Carboxypeptidase B
Carboxypeptidasen
Carboxypeptidases A
Carboxypeptidase H
Lysin-Carboxypeptidase
Carboxypeptidase U
Cathepsin A
Plasminogen
Pankreas
Glutamat-Carboxypeptidase II
Trypsin
Fibrinolysin
Enzymvorstufen
Amino Acid Sequence
Chymotrypsin
Fibrinolysis
Kinetics
Pankreatitis
Molekülsequenzdaten
Peptidfragmente
Peptide
Aminosäuren
Gamma-Glutamyl-Hydrolase
Rinder
Hydrolysis
Schwein
Chromatographie, Affinitäts-
Hydrogen-Ion Concentration
Molecular Weight
Enzyklopädien
Carboxypeptidase B ist ein Enzym, das als Exopeptidase kategorisiert wird und spezifisch am Carboxy-Terminus von Proteinen und Peptiden aktiv ist. Es spaltet eine Arginin- oder Lysin-Seitenkette ab, die an der C-terminalen Position lokalisiert ist. Diese Enzymaktivität ist auch als Carboxypeptidase B-like oder CPN2 bekannt und wird hauptsächlich in der Bauchspeicheldrüse sezerniert. Es trägt zur Verdauung von Proteinen bei, indem es die spezifische Aminosäure am Ende des Proteins abspaltet. Mutationen oder Dysfunktionen dieses Enzyms können zu verschiedenen Gesundheitsproblemen führen, wie beispielsweise hereditärer Angioödem-Erkrankungen.
Carboxypeptidases sind Enzyme, die die Spaltung der letzten Aminosäure mit einer freiliegenden Carboxygruppe von Proteinen oder Peptiden katalysieren. Es gibt zwei Hauptklassen von Carboxypeptidasen: Serin-Carboxypeptidase und Zink-Carboxypeptidase. Die Serin-Carboxypeptidase findet sich hauptsächlich in Pflanzen und Bakterien, während die Zink-Carboxypeptidase in Säugetieren vorkommt. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Proteinverdauung und -reifung, indem sie die Synthese und Abbau von Peptiden regulieren. Carboxypeptidase A und B sind zwei Beispiele für Zink-Carboxypeptidasen, die in der Bauchspeicheldrüse vorkommen und bei der Verdauung von Proteinen im Darm helfen.
Carboxypeptidases A sind eine Klasse von Enzymen, die kohlenstoffhaltige Peptidbindungen an der Carboxy-Seite eines Proteins oder Polypeptids spalten können. Sie sind Exopeptidasen und gehören zur Familie der Serinproteasen. Carboxypeptidases A sind in der Lage, basische Aminosäuren wie Arginin und Lysin von der C-terminalen Endposition eines Proteins abzuspalten. Sie sind an vielen physiologischen Prozessen beteiligt, einschließlich der Verdauung, Blutgerinnung und Hormonregulation. In der medizinischen Forschung werden Carboxypeptidases A auch als potenzielle Biomarker für verschiedene Krankheiten untersucht.
Carboxypeptidase H ist ein Enzym, das Kupfer enthält und in der Neuroendokrinologie eine wichtige Rolle spielt. Es ist auch als Carboxypeptidase E bekannt und wird hauptsächlich in neuroendokrinen Zellen des Gehirns und des Verdauungstrakts exprimiert.
Das Enzym ist an der posttranslationalen Modifikation von Peptidhormonen und Neuropeptiden beteiligt, indem es die Aminosäure Arginin oder Lysin vom C-Terminus der Polypeptidkette abspaltet. Diese Prozessierung ist ein wichtiger Schritt bei der Bildung von bioaktiven Peptiden und Hormonen wie beispielsweise Insulin, Somatostatin, Enkephalin und Beta-Endorphin.
Carboxypeptidase H spielt auch eine Rolle bei der Regulation des Appetits und des Energiestoffwechsels sowie bei der Entwicklung von neurologischen Erkrankungen wie Alzheimer und Parkinson.
Lysin-Carboxypeptidase ist ein Enzym, das die Spaltung der Carboxy-terminalen Aminosäure von Proteinen oder Peptiden katalysiert, wenn diese eine Lysin-Seitenkette aufweisen. Es handelt sich um ein Exopeptididase-Enzym, das bei der posttranslationalen Modifikation und dem Abbau von Proteinen beteiligt ist. Diese Enzymklasse spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel und in der Regulation verschiedener biologischer Prozesse.
Die humane Lysin-Carboxypeptidase wird auch als Carboxypeptidase N (CPN) bezeichnet und ist ein Serum-Enzym, das von Leukozyten sezerniert wird. Es besteht aus vier Untereinheiten mit jeweils einer katalytischen Domäne, die alle eine Zink-Ion enthalten. Die Aktivität der Lysin-Carboxypeptidase ist an der Inaktivierung von Peptidhormonen und Vasoaktiva Substanzen beteiligt, indem sie die Carboxy-terminale Aminosäure abspaltet.
Eine Mutation des Gens, das für Lysin-Carboxypeptidase codiert, kann zu einer Erkrankung namens Hereditäre Angioödem (HAE) führen. Diese Krankheit ist durch rezidivierende Ödeme der Haut und Schleimhäute gekennzeichnet, die aufgrund eines Mangels an C1-Esterase-Inhibitor entstehen, einem Substrat der Lysin-Carboxypeptidase.
Carboxypeptidase U ist ein Enzym, das auch als CPU oder Carboxy-terminal-Endopeptidase Identifiziert wird. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Blutdruckregulation und dem Proteinabbau. Das Enzym ist in der Lage, die Aminosäure Arginin von verschiedenen Peptiden und Proteinen abzuspalten. Carboxypeptidase U wird hauptsächlich in den Endothelzellen des Gefäßsystems exprimiert, insbesondere in denen der Nieren. Es ist kalziumabhängig und wird als Chymotrypsin-like Serinprotease klassifiziert. Mutationen in dem Gen, das für Carboxypeptidase U codiert, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie beispielsweise essentieller Hypertonie oder Nierenfunktionsstörungen.
Cathepsin A ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Verdauung von Proteinen und anderen Makromolekülen, die intrazellulär recycelt werden müssen. Darüber hinaus ist Cathepsin A an der Regulation von Peptidhormonen beteiligt und schützt andere Proteasen vor Abbau und Inaktivierung. Es hat auch eine Funktion bei der Immunantwort, indem es die Freisetzung von Antigenen aus Phagocyten fördert. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin A kodiert, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie z.B. Neuropathien und Autoimmunerkrankungen.
Das Pankreas, auch Bauchspeicheldrüse genannt, ist ein retroperitoneales, 15-20 cm langes und 3-4 cm breites Organ, das sich bei Säugetieren hinter dem Magen befindet. Es hat eine kopfwärts gerichtete, dreieckige Gestalt mit einem breiten Ende (Kopf) und einem schmalen Ende (Schwanz). Die Bauchspeicheldrüse besteht aus zwei funktionell unterschiedlichen Gewebearten: dem exokrinen Pankreas, das sich hauptsächlich im Kopf und Schwanz befindet, und dem endokrinen Pankreas, das in den Langerhans-Inseln vorkommt.
Das exokrine Pankreas produziert und sezerniert Verdauungsenzyme (wie Amylase, Lipase und Trypsin) in den Zwölffingerdarm, um Kohlenhydrate, Fette und Proteine abzubauen. Das endokrine Pankreas produziert und sezerniert Hormone wie Insulin, Glukagon und Somatostatin direkt in die Blutbahn, um den Blutzuckerspiegel zu regulieren.
Die Bauchspeicheldrüse ist ein wichtiges Organ im Verdauungssystem und spielt auch eine entscheidende Rolle bei der Regulation des Kohlenhydratstoffwechsels.
Glutamat-Carboxypeptidase II, auch bekannt als Prohormonconvertase 2 (PC2), ist ein Enzym, das in der Membran von neuroendokrinen Zellen und Endosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei der posttranslationalen Verarbeitung von Peptidhormonen und Neuropeptiden, indem es an der Abspaltung von C-terminalen Aminosäuren beteiligt ist, insbesondere diejenigen mit einer carboxyterminalen Arginin- oder Lysin-Seitenkette. Durch diese Prozessierung wird die biologische Aktivität vieler Peptidhormone und Neuropeptide reguliert.
PC2 ist ein Mitglied der Familie der Calcium-abhängigen Proteasen und erfordert Calciumionen für seine katalytische Aktivität. Es wird in einer zymogenen Form synthetisiert und durch Proteolyse aktiviert. PC2 ist an der Verarbeitung vieler Peptidhormone beteiligt, darunter Pro-OPCs (Proopiomelanocortin), Proinsulin, Pro-Gastrin, Pro-ENK (Enkephalin) und viele andere.
Mutationen in dem Gen, das für PC2 codiert, können zu seltenen Erkrankungen führen, wie z.B. Morbus Hirschsprung, ein angeborenes Fehlen von enterischen Neuronen im Darm, was zu Verstopfung und Darmverschluss führt. Darüber hinaus wurde eine Rolle von PC2 bei der Entwicklung des Gehirns und der Regulation des Appetits vorgeschlagen.
Fibrinolysin ist ein Enzym, das die Fähigkeit hat, Fibrin zu zerlegen, ein Protein, das bei der Blutgerinnung beteiligt ist und als Bestandteil von Blutgerinnseln dient. Dieses Enzym spielt eine wichtige Rolle im Prozess der fibrinolytischen Aktivität, dem natürlichen Mechanismus des Körpers zur Auflösung von Blutgerinnseln. Fibrinolysin wird durch die Aktivierung des inaktiven Vorläuferenzyms Plasminogen gebildet und trägt zur Wiederherstellung der normalen Blutzirkulation bei, indem es überschüssige oder unerwünschte Blutgerinnsel abbaut. Es wird auch in medizinischen Anwendungen eingesetzt, wie beispielsweise in Fibrinolytika zur Behandlung von Thromboembolien und anderen gerinnungsbedingten Erkrankungen.
Enzymvorstufen, auch Zymogene oder Proenzyme genannt, sind inaktive Proteine, die im Körper vorkommen und durch spezifische Aktivierungsprozesse in aktive Enzyme umgewandelt werden. Diese Umwandlung findet häufig an bestimmten Stellen des Zymogens statt, an denen Peptidbindungen gespalten werden, wodurch das aktive Enzym freigesetzt wird.
Dieser Mechanismus ist ein Sicherheitsmechanismus der Natur, um sicherzustellen, dass Enzyme nicht in ihrer aktiven Form vorliegen, bevor sie an den richtigen Ort im Körper gelangen oder unter den richtigen Bedingungen aktiviert werden. Ein Beispiel für ein Zymogen ist das Pepsinogen, das im Magen vorkommt und durch die saure Umgebung in Pepsin umgewandelt wird, sobald es in den Magen gelangt. Pepsin ist ein Enzym, das an der Verdauung von Proteinen beteiligt ist.
Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, aus denen ein Proteinmolekül aufgebaut ist. Sie wird direkt durch die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens bestimmt und spielt eine zentrale Rolle bei der Funktion eines Proteins.
Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft, wobei die Carboxylgruppe (-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten reagiert, wodurch eine neue Peptidbindung entsteht und Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion wiederholt sich, bis die gesamte Kette der Proteinsequenz synthetisiert ist.
Die Aminosäuresequenz eines Proteins ist einzigartig und dient als wichtiges Merkmal zur Klassifizierung und Identifizierung von Proteinen. Sie bestimmt auch die räumliche Struktur des Proteins, indem sie hydrophobe und hydrophile Bereiche voneinander trennt und so die Sekundär- und Tertiärstruktur beeinflusst.
Abweichungen in der Aminosäuresequenz können zu Veränderungen in der Proteinstruktur und -funktion führen, was wiederum mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein kann. Daher ist die Bestimmung der Aminosäuresequenz von großer Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und deren Rolle bei Erkrankungen.
Chymotrypsin ist ein Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse des Menschen produziert wird und eine wichtige Rolle im Verdauungsprozess spielt. Es gehört zur Gruppe der Serinproteasen und ist für den Proteabbau zuständig. Chymotrypsin ist in der Lage, Peptidbindungen zu trennen, indem es spezifisch aromatische oder hydrophobe Aminosäuren angreift, wie zum Beispiel Tyrosin, Tryptophan und Phenylalanin. Dieses Enzym ist sehr effektiv bei der Zersetzung von Proteinen zu kleineren Peptiden und Aminosäuren, die dann durch den Dünndarm aufgenommen werden können. Chymotrypsin ist auch ein wichtiges Werkzeug in der biochemischen Forschung, da es zur Untersuchung von Proteinstrukturen und -funktionen eingesetzt wird.
Fibrinolysis ist ein physiologischer Prozess, bei dem das Enzym Plasmin die Spaltung und Auflösung von Fibrin katalysiert, einem Protein, das während der Blutgerinnung eine wichtige Rolle spielt. Fibrin bildet das Gerüst für Blutgerinnsel oder Thromben, die sich bei Verletzungen im Blutkreislauf bilden, um Blutverlust zu verhindern.
Im Rahmen des natürlichen Gleichgewichts zwischen Gerinnung und Fibrinolyse wird Plasminogen, ein inaktives Zymogen, von verschiedenen Zellen wie Endothelzellen oder Fibroblasten sezerniert. Unter dem Einfluss bestimmter Stoffe wie Gewebefaktor (tPA) oder Urokinase-Typ-Plasminogen-Aktivator (uPA) wird Plasminogen aktiviert und in das aktive Enzym Plasmin umgewandelt.
Plasmin ist dann in der Lage, Fibrin zu spalten und Gerinnsel aufzulösen, was für die Erhaltung des Blutflusses und die Vorbeugung von Thrombosen unerlässlich ist. Störungen im Gleichgewicht zwischen Gerinnung und Fibrinolyse können zu erhöhter Thrombusbildung oder verstärkter Auflösung von Gerinnseln führen, was beides klinisch relevante Zustände sein können.
In der Pharmakologie und Toxikologie bezieht sich "Kinetik" auf die Studie der Geschwindigkeit und des Mechanismus, mit dem chemische Verbindungen wie Medikamente im Körper aufgenommen, verteilt, metabolisiert und ausgeschieden werden. Es umfasst vier Hauptphasen: Absorption (Aufnahme), Distribution (Transport zum Zielort), Metabolismus (Verstoffwechselung) und Elimination (Ausscheidung). Die Kinetik hilft, die richtige Dosierung eines Medikaments zu bestimmen und seine Wirkungen und Nebenwirkungen vorherzusagen.
Pankreatitis ist ein medizinischer Zustand, der durch Entzündung der Bauchspeicheldrüse gekennzeichnet ist. Die Bauchspeicheldrüse ist eine Drüse in unserem Körper, die Enzyme produziert, die bei der Verdauung von Nahrungsmitteln helfen, und Hormone, die den Blutzuckerspiegel regulieren.
Es gibt zwei Arten der Pankreatitis: akut und chronisch. Die akute Pankreatitis tritt plötzlich auf und kann durch verschiedene Faktoren ausgelöst werden, wie zum Beispiel Gallensteine, Alkoholmissbrauch, Trauma oder bestimmte Medikamente. Die Symptome der akuten Pankreatitis können stark schmerzhaft sein und umfassen starke Schmerzen im Oberbauch, Übelkeit, Erbrechen, Fieber und beschleunigter Puls.
Die chronische Pankreatitis hingegen ist ein langfristiger Zustand, der durch wiederholte oder anhaltende Entzündungen der Bauchspeicheldrüse gekennzeichnet ist. Die Symptome der chronischen Pankreatitis können milder sein als die der akuten Pankreatitis, aber sie können auch schwerwiegender werden und fortschreiten, wenn sie nicht behandelt wird. Zu den Symptomen gehören wiederkehrende Schmerzen im Oberbauch, Durchfall, Gewichtsverlust, Diabetes mellitus und Mangel an bestimmten Nährstoffen.
Beide Arten der Pankreatitis können ernste Komplikationen verursachen, wie zum Beispiel eine Bauchfellentzündung, Blutgerinnsel, Infektionen oder Organversagen. Daher ist es wichtig, dass die Pankreatitis frühzeitig diagnostiziert und behandelt wird, um Komplikationen zu vermeiden und den Zustand des Patienten zu verbessern.
Molekülsequenzdaten beziehen sich auf die Reihenfolge der Bausteine in Biomolekülen wie DNA, RNA oder Proteinen. Jedes Molekül hat eine einzigartige Sequenz, die seine Funktion und Struktur bestimmt.
In Bezug auf DNA und RNA besteht die Sequenz aus vier verschiedenen Nukleotiden (Adenin, Thymin/Uracil, Guanin und Cytosin), während Proteine aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Die Sequenzdaten werden durch Laborverfahren wie DNA-Sequenzierung oder Massenspektrometrie ermittelt und können für Anwendungen in der Genetik, Biochemie und Pharmakologie verwendet werden.
Die Analyse von Molekülsequenzdaten kann zur Identifizierung genetischer Variationen, zur Vorhersage von Proteinstrukturen und -funktionen sowie zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen.
Aminosäuren sind organische Verbindungen, die sowohl eine Aminogruppe (-NH2) als auch eine Carboxylgruppe (-COOH) in ihrem Molekül enthalten. Es gibt 20 verschiedene proteinogene (aus Proteinen aufgebaute) Aminosäuren, die im menschlichen Körper vorkommen und für den Aufbau von Peptiden und Proteinen unerlässlich sind. Die Aminosäuren unterscheiden sich in ihrer Seitenkette (R-Gruppe), die für ihre jeweiligen Eigenschaften und Funktionen verantwortlich ist. Neun dieser Aminosäuren gelten als essentiell, was bedeutet, dass sie vom Körper nicht selbst hergestellt werden können und daher mit der Nahrung aufgenommen werden müssen.
Gamma-Glutamyl-Hydrolase, auch bekannt als Gamma-Glutamyltransferase (GGT) oder Gamma-Glutamyltranspeptidase, ist einenzymatisches Enzym, das die Hydrolyse von Peptiden mit einer γ-Glutamylbindung katalysiert. Es spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminosäuren und ist insbesondere an dem Abbau und der Synthese von Glutathion beteiligt, einem wichtigen Antioxidans im Körper. GGT ist auch ein sensitiver Marker für die Funktionsfähigkeit der Leber und kann bei Erkrankungen wie Hepatitis, Leberzirrhose oder Krebs erhöht sein. Es wird hauptsächlich in der Leber produziert, aber auch in anderen Geweben wie Nieren, Bauchspeicheldrüse und Lunge gefunden.
Hydrolysis ist ein biochemischer Prozess, bei dem Moleküle durch Reaktion mit Wasser in kleinere Bruchstücke zerlegt werden. Dies geschieht, wenn Wassermoleküle sich an die Bindungen von Makromolekülen wie Kohlenhydrate, Fette oder Proteine anlagern und diese aufspalten. Bei diesem Vorgang wird die chemische Bindung zwischen den Teilen der Moleküle durch die Energie des Wasserstoff- und Hydroxidions aufgebrochen.
In der Medizin kann Hydrolyse bei verschiedenen Prozessen eine Rolle spielen, wie zum Beispiel bei der Verdauung von Nahrungsmitteln im Magen-Darm-Trakt oder bei Stoffwechselvorgängen auf Zellebene. Auch in der Diagnostik können hydrolytische Enzyme eingesetzt werden, um bestimmte Biomarker aus Körperflüssigkeiten wie Blut oder Urin zu isolieren und zu identifizieren.
Affinitätschromatographie ist ein spezifisches Verfahren der Chromatographie, das auf der unterschiedlich starken Bindung zwischen Molekülen wie Proteinen, Nukleinsäuren oder kleinen Molekülen und einer spezifischen biologischen oder synthetischen Substanz beruht, die als Ligand bezeichnet wird. Der Ligand ist kovalent an eine Matrix, wie zum Beispiel Agarose, Dextran oder Polyacrylamid, gebunden.
Die Mischung aus verschiedenen Molekülen wird durch das chromatographische System geleitet und die Zielmoleküle binden an den Liganden, während andere Moleküle ungebunden durch das System fließen. Durch Änderung der Bedingungen wie pH-Wert, Ionenstärke oder Temperatur kann die Bindung zwischen Zielmolekül und Ligand gelöst werden, wodurch eine Trennung und Isolierung des Zielmoleküls ermöglicht wird.
Affinitätschromatographie ist ein sensitives und selektives Verfahren, das in der biochemischen Forschung und Biotechnologie weit verbreitet ist, insbesondere für die Reinigung und Charakterisierung von Proteinen und anderen Biomolekülen.
Die Hydrogen-Ionen-Konzentration, auch als Protonenkonzentration bekannt, ist ein Maß für die Menge an Hydronium-Ionen (H3O+) in einer Lösung. Es wird in der Regel als pH-Wert ausgedrückt und bezieht sich auf den negativen dekadischen Logarithmus der Hydroniumionenkonzentration in Molaren (mol/L). Ein niedrigerer pH-Wert bedeutet eine höhere Konzentration an Hydroniumionen und somit eine saudiere Lösung, während ein höherer pH-Wert eine niedrigere Konzentration an Hydroniumionen und eine basischere Lösung darstellt. Normalerweise liegt die Hydrogen-Ionen-Konzentration im menschlichen Blut im Bereich von 37-43 nanoequivalente pro Liter, was einem pH-Wert von 7,35-7,45 entspricht. Abweichungen von diesem normalen Bereich können zu verschiedenen Gesundheitsproblemen führen, wie z.B. Azidose (niedriger pH) oder Alkalose (hoher pH).
In der Medizin und Biowissenschaften bezieht sich die molekulare Masse (auch molare Masse genannt) auf die Massenschaft eines Moleküls, die in Einheiten von Dalton (Da) oder auf Atomare Masseneinheiten (u) ausgedrückt wird. Sie kann berechnet werden, indem man die Summe der durchschnittlichen atomaren Massen aller Atome in einem Molekül addiert. Diese Information ist wichtig in Bereichen wie Proteomik, Genetik und Pharmakologie, wo sie zur Bestimmung von Konzentrationen von Molekülen in Lösungen oder Gasen beiträgt und für die Analyse von Biomolekülen wie DNA, Proteinen und kleineren Molekülen wie Medikamenten und toxischen Substanzen verwendet wird.
Ich glaube, es gibt etwas Verwirrung in Ihrer Anfrage, da Enzyklopädien allgemeine Informationssammlungen zu verschiedenen Themen sind und keine medizinische Fachterminologie darstellen. Dennoch kann ein medizinisches Fachgebiet oder eine Abteilung in einer Enzyklopädie behandelt werden. Eine Enzyklopädie ist ein systematisch geordnetes Handbuch, das aus vielen kurzen Artikeln besteht, die jeweils einem bestimmten Thema gewidmet sind. Wenn Sie nach medizinischen Informationssammlungen suchen, könnten Fachbücher, Referenzhandbücher oder Online-Informationsquellen wie PubMed, MedlinePlus oder UpToDate besser geeignet sein.
Carboxypeptidase B2
3-Phenylpropansäure
Angiotensin-konvertierendes Enzym 2
Carboxypeptidasen
Exokrine Pankreasinsuffizienz
Methotrexat
Verdauungsenzym
Hans Neurath
MALDI-TOF
D-Alanin-Transpeptidase
Komplementkomponente C5
Erythropoetin
Miguel Ondetti
Phenylalanin
Trypsine
Bradykinin
Metalloproteasen
Peptidasen
Fetales Kälberserum
Dipeptidylpeptidase 4
ACE-Hemmer
Carboxypeptidase B2 - Wikipedia
Methotrexat: Wirkung, Anwendungsgebiete, Nebenwirkungen - NetDoktor.at
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Aminos uren | Valin | DocMedicus Vitalstofflexikon
Exopeptidase1
- Valin befindet sich in der Folge am Ende des Proteins und ist somit zugänglich für die Abspaltung durch Carboxypeptidase A . Diese Exopeptidase spaltet neben aliphatischen auch aromatische Aminosäuren von Oligopeptiden ab. (vitalstoff-lexikon.de)