Aspartat-Aminotransferasen (AST, auch als Serum-Glutamat-Oxalacetat-Transaminase oder SGOT bezeichnet) sind Enzyme, die in verschiedenen Geweben im Körper vorkommen, insbesondere in der Leber, Herz, Muskeln und Nieren. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von Aminosäuren in den Zellen.

Im Falle einer Gewebeschädigung, wie zum Beispiel bei Lebererkrankungen, Herzinfarkt oder Muskelverletzungen, kann das AST-Enzym aus den beschädigten Zellen in den Blutkreislauf gelangen und zu einem Anstieg der AST-Spiegel im Blut führen. Daher wird AST oft als Marker für Gewebeschäden oder Organdysfunktionen getestet.

Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass ein Anstieg der AST-Spiegel allein nicht ausreicht, um eine genaue Diagnose zu stellen, und sollte immer im Zusammenhang mit anderen klinischen Befunden und Tests bewertet werden.

Die Leber ist ein vitales, großes inneres Organ in Wirbeltieren, das hauptsächlich aus Parenchymgewebe besteht und eine zentrale Rolle im Stoffwechsel des Körpers spielt. Sie liegt typischerweise unter dem Zwerchfell im rechten oberen Quadranten des Bauches und kann bis zur linken Seite hin ausdehnen.

Die Leber hat zahlreiche Funktionen, darunter:

1. Entgiftung: Sie ist verantwortlich für die Neutralisierung und Entfernung giftiger Substanzen wie Alkohol, Medikamente und giftige Stoffwechselprodukte.
2. Proteinsynthese: Die Leber produziert wichtige Proteine, einschließlich Gerinnungsfaktoren, Transportproteine und Albumin.
3. Metabolismus von Kohlenhydraten, Fetten und Proteinen: Sie speichert Glukose in Form von Glykogen, baut Fette ab und synthetisiert Cholesterin und Lipoproteine. Zudem ist sie an der Regulation des Blutzuckerspiegels beteiligt.
4. Vitamin- und Mineralstoffspeicherung: Die Leber speichert fettlösliche Vitamine (A, D, E und K) sowie Eisen und Kupfer.
5. Beteiligung am Immunsystem: Sie filtert Krankheitserreger und Zelltrümmer aus dem Blut und produziert Komponenten des angeborenen Immunsystems.
6. Hormonabbau: Die Leber ist beteiligt am Abbau von Schilddrüsenhormonen, Steroidhormonen und anderen Hormonen.
7. Gallensekretion: Sie produziert und sezerniert Galle, die für die Fettverdauung im Darm erforderlich ist.

Die Leber ist ein äußerst anpassungsfähiges Organ, das in der Lage ist, einen großen Teil ihres Gewebes zu regenerieren, selbst wenn bis zu 75% ihrer Masse verloren gehen.

Alanin-Transaminase (ALT), auch als Serumglutamatpyruvat-Transaminase (SGPT) bekannt, ist ein Enzym, das hauptsächlich in der Leber vorkommt, aber auch in geringerem Maße in anderen Geweben wie Herz, Muskeln und Nieren gefunden werden kann. Es spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminosäuren, insbesondere beim Transfer einer Aminogruppe von Alanin zu α-Ketoglutarat, wodurch Pyruvat und Glutamat entstehen.

Eine Erhöhung der Serumaktivität von ALT kann ein Hinweis auf eine Schädigung oder Funktionsstörung der Leber sein, wie beispielsweise bei Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Leberkrebs) oder Muskelschäden (Rhabdomyolyse). Daher wird die Bestimmung der ALT-Aktivität im Blutserum oft als Teil einer Laboruntersuchung zur Beurteilung der Leberfunktion durchgeführt. Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass ein isolierter Anstieg der ALT nicht spezifisch für eine bestimmte Erkrankung ist und immer im klinischen Kontext bewertet werden muss.

Aspartat-Carbamoyltransferase (ACT, auch Aspartat-Transcarbamylase oder ATCase) ist ein enzymatischer Komplex, der eine zentrale Rolle in der Biosynthese von Pyrimidin-Basen spielt. Es katalysiert die Übertragung einer Carbamoylgruppe von Carbamoylphosphat auf die Aminogruppe von L-Aspartat, wodurch N-Carbamoylaspartat und Phosphat entstehen. Dies ist der erste Schritt in der Synthese von Uridinmonophosphat (UMP), einem wichtigen Vorläufer für die Biosynthese anderer Pyrimidin-Nukleotide.

Die Aspartat-Carbamoyltransferase ist ein komplexes Enzym, das aus mehreren Untereinheiten besteht und in Prokaryoten reversibel allosterisch reguliert werden kann. In Eukaryoten ist es dagegen irreversibel allosterisch reguliert. Die Regulation erfolgt durch die Bindung von Feedback-Inhibitoren wie UTP und CTP, welche die Aktivität des Enzyms bei Überschuss an Pyrimidin-Nukleotiden herabsetzen.

Asparaginsäure ist eine nichtessentielle alpha-aminocarboxylsäure, die in der Proteinbiosynthese als proteinogener Baustein (Aminosäure) eine Rolle spielt. Sie besitzt eine α-Amino-Gruppe und zwei Carboxyl-Gruppen, wobei eine der Carboxyl-Gruppen in der side chain gebunden ist.

Im Körper wird Asparaginsäure aus der essentiellen Aminosäure Asparagin durch Transaminierung hergestellt. Sie kann auch in ihre Disubstanz Asparagin umgewandelt werden, wenn sie zur Neutralisierung von Überschüssigen Basen oder Säuren im Körper benötigt wird.

Asparaginsäure ist polar und hat eine negative Ladung bei physiologischem pH-Wert, was bedeutet, dass es sich um eine saure Aminosäure handelt. Es spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Proteinen, Nukleotiden und anderen Molekülen im Körper.

Lactate Dehydrogenase (LD) ist einenzymatisches Enzym, das in vielen verschiedenen Geweben im Körper gefunden wird, einschließlich Leber, Herz, Muskeln und roten Blutkörperchen. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von Laktat in Pyruvat während des Stoffwechselsprozesses.

Es gibt fünf verschiedene Isoformen von LD (LD-1 bis LD-5), die je nach Gewebetyp variieren. Die Isoenzyme LD-1 und LD-2 sind hauptsächlich in Herz- und Muskelgewebe lokalisiert, während LD-3 hauptsächlich in Leber, Niere und Erythrozyten vorkommt. LD-4 und LD-5 sind in verschiedenen Geweben zu finden, einschließlich der Leber.

Eine Erhöhung des Serumspiegels von LD kann auf eine Schädigung oder Zerstörung von Zellen hinweisen, die dieses Enzym enthalten. Daher wird es häufig als Marker für Gewebeschäden bei verschiedenen Krankheiten und Zuständen verwendet, wie z.B. Herzinfarkt, Lebererkrankungen, Muskelschäden oder Krebs.

Es ist wichtig zu beachten, dass ein Anstieg des LD-Spiegels nicht spezifisch für eine bestimmte Krankheit ist und daher andere diagnostische Tests erforderlich sein können, um die Ursache der Erhöhung zu ermitteln.

Glyoxylat ist ein zweibasisches Carbonsäurederivat mit der chemischen Formel NCCOCOO-. In der Biochemie ist es ein intermediärer Stoffmetabolit, der während des Glyoxylat-Cyclus in Pflanzen, Bakterien und manchen Pilzen entsteht. Im menschlichen Körper kann ein erhöhter Glyoxylat-Spiegel zu einer seltenen Erbkrankheit führen, der Hyperoxalurie Typ I, bei der sich Calciumoxalat-Kristalle in Nieren und anderen Geweben ablagern, was zu Nierensteinen und Nierenschäden führen kann.

Kynurensäure ist ein Stoffwechselprodukt aus der Aminosäure Tryptophan und spielt eine wichtige Rolle im tryptophanabhängigen Kynurenin-Stoffwechselpfad. Dieser Pfad führt zur Synthese verschiedener Metaboliten, wie beispielsweise NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid), einem Coenzym, das in zahlreichen oxidativen Reaktionen im Körper beteiligt ist.

Kynurensäure hat neuroaktive Eigenschaften und kann Einfluss auf das Nervensystem nehmen. Sie wirkt unter anderem als Partialagonist an den NMDA-Rezeptoren (N-Methyl-D-Aspartat-Rezeptoren), die eine wichtige Rolle im zentralen Nervensystem bei Lernprozessen, Gedächtnis und Plastizität spielen.

Erhöhte Konzentrationen von Kynurensäure wurden mit verschiedenen neurologischen Erkrankungen in Verbindung gebracht, darunter neurodegenerative Erkrankungen wie Morbus Parkinson und Alzheimer-Krankheit sowie psychiatrische Störungen wie Depression und Schizophrenie. Weitere Forschungen sind notwendig, um den Zusammenhang zwischen Kynurensäure und diesen Erkrankungen besser zu verstehen und mögliche therapeutische Ansätze zu entwickeln.

4-Aminobutyrat-Transaminase, auch bekannt als GABA-Transaminase (GABA-T), ist ein Enzym, das am Abbau des Neurotransmitters γ-Aminobuttersäure (GABA) beteiligt ist. GABA ist eine der wichtigsten inhibitorischen Neurotransmitter im Zentralnervensystem und spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulation von neuronalen Erregbarkeit und Exzitabilität.

Das Enzym 4-Aminobutyrat-Transaminase katalysiert die Übertragung einer Aminogruppe von GABA auf das Coenzym Pyridoxalphosphat (PLP), wodurch sich Succinatsemialdehyd bildet. Anschließend wird Succinatsemialdehyd durch das Enzym Succinat-Semialdehyd-Dehydrogenase zu Succinat umgewandelt, ein Intermediat des Citratzyklus.

Eine Erhöhung der Aktivität von 4-Aminobutyrat-Transaminase kann zu einem verminderten GABA-Spiegel und damit zu einer erhöhten neuronalen Erregbarkeit führen, was mit verschiedenen neurologischen Störungen wie Epilepsie, Angstzuständen und Schizophrenie assoziiert ist. Daher wird 4-Aminobutyrat-Transaminase als ein potentielles Ziel für die Behandlung dieser Erkrankungen untersucht.

Verzweigtkettige Aminosäuren (BCAAs) sind eine Klasse von essenziellen Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen und für den menschlichen Körper unentbehrlich sind. Sie können nicht vom Körper selbst hergestellt werden und müssen daher mit der Nahrung aufgenommen werden.

BCAAs umfassen drei Aminosäuren: Leucin, Isoleucin und Valin. Diese Aminosäuren haben eine verzweigte Seitenkette in ihrer chemischen Struktur, was ihnen ihren Namen gibt. BCAAs sind wichtige Bausteine von Proteinen und spielen eine entscheidende Rolle bei der Synthese von Muskelproteinen.

BCAAs werden oft als Nahrungsergänzungsmittel verwendet, insbesondere von Athleten und Menschen, die Gewichte heben oder Ausdauersport betreiben. Es wird angenommen, dass sie die Muskelerholung fördern, den Muskelabbau reduzieren und die körperliche Leistungsfähigkeit steigern können. Allerdings sind die wissenschaftlichen Beweise für diese Vorteile uneinheitlich und es ist noch weiterer Forschungsbedarf erforderlich, um ihre Wirksamkeit zu bestätigen.

Leberfunktionstests (LFTs) sind ein Panel von Bluttests, die durchgeführt werden, um die Funktion der Leber zu beurteilen und zu überprüfen, ob sie richtig arbeitet. Diese Tests messen verschiedene Substanzen im Blut, wie Leberenzyme, Bilirubin, Albumin und Prothrombin-Zeit. Ein Anstieg bestimmter Leberenzyme kann auf Schäden oder Krankheiten der Leber hinweisen. Niedrige Albuminwerte können ein Zeichen für eine lang anhaltende Lebererkrankung sein, und eine verlängerte Prothrombin-Zzeit kann auf ein Problem mit der Blutgerinnung hindeuten, das durch eine Leberstörung verursacht wird. Es ist wichtig zu beachten, dass einige dieser Tests auch außerhalb der Leber produziert werden und daher andere Erkrankungen oder Bedingungen nicht ausschließen. Daher können zusätzliche Untersuchungen erforderlich sein, um eine Lebererkrankung definitiv zu diagnostizieren.

Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, aus denen ein Proteinmolekül aufgebaut ist. Sie wird direkt durch die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens bestimmt und spielt eine zentrale Rolle bei der Funktion eines Proteins.

Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft, wobei die Carboxylgruppe (-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten reagiert, wodurch eine neue Peptidbindung entsteht und Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion wiederholt sich, bis die gesamte Kette der Proteinsequenz synthetisiert ist.

Die Aminosäuresequenz eines Proteins ist einzigartig und dient als wichtiges Merkmal zur Klassifizierung und Identifizierung von Proteinen. Sie bestimmt auch die räumliche Struktur des Proteins, indem sie hydrophobe und hydrophile Bereiche voneinander trennt und so die Sekundär- und Tertiärstruktur beeinflusst.

Abweichungen in der Aminosäuresequenz können zu Veränderungen in der Proteinstruktur und -funktion führen, was wiederum mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein kann. Daher ist die Bestimmung der Aminosäuresequenz von großer Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und deren Rolle bei Erkrankungen.