Benzoylarginin-2-Naphthylamid ist ein synthetisches Derivat des Dipeptids Benzoylarginin und wird in der medizinischen Forschung und Diagnostik als Substrat für Proteasen verwendet. Es ist speziell empfindlich gegenüber dem Enzym Calpain I, das in Muskelgewebe vorkommt. Bei der enzymatischen Spaltung von Benzoylarginin-2-Naphthylamid entsteht ein Fluoreszenzsignal, das zur Messung der Aktivität von Calpain I herangezogen werden kann. Es hat keine therapeutische Verwendung in der Medizin und wird ausschließlich zu Forschungs- und Diagnosezwecken eingesetzt.

Cathepsin H ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen durch die Degradation von Proteinen. Darüber hinaus ist Cathepsin H an der Verarbeitung und Aktivierung einiger Peptidhormone und Wachstumsfaktoren beteiligt. Es kann auch in der extrazellulären Matrix aktiv sein, wo es an Gewebeumbau- und -remodellierungsprozessen beteiligt ist. Genauer gesagt handelt es sich bei Cathepsin H um ein Endopeptidase, das Proteine durch Hydrolyse von Peptidbindungen abbaut. Mutationen in diesem Gen können zu verschiedenen Krankheiten führen, darunter auch lysosomale Speicherkrankheiten.

Cathepsin C, auch bekannt als dipeptidylpeptidase I (DPP I), ist ein Enzym aus der Gruppe der Cysteinproteasen. Es ist in Lysosomen und Endosomen vieler Zelltypen lokalisiert und spielt eine wichtige Rolle bei der intrazellulären Proteinverdauung und -abbau. Cathepsin C aktiviert außerdem andere Proteasen, indem es die N-terminalen Dipeptide abspaltet.

Darüber hinaus ist Cathepsin C involviert in die Verarbeitung von Signalpeptiden und damit verbunden mit der Aktivierung von Zytokinen und Chemokinen. Mutationen im Gen, das für Cathepsin C kodiert, sind mit bestimmten Erkrankungen assoziiert, wie zum Beispiel Papillomatose der Lunge und Haut sowie neutrophilen Dermatosen.

Cathepsine sind eine Gruppe von Proteasen (Enzyme, die Proteine abbauen), die in Lysosomen vorkommen - membranumgrenzten Zellorganellen, die für den Abbau und die Recycling von intrazellulären Bestandteilen verantwortlich sind. Es gibt mindestens 15 verschiedene Cathepsine, die nach ihrem Strukturtyp in drei Hauptklassen eingeteilt werden: Cysteinproteasen (z.B. Cathepsin B, L, H und S), Serinproteasen (z.B. Cathepsin G) und Aspartatproteasen (z.B. Cathepsin D und E).

Cathepsine spielen eine wichtige Rolle bei verschiedenen zellulären Prozessen, wie Zellwachstum, Signaltransduktion, Immunantwort, Apoptose (programmierter Zelltod) und Gewebeerneuerung. Sie sind auch an pathologischen Prozessen beteiligt, einschließlich Krebs, Entzündungen, neurodegenerativen Erkrankungen und Infektionskrankheiten. Dysregulierte Cathepsinaktivität wurde mit verschiedenen Krankheitszuständen in Verbindung gebracht, wie z.B. Arthritis, Atherosklerose, Alzheimer-Krankheit und Tumorprogression.

Die Aktivität von Cathepsinen wird durch pH-Wert, Redoxpotential und die Anwesenheit von Cofaktoren reguliert. Insbesondere sind sie aktiver bei niedrigen pH-Werten (wie im Inneren der Lysosomen). Die Feinabstimmung ihrer Aktivität ist ein komplexer Prozess, der durch verschiedene Mechanismen wie Genexpression, Proteinfaltung, Proteolyse und posttranslationale Modifikationen reguliert wird.

Dipeptidyl-Peptidases (DPPs) und Tripeptidyl-Peptidases (TPPs) sind Enzyme, die an der Proteolyse, also dem Abbau von Peptiden und Proteinen, beteiligt sind. DPPs spalten speziell proteolytisch aktive Dipeptide ab, während TPPs Tripeptide hydrolysieren. Diese Enzyme sind wichtig für verschiedene physiologische Prozesse wie die Regulation von Hormonaktivität und Immunantworten.

Dipeptidyl-Peptidase 4 (DPP-4), auch bekannt als CD26, ist ein Vertreter der DPPs, der klinisch relevant ist. Es spielt eine Rolle bei der Glukosehomöostase und wird als Ziel für die Behandlung von Diabetes mellitus Typ 2 genutzt. Inhibitoren von DPP-4 verhindern den Abbau des Inkretinhormons GLP-1 (Glukagon-like Peptide-1), wodurch die Insulinfreisetzung gefördert und der Blutzuckerspiegel gesenkt wird.

Tripeptidyl-Peptidase I (TPP I) ist ein weiteres Beispiel für TPPs, das in der Medizin eine Rolle spielt. Es ist an der Prozessierung von Proteinen im Endoplasmatischen Retikulum beteiligt und kann bei Erkrankungen wie der Neuronalen Ceroid Lipofuszinose (NCL) oder dem Morbus Huntington fehlreguliert sein, was zu einer Anhäufung von Proteinablagerungen führt.

Cathepsin B ist ein proteolytisches Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen, Gewebeerneuerung und Zellteilung. Cathepsin B kann auch extrazellulär freigesetzt werden und ist an verschiedenen pathologischen Prozessen wie Tumorinvasion, Metastasierung und Entzündungsreaktionen beteiligt. Übermäßige Aktivität oder Überexpression von Cathepsin B wird mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, darunter Krebs, neurodegenerative Erkrankungen und rheumatoide Arthritis.

Ein Dipeptid ist ein Peptid, das aus der Aminosäuresequenz zweier Aminocarbonsäuren besteht, die durch eine Peptidbindung miteinander verbunden sind. Die Peptidbindung entsteht durch Kondensationsreaktion der Carboxygruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der anderen Aminosäure unter Abspaltung von Wasser. Dipeptide sind somit die kleinsten natürlich vorkommenden Peptide und können im Körper durch enzymatische Spaltung von Proteinen oder durch Synthese aus freien Aminosäuren entstehen.

Endopeptidase ist ein Term aus der Enzymologie und bezeichnet Enzyme, die Proteine hydrolytisch spalten können, indem sie Peptidbindungen innerhalb der Aminosäurekette trennen. Im Gegensatz zu Exopeptidasen, welche Amino- oder Carboxyterminale Aminosäuren einzeln abspalten, sind Endopeptidasen in der Lage, die Peptidbindung an beliebigen Stellen innerhalb des Proteins zu trennen.

Endopeptidasen spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Lebewesen und sind beispielsweise an der Verdauung von Nahrungsproteinen beteiligt, indem sie diese in kleinere Peptide und Aminosäuren aufspalten. Auch in intrazellulären Prozessen wie der Proteinreifung oder dem Abbau überflüssiger oder beschädigter Proteine sind Endopeptidasen von Bedeutung.

Ein bekanntes Beispiel für eine Endopeptidase ist das Enzym Trypsin, welches im Dünndarm vorkommt und Proteine an basischen Aminosäuren (Lysin oder Arginin) spaltet.

Hydrolysis ist ein biochemischer Prozess, bei dem Moleküle durch Reaktion mit Wasser in kleinere Bruchstücke zerlegt werden. Dies geschieht, wenn Wassermoleküle sich an die Bindungen von Makromolekülen wie Kohlenhydrate, Fette oder Proteine anlagern und diese aufspalten. Bei diesem Vorgang wird die chemische Bindung zwischen den Teilen der Moleküle durch die Energie des Wasserstoff- und Hydroxidions aufgebrochen.

In der Medizin kann Hydrolyse bei verschiedenen Prozessen eine Rolle spielen, wie zum Beispiel bei der Verdauung von Nahrungsmitteln im Magen-Darm-Trakt oder bei Stoffwechselvorgängen auf Zellebene. Auch in der Diagnostik können hydrolytische Enzyme eingesetzt werden, um bestimmte Biomarker aus Körperflüssigkeiten wie Blut oder Urin zu isolieren und zu identifizieren.

Die Hydrogen-Ionen-Konzentration, auch als Protonenkonzentration bekannt, ist ein Maß für die Menge an Hydronium-Ionen (H3O+) in einer Lösung. Es wird in der Regel als pH-Wert ausgedrückt und bezieht sich auf den negativen dekadischen Logarithmus der Hydroniumionenkonzentration in Molaren (mol/L). Ein niedrigerer pH-Wert bedeutet eine höhere Konzentration an Hydroniumionen und somit eine saudiere Lösung, während ein höherer pH-Wert eine niedrigere Konzentration an Hydroniumionen und eine basischere Lösung darstellt. Normalerweise liegt die Hydrogen-Ionen-Konzentration im menschlichen Blut im Bereich von 37-43 nanoequivalente pro Liter, was einem pH-Wert von 7,35-7,45 entspricht. Abweichungen von diesem normalen Bereich können zu verschiedenen Gesundheitsproblemen führen, wie z.B. Azidose (niedriger pH) oder Alkalose (hoher pH).