Beta-N-Acetylhexosaminidase ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle in der Degradation von Glykoproteinen und Lipochininoiden spielt. Es besteht aus zwei Untereinheiten, α und β, die sich zu drei Isoformen des Enzyms zusammensetzen: αβ, αα und ββ. Das β-Untereinheit ist das defekte Protein bei der seltenen genetischen Erkrankung Tay-Sachs-Krankheit. Diese Krankheit führt zu einem Anstieg von GM2-Gangliosiden in den Neuronen des Gehirns und Nervensystems, was schließlich zu deren Zerstörung und zu einer fortschreitenden neurodegenerativen Erkrankung führt.

Hexosaminidase ist ein Enzymkomplex, der aus mehreren Isoenzymen besteht und eine wichtige Rolle bei intrazellulären Abbauprozessen spielt, insbesondere im Rahmen des Abbaus von Glykoproteinen und Gangliosiden. Die Hexosaminidase-Enzyme sind in der Lage, die terminalen Hexosaminidase-Restgruppen (N-Acetylglucosamin oder N-Acetylgalactosamin) von Oligosacchariden und Glycolipiden abzuspalten.

Es gibt zwei Hauptformen des Enzyms, Hexosaminidase A und Hexosaminidase B, die sich in ihrer Substratspezifität und ihrem Gewebespezifischen Vorkommen unterscheiden. Mutationen im Gen, das für das α-Untereinheit von Hexosaminidase A kodiert (HEXA), können zu einem Mangel oder Fehlen des Enzyms führen und sind die Ursache für eine seltene erbliche Stoffwechselerkrankung namens Tay-Sachs-Krankheit.

Eine verminderte Aktivität von Hexosaminidase kann auch mit anderen Erkrankungen assoziiert sein, wie z.B. Sandhoff-Krankheit und GM2-Gangliosidose.