Aspartat-Kinase ist ein Enzym, das an der Biosynthese der Aminosäure Lysin und Methionin beteiligt ist. Diese Kinase katalysiert die Phosphorylierung von Aspartat zu Phosphoaspartat mittels ATP als Phosphatgruppendonator. Dieser Reaktionsschritt ist der erste in der bakteriellen Lysin-Biosynthese und findet in Bakterien, Archaeen und Pflanzen statt. Bei Säugetieren wird die Aspartat-Kinase-Aktivität durch mehrere, hochspezifische Enzyme katalysiert, die jeweils nur ein bestimmtes Aminosäuresubstrat verwenden. Eine Hemmung der Aspartat-Kinase kann somit die bakterielle Proteinsynthese stören und stellt daher ein potenzielles Ziel für die Entwicklung von Antibiotika dar.

Homoserinedehydrogenase ist ein Enzym, das im Stoffwechsel von Bakterien und Pflanzen vorkommt. Genauer gesagt ist es ein Enzym der Aminosäurebiosynthese und katalysiert die Umwandlung der Aminosäure Homoserin in die Aminosäure Aspartat-Semialdehyd. Dabei wird NAD(P)+ als Elektronenakzeptor verwendet, was zu einer Oxidation führt.

Die Reaktion kann wie folgt dargestellt werden:

Homoserin + NAD(P)+ -> Aspartat-Semialdehyd + NAD(P)H + CO2

Diese Reaktion ist ein wichtiger Schritt in der Biosynthese pathway von aromatischen Aminosäuren (Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan) sowie Methionin. Mutationen im Gen, das für dieses Enzym codiert, können zu Stoffwechselstörungen führen.

Aspartat-Aminotransferasen (AST, auch als Serum-Glutamat-Oxalacetat-Transaminase oder SGOT bezeichnet) sind Enzyme, die in verschiedenen Geweben im Körper vorkommen, insbesondere in der Leber, Herz, Muskeln und Nieren. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von Aminosäuren in den Zellen.

Im Falle einer Gewebeschädigung, wie zum Beispiel bei Lebererkrankungen, Herzinfarkt oder Muskelverletzungen, kann das AST-Enzym aus den beschädigten Zellen in den Blutkreislauf gelangen und zu einem Anstieg der AST-Spiegel im Blut führen. Daher wird AST oft als Marker für Gewebeschäden oder Organdysfunktionen getestet.

Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass ein Anstieg der AST-Spiegel allein nicht ausreicht, um eine genaue Diagnose zu stellen, und sollte immer im Zusammenhang mit anderen klinischen Befunden und Tests bewertet werden.

Glykogenose Typ II, auch bekannt als Pompe-Krankheit, ist eine seltene, genetisch bedingte Stoffwechselerkrankung, die durch einen Mangel an dem Enzym Alpha-1-Glukosidase verursacht wird. Diese Erkrankung führt zu einem Anstieg des Glykogengehalts in verschiedenen Geweben, insbesondere in der Muskulatur und im Herzen.

Es gibt verschiedene klinische Formen von Glykogenose Typ II, die sich hinsichtlich des Schweregrads und des Alters bei Erkrankungsbeginn unterscheiden. Die schwerste Form tritt bereits im Säuglingsalter auf (die sogenannte infantile Form) und kann zu Herzversagen und Atemstillstand führen, wenn sie nicht rechtzeitig diagnostiziert und behandelt wird. Andere Formen der Krankheit können im Kindes- oder Erwachsenenalter auftreten und sind in der Regel weniger schwerwiegend.

Die Behandlung von Glykogenose Typ II umfasst in der Regel eine Enzymersatztherapie, bei der das fehlende Enzym Alpha-1-Glukosidase künstlich zugeführt wird. Diese Therapie kann dazu beitragen, die Symptome der Krankheit zu lindern und das Fortschreiten der Erkrankung zu verlangsamen.

Alpha-Glucosidase ist ein Enzym, das Kohlenhydrate spaltet und in der Lage ist, die Alpha-1,4- und Alpha-1,6-glycosidische Bindungen von Oligo- und Disacchariden zu lysieren. Dieses Enzym wird hauptsächlich im Dünndarm, aber auch in anderen Geweben wie der Leber, den Nieren und der Bauchspeicheldrüse produziert.

Insbesondere spielt Alpha-Glucosidase eine wichtige Rolle bei der Verdauung von Kohlenhydraten aus stärkehaltigen Lebensmitteln wie Brot, Reis und Kartoffeln. Durch die Spaltung dieser Bindungen werden einzelne Glucosemoleküle freigesetzt, die dann in den Blutkreislauf aufgenommen werden können.

Eine Beeinträchtigung der Alpha-Glucosidase-Aktivität kann zu einer Stoffwechselstörung führen, bei der Kohlenhydrate nicht richtig verdaut und resorbiert werden, was zu einem Anstieg des Blutzuckerspiegels führt. Diese Erkrankung wird als Typ-2-Diabetes mellitus bezeichnet. Medikamente, die die Alpha-Glucosidase hemmen, werden daher zur Behandlung von Diabetes eingesetzt, um den postprandialen Blutzuckerspiegel zu reduzieren.

Die Glykogenose Typ I, auch bekannt als Von-Gierke-Krankheit, ist ein seltenes autosomal-rezessiv vererbtes Stoffwechseldefekt, bei dem es zu einer Anhäufung von Glykogen in den Leberzellen und im Gewebe des Pankreas kommt.

Ursache dafür ist ein Mangel des Enzyms Glukose-6-Phosphatase oder der damit assoziierten Transportproteine, die für den Abbau von Glykogen zu Glukose notwendig sind. Dies führt dazu, dass Glukose-6-Phosphat nicht in Glukose umgewandelt und somit nicht ins Blut abgegeben werden kann, was wiederum zu Hypoglykämien (Unterzuckerung) führen kann.

Betroffene Patienten leiden häufig an Wachstumsverzögerungen, Hepatomegalie (vergrößerte Leber), nephrotisches Syndrom (Nierenerkrankung mit Proteinurie und Ödemen), Hyperlipidämie (erhöhte Blutfettwerte) und Hyperurikämie (erhöhte Harnsäurewerte im Blut).

Die Behandlung besteht in einer kohlenhydratreichen Ernährung, um die Hypoglykämien zu vermeiden, sowie der Gabe von Cornstarch (Maismehl) zur Nacht, um den Blutzuckerspiegel über Nacht konstant halten zu können. In einigen Fällen kann auch eine Enzymersatztherapie erwogen werden.

Eine Glykogenspeicherkrankheit (GSD) ist eine genetisch bedingte Stoffwechselerkrankung, die durch Störungen im Aufbau und Abbau von Glykogen in den Zellen des Körpers gekennzeichnet ist. Glykogen ist die Speicherform von Glukose (Traubenzucker) in der Leber und in den Muskeln.

Es gibt verschiedene Typen von Glykogenspeicherkrankheiten, die sich nach dem Ort des gestörten Enzyms im Stoffwechselprozess unterscheiden. Die häufigsten Formen sind:

1. Typ I (von Gierke-Krankheit): Hier ist das Enzym Glukose-6-Phosphatase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Leber und Nieren führt. Dies kann zu Hypoglykämien, Hyperlipidämien, Hyperurikämie und Wachstumsverzögerungen führen.

2. Typ II (Pompe-Krankheit): Bei dieser Form ist das Enzym Alpha-1,4-Glukosidasen betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in verschiedenen Organen, einschließlich Herz und Skelettmuskulatur führt. Die Erkrankung kann sich bereits im Säuglingsalter manifestieren und ist mitunter tödlich.

3. Typ III (Forbes-Krankheit): Hier ist das Enzym Amylo-1,6-Glucosidase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Leber und Muskulatur führt. Die Symptome sind ähnlich wie bei Typ I, jedoch weniger ausgeprägt.

4. Typ IV (Andersen-Krankheit): Bei dieser Form ist das Enzym Amylo-1,4-Transglucosidase betroffen, was zu einer Anhäufung von abnormem Glykogen in Leber, Gehirn und anderen Organen führt. Die Erkrankung kann sich bereits im Säuglingsalter manifestieren und ist mitunter tödlich.

5. Typ V (McArdle-Krankheit): Hier ist das Enzym Myophosphorylase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in der Muskulatur führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Erwachsenenalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung.

6. Typ VI (Hers-Krankheit): Bei dieser Form ist das Enzym Liver-Phosphorylase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Leber und Muskulatur führt. Die Symptome sind ähnlich wie bei Typ I, jedoch weniger ausgeprägt.

7. Typ VII (Tarui-Krankheit): Hier ist das Enzym Phosphofructokinase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur und Erythrozyten führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung.

8. Typ VIII (Phosphorylase-Kinase-Mangel): Hier ist das Enzym Phosphorylase-Kinase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur und Leber führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Hepatomegalie.

9. Typ IX (Phosphoglycerate-Kinase-Mangel): Hier ist das Enzym Phosphoglycerate-Kinase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur und Erythrozyten führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Hämolytische Anämie.

10. Typ X (Laktatdehydrogenase-Mangel): Hier ist das Enzym Laktatdehydrogenase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur und Erythrozyten führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Hämolytische Anämie.

11. Typ XI (Myophosphorylase-Mangel): Hier ist das Enzym Myophosphorylase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Myoglobinurie.

12. Typ XII (Phosphofructokinase-Mangel): Hier ist das Enzym Phosphofructokinase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Myoglobinurie.

13. Typ XIII (Phosphoglyceratkinase-Mangel): Hier ist das Enzym Phosphoglyceratkinase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Myoglobinurie.

14. Typ XIV (Phosphoglucomutase-Mangel): Hier ist das Enzym Phosphoglucomutase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Myoglobinurie.

15. Typ XV (Aldolase-Mangel): Hier ist das Enzym Aldolase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Myoglobinurie.

16. Typ XVI (Phosphofructokinase-Mangel): Hier ist das Enzym Phosphofructokinase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Myoglobinurie.

17. Typ XVII (Phosphoglyceratmutase-Mangel): Hier ist das Enzym Phosphoglyceratmutase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Myoglobinurie.

18. Typ XVIII (Laktatdehydrogenase-Mangel): Hier ist das Enzym Laktatdehydrogenase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Myoglobinurie.

19. Typ XIX (Phosphohexoseisomerase-Mangel): Hier ist das Enzym Phosphohexoseisomerase betroffen, was zu einer Anhäufung von Glykogen in Muskulatur führt. Die Erkrankung manifestiert sich meist im Kindesalter und äußert sich durch Muskelermüdung und Krämpfe nach körperlicher Belastung sowie Myoglobinurie.

20. Typ XX (Phosphofructokinase

Enzyme Replacement Therapy (ERT) ist eine Form der Behandlung, bei der fehlende oder nicht funktionsfähige Enzyme in den Körper eines Patienten eingebracht werden, um einen bestimmten Krankheitszustand zu behandeln. Diese Therapie wird häufig bei genetischen Erkrankungen eingesetzt, die durch ein fehlendes oder defektes Enzym verursacht werden, wie beispielsweise Glykogen-Speicherkrankheiten, Fabry-Krankheit und Mukopolysaccharidose.

Das eingebrachte Enzym wird rekombinant hergestellt, d.h. es wird durch gentechnische Verfahren in Laboratorien produziert. Das Enzym wird dann intravenös verabreicht, so dass es über das Blutkreislaufsystem im Körper verteilt wird und die Funktion des fehlenden oder nicht funktionsfähigen Enzyms ersetzen kann.

Die Wirkung von ERT hängt von der Art und Schwere der Erkrankung ab, kann aber dazu beitragen, Symptome zu lindern, die Krankheitsprogression zu verlangsamen und die Lebensqualität des Patienten zu verbessern. Es ist wichtig zu beachten, dass ERT nicht alle Symptome der Erkrankung beseitigen kann und dass sie möglicherweise lebenslang fortgesetzt werden muss.

Glucan-1,4-Alpha-Glucosidase ist ein Enzym, das die Alpha-1,4-glycosidische Bindung in Glucanen spaltet, einer Klasse von Polysacchariden, die hauptsächlich aus α-D-Glucose-Einheiten bestehen und in Stärke, Glykogen und anderen pflanzlichen und pilzlichen Polysacchariden vorkommen. Dieses Enzym ist auch als Amylase oder Glukosidase bekannt und spielt eine wichtige Rolle bei der Verdauung von Kohlenhydraten in Nahrungsmitteln. Es wird hauptsächlich in der Bauchspeicheldrüse, aber auch in anderen Organen wie dem Dünndarm und der Leber produziert. Glucan-1,4-Alpha-Glucosidase ist ein wichtiges Enzym im Stoffwechsel von Kohlenhydraten und wird als Ziel für die Behandlung von Diabetes und anderen Stoffwechselerkrankungen untersucht.

Ich glaube, es gibt etwas Verwirrung in Ihrer Anfrage, da Enzyklopädien allgemeine Informationssammlungen zu verschiedenen Themen sind und keine medizinische Fachterminologie darstellen. Dennoch kann ein medizinisches Fachgebiet oder eine Abteilung in einer Enzyklopädie behandelt werden. Eine Enzyklopädie ist ein systematisch geordnetes Handbuch, das aus vielen kurzen Artikeln besteht, die jeweils einem bestimmten Thema gewidmet sind. Wenn Sie nach medizinischen Informationssammlungen suchen, könnten Fachbücher, Referenzhandbücher oder Online-Informationsquellen wie PubMed, MedlinePlus oder UpToDate besser geeignet sein.