Calgranulin B, auch bekannt als MRP-14 (Myeloid-Related Protein 14) oder S100A9, ist ein Protein, das in der Familie der S100-Proteine eingeordnet wird. Diese Proteinfamilie ist an der Regulation von verschiedenen zellulären Prozessen wie Kalziumhomöostase, Zellwachstum und Differenzierung beteiligt. Calgranulin B bildet einen Komplex mit Calgranulin A (MRP-8 oder S100A8) und kommt hauptsächlich in myeloischen Zellen wie Neutrophilen, Monozyten und dendritischen Zellen vor.

Das Calgranulin B-Protein ist ein kleines, calciumbindendes Protein, das an Entzündungsprozessen beteiligt ist. Es wird bei der Aktivierung von Immunzellen sezerniert und trägt zur Chemotaxis, Phagozytose und Freisetzung von entzündlichen Mediatoren bei. Erhöhte Serumspiegel von Calgranulin B wurden mit verschiedenen Entzündungs- und Autoimmunerkrankungen in Verbindung gebracht, wie zum Beispiel rheumatoider Arthritis, Psoriasis und chronisch obstruktiver Lungenerkrankung (COPD). Darüber hinaus wurde eine Rolle von Calgranulin B bei der Tumorprogression und Metastasierung vorgeschlagen, wobei es die Invasivität von Krebszellen fördern und das Überleben von Tumoren unterstützen kann.

Calgranulin A, auch bekannt als S100A8 oder MRP-8 (Myeloid-Related Protein 8), ist ein Protein, das in der Familie der S100-Proteine gefunden wird und aus zwei Untereinheiten besteht: S100A8 und S100A9. Diese Proteine sind Teil des Kalziumbindungskomplexes und spielen eine wichtige Rolle bei der Entzündungsreaktion, Immunantwort und dem Zellwachstum. Calgranulin A ist hauptsächlich in Neutrophilen, Monozyten und dendritischen Zellen lokalisiert und wird während der Entzündung und Infektion freigesetzt. Es hat auch eine Funktion bei der Regulation von Zellwachstum, Differenzierung und Apoptose (programmierter Zelltod). Erhöhte Konzentrationen von Calgranulin A im Blut oder Gewebe können mit Entzündungskrankheiten wie rheumatoider Arthritis, Morbus Crohn, Psoriasis und Krebs assoziiert sein.

Der Leukozyten-L1-Antigen-Komplex ist ein Zellmembran-Antigen, das auf der Oberfläche von weißen Blutkörperchen (Leukozyten) vorkommt, insbesondere auf Granulozyten und Monozyten. Es handelt sich um ein glykosyliertes Protein, das aus zwei Untereinheiten besteht: L1a und L1b.

Dieses Antigen wird in der klinischen Diagnostik zur Identifizierung von bestimmten Leukozytensubpopulationen verwendet, insbesondere bei der Unterscheidung zwischen reifen und unreifen Granulozyten. Es ist auch ein Ziel für die Immunsuppression nach Transplantationen, um das Risiko einer Abstoßungsreaktion zu verringern.

Es gibt verschiedene Testmethoden zur Bestimmung des Leukozyten-L1-Antigen-Komplexes, wie z.B. den Einsatz von monoklonalen Antikörpern in der Durchflusszytometrie oder Immunhistochemie.

Es ist wichtig zu beachten, dass die Expression des Leukozyten-L1-Antigen-Komplexes bei verschiedenen Erkrankungen wie Krebs und Infektionen verändert sein kann, was seine potenzielle Verwendung als Biomarker für diese Krankheiten ermöglichen könnte.

Calcium-bindende Proteine sind Proteine, die in der Lage sind, Calcium-Ionen zu binden und zu transportieren. Calcium ist ein essentieller Mineralstoff, der für zahlreiche physiologische Prozesse im Körper unerlässlich ist, wie zum Beispiel Muskelkontraktion, Blutgerinnung, Zellteilung und -signalübertragung.

Calcium-bindende Proteine haben eine spezifische Calcium-bindende Domäne oder Bindungsstelle, die die Konformation des Proteins ändern kann, wenn Calcium gebunden ist. Diese Konformationsänderungen können Auswirkungen auf die Funktion des Proteins haben und somit an der Regulation von calciumbasierten Signalwegen beteiligt sein.

Ein Beispiel für ein calcium-bindendes Protein ist Calmodulin, das in fast allen eukaryotischen Zellen vorkommt und als wichtiger Regulator von calciumabhängigen Prozessen gilt. Es bindet Calcium mit hoher Affinität und aktiviert oder inhibiert verschiedene Enzyme und Ionenkanäle, indem es sich an sie anlagert. Andere Beispiele sind Caseine im Milchprotein, Troponin C in Muskeln und Parvalbumin in Nervenzellen.