Cathepsin C, auch bekannt als dipeptidylpeptidase I (DPP I), ist ein Enzym aus der Gruppe der Cysteinproteasen. Es ist in Lysosomen und Endosomen vieler Zelltypen lokalisiert und spielt eine wichtige Rolle bei der intrazellulären Proteinverdauung und -abbau. Cathepsin C aktiviert außerdem andere Proteasen, indem es die N-terminalen Dipeptide abspaltet.

Darüber hinaus ist Cathepsin C involviert in die Verarbeitung von Signalpeptiden und damit verbunden mit der Aktivierung von Zytokinen und Chemokinen. Mutationen im Gen, das für Cathepsin C kodiert, sind mit bestimmten Erkrankungen assoziiert, wie zum Beispiel Papillomatose der Lunge und Haut sowie neutrophilen Dermatosen.

Cathepsine sind eine Gruppe von Proteasen (Enzyme, die Proteine abbauen), die in Lysosomen vorkommen - membranumgrenzten Zellorganellen, die für den Abbau und die Recycling von intrazellulären Bestandteilen verantwortlich sind. Es gibt mindestens 15 verschiedene Cathepsine, die nach ihrem Strukturtyp in drei Hauptklassen eingeteilt werden: Cysteinproteasen (z.B. Cathepsin B, L, H und S), Serinproteasen (z.B. Cathepsin G) und Aspartatproteasen (z.B. Cathepsin D und E).

Cathepsine spielen eine wichtige Rolle bei verschiedenen zellulären Prozessen, wie Zellwachstum, Signaltransduktion, Immunantwort, Apoptose (programmierter Zelltod) und Gewebeerneuerung. Sie sind auch an pathologischen Prozessen beteiligt, einschließlich Krebs, Entzündungen, neurodegenerativen Erkrankungen und Infektionskrankheiten. Dysregulierte Cathepsinaktivität wurde mit verschiedenen Krankheitszuständen in Verbindung gebracht, wie z.B. Arthritis, Atherosklerose, Alzheimer-Krankheit und Tumorprogression.

Die Aktivität von Cathepsinen wird durch pH-Wert, Redoxpotential und die Anwesenheit von Cofaktoren reguliert. Insbesondere sind sie aktiver bei niedrigen pH-Werten (wie im Inneren der Lysosomen). Die Feinabstimmung ihrer Aktivität ist ein komplexer Prozess, der durch verschiedene Mechanismen wie Genexpression, Proteinfaltung, Proteolyse und posttranslationale Modifikationen reguliert wird.

Das Papillon-Lefèvre-Syndrom ist eine seltene, genetisch bedingte Erkrankung, die durch Hautläsionen und schweren, früh einsetzenden Abbau des Zahnhalteapparats (Parodontose) gekennzeichnet ist. Die Hautveränderungen umfassen häufig palmoplantare Keratoderma, eine Hyperkeratose der Hand- und Fußpalmen. Die Erkrankung wird autosomal-rezessiv vererbt und ist auf Mutationen im Gen KRT13 oder CTSC zurückzuführen. Das Syndrom tritt typischerweise im Kindesalter auf und kann auch zu wiederkehrenden bakteriellen Infektionen führen. Die Behandlung umfasst in der Regel eine gründliche Mundhygiene, antibakterielle Maßnahmen und ggf. die Gabe von Retinoiden. Zahnimplantate können eine Option sein, wenn der Zahnverlust fortgeschritten ist.

Cathepsin B ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen, Gewebeerneuerung und Zellteilung. Cathepsin B kann auch extrazellulär freigesetzt werden und ist an verschiedenen pathologischen Prozessen wie Tumorinvasion, Metastasierung und Entzündungsreaktionen beteiligt. Übermäßige Aktivität oder Überexpression von Cathepsin B wird mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, darunter Krebs, neurodegenerative Erkrankungen und rheumatoide Arthritis.

Cathepsin L ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der papainartigen Cysteinproteasen gehört. Es ist hauptsächlich in den Lysosomen von Zellen zu finden und spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen, wie zum Beispiel der Autophagie und der Antigenpräsentation. Cathepsin L kann auch extrazellulär freigesetzt werden und ist an verschiedenen pathologischen Prozessen beteiligt, wie Entzündung, Tumorwachstum und -metastasierung sowie Knochenresorption bei Osteoporose. Es ist in der Lage, eine Vielzahl von Substraten zu spalten, darunter Strukturproteine, extrazelluläre Matrixkomponenten und Signalmoleküle. Die Fehlregulation von Cathepsin L wird mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, einschließlich Krebs, neurodegenerativen Erkrankungen und Autoimmunerkrankungen.

Cathepsin D ist ein lysosomales Enzym, das in den meisten tierischen Zellen vorkommt und kate psycholytische Aktivität aufweist. Es gehört zur Familie der Cysteinproteasen und spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen, wie zum Beispiel bei der Autophagie und der endozytotischen Degradation von extrazellulären Proteinen. Cathepsin D ist auch in der Entwicklung von Krebs- und neurodegenerativen Erkrankungen involviert, indem es an Zelltodprozessen wie Apoptose beteiligt ist. Mutationen im Gen, das für Cathepsin D codiert, können zu verschiedenen Erbkrankheiten führen, darunter auch neuronalen Krankheiten wie der neuronalen Ceroid-Lipofuszinose und der Danon-Krankheit.

Dipeptidyl-Peptidases (DPPs) und Tripeptidyl-Peptidases (TPPs) sind Enzyme, die an der Proteolyse, also dem Abbau von Peptiden und Proteinen, beteiligt sind. DPPs spalten speziell proteolytisch aktive Dipeptide ab, während TPPs Tripeptide hydrolysieren. Diese Enzyme sind wichtig für verschiedene physiologische Prozesse wie die Regulation von Hormonaktivität und Immunantworten.

Dipeptidyl-Peptidase 4 (DPP-4), auch bekannt als CD26, ist ein Vertreter der DPPs, der klinisch relevant ist. Es spielt eine Rolle bei der Glukosehomöostase und wird als Ziel für die Behandlung von Diabetes mellitus Typ 2 genutzt. Inhibitoren von DPP-4 verhindern den Abbau des Inkretinhormons GLP-1 (Glukagon-like Peptide-1), wodurch die Insulinfreisetzung gefördert und der Blutzuckerspiegel gesenkt wird.

Tripeptidyl-Peptidase I (TPP I) ist ein weiteres Beispiel für TPPs, das in der Medizin eine Rolle spielt. Es ist an der Prozessierung von Proteinen im Endoplasmatischen Retikulum beteiligt und kann bei Erkrankungen wie der Neuronalen Ceroid Lipofuszinose (NCL) oder dem Morbus Huntington fehlreguliert sein, was zu einer Anhäufung von Proteinablagerungen führt.

Cathepsin K ist ein enzymatisches Protein, das zur Familie der Papain-artigen Cysteinproteasen gehört. Es wird in verschiedenen Zellen des menschlichen Körpers produziert, insbesondere in Osteoklasten, den Zellen, die für den Knochenabbau verantwortlich sind. Cathepsin K ist ein starkes Protease-Enzym, das eine wichtige Rolle bei der Remodellierung und dem Umbau von Knochengewebe spielt, indem es Kollagen und andere Proteine im Knochengewebe abbaut.

Darüber hinaus ist Cathepsin K auch in anderen Geweben wie der Lunge, der Haut und der Plazenta nachgewiesen worden. Es wird vermutet, dass es an verschiedenen pathologischen Prozessen beteiligt ist, einschließlich Entzündung, Tumorwachstum und -metastasierung sowie Arteriosklerose.

Eine Überaktivität von Cathepsin K wird mit verschiedenen Erkrankungen in Verbindung gebracht, wie zum Beispiel Osteoporose, rheumatoide Arthritis und Krebsmetastasen. Daher ist es ein potenzielles Ziel für die Entwicklung neuer Therapeutika zur Behandlung dieser Erkrankungen.

Cathepsin G ist ein Serinprotease-Enzym, das hauptsächlich in neutrophilen Granulozyten (eine Art weißer Blutkörperchen) vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Entzündungsreaktion und der Immunabwehr des Körpers. Cathepsin G ist an der Zerstörung von Mikroorganismen beteiligt, indem es deren Proteine zersetzt und so ihre Integrität und Funktion beeinträchtigt. Darüber hinaus kann Cathepsin G auch an der Zellteilung, dem Zelltod (Apoptose) und der Geweberemodelierung beteiligt sein. Es ist ein wichtiger Faktor bei der Entstehung von Entzündungen und Gewebeschäden bei verschiedenen Erkrankungen, wie zum Beispiel chronisch-obstruktiver Lungenerkrankung (COPD), rheumatoider Arthritis und atherosklerotischen Gefäßerkrankungen.

Cathepsin H ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen durch die Degradation von Proteinen. Darüber hinaus ist Cathepsin H an der Verarbeitung und Aktivierung einiger Peptidhormone und Wachstumsfaktoren beteiligt. Es kann auch in der extrazellulären Matrix aktiv sein, wo es an Gewebeumbau- und -remodellierungsprozessen beteiligt ist. Genauer gesagt handelt es sich bei Cathepsin H um ein Endopeptidase, das Proteine durch Hydrolyse von Peptidbindungen abbaut. Mutationen in diesem Gen können zu verschiedenen Krankheiten führen, darunter auch lysosomale Speicherkrankheiten.

Cathepsin E ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und normalerweise in Endosomen und Lysosomen vorkommt. Es ist hauptsächlich in Immunzellen wie Makrophagen und dendritischen Zellen exprimiert. Cathepsin E spielt eine Rolle bei der Antigenpräsentation, indem es Proteine abbaut, die von antigenpräsentierenden Zellen aufgenommen wurden. Das Enzym ist auch an Entzündungsprozessen beteiligt und kann die Aktivität von Zytokinen und Chemokinen beeinflussen. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin E codiert, können mit bestimmten Erkrankungen wie rheumatoider Arthritis und Krebs assoziiert sein.

Cystatine sind eine Gruppe von niedermolekularen, basischen Proteinen, die in allen nucleoparen Zellen des menschlichen Körpers vorkommen. Sie werden hauptsächlich in den Lysosomen synthetisiert und gehören zur Klasse der Cystein-Proteasen-Inhibitoren. Ihre Hauptfunktion ist die Regulation von Protease-Aktivitäten im Intrazellularraum, um so den proteolytischen Abbau von Strukturproteinen zu steuern und vor übermäßiger Proteolyse zu schützen. Cystatine sind potente, reversible und kompetitive Inhibitoren der Cystein-Proteasen. Es gibt verschiedene Arten von Cystatinen (C, S, M, A, B, SN, SA, etc.), die sich in ihrer molekularen Struktur, Expressionsprofil und zellulären Lokalisierung unterscheiden. Ein Anstieg der Cystatin-Konzentration im Blutplasma oder Urin kann auf eine gestörte Nierenfunktion hindeuten, weshalb sie als Marker für die Beurteilung der Nierenfunktion eingesetzt werden können.

Cathepsin F ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und in den Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen durch die Degradation von internalisierten Proteinen und ist auch an Zellteilungs- und Migrationsvorgängen beteiligt. Cathepsin F kann außerdem extrazellulär freigesetzt werden, wo es an proteolytischen Prozessen wie Gewebeumbau und -remodeling beteiligt ist. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin F codiert, können mit verschiedenen Erkrankungen assoziiert sein, darunter neuromuskuläre Störungen und Autoimmunerkrankungen.

Cysteinendopeptidase ist der Sammelbegriff für eine Gruppe von Enzymen, die Peptidbindungen spalten können und dabei Cystein als aktives Katalysatorzentrum nutzen. Sie sind in der Lage, auch dann Peptidbindungen zu trennen, wenn diese durch andere Aminosäuren neben der zu spaltenden Bindung hydrophob stabilisiert werden. Daher werden sie auch als „endopeptidase“ bezeichnet. Cysteinendopeptidasen sind an zahlreichen physiologischen und pathophysiologischen Prozessen beteiligt, wie beispielsweise der Blutgerinnung, dem Abbau von Proteinen und der Immunantwort. Ein bekanntes Beispiel ist das Enzym Caspase, welches eine zentrale Rolle bei der Apoptose (programmierter Zelltod) spielt. Eine Überaktivität oder Fehlregulation von Cysteinendopeptidasen kann zu verschiedenen Krankheiten führen, wie beispielsweise Entzündungen, neurodegenerativen Erkrankungen und Krebs.

Epidermolytische Hyperkeratose ist eine sehr seltene erbliche Hauterkrankung, die durch Mutationen im K1 oder K10-Gen verursacht wird, welche für Keratin 1 und Keratin 10 codieren. Diese Proteine sind wichtige Bestandteile der Zellstruktur in den äußeren Schichten der Haut (Epidermis).

Die Krankheit ist gekennzeichnet durch eine Überproduktion von Keratinozyten, den Zellen, die das Hauptstrukturelement der Oberhaut bilden. Dies führt zu einer anormalen Ansammlung von Keratin in der Epidermis, was zu einer Verdickung und Rissbildung der Haut führt.

Die Symptome treten normalerweise bei der Geburt oder in den ersten Lebensmonaten auf und umfassen großflächige Blasenbildung, Schmerzen, Juckreiz und eine erhöhte Anfälligkeit für Infektionen. Die Haut ist oft rot, empfindlich und kann anfällig für Verletzungen sein. Auch wiederkehrende bakterielle und virale Infektionen sind möglich.

Die Behandlung von epidermolytischer Hyperkeratose ist symptomatisch und zielt darauf ab, Schmerzen und Infektionen zu lindern. Dies kann durch die Anwendung feuchter Umschläge, Verbände und topischer Cremes oder Salben erfolgen. In einigen Fällen können systemische Antibiotika oder antivirale Medikamente eingesetzt werden, um Infektionen vorzubeugen oder zu behandeln.

Lysosomen sind membranumgrenzte Zellorganellen, die in den meisten eukaryotischen Zellen vorkommen. Sie wurden erstmals in den 1950er Jahren vom belgischen Zellbiologen Christian de Duve entdeckt und beschrieben. Lysosomen spielen eine entscheidende Rolle im Abbau und Recycling von Biomolekülen und zellulären Bestandteilen, indem sie verschiedene hydrolytische Enzyme enthalten, die in einem sauren Milieu optimal funktionieren.

Die Hauptfunktion der Lysosomen besteht darin, als zelluläre Müllabfuhr zu dienen und Abfallprodukte wie defekte Organellen, Proteine und Fremdstoffe abzubauen. Dieser Prozess wird als Autophagie bezeichnet und dient der Aufrechterhaltung des zellulären Homöostases. Darüber hinaus sind Lysosomen an der Endozytose beteiligt, einem Prozess, bei dem extrazelluläre Materialien, wie beispielsweise Nährstoffe und Partikel, durch die Zellmembran aufgenommen werden.

Lysosomale Enzyme sind in ihrer aktiven Form in der Lage, komplexe Biomoleküle wie Proteine, Kohlenhydrate und Lipide abzubauen, indem sie diese in kleinere, für die Zelle nutzbare Bausteine zerlegen. Die so gewonnenen Moleküle können dann wiederverwendet oder aus der Zelle entsorgt werden.

Eine Störung der Lysosomenfunktion kann zu verschiedenen Krankheiten führen, die als lysosomale Speicherkrankheiten bekannt sind. Dabei handelt es sich um eine Gruppe von genetisch bedingten Erkrankungen, bei denen bestimmte Substanzen aufgrund eines Enzymdefekts nicht abgebaut werden können und sich im Laufe der Zeit in den Lysosomen ansammeln. Diese Anhäufung kann zu Zellschäden und Organschäden führen und schließlich zum Tod des Patienten führen.

Cathepsin Z ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt. Es wird auch als Cathepsin X oder Steapsin bezeichnet und spielt eine Rolle bei der intrazellulären Proteinabbauprozessen, einschließlich der antigenpräsentierenden Pathway und der Abbau von Lipoproteinen. Im Gegensatz zu anderen Cathepsinen ist Cathepsin Z in der Lage, extrazellulär aktiv zu sein und kann an Entzündungsprozessen beteiligt sein. Es wird auch mit einigen pathologischen Prozessen wie Krebs und Arteriosklerose in Verbindung gebracht.

Ein Dipeptid ist ein Peptid, das aus der Aminosäuresequenz zweier Aminocarbonsäuren besteht, die durch eine Peptidbindung miteinander verbunden sind. Die Peptidbindung entsteht durch Kondensationsreaktion der Carboxygruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen Aminosäure unter Abspaltung von Wasser. Dipeptide sind somit die kleinsten natürlich vorkommenden Peptide und können im Körper durch enzymatische Spaltung von Proteinen oder durch Synthese aus freien Aminosäuren entstehen.

Endopeptidase ist ein Term aus der Enzymologie und bezeichnet Enzyme, die Proteine hydrolytisch spalten können, indem sie Peptidbindungen innerhalb der Aminosäurekette trennen. Im Gegensatz zu Exopeptidasen, welche Amino- oder Carboxyterminale Aminosäuren einzeln abspalten, sind Endopeptidasen in der Lage, die Peptidbindung an beliebigen Stellen innerhalb des Proteins zu trennen.

Endopeptidasen spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Lebewesen und sind beispielsweise an der Verdauung von Nahrungsproteinen beteiligt, indem sie diese in kleinere Peptide und Aminosäuren aufspalten. Auch in intrazellulären Prozessen wie der Proteinreifung oder dem Abbau überflüssiger oder beschädigter Proteine sind Endopeptidasen von Bedeutung.

Ein bekanntes Beispiel für eine Endopeptidase ist das Enzym Trypsin, welches im Dünndarm vorkommt und Proteine an basischen Aminosäuren (Lysin oder Arginin) spaltet.

Enzymvorstufen, auch Zymogene oder Proenzyme genannt, sind inaktive Proteine, die im Körper vorkommen und durch spezifische Aktivierungsprozesse in aktive Enzyme umgewandelt werden. Diese Umwandlung findet häufig an bestimmten Stellen des Zymogens statt, an denen Peptidbindungen gespalten werden, wodurch das aktive Enzym freigesetzt wird.

Dieser Mechanismus ist ein Sicherheitsmechanismus der Natur, um sicherzustellen, dass Enzyme nicht in ihrer aktiven Form vorliegen, bevor sie an den richtigen Ort im Körper gelangen oder unter den richtigen Bedingungen aktiviert werden. Ein Beispiel für ein Zymogen ist das Pepsinogen, das im Magen vorkommt und durch die saure Umgebung in Pepsin umgewandelt wird, sobald es in den Magen gelangt. Pepsin ist ein Enzym, das an der Verdauung von Proteinen beteiligt ist.

Cathepsin W ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und im Zytoplasma und den Lysosomen vorkommt. Es wird hauptsächlich in natürlichen Killer-Zellen (NK-Zellen) exprimiert und spielt eine Rolle bei der Degradation von intrazellulären Proteinen sowie bei der Regulation von Immunantworten. Cathepsin W ist an der Apoptose von Zielzellen beteiligt, indem es die Integrität ihrer Membranen beeinträchtigt und so deren Absterben fördert. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin W codiert, können mit Autoimmunerkrankungen assoziiert sein.

Leukozyten-Elastase ist ein Enzym, das hauptsächlich in neutrophilen Granulozyten (eine Art weißer Blutkörperchen) vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle im Immunsystem, indem es Bakterien und andere Mikroorganismen abtötet. Leukozyten-Elastase kann jedoch auch Gewebe schädigen, wenn es in übermäßigen Mengen freigesetzt wird oder wenn es nicht ausreichend gehemmt wird. Ein Ungleichgewicht zwischen Elastase und ihren Hemmstoffen wird mit verschiedenen pathologischen Zuständen in Verbindung gebracht, wie zum Beispiel Lungenemphysem, Sepsis und rheumatoider Arthritis.