzündung, Tumorwachstum und -metastasierung sowie Knochenresorption bei Osteoporose. Es ist in der Lage, eine Vielzahl von Substraten zu spalten, darunter Strukturproteine, extrazelluläre Matrixkomponenten und Signalmoleküle. Die Fehlregulation von Cathepsin L wird mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, einschließlich Krebs, neurodegenerativen Erkrankungen und Autoimmunerkrankungen.

Cathepsin K ist ein enzymatisches Protein, das zur Familie der Papain-artigen Cysteinproteasen gehört. Es wird in verschiedenen Zellen des menschlichen Körpers produziert, insbesondere in Osteoklasten, den Zellen, die für den Knochenabbau verantwortlich sind. Cathepsin K ist ein starkes Protease-Enzym, das eine wichtige Rolle bei der Remodellierung und dem Umbau von Knochengewebe spielt, indem es Kollagen und andere Proteine im Knochengewebe abbaut.

Darüber hinaus ist Cathepsin K auch in anderen Geweben wie der Lunge, der Haut und der Plazenta nachgewiesen worden. Es wird vermutet, dass es an verschiedenen pathologischen Prozessen beteiligt ist, einschließlich Entzündung, Tumorwachstum und -metastasierung sowie Arteriosklerose.

Eine Überaktivität von Cathepsin K wird mit verschiedenen Erkrankungen in Verbindung gebracht, wie zum Beispiel Osteoporose, rheumatoide Arthritis und Krebsmetastasen. Daher ist es ein potenzielles Ziel für die Entwicklung neuer Therapeutika zur Behandlung dieser Erkrankungen.

Cathepsin E ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und normalerweise in Endosomen und Lysosomen vorkommt. Es ist hauptsächlich in Immunzellen wie Makrophagen und dendritischen Zellen exprimiert. Cathepsin E spielt eine Rolle bei der Antigenpräsentation, indem es Proteine abbaut, die von antigenpräsentierenden Zellen aufgenommen wurden. Das Enzym ist auch an Entzündungsprozessen beteiligt und kann die Aktivität von Zytokinen und Chemokinen beeinflussen. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin E codiert, können mit bestimmten Erkrankungen wie rheumatoider Arthritis und Krebs assoziiert sein.

Cathepsin H ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen durch die Degradation von Proteinen. Darüber hinaus ist Cathepsin H an der Verarbeitung und Aktivierung einiger Peptidhormone und Wachstumsfaktoren beteiligt. Es kann auch in der extrazellulären Matrix aktiv sein, wo es an Gewebeumbau- und -remodellierungsprozessen beteiligt ist. Genauer gesagt handelt es sich bei Cathepsin H um ein Endopeptidase, das Proteine durch Hydrolyse von Peptidbindungen abbaut. Mutationen in diesem Gen können zu verschiedenen Krankheiten führen, darunter auch lysosomale Speicherkrankheiten.

Cathepsin G ist ein Serinprotease-Enzym, das hauptsächlich in neutrophilen Granulozyten (eine Art weißer Blutkörperchen) vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Entzündungsreaktion und der Immunabwehr des Körpers. Cathepsin G ist an der Zerstörung von Mikroorganismen beteiligt, indem es deren Proteine zersetzt und so ihre Integrität und Funktion beeinträchtigt. Darüber hinaus kann Cathepsin G auch an der Zellteilung, dem Zelltod (Apoptose) und der Geweberemodelierung beteiligt sein. Es ist ein wichtiger Faktor bei der Entstehung von Entzündungen und Gewebeschäden bei verschiedenen Erkrankungen, wie zum Beispiel chronisch-obstruktiver Lungenerkrankung (COPD), rheumatoider Arthritis und atherosklerotischen Gefäßerkrankungen.

Cathepsin C, auch bekannt als dipeptidylpeptidase I (DPP I), ist ein Enzym aus der Gruppe der Cysteinproteasen. Es ist in Lysosomen und Endosomen vieler Zelltypen lokalisiert und spielt eine wichtige Rolle bei der intrazellulären Proteinverdauung und -abbau. Cathepsin C aktiviert außerdem andere Proteasen, indem es die N-terminalen Dipeptide abspaltet.

Darüber hinaus ist Cathepsin C involviert in die Verarbeitung von Signalpeptiden und damit verbunden mit der Aktivierung von Zytokinen und Chemokinen. Mutationen im Gen, das für Cathepsin C kodiert, sind mit bestimmten Erkrankungen assoziiert, wie zum Beispiel Papillomatose der Lunge und Haut sowie neutrophilen Dermatosen.

Lysosomen sind membranumgrenzte Zellorganellen, die in den meisten eukaryotischen Zellen vorkommen. Sie wurden erstmals in den 1950er Jahren vom belgischen Zellbiologen Christian de Duve entdeckt und beschrieben. Lysosomen spielen eine entscheidende Rolle im Abbau und Recycling von Biomolekülen und zellulären Bestandteilen, indem sie verschiedene hydrolytische Enzyme enthalten, die in einem sauren Milieu optimal funktionieren.

Die Hauptfunktion der Lysosomen besteht darin, als zelluläre Müllabfuhr zu dienen und Abfallprodukte wie defekte Organellen, Proteine und Fremdstoffe abzubauen. Dieser Prozess wird als Autophagie bezeichnet und dient der Aufrechterhaltung des zellulären Homöostases. Darüber hinaus sind Lysosomen an der Endozytose beteiligt, einem Prozess, bei dem extrazelluläre Materialien, wie beispielsweise Nährstoffe und Partikel, durch die Zellmembran aufgenommen werden.

Lysosomale Enzyme sind in ihrer aktiven Form in der Lage, komplexe Biomoleküle wie Proteine, Kohlenhydrate und Lipide abzubauen, indem sie diese in kleinere, für die Zelle nutzbare Bausteine zerlegen. Die so gewonnenen Moleküle können dann wiederverwendet oder aus der Zelle entsorgt werden.

Eine Störung der Lysosomenfunktion kann zu verschiedenen Krankheiten führen, die als lysosomale Speicherkrankheiten bekannt sind. Dabei handelt es sich um eine Gruppe von genetisch bedingten Erkrankungen, bei denen bestimmte Substanzen aufgrund eines Enzymdefekts nicht abgebaut werden können und sich im Laufe der Zeit in den Lysosomen ansammeln. Diese Anhäufung kann zu Zellschäden und Organschäden führen und schließlich zum Tod des Patienten führen.

Cathepsin F ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und in den Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen durch die Degradation von internalisierten Proteinen und ist auch an Zellteilungs- und Migrationsvorgängen beteiligt. Cathepsin F kann außerdem extrazellulär freigesetzt werden, wo es an proteolytischen Prozessen wie Gewebeumbau und -remodeling beteiligt ist. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin F codiert, können mit verschiedenen Erkrankungen assoziiert sein, darunter neuromuskuläre Störungen und Autoimmunerkrankungen.

Cathepsin Z ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt. Es wird auch als Cathepsin X oder Steapsin bezeichnet und spielt eine Rolle bei der intrazellulären Proteinabbauprozessen, einschließlich der antigenpräsentierenden Pathway und der Abbau von Lipoproteinen. Im Gegensatz zu anderen Cathepsinen ist Cathepsin Z in der Lage, extrazellulär aktiv zu sein und kann an Entzündungsprozessen beteiligt sein. Es wird auch mit einigen pathologischen Prozessen wie Krebs und Arteriosklerose in Verbindung gebracht.

Cysteinendopeptidase ist der Sammelbegriff für eine Gruppe von Enzymen, die Peptidbindungen spalten können und dabei Cystein als aktives Katalysatorzentrum nutzen. Sie sind in der Lage, auch dann Peptidbindungen zu trennen, wenn diese durch andere Aminosäuren neben der zu spaltenden Bindung hydrophob stabilisiert werden. Daher werden sie auch als „endopeptidase“ bezeichnet. Cysteinendopeptidasen sind an zahlreichen physiologischen und pathophysiologischen Prozessen beteiligt, wie beispielsweise der Blutgerinnung, dem Abbau von Proteinen und der Immunantwort. Ein bekanntes Beispiel ist das Enzym Caspase, welches eine zentrale Rolle bei der Apoptose (programmierter Zelltod) spielt. Eine Überaktivität oder Fehlregulation von Cysteinendopeptidasen kann zu verschiedenen Krankheiten führen, wie beispielsweise Entzündungen, neurodegenerativen Erkrankungen und Krebs.

Cathepsin W ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und im Zytoplasma und den Lysosomen vorkommt. Es wird hauptsächlich in natürlichen Killer-Zellen (NK-Zellen) exprimiert und spielt eine Rolle bei der Degradation von intrazellulären Proteinen sowie bei der Regulation von Immunantworten. Cathepsin W ist an der Apoptose von Zielzellen beteiligt, indem es die Integrität ihrer Membranen beeinträchtigt und so deren Absterben fördert. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin W codiert, können mit Autoimmunerkrankungen assoziiert sein.

Endopeptidase ist ein Term aus der Enzymologie und bezeichnet Enzyme, die Proteine hydrolytisch spalten können, indem sie Peptidbindungen innerhalb der Aminosäurekette trennen. Im Gegensatz zu Exopeptidasen, welche Amino- oder Carboxyterminale Aminosäuren einzeln abspalten, sind Endopeptidasen in der Lage, die Peptidbindung an beliebigen Stellen innerhalb des Proteins zu trennen.

Endopeptidasen spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Lebewesen und sind beispielsweise an der Verdauung von Nahrungsproteinen beteiligt, indem sie diese in kleinere Peptide und Aminosäuren aufspalten. Auch in intrazellulären Prozessen wie der Proteinreifung oder dem Abbau überflüssiger oder beschädigter Proteine sind Endopeptidasen von Bedeutung.

Ein bekanntes Beispiel für eine Endopeptidase ist das Enzym Trypsin, welches im Dünndarm vorkommt und Proteine an basischen Aminosäuren (Lysin oder Arginin) spaltet.

Enzymvorstufen, auch Zymogene oder Proenzyme genannt, sind inaktive Proteine, die im Körper vorkommen und durch spezifische Aktivierungsprozesse in aktive Enzyme umgewandelt werden. Diese Umwandlung findet häufig an bestimmten Stellen des Zymogens statt, an denen Peptidbindungen gespalten werden, wodurch das aktive Enzym freigesetzt wird.

Dieser Mechanismus ist ein Sicherheitsmechanismus der Natur, um sicherzustellen, dass Enzyme nicht in ihrer aktiven Form vorliegen, bevor sie an den richtigen Ort im Körper gelangen oder unter den richtigen Bedingungen aktiviert werden. Ein Beispiel für ein Zymogen ist das Pepsinogen, das im Magen vorkommt und durch die saure Umgebung in Pepsin umgewandelt wird, sobald es in den Magen gelangt. Pepsin ist ein Enzym, das an der Verdauung von Proteinen beteiligt ist.

Mannose-6-phosphat ist ein Molekül, das in Zellen vorkommt und eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Kohlenhydraten spielt. Es besteht aus der Monosaccharid-Einheit Mannose, die mit einer Phosphatgruppe verestert ist.

Mannose-6-phosphat ist ein Schlüsselintermediat in der Biosynthese von Glykoproteinen und Glykolipiden, da es die erste stabile Verbindung im Stoffwechselweg darstellt, der zur Synthese von Dolichol-Pentasaccharid führt. Dieses Molekül ist ein essentieller Baustein für die Biosynthese von N-verknüpften Glykanen in eukaryotischen Zellen.

Darüber hinaus ist Mannose-6-phosphat auch an der Regulation des Glukosestoffwechsels beteiligt, indem es als ein allosterischer Aktivator von Glukose-6-Phosphatase wirkt, einem Enzym, das Glukose-6-phosphat in Glukose und Phosphat spaltet.

Abnormale Mannose-6-phosphat-Stoffwechselwege können mit verschiedenen Erkrankungen verbunden sein, wie z.B. angeborenen Stoffwechselstörungen, Krebs und neurodegenerativen Erkrankungen.

Cystatine sind eine Gruppe von niedermolekularen, basischen Proteinen, die in allen nucleoparen Zellen des menschlichen Körpers vorkommen. Sie werden hauptsächlich in den Lysosomen synthetisiert und gehören zur Klasse der Cystein-Proteasen-Inhibitoren. Ihre Hauptfunktion ist die Regulation von Protease-Aktivitäten im Intrazellularraum, um so den proteolytischen Abbau von Strukturproteinen zu steuern und vor übermäßiger Proteolyse zu schützen. Cystatine sind potente, reversible und kompetitive Inhibitoren der Cystein-Proteasen. Es gibt verschiedene Arten von Cystatinen (C, S, M, A, B, SN, SA, etc.), die sich in ihrer molekularen Struktur, Expressionsprofil und zellulären Lokalisierung unterscheiden. Ein Anstieg der Cystatin-Konzentration im Blutplasma oder Urin kann auf eine gestörte Nierenfunktion hindeuten, weshalb sie als Marker für die Beurteilung der Nierenfunktion eingesetzt werden können.

Cathepsin A ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Verdauung von Proteinen und anderen Makromolekülen, die intrazellulär recycelt werden müssen. Darüber hinaus ist Cathepsin A an der Regulation von Peptidhormonen beteiligt und schützt andere Proteasen vor Abbau und Inaktivierung. Es hat auch eine Funktion bei der Immunantwort, indem es die Freisetzung von Antigenen aus Phagocyten fördert. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin A kodiert, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie z.B. Neuropathien und Autoimmunerkrankungen.

Cysteinproteinaseinhibitoren sind Substanzen, die die Aktivität von Cysteinproteasen, einer Gruppe von Enzymen, die Proteine abbauen, hemmen. Diese Inhibitoren binden sich an die aktive Site der Cysteinproteasen und verhindern so, dass das Substrat, also das zu spaltende Protein, an die Enzyme andocken kann. Dadurch wird die proteolytische Aktivität der Cysteinproteasen reduziert.

Cysteinproteinaseinhibitoren spielen eine wichtige Rolle im Organismus, da sie die Aktivität von Cysteinproteasen regulieren, die an verschiedenen physiologischen und pathophysiologischen Prozessen beteiligt sind. Dazu gehören zum Beispiel die Immunantwort, Entzündungsprozesse, die Tumorentstehung und -progression sowie der Abbau von Proteinen in den Zellen.

Einige Cysteinproteinaseinhibitoren haben auch ein therapeutisches Potenzial, insbesondere in der Behandlung von Erkrankungen, bei denen eine Überaktivität von Cysteinproteasen eine Rolle spielt, wie zum Beispiel entzündlichen Erkrankungen und Krebs.

Die Hydrogen-Ionen-Konzentration, auch als Protonenkonzentration bekannt, ist ein Maß für die Menge an Hydronium-Ionen (H3O+) in einer Lösung. Es wird in der Regel als pH-Wert ausgedrückt und bezieht sich auf den negativen dekadischen Logarithmus der Hydroniumionenkonzentration in Molaren (mol/L). Ein niedrigerer pH-Wert bedeutet eine höhere Konzentration an Hydroniumionen und somit eine saudiere Lösung, während ein höherer pH-Wert eine niedrigere Konzentration an Hydroniumionen und eine basischere Lösung darstellt. Normalerweise liegt die Hydrogen-Ionen-Konzentration im menschlichen Blut im Bereich von 37-43 nanoequivalente pro Liter, was einem pH-Wert von 7,35-7,45 entspricht. Abweichungen von diesem normalen Bereich können zu verschiedenen Gesundheitsproblemen führen, wie z.B. Azidose (niedriger pH) oder Alkalose (hoher pH).

Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, aus denen ein Proteinmolekül aufgebaut ist. Sie wird direkt durch die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens bestimmt und spielt eine zentrale Rolle bei der Funktion eines Proteins.

Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft, wobei die Carboxylgruppe (-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten reagiert, wodurch eine neue Peptidbindung entsteht und Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion wiederholt sich, bis die gesamte Kette der Proteinsequenz synthetisiert ist.

Die Aminosäuresequenz eines Proteins ist einzigartig und dient als wichtiges Merkmal zur Klassifizierung und Identifizierung von Proteinen. Sie bestimmt auch die räumliche Struktur des Proteins, indem sie hydrophobe und hydrophile Bereiche voneinander trennt und so die Sekundär- und Tertiärstruktur beeinflusst.

Abweichungen in der Aminosäuresequenz können zu Veränderungen in der Proteinstruktur und -funktion führen, was wiederum mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein kann. Daher ist die Bestimmung der Aminosäuresequenz von großer Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und deren Rolle bei Erkrankungen.

Aspartic acid endopeptidases are a type of enzyme that cleave peptide bonds within proteins. They are called "aspartic" because they contain two aspartic acid residues in their active site, which are essential for their catalytic function. These enzymes are also known as "aspartyl proteases" or "aspartic proteinases."

They play important roles in various physiological processes, such as protein degradation and activation of digestive enzymes. One of the most well-known members of this family is renin, which is involved in blood pressure regulation by cleaving a peptide bond in angiotensinogen to generate angiotensin I, leading to the formation of angiotensin II, a potent vasoconstrictor. Another example is HIV protease, an essential enzyme for the replication of the human immunodeficiency virus (HIV), which causes AIDS.

In summary, aspartic acid endopeptidases are a group of enzymes that cleave peptide bonds within proteins and play crucial roles in various physiological processes, including blood pressure regulation and viral replication.

Molekülsequenzdaten beziehen sich auf die Reihenfolge der Bausteine in Biomolekülen wie DNA, RNA oder Proteinen. Jedes Molekül hat eine einzigartige Sequenz, die seine Funktion und Struktur bestimmt.

In Bezug auf DNA und RNA besteht die Sequenz aus vier verschiedenen Nukleotiden (Adenin, Thymin/Uracil, Guanin und Cytosin), während Proteine aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Die Sequenzdaten werden durch Laborverfahren wie DNA-Sequenzierung oder Massenspektrometrie ermittelt und können für Anwendungen in der Genetik, Biochemie und Pharmakologie verwendet werden.

Die Analyse von Molekülsequenzdaten kann zur Identifizierung genetischer Variationen, zur Vorhersage von Proteinstrukturen und -funktionen sowie zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen.

Ein Dipeptid ist ein Peptid, das aus der Aminosäuresequenz zweier Aminocarbonsäuren besteht, die durch eine Peptidbindung miteinander verbunden sind. Die Peptidbindung entsteht durch Kondensationsreaktion der Carboxygruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen Aminosäure unter Abspaltung von Wasser. Dipeptide sind somit die kleinsten natürlich vorkommenden Peptide und können im Körper durch enzymatische Spaltung von Proteinen oder durch Synthese aus freien Aminosäuren entstehen.

Beta-N-Acetylhexosaminidase ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle in der Degradation von Glykoproteinen und Lipochininoiden spielt. Es besteht aus zwei Untereinheiten, α und β, die sich zu drei Isoformen des Enzyms zusammensetzen: αβ, αα und ββ. Das β-Untereinheit ist das defekte Protein bei der seltenen genetischen Erkrankung Tay-Sachs-Krankheit. Diese Krankheit führt zu einem Anstieg von GM2-Gangliosiden in den Neuronen des Gehirns und Nervensystems, was schließlich zu deren Zerstörung und zu einer fortschreitenden neurodegenerativen Erkrankung führt.

Lysosome-associated membrane glycoproteins (LAMPs) are a group of proteins found on the membrane of lysosomes, which are organelles responsible for breaking down and recycling cellular waste and damaged organelles. LAMPs are heavily glycosylated type I transmembrane proteins that make up a significant portion of the lysosomal membrane protein content.

There are two main types of LAMPs, LAMP-1 and LAMP-2, which share structural similarities but have distinct functions. Both LAMPs contain a large luminal domain, a transmembrane region, and a short cytoplasmic tail. The luminal domain is heavily glycosylated with N-linked oligosaccharides, which provide protection to the lysosomal membrane from degradation by hydrolytic enzymes present inside the lysosome.

LAMPs play a crucial role in maintaining the integrity of the lysosomal membrane and regulating its fusion with other cellular compartments, such as endosomes, phagosomes, and autophagosomes. LAMP-1 has been shown to interact with the cytoskeleton and may be involved in the movement of lysosomes within the cell. LAMP-2 is required for the fusion of lysosomes with autophagosomes during the process of autophagy, which is a critical mechanism for maintaining cellular homeostasis.

Mutations in LAMP-2 have been associated with several human diseases, including Danon disease and X-linked myopathy with cardiomyopathy and central nervous system involvement (XMCM). These conditions are characterized by muscle weakness, heart problems, and neurological symptoms.

Diazomethan ist ein farbloses, explosives Gas mit der Summenformel CH2N2. Es wird in der organischen Chemie als Methylierungsmittel und Reagenz zur Synthese von Ketonen und Aldehyden aus Carbonsäuren verwendet. Diazomethan ist stark giftig und kann Haut, Schleimhäute und Atmungsorgane schädigen. Aufgrund seiner Explosivität und Toxizität muss es mit äußerster Vorsicht gehandhabt werden.

Acetylglucosaminidase ist ein Enzym, das Zuckerabbauprodukte in der Glykoprotein- und Glykolipidmetabolismus-Pathway abbaut. Genauer gesagt, katalysiert es den Prozess der Entfernung von Acetylglucosamin-Resten von N-Acetylglucosamin-Substraten, wie sie in Glycoproteinen und Glycolipiden vorkommen. Dieses Enzym ist wichtig für die korrekte Funktion des Immunsystems und des Nervensystems und spielt eine Rolle bei der Entwicklung einiger Krankheiten, einschließlich lysosomaler Speicherkrankheiten wie Morbus Tay-Sachs und Morbus Gaucher.

Mukolipidosen sind eine Gruppe seltener, vererbbarer Stoffwechselstörungen, bei denen sich bestimmte Fette und Kohlenhydrate (Zucker) in den Zellen ansammeln. Der Name "Mukolipidose" leitet sich von den beiden Hauptbestandteilen dieser Substanzen ab - Muco (Abkürzung für Mukopolysaccharide) und Lipide (Fette). Diese Krankheiten werden durch Mutationen in Genen verursacht, die Enzyme codieren, die für den Abbau dieser Stoffwechselprodukte notwendig sind. Aufgrund des Enzymdefekts sammeln sich diese Substanzen im Körper an und können zu verschiedenen gesundheitlichen Problemen führen, wie beispielsweise Entwicklungsverzögerungen, geistiger Behinderung, Anomalien des Skeletts und der Organe sowie einer verringerten Lebenserwartung. Es gibt mehrere Untertypen von Mukolipidosen, die sich in ihrem klinischen Erscheinungsbild und ihrer Schwere unterscheiden.

Autolyse ist ein zellulärer Prozess, bei dem Zellen durch die Aktivität ihrer eigenen enzymatischen Systeme nach dem Tod der Zelle selbstgedigert werden. Dies führt zur Zersetzung von Zellstrukturen und Geweben. In der medizinischen Terminologie wird dieser Begriff manchmal im Zusammenhang mit der Obduktion oder Pathologie verwendet, um den Prozess der Selbstverdauung von Zellen nach dem Tod eines Organismus zu beschreiben.

Endosomen sind membranumhüllte Kompartimente im Inneren eukaryotischer Zellen, die während der Endocytose gebildet werden. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Aufnahme und dem Transport von Materialien aus der extrazellulären Umgebung in die Zelle.

Es gibt verschiedene Arten von Endosomen, wie frühe Endosomen, späte Endosomen und reife Endosomen oder Lysosomen. Frühe Endosomen sind die ersten Stadien der Endosomen, die aus der Verschmelzung von Vesikeln entstehen, die während der Clathrin-vermittelten Endocytose gebildet wurden. Sie sind der Ort, an dem sortierende Rezeptoren und ihre Ladungen trennen. Späte Endosomen sind weiter reifende Endosomen, in denen sich das pH-Milieu erniedrigt, was zur Aktivierung von Hydrolasen führt, die für den Abbau von Makromolekülen notwendig sind. Reife Endosomen oder Lysosomen sind die spätesten Stadien der Endosomen, in denen hydrolische Enzyme vorhanden sind, um Proteine und Lipide abzubauen, die aus der extrazellulären Umgebung aufgenommen wurden.

Endosomen sind auch an verschiedenen zellulären Prozessen wie intrazellulärer Signaltransduktion, membraneller Trafficking und Autophagie beteiligt.

Papain ist ein proteolytisches Enzym, das aus der Latex-Milch der Carica papaya-Frucht gewonnen wird. Es ist in der Lage, Proteine ​​durch Hydrolyse von Peptidbindungen abzubauen und wird daher häufig in der Medizin und Biochemie verwendet. In der Medizin wird Papain manchmal topisch bei Schmerzen und Entzündungen eingesetzt, insbesondere nach Verletzungen oder Operationen. Es kann auch zur Behandlung von Geschwüren und anderen Hauterkrankungen verwendet werden. Darüber hinaus wird es in der Lebensmittelindustrie als Fleischverdauungs- und Klärmittel eingesetzt.

Es ist wichtig zu beachten, dass Papain bei oraler Einnahme Magen-Darm-Beschwerden wie Übelkeit, Erbrechen und Durchfall verursachen kann. Daher sollte es nur unter Aufsicht eines Arztes oder Zahnarztes verwendet werden.

Cystatin B ist ein kleines basisches Protein, das hauptsächlich in den Mitochondrien des Gehirns und anderen neuronalen Zellen gefunden wird. Es gehört zur Familie der Cysteinprotease-Inhibitoren und spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation von Proteasen, die an zellulären Prozessen wie Apoptose, Neurogenese und Synaptischer Plastizität beteiligt sind. Mutationen im Cystatin B-Gen wurden mit einer seltenen erblichen Form der Neurodegeneration, der cerebralen autosomal dominanten zerebellären Ataxie Typ 2 (CADASIL2), in Verbindung gebracht. Darüber hinaus wurde Cystatin B auch als potenzieller Biomarker für neurologische Erkrankungen wie Alzheimer und Parkinson vorgeschlagen, da seine Konzentration im Liquor cerebrospinalis (LCS) bei diesen Krankheiten erhöht ist.

In der Pharmakologie und Toxikologie bezieht sich "Kinetik" auf die Studie der Geschwindigkeit und des Mechanismus, mit dem chemische Verbindungen wie Medikamente im Körper aufgenommen, verteilt, metabolisiert und ausgeschieden werden. Es umfasst vier Hauptphasen: Absorption (Aufnahme), Distribution (Transport zum Zielort), Metabolismus (Verstoffwechselung) und Elimination (Ausscheidung). Die Kinetik hilft, die richtige Dosierung eines Medikaments zu bestimmen und seine Wirkungen und Nebenwirkungen vorherzusagen.

Das Papillon-Lefèvre-Syndrom ist eine seltene, genetisch bedingte Erkrankung, die durch Hautläsionen und schweren, früh einsetzenden Abbau des Zahnhalteapparats (Parodontose) gekennzeichnet ist. Die Hautveränderungen umfassen häufig palmoplantare Keratoderma, eine Hyperkeratose der Hand- und Fußpalmen. Die Erkrankung wird autosomal-rezessiv vererbt und ist auf Mutationen im Gen KRT13 oder CTSC zurückzuführen. Das Syndrom tritt typischerweise im Kindesalter auf und kann auch zu wiederkehrenden bakteriellen Infektionen führen. Die Behandlung umfasst in der Regel eine gründliche Mundhygiene, antibakterielle Maßnahmen und ggf. die Gabe von Retinoiden. Zahnimplantate können eine Option sein, wenn der Zahnverlust fortgeschritten ist.

Ich glaube, es gibt etwas Verwirrung in Ihrer Anfrage, da Enzyklopädien allgemeine Informationssammlungen zu verschiedenen Themen sind und keine medizinische Fachterminologie darstellen. Dennoch kann ein medizinisches Fachgebiet oder eine Abteilung in einer Enzyklopädie behandelt werden. Eine Enzyklopädie ist ein systematisch geordnetes Handbuch, das aus vielen kurzen Artikeln besteht, die jeweils einem bestimmten Thema gewidmet sind. Wenn Sie nach medizinischen Informationssammlungen suchen, könnten Fachbücher, Referenzhandbücher oder Online-Informationsquellen wie PubMed, MedlinePlus oder UpToDate besser geeignet sein.

Alveolarer Knochenverlust bezieht sich auf den Abbau und die Resorption des knöchernen Kieferkamms, der die Zahnfachräume (Alveolen) umgibt. Dies tritt normalerweise nach dem Zahnextraktionsprozess auf, wenn die Zähne verloren gehen oder entfernt werden.

Die Hauptursache für alveolären Knochenverlust ist der Verlust der mechanischen Belastung durch Kaukräfte, die normalerweise die Integrität des Kieferknochens aufrechterhalten. Ohne diese Stimulation beginnt der Körper, den Knochen abzubauen und resorbiert ihn allmählich. Andere Faktoren wie Parodontalerkrankungen, Osteoporose, Stoffwechselerkrankungen oder bestimmte Medikamente können ebenfalls zu alveolärem Knochenverlust beitragen.

Alveolarer Knochenverlust ist ein klinisch bedeutsames Problem, da er die Möglichkeit einschränken kann, Zahnersatz wie Brücken oder Implantate sicher und fest zu befestigen. Daher ist es wichtig, frühzeitig Maßnahmen zur Prävention und Behandlung von alveolärem Knochenverlust zu ergreifen, um die orale Gesundheit und Funktion aufrechtzuerhalten.

Parodontitis ist eine entzündliche Erkrankung des Zahnbettes, die zur Zerstörung des Parodonts (Zahnfleisch und Kieferknochen) führt. Sie wird in der Regel durch bakterielle Beläge an den Zähnen verursacht und kann schmerzlos verlaufen, was dazu führen kann, dass sie lange unbemerkt bleibt. Unbehandelt kann Parodontitis zu Zahnverlust führen. Symptome können unter anderem Zahnfleischbluten, Mundgeruch, zurückgehendes Zahnfleisch und lockere Zähne sein. Es gibt verschiedene Formen der Parodontitis, wie die chronische Parodontitis und die aggressive Parodontitis. Risikofaktoren sind Rauchen, schlechte Mundhygiene, Diabetes mellitus, genetische Faktoren und Stress.

Der Erkrankung liegen Mutationen im CTSC-Gen auf Chromosom 11 Genort q14.2 zugrunde, welches für das Cathepsin C kodiert. ... Synonyme sind: Keratosis palmoplantaris - Periodontopathie; Keratosis palmoplantaris diffusa mit Mutationen in Cathepsin C; ...
Im Endolysosom wird CD74 durch die Proteasen Cathepsin S bzw. in Kortikalzellen des Thymus durch Cathepsin L gespalten. Ein ...
Distribution of high-mannose and complex oligosaccharides in cathepsin D and b-hexosaminidase. In: Eur J Biochem. 121, 1981, S ...
Dieses besteht größtenteils aus dem silikat-abscheidenden Enzym Silicatein, das zur Cathepsin-Unterfamilie gehört. Ein weiteres ...
Cathepsin A, Cathepsin B, Cathepsin D, Cathepsin E, Cathepsin K, Chymotrypsin, Collagenase, Dipeptidylpeptidase 4, Dispase, ... Für deren Überwindung spielen Peptidasen wie die Serinproteinasen, Cathepsin-Proteinasen und Matrixmetalloproteinasen eine ...
Zu dieser Familie gehören verschiedene Serinproteasen wie Pankreaselastase oder Cathepsin G, Metalloproteasen wie MMP-12 sowie ... Cysteinproteasen, z. B. Cathepsin K, L oder S. Im Gegensatz zu Kollagen ist Elastin elastisch dehnbar, genauer ...
Analysen mittels Immunfluoreszenz bestätigten, dass NET-Proteine azurophiler Granula wie neutrophile Elastase, Cathepsin G und ... Neuraminidase und Cathepsin G. Diese Granula lassen sich nicht mit basischen und sauren Farbstoffen färben, was sie ebenfalls ...
Prognostic impact of cysteine proteases cathepsin B and cathepsin L in pancreatic adenocarcinoma. (PDF) In: Pancreas, Band 29, ... Sébastien Conus, Hans-Uwe Simon: Cathepsins: key modulators of cell death and inflammatory responses. In: Biochem. Pharmacol., ... Affinity selection to papain yields potent peptide inhibitors of cathepsins L, B, H, and K. In: Biochemical and Biophysical ...
Beispiele für solche Proteasen sind Cathepsin B, D, S und L. Sie bauen die Proteine zu Peptiden ab. Wie viele andere ...
2019 Jan;375(1). Putative roles of cathepsin B in Alzheimer's disease pathology: The good, the bad, and the ugly in one? ...
Wirkung auf Nierenzellen des Menschen unter besonderer Berücksichtigung der Cathepsin-Aktivitäten, Dissertation, Universität ...
... und Cathepsin K, die den Knochenabbau fördern. Der genetisch verursachte Mangel an Cathepsin K führt zur durch Skelettanomalien ...
Review). E. M. Lewiecki: Odanacatib, a cathepsin K inhibitor for the treatment of osteoporosis and other skeletal disorders ...
... has anti-amyloidogenic activity and ameliorates Alzheimer's disease via CysLT1R-mediated inhibition of cathepsin B. ...
Juni 2019]). Denise Hilfiker-Kleiner, Karol Kaminski, Edith Podewski, Tomasz Bonda, Arnd Schaefer: A Cathepsin D-Cleaved 16 kDa ...
April 2011 (PDF). Hilfiker-Kleiner, Kaminski, Podewski: "A Cathepsin D-cleaved 16kDa Form of Prolactin Mediates Postpartum ...
F. J. Fuzita, M. W. Pinkse, P. D. Verhaert, A. R. Lopes: Cysteine cathepsins as digestive enzymes in the spider Nephilengys ...
Dipeptide mimic oligomer transporter mediates intracellular delivery of cathepsin D inhibitors: a potential target for cancer ...
Cathepsin D Gen, im L1CAM Gen oder im PMP70 Gen. Die genetische Ursache einer Erkrankung, die der Pelizaeus-Merzbacher- ... Cathepsin D Deficiency Is Associated with a Human Neurodegenerative Disorder. In: The American Journal of Human Genetics. 78, ...
... activity of neutrophil elastase and cathepsin G. J Immunol 1984;133:2151-2156. Speer CP, Ninjo A, Gahr M. Elastase-*1- ...
... und Wirbeltieren wird das sezernierte Vitellogenin durch Endozytose in die Eizellen eingebracht und mithilfe von Cathepsin D ...
... das durch das im Lysosom vieler Körperzellen vorhandene Enzym Cathepsin B gespalten werden kann, kommen zum Einsatz. Der Grad ...
... ein Cathepsin B, mehrere Kinasen, E3-Ubiquitin-Ligasen, eine Fettsäure-Elongase, eine Sphingomyelinase, eine Phosphat- ...
Neuraminidase und Cathepsin G. Dieser „Cocktail" ermöglicht es den Neutrophilen, sich einen Weg durch das Gewebe zu bahnen und ...
Im Laufe des Remodelings „graben" sich Osteoklasten mit Hilfe verschiedener lytischer Enzyme (Cathepsin K, MMP-3 und 9, ALP) in ...
A cathepsin D-cleaved 16 kDa form of prolactin mediates postpartum cardiomyopathy. In: Cell. 128. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2007 ...
... dass der Eintritt von SARS-CoV pH-abhängig und dass dabei die endosomale Protease Cathepsin L involviert sein könnte, was ...
Der Erkrankung liegen Mutationen im CTSC-Gen auf Chromosom 11 Genort q14.2 zugrunde, welches für das Cathepsin C kodiert. ... Synonyme sind: Keratosis palmoplantaris - Periodontopathie; Keratosis palmoplantaris diffusa mit Mutationen in Cathepsin C; ...
CATHEPSIN S DEFICIENT MICE EXHIBIT A BONE AND FAT PHENOTYPE Ursula Föger-Samwald, Rauner, M., Kurz, M., Brünner-Kubath, C., ...
102), Cathepsin B (no. 103) erlaubt die gewöhnliche externe Verdauung durch unsere Enzyme Lipase-Pancreatin und Telomerase- ...
Wiederholen Sie die Testungen in der Lymphe sobald der Speichel negativ.. Wiederholen Sie die Testungen in dem Tumor Organ.. Wiederholen Sie die Testungen im Tumor.. Test 99 teilt Ihnen mit, ob Zeichen einer beginnenden Apopose bestehen.. Test 100 teilt Ihnen mit, ob eine Apoptose besteht.. Tests 101 zu 104 teilt Ihnen mit, welcher lebenswichtiger Zusammenhang für eine Apoptose fehlt.. Test 105 teilt Ihnen mit, ob eine externe Verdauung mit eigenen Verdauungsenzymen begonnen hat.. Als nächstes Testen Sie, ob Ihr Immunsystem (die WBK) angefangen haben, den Tumor zu verdauen. Zum identifizieren der Tumorzellen legen Sie das reguläre Gewebe in Serie mit Tricalzium Phosphat auf (immer so, dass sie sich berühren). Der Teil des Tumors hat ständig Tricalzium Phosphate Depots, welche man so ausfindig machen kann.. Um herauszufinden, ob das Immunsystem (WBK) die Tumorzellen verdaut, wählen Sie nun die CD14 and CD8 Weissen Blutkörperchen. Platzieren Sie diese nahe, aber nicht so, dass sie die ...
Übrigens, ein Cat-hepsin ist im gleichen Artikel auch dabei. Wirklich schwer verdauliche Brocken. ... Die FAZ trennte am 12.12.12 zweimal Cathep-sin.. Ich kann zwar nicht Griechisch, aber daß da ein einzelnes Psi drinsteckt, ...
SARS-CoV-2 besitzt eine (zweite) Cathepsin-Spaltstelle neben der Furinspaltstelle - Ikonoklast, 02.11.2022, 20:20 ...
Übergangszustandsmimetika zur selektiven Inhibition der HIV-1 Protease und Cathepsin D by: Specker, Edgar Published: (2004) ...
Originaltitel: Cathepsin K deficiency in mice induces structural and metabolic changes in the central nervous system that are ...
Interleukin-1β and cathepsin D modulate formation of the terminal complement complex in cultured human disc tissue. Eur Spine J ...
Diese und andere neutrophile Proteasen (z. B. Cathepsin S) sowie Matrix-Metalloproteinasen gelten als Hauptursache für die ...
Nach einer cholesterinreichen Diät haben sich Cathepsin G (rot) und ein Chemokin, das die Freitsetzung von Cathepsin G ... Protein Cathepsin G im Blick. Die Forscher um DZHK-Professor Oliver Söhnlein haben sich deshalb die Frage gestellt, ob es ... Dass das Cathepsin G Leukozyten anzieht, konnten die Forscher an Knockout-Mäusen zeigen - das sind Tiere, die dieses Protein ... Warum das Cathepsin G nur in Arterien vorkommt, hat nach Erkenntnissen der Forscher mit den dort vorhandenen Scherkräften zu ...
Dazu muss das Spike-Protein entweder durch das Enzym Cathepsin L (in Endosomen) oder durch das Enzym TMPRSS2 (an der ... wahrscheinlich durch die Hemmung von Cathepsin L. Dies warf die Frage auf, ob Chloroquin auch die Infektion von Lungenzellen ... hemmt, von denen bekannt ist, dass sie zwar TMPRSS2, aber nur wenig Cathepsin L produzieren. ...
Cathepsin-Inhibitoren werden ebenfalls untersucht. Seine Hemmung würde die Freisetzung der viralen RNA in die Zelle blockieren. ...
Kieler M use zeigen: Hemmung des Eiwei es Cathepsin-K verz gert den Krankheitsverlauf (01.02.2008) ...
Bei Injektion von Cathepsin B in Mäuse, die selbst kein Cathepsin B produ- zieren konnten, konnte das Protein inner- halb von ... Damit Cathepsin B Vorgänge im Gehirn beeinflussen kann, muss es die Blut-Hirn- Schranke überwinden - eine Barriere, die den ... Cathepsin B wird aber auch von einigen Zellen abgegeben - welche Wirkung es im extrazellulären Raum zeigt, ist nur wenig ... Die Wirkung von Cathepsin B auf Hirnzel- len war aus Genexpressionsdaten ersicht- lich, die die Bildung neuer Neuronen ...
Identification of human cathepsin G as a functional target of boswellic acids from the anti-inflammatory remedy frankincense, J ...
Durch Blockade verschiedener Enzymsysteme (Cathepsin G) können diese Pflanzenstoffe entzündliche Prozesse, bei guter ...
Die folgenden Meilensteine bestehen in der Synthetisierung einer zweiten AccuTOX™-Variante die eine Cathepsin B-abhängigen ...
Overexpression of cathepsin K in mice decreases collagen deposition and lung resistance in response to bleomycin-induced ...
... das Cathepsin K kodiert, eine Osteoklasten-abgeleitete Protease, die wichtig für den Abbau der extrazellulären Knochenmatrix ...
Benarafa durchgeführte Arbeit enthüllt einen Mechanismus, bei dem Inhibitoren von Cathepsin G Entzündungen verhindern und das ...
2001 Promotion mit der Dissertation "In-vivo-Funktion der lysosomalen Cysteinproteinase Cathepsin-K", Doktorvater: Prof. Dr. ...
... und Cathepsin L (CTSL), die für den Eintritt in die Zelle benötigt werden. Die RNA der 3 Gene wurde in verschiedenen Zelltypen ...
Im Bereich der Grundlagenforschung besteht eine Kooperation mit dem Helmholtz Zentrum München zur Etablierung von Cathepsin B ...
Cathepsin D usw.) in den erkrankten Geweben hemmen und so eine weitere Degeneration verhindern . Sie stimulieren die Bildung ...
Schlagworte: AIRE, Altern, Ammenzellen, Antigenpräsentation, APECED, Autoantigene, Cathepsin, Cathepsin S, Coder, Coxsackie B4 ...
  • Dazu muss das Spike-Protein entweder durch das Enzym Cathepsin L (in Endosomen) oder durch das Enzym TMPRSS2 (an der Zelloberfläche) aktiviert werden. (dpz.eu)
  • In den Nieren gehören dazu das Angiotensin-Converting-Enzym 2 (ACE2), an das SARS-CoV-2 auf der Zelloberfläche „andockt", sowie die Transmembranserinprotease 2 (TMPRSS2) und Cathepsin L (CTSL), die für den Eintritt in die Zelle benötigt werden. (operasan.de)
  • Durch Blockade verschiedener Enzymsysteme (Cathepsin G) können diese Pflanzenstoffe entzündliche Prozesse, bei guter Verträglichkeit, harmonisieren. (jimdosite.com)
  • Der Verlust kann durch Arthromed kompensiert werden, die Medikamente, die über den Magen-Darm-Trakt gut resorbiert und in das Bindegewebe eingebaut werden, die Freisetzung verschiedener schädlicher lysosomaler Enzyme (Glucosidasen, Cathepsin D usw. (petissimo.at)
  • Ubiquitin (no. 101) markiert die Eiweiss der Zellen für die innere Verdauung, Caspase-1 ist wesentlich für die innere Verdauung (no. 102), Cathepsin B (no. 103) erlaubt die gewöhnliche externe Verdauung durch unsere Enzyme Lipase-Pancreatin und Telomerase-Hemmer II (no. 104) teilt Ihnen mit,, welcher lebenswichtiger Zusammenhang für eine Apoptose fehlt. (drclark.net)
  • Cathepsin B wird aber auch von einigen Zellen abgegeben - welche Wirkung es im extrazellulären Raum zeigt, ist nur wenig bekannt. (chemiereport.at)
  • Warum das Cathepsin G nur in Arterien vorkommt, hat nach Erkenntnissen der Forscher mit den dort vorhandenen Scherkräften zu tun, die höher sind als die in venösen Gefäßen. (mtdialog.de)
  • Um mehr über Cathepsin B im Zusam- menhang mit körperlichem Training zu erfahren, gingen die Forscher zu Tierver- suchen an Mäusen über. (chemiereport.at)
  • In einem nächsten Schritt unter- suchten die Forscher Knockout-Mäuse, die unfähig waren, Cathepsin B zu pro- duzieren. (chemiereport.at)
  • Die Forscher der aktuellen Studie wollen in Folgearbeiten verstehen, wie Cathepsin B seinen Weg ins Gehirn findet und, dort angelangt, die Entwicklung neuer Nervenzellen beein- flusst. (chemiereport.at)
  • Söhnlein und sein Team stießen dabei auf das Protein Cathepsin G. Es gehört zur Familie der Proteasen, das sind Enzyme welche Proteine abbauen. (mtdialog.de)
  • Sie sind bei der C. u. gegen verschiedene Zielantigene gerichtet: gefunden wurden ein „bactericidal permeability increasing protein", Cathepsin, Elastase u.a.m. (medicoconsult.de)
  • 2. Eine Überexpression des Cathepsin C war mit einer erhöhten Rezidivrate verbunden. (uni-halle.de)
  • Die Forschenden zeigten, dass die Cathepsin-L-mRNA durchgehend mit den Polyribosom-Komplexen verbunden ist - auch unter Stressbedingungen, wenn die Produktion anderer Proteine eingestellt wurde. (medizin-aspekte.de)