Casein-Kinase 1delta (CK1δ) ist ein Enzym, das zur Familie der Serin/Threonin-Proteinkinasen gehört. Proteinkinasen sind Enzyme, die Phosphatgruppen auf andere Proteine übertragen und so deren Aktivität oder Funktion beeinflussen können. CK1δ ist in der Lage, bestimmte Aminosäuren in anderen Proteinen, nämlich Serin und Threonin, mit Phosphatgruppen zu versehen.

CK1δ spielt eine wichtige Rolle in verschiedenen zellulären Prozessen, wie beispielsweise der Regulation des Zellzyklus, der DNA-Reparatur, der Genexpression und dem Abbau von Proteinen. Mutationen in dem Gen, das für CK1δ codiert, können zu verschiedenen Krankheiten führen, darunter bestimmte Formen von Krebs und neurodegenerativen Erkrankungen.

Die Funktion von CK1δ wird durch die Phosphorylierung, also die Übertragung einer Phosphatgruppe auf das Enzym selbst, reguliert. Es gibt verschiedene Moleküle, die diese Phosphorylierung katalysieren und so die Aktivität von CK1δ beeinflussen können. Daher ist CK1δ ein wichtiges Target für die Entwicklung neuer Medikamente, insbesondere in der Onkologie.

Casein-Kinase 1 Epsilon (oder CK1ε) ist ein Enzym, das zur Familie der Serin/Threonin-Proteinkinasen gehört. Proteinkinasen sind Enzyme, die Phosphatgruppen auf andere Proteine übertragen und so deren Aktivität oder Funktion beeinflussen können. CK1ε ist an verschiedenen zellulären Prozessen beteiligt, wie zum Beispiel der Regulation des Zellzyklus, der DNA-Reparatur, der Genexpression und dem anterograden Transport von Vesikeln. Mutationen in dem Gen, das für CK1ε kodiert, wurden mit verschiedenen Erkrankungen in Verbindung gebracht, darunter Krebs und neurodegenerative Erkrankungen.

Casein-Kinasen sind eine Klasse von Serin/Threonin-spezifischen Proteinkinasen, die vor allem in eukaryotischen Zellen vorkommen und eine wichtige Rolle bei der Regulation zellulärer Prozesse wie dem Zellzyklus, der Transkription, dem Signaltransduktionsweg und der DNA-Reparatur spielen. Es sind mehrere Isoformen von Casein-Kinasen bekannt, wobei Casein-Kinase 1 (CK1) und Casein-Kinase 2 (CK2) am besten untersucht wurden.

Die Namensgebung dieser Enzyme ist auf ihre Fähigkeit zurückzuführen, Casein, ein Protein in Milch, zu phosphorylieren. Allerdings sind die natürlichen Substrate von Casein-Kinasen viel vielfältiger und umfassen eine Vielzahl von zellulären Proteinen. Die Phosphorylierung durch Casein-Kinasen kann die Aktivität, Lokalisation oder Interaktion dieser Proteine mit anderen Molekülen beeinflussen und somit wichtige zelluläre Prozesse steuern.

Mutationen in Genen, die für Casein-Kinasen codieren, wurden mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, darunter Krebs, neurodegenerative Erkrankungen und Stoffwechselstörungen. Daher sind Casein-Kinasen ein aktives Forschungsgebiet, und es wird erwartet, dass die weitere Erforschung ihrer Funktion und Regulation zur Entwicklung neuer Therapeutika beitragen wird.

Casein-Kinase II (CK2) ist ein serin/threonin-spezifisches Proteinkinase, das an einer Vielzahl zellulärer Prozesse wie Signaltransduktion, Transkription, DNA-Reparatur und Apoptose beteiligt ist. Es handelt sich um ein tetrameres Enzym, das aus zwei katalytischen (α und/oder α') und zwei regulatorischen β-Untereinheiten besteht. CK2 phosphoryliert eine Vielzahl von Substraten, darunter Transkriptionsfaktoren, Tumorsuppressorproteine und andere Kinase enzyme. Die Überregulation von CK2 wurde mit verschiedenen Krebsarten in Verbindung gebracht, was es zu einem potenziellen Ziel für die Krebstherapie macht.

Casein (oder Kasein) ist ein Protein, das hauptsächlich in Milch und Milchprodukten vorkommt. Es macht etwa 80% des Proteingehalts von Kuhmilch aus. Casein ist eine Art langsam verdauliches Protein, was bedeutet, dass es dem Körper über einen längeren Zeitraum Nährstoffe und Aminosäuren zur Verfügung stellt.

Es gibt verschiedene Arten von Caseinen, wie zum Beispiel:

1. Beta-Casein
2. Kappa-Casein
3. AlphaS1-Casein
4. AlphaS2-Casein

Caseine sind bekannt für ihre Fähigkeit, Calciumionen zu binden, was zur Bildung von weichen Caseinmicellen führt. Diese Eigenschaft macht Casein in der Lebensmittelindustrie nützlich, insbesondere bei der Herstellung von Käse und anderen Milchprodukten.

In der Ernährung wird Casein oft als Nahrungsergänzungsmittel verwendet, insbesondere von Sportlern und Bodybuildern, die versuchen, ihre Muskelmasse zu erhöhen oder zu erhalten. Es gibt auch Hinweise darauf, dass Casein vor dem Schlafen eingenommen werden kann, um den Muskelabbau während des Schlafs zu reduzieren und die Muskelreparatur und -wachstum zu fördern.

Casein-Kinase I (CK1) ist ein Serin/Threonin-Proteinkinase, das an einer Vielzahl zellulärer Prozesse wie Signaltransduktion, Transkription, DNA-Reparatur und Proteostase beteiligt ist. Es gibt mehrere Isoformen von CK1, die durch alternatives Spleißen der mRNA codiert werden und unterschiedliche zelluläre Lokalisierungen aufweisen. CK1 phosphoryliert Serin- oder Threonin-Reste in Substratproteinen und spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation des Zellzyklus, der Genexpression und der Wnt-Signaltransduktionswegs. Mutationen in den CK1-Genen wurden mit verschiedenen Krankheiten wie Krebs, neurodegenerativen Erkrankungen und Entwicklungsstörungen in Verbindung gebracht.

Casein-Kinase 1 Alpha (CK1α) ist ein Enzym, das zur Familie der Serin/Threonin-Proteinkinasen gehört. Diese Gruppe von Enzymen ist dafür bekannt, dass sie Phosphatgruppen an andere Proteine übertragen, wodurch die Aktivität oder Funktion dieser Proteine beeinflusst wird. CK1α ist speziell an der Phosphorylierung vieler intrazellulärer Proteine beteiligt und spielt eine wichtige Rolle in verschiedenen zellulären Prozessen wie dem Zellzyklus, der Signaltransduktion, der Genexpression und dem Transport von Proteinen. Mutationen in diesem Gen wurden mit verschiedenen Erkrankungen in Verbindung gebracht, darunter autosomal-rezessive spinale Muskelatrophie Typ 1 (ARSACS) und bestimmte Formen von Krebs.