Annexin A2 ist ein Protein, das in verschiedenen Zelltypen vorkommt und vor allem an der Regulation von Kalzium-abhängigen zellulären Prozessen beteiligt ist. Es ist ein Membran-assoziiertes Protein, das sich an die innere Oberfläche der Zellmembran bindet und eine wichtige Rolle bei der Endozytose, Exozytose und Zellteilung spielt.

Annexin A2 ist auch bekannt für seine Fähigkeit, mit anderen Proteinen und Lipiden zu interagieren, was ihm ermöglicht, an verschiedenen zellulären Prozessen wie der Blutgerinnung, Entzündungsreaktionen und Tumorentwicklung beteiligt zu sein. Es ist ein wichtiges Markerprotein für die Krebsdiagnostik und -therapie geworden, da seine Überexpression mit verschiedenen Krebsarten assoziiert ist.

Darüber hinaus hat Annexin A2 auch eine Funktion im zellulären Transport von Molekülen wie Heparansulfat-Proteoglykanen und Plasminogen, was seine Rolle in der Tumorinvasion und Metastasierung unterstreicht. Insgesamt ist Annexin A2 ein multifunktionelles Protein, das an vielen zellulären Prozessen beteiligt ist und als potenzielles Ziel für die Diagnose und Behandlung verschiedener Krankheiten untersucht wird.

Annexin A1 (oder Anx A1), auch bekannt als Lipocortin 1, ist ein Protein, das in Mammalien vorkommt und aus 346 Aminosäuren besteht. Es gehört zur Familie der Annexine, die an verschiedenen zellulären Prozessen wie Zellteilung, Endozytose und membranabhängigen Signaltransduktionswegen beteiligt sind.

Annexin A1 ist im Zytoplasma von verschiedenen Zellen lokalisiert, insbesondere in Neutrophilen und anderen entzündungshemmenden Zellen. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Entzündungsreaktion und der Auflösung von Entzündungen durch die Bindung an Zellmembranen und die Regulierung der Phospholipase A2-Aktivität, was wiederum die Freisetzung von Arachidonsäure und die Synthese von entzündlichen Mediatoren wie Prostaglandinen und Leukotrienen beeinflusst.

Darüber hinaus ist Annexin A1 an der Regulierung der Apoptose beteiligt, indem es die Aktivität von Caspasen hemmt und die Integrität der Zellmembran während des apoptotischen Prozesses aufrechterhält. Es wurde auch gezeigt, dass Annexin A1 an der Regulierung der Genexpression beteiligt ist und als intrazellulärer und extrazellulärer Signalmolekül fungiert.

In der Medizin wird Annexin A1 als Biomarker für verschiedene Krankheiten wie Krebs, Autoimmunerkrankungen und neurologische Erkrankungen untersucht. Es ist auch ein potenzielles Ziel für die Entwicklung neuer Therapeutika zur Behandlung von Entzündungs- und Autoimmunkrankheiten.

Annexin V ist ein Protein, das in der Zellmembran vorkommt und an Phospholipide bindet, insbesondere an Phosphatidylserin (PS). Unter normalen Umständen befindet sich Phosphatidylserin hauptsächlich auf der Innenseite der Zellmembran. Während des programmierten Zelltods oder der Apoptose wird Phosphatidylserin jedoch nach außen auf die Zelloberfläche transportiert, wo es als Marker für apoptotische Zellen dient.

Annexin V hat eine hohe Affinität zu Phosphatidylserin und wird daher häufig in Laborversuchen verwendet, um apoptotische Zellen nachzuweisen oder zu isolieren. Wenn Annexin V mit einem Fluoreszenzfarbstoff oder einem Radioisotop markiert ist, kann es an die äußere Membran von apoptotischen Zellen binden und so deren Nachweis erleichtern. Diese Eigenschaft von Annexin V wird auch in klinischen Anwendungen genutzt, wie zum Beispiel in der Diagnostik von Krankheiten, bei denen ein erhöhter Zelltod auftritt, oder in der Überwachung der Wirksamkeit von Therapien, die den programmierten Zelltod induzieren.

Annexin VI, auch bekannt als Annexin A6 oder ANXA6, ist ein Protein, das in der Zellmembran und im Zytosol vorkommt. Es gehört zur Familie der Annexine, die an Kalzium-abhängigen Prozessen wie Membranorganisation, Endozytose und Exozytose beteiligt sind.

Annexin VI ist in der Lage, Phospholipide zu binden, insbesondere Phosphatidylserin (PS), das normalerweise auf der inneren Seite der Zellmembran lokalisiert ist. Während des programmierten Zelltods oder Apoptose wird PS jedoch nach außen gekehrt und kann von Annexin VI erkannt werden. Daher wird Annexin VI oft als Marker für die frühe Phase der Apoptose verwendet.

Darüber hinaus ist Annexin VI an der Regulation des Aktin-Zytoskeletts und der Endozytose beteiligt. Es kann auch eine Rolle bei der Entstehung von Krankheiten spielen, wie zum Beispiel Krebs und Herz-Kreislauf-Erkrankungen.

Annexin IV, auch bekannt als Anx4 oder ANXA4, ist ein Protein, das in der Zellmembran und im Zytosol vorkommt. Es gehört zur Familie der Annexine, die an Kalzium-abhängigen Membran-Phospholipid-Bindungen beteiligt sind.

Annexin IV hat eine hohe Affinität zu negativ geladenen Phospholipiden wie Phosphatidylserin (PS), die auf der inneren Oberfläche der Zellmembran vorkommen. Während des programmierten Zelltods oder der Apoptose wird Phosphatidylserin jedoch nach außen auf die äußere Membranoberfläche exponiert, wodurch Annexin IV an die Zelloberfläche binden kann.

Diese Eigenschaft macht Annexin IV zu einem nützlichen Marker für die Erkennung und Untersuchung von apoptotischen Zellen. Darüber hinaus ist Annexin IV auch an der Regulation von membranbezogenen Prozessen wie Exozytose, Endozytose und Membrantrafficking beteiligt. Es gibt Hinweise darauf, dass Annexin IV eine Rolle bei der Entwicklung von Krankheiten wie Krebs, Neurodegeneration und Autoimmunerkrankungen spielen kann.

Annexin VII, auch bekannt als Syntaxin 7, ist ein Protein, das in der Zellmembran und im Zytoplasma vorkommt. Es gehört zur Familie der Annexine, die für ihre Fähigkeit bekannt sind, Phospholipide zu binden und an der Regulation von membranabhängigen Prozessen wie Exo- und Endocytosis beteiligt sind.

Annexin VII spielt eine wichtige Rolle in der Bildung von Vesikeln und in der Regulation des intrazellulären Transportes von Proteinen und Lipiden. Es ist auch an der Apoptose, dem programmierten Zelltod, beteiligt und kann die Aktivität von Caspasen, Enzymen, die bei der Apoptose eine Rolle spielen, hemmen.

Mutationen in dem Gen, das für Annexin VII codiert, können mit verschiedenen Erkrankungen assoziiert sein, wie zum Beispiel Neurodegenerativen Erkrankungen und Krebs.

Annexin III, auch bekannt als Lipocortin-3 oder Calpactin I, ist ein Protein aus der Familie der Annexine. Es ist ein calciumabhängiges Phospholipid-bindendes Protein und hat eine molare Masse von etwa 35 kDa.

Annexin III ist im Zytoplasma von verschiedenen Zelltypen lokalisiert, insbesondere in Neutrophilen und Monozyten. Es spielt eine Rolle bei der Regulierung von Entzündungsreaktionen und der Wundheilung. Annexin III kann auch an die Zellmembran binden und so deren Stabilität beeinflussen.

Darüber hinaus ist Annexin III an der Apoptose beteiligt, einem kontrollierten Prozess des programmierten Zelltods. Es kann die Aktivität von Caspasen, Enzymen, die bei der Apoptose eine wichtige Rolle spielen, hemmen und so den Zelltod verzögern oder verhindern.

In der medizinischen Diagnostik wird Annexin III als Biomarker für Entzündungen und Erkrankungen des Immunsystems eingesetzt, wie zum Beispiel bei Autoimmunerkrankungen oder Infektionen.

Annexine sind eine Familie von Kalcium-bindenden Proteinen, die in der Zellmembran und im Zellzytoplasma vorkommen. Sie spielen eine wichtige Rolle bei verschiedenen zellulären Prozessen wie der Endo- und Exozytose, der Membranreparatur und der Apoptose. Annexine können auch als Marker für apoptotische Zellen verwendet werden, da sie an die Zellmembran binden, wenn die Zelle absterben und ihre Integrität verlieren. Es gibt mehrere Klassen von Annexinen, die sich in ihrer Aminosäuresequenz, Struktur und Funktion unterscheiden.

Apoptosis ist ein programmierter und kontrollierter Zelltod, der Teil eines normalen Gewebewachstums und -abbaus ist. Es handelt sich um einen genetisch festgelegten Prozess, durch den die Zelle in einer geordneten Weise abgebaut wird, ohne dabei entzündliche Reaktionen hervorzurufen.

Im Gegensatz zum nekrotischen Zelltod, der durch äußere Faktoren wie Trauma oder Infektion verursacht wird und oft zu Entzündungen führt, ist Apoptosis ein endogener Prozess, bei dem die Zelle aktiv an ihrer Selbstzerstörung beteiligt ist.

Während des Apoptoseprozesses kommt es zur DNA-Fragmentierung, Verdichtung und Fragmentierung des Zellkerns, Auftrennung der Zellmembran in kleine Vesikel (Apoptosekörperchen) und anschließender Phagocytose durch benachbarte Zellen.

Apoptosis spielt eine wichtige Rolle bei der Embryonalentwicklung, Homöostase von Geweben, Beseitigung von infizierten oder Krebszellen sowie bei der Immunfunktion.

Calcium ist ein essentielles Mineral, das für den Menschen unentbehrlich ist. Im Körper befindet sich etwa 99% des Calciums in den Knochen und Zähnen, wo es für deren Festigkeit und Stabilität sorgt. Das übrige 1% verteilt sich im Blut und in den Geweben. Dort ist Calcium an der Reizübertragung von Nervenimpulsen, der Muskelkontraktion, der Blutgerinnung und verschiedenen Enzymreaktionen beteiligt. Der Calciumspiegel im Blut wird durch Hormone wie Parathormon, Calcitriol und Calcitonin reguliert. Eine ausreichende Calciumzufuhr ist wichtig für die Knochengesundheit und zur Vorbeugung von Osteoporose. Die empfohlene tägliche Zufuhrmenge von Calcium beträgt für Erwachsene zwischen 1000 und 1300 mg.

Calcium-bindende Proteine sind Proteine, die in der Lage sind, Calcium-Ionen zu binden und zu transportieren. Calcium ist ein essentieller Mineralstoff, der für zahlreiche physiologische Prozesse im Körper unerlässlich ist, wie zum Beispiel Muskelkontraktion, Blutgerinnung, Zellteilung und -signalübertragung.

Calcium-bindende Proteine haben eine spezifische Calcium-bindende Domäne oder Bindungsstelle, die die Konformation des Proteins ändern kann, wenn Calcium gebunden ist. Diese Konformationsänderungen können Auswirkungen auf die Funktion des Proteins haben und somit an der Regulation von calciumbasierten Signalwegen beteiligt sein.

Ein Beispiel für ein calcium-bindendes Protein ist Calmodulin, das in fast allen eukaryotischen Zellen vorkommt und als wichtiger Regulator von calciumabhängigen Prozessen gilt. Es bindet Calcium mit hoher Affinität und aktiviert oder inhibiert verschiedene Enzyme und Ionenkanäle, indem es sich an sie anlagert. Andere Beispiele sind Caseine im Milchprotein, Troponin C in Muskeln und Parvalbumin in Nervenzellen.

Molekülsequenzdaten beziehen sich auf die Reihenfolge der Bausteine in Biomolekülen wie DNA, RNA oder Proteinen. Jedes Molekül hat eine einzigartige Sequenz, die seine Funktion und Struktur bestimmt.

In Bezug auf DNA und RNA besteht die Sequenz aus vier verschiedenen Nukleotiden (Adenin, Thymin/Uracil, Guanin und Cytosin), während Proteine aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Die Sequenzdaten werden durch Laborverfahren wie DNA-Sequenzierung oder Massenspektrometrie ermittelt und können für Anwendungen in der Genetik, Biochemie und Pharmakologie verwendet werden.

Die Analyse von Molekülsequenzdaten kann zur Identifizierung genetischer Variationen, zur Vorhersage von Proteinstrukturen und -funktionen sowie zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen.

Es tut mir leid, aber ich konnte keine eindeutige und allgemeingültige Definition für "Durchflu" in der Medizin finden. Das Wort "Durchflu" ist möglicherweise eine Verballhornung oder falsche Schreibweise von "Durchfluss", das in der Medizin verwendet wird, um die Menge einer Flüssigkeit, die durch ein Rohr, Gefäß oder Organ pro Zeiteinheit fließt, zu beschreiben.

Die korrekte medizinische Bezeichnung für den Durchfluss von Blut in den Blutgefäßen ist "Blutfluss". Der Blutfluss wird durch Faktoren wie Herzfrequenz, Schlagvolumen, Gefäßwiderstand und Blutviskosität beeinflusst.

Wenn Sie nach einer bestimmten Bedeutung von "Durchflu" in einem medizinischen Kontext suchen, können Sie mich gerne weiter spezifizieren, und ich werde mein Bestes tun, um Ihnen zu helfen.

Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, aus denen ein Proteinmolekül aufgebaut ist. Sie wird direkt durch die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens bestimmt und spielt eine zentrale Rolle bei der Funktion eines Proteins.

Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft, wobei die Carboxylgruppe (-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten reagiert, wodurch eine neue Peptidbindung entsteht und Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion wiederholt sich, bis die gesamte Kette der Proteinsequenz synthetisiert ist.

Die Aminosäuresequenz eines Proteins ist einzigartig und dient als wichtiges Merkmal zur Klassifizierung und Identifizierung von Proteinen. Sie bestimmt auch die räumliche Struktur des Proteins, indem sie hydrophobe und hydrophile Bereiche voneinander trennt und so die Sekundär- und Tertiärstruktur beeinflusst.

Abweichungen in der Aminosäuresequenz können zu Veränderungen in der Proteinstruktur und -funktion führen, was wiederum mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein kann. Daher ist die Bestimmung der Aminosäuresequenz von großer Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und deren Rolle bei Erkrankungen.

Cell-derived microparticles (CDMPs) are small membrane vesicles that are shed from the cell surface upon activation or apoptosis of cells. They range in size from 0.1 to 1 µm in diameter and are composed of a lipid bilayer containing proteins, lipids, and carbohydrates derived from the parent cell. CDMPs contain various bioactive molecules, such as cytokines, chemokines, and microRNAs, which can be transferred to neighboring or distant cells, thereby modulating their function. They play a crucial role in several physiological and pathological processes, including coagulation, inflammation, immune response, and tumor progression. CDMPs are found in various biological fluids, such as blood, urine, and cerebrospinal fluid, and their levels have been associated with different diseases, making them potential diagnostic and prognostic biomarkers.

Caspase-3 ist ein proteolytisches Enzym, das in der Familie der Caspasen gefunden wird und eine wichtige Rolle bei programmierten Zelltod oder Apoptose spielt. Es ist auch als CPP32 (Cellular Proteinase 32) bekannt.

Caspase-3 wird als "Exekutor-Caspase" bezeichnet, weil es nach Aktivierung eine Vielzahl von Proteinen zerschneidet, die für die Zellfunktion und -struktur wesentlich sind. Diese proteolytische Aktivität führt letztendlich zum charakteristischen morphologischen Umbau der Zelle während des apoptotischen Prozesses, einschließlich DNA-Fragmentierung, Kondensation der Chromosomen und Zellfragmentierung in Apoptosekorparten.

Die Aktivierung von Caspase-3 erfolgt durch die Initiator-Caspasen-8 oder -9, die während der Signaltransduktion der extrinsischen oder intrinsischen Apoptosewege aktiviert werden. Sobald aktiviert, kann Caspase-3 andere Effektor-Caspasen wie Caspase-6 und Caspase-7 weiter aktivieren, was zu einer Kaskade von Ereignissen führt, die den Zelltod verursachen.

Western Blotting ist ein etabliertes Laborverfahren in der Molekularbiologie und Biochemie, das zur Detektion und Quantifizierung spezifischer Proteine in komplexen Proteingemischen verwendet wird.

Das Verfahren umfasst mehrere Schritte: Zuerst werden die Proteine aus den Proben (z. B. Zellkulturen, Gewebehomogenaten) extrahiert und mithilfe einer Elektrophorese in Abhängigkeit von ihrer Molekulargewichtsverteilung getrennt. Anschließend werden die Proteine auf eine Membran übertragen (Blotting), wo sie fixiert werden.

Im nächsten Schritt erfolgt die Detektion der Zielproteine mithilfe spezifischer Antikörper, die an das Zielprotein binden. Diese Antikörper sind konjugiert mit einem Enzym, das eine farbige oder lumineszierende Substratreaktion katalysiert, wodurch das Zielprotein sichtbar gemacht wird.

Die Intensität der Farbreaktion oder Lumineszenz ist direkt proportional zur Menge des detektierten Proteins und kann quantifiziert werden, was die Sensitivität und Spezifität des Western Blotting-Verfahrens ausmacht. Es wird oft eingesetzt, um Proteinexpressionsniveaus in verschiedenen Geweben oder Zelllinien zu vergleichen, posttranslationale Modifikationen von Proteinen nachzuweisen oder die Reinheit von proteinreichen Fraktionen zu überprüfen.

Organotechnetiumverbindungen sind chemische Komplexe, die mindestens eine direkte Bindung zwischen Kohlenstoff und dem radioaktiven Element Technetium (Tc) enthalten. Technetium ist ein metallisches Element mit dem Symbol Tc und der Ordnungszahl 43. In der Medizin werden Organotechnetiumverbindungen hauptsächlich als diagnostische Radiopharmaka eingesetzt, insbesondere in der Nuklearmedizin für verschiedene nuklearmedizinische Untersuchungen, wie Skelettszintigraphien, Myokardszintigraphien und Lungenszintigraphien. Die Eigenschaften dieser Verbindungen ermöglichen es, sie an bestimmte Zielstrukturen im Körper zu binden und so medizinische Bildgebungsverfahren durchzuführen, um physiologische Prozesse oder Erkrankungen visuell darzustellen.

Cell Survival bezieht sich auf die Fähigkeit einer Zelle, unter bestimmten Bedingungen am Leben zu erhalten und ihre normale Funktion aufrechtzuerhalten. Es ist ein Begriff, der oft in der Biomedizin und biologischen Forschung verwendet wird, um die Wirkung von Therapien oder toxischen Substanzen auf Zellen zu beschreiben.

Insbesondere in der Onkologie bezieht sich Cell Survival auf die Fähigkeit von Krebszellen, nach der Behandlung mit Chemotherapie, Strahlentherapie oder anderen Therapien weiter zu überleben und zu wachsen. Die Unterdrückung der Zellüberlebenssignale ist ein wichtiges Ziel in der Krebstherapie, da es das Wachstum und Überleben von Krebszellen hemmen kann.

Es gibt verschiedene Signalwege und Mechanismen, die an der Regulation der Zellüberlebensentscheidungen beteiligt sind, wie z.B. die Aktivierung von intrazellulären Überlebenssignalwegen oder die Hemmung von Apoptose-Signalwegen. Die Untersuchung dieser Mechanismen kann dazu beitragen, neue Therapien zur Behandlung von Krankheiten wie Krebs zu entwickeln.

Caspasen sind eine Familie von Cystein-aspartat-proteasen, die eine wichtige Rolle in der Regulation von Apoptose (programmierter Zelltod) spielen. Sie sind serinähnliche Endopeptidasen, die spezifisch Peptidbindungen an Aspartatsäureresten hydrolysieren. Es gibt zwei Hauptklassen von Caspasen: Initiator-Caspasen und Exekutor-Caspasen. Die Initiator-Caspasen werden aktiviert, wenn sie mit Apoptose-induzierenden Signalproteinen interagieren, während die Exekutor-Caspasen durch Interaktion mit den Initiator-Caspasen aktiviert werden. Aktivierte Caspasen zerlegen dann verschiedene intrazelluläre Proteine und zerstören so die Zelle von innen heraus. Diese proteolytische Kaskade ist ein wichtiger Bestandteil des apoptotischen Signalwegs, der zur Eliminierung von geschädigten oder überflüssigen Zellen führt.

Fluorescein-5-Isothiocyanat (FITC) ist ein fluoreszierender Farbstoff, der häufig in biochemischen und medizinischen Anwendungen wie Immunhistochemie, Durchflusszytometrie und Fluoreszenzmikroskopie eingesetzt wird. Es handelt sich um eine chemische Verbindung, die durch Kombination von Fluorescein mit Isothiocyanat hergestellt wird.

FITC emittiert grünes Licht bei Anregung mit blauem oder ultraviolettem Licht und kann daher verwendet werden, um Proteine, Zelloberflächenrezeptoren, Antikörper und andere biologische Moleküle zu markieren und ihre Lokalisation und Interaktionen in lebenden Zellen oder Geweben zu verfolgen. Diese Eigenschaft macht FITC zu einem wertvollen Werkzeug in der Forschung und Diagnostik, insbesondere in der Erforschung von Krankheiten wie Krebs, Autoimmunerkrankungen und Infektionen.

In situ Nick-End Labeling (ISNL) ist eine Methode in der Pathologie und Zellbiologie, die zur Erkennung und Lokalisierung von einzelsträngigen DNA-Breaks in Geweben und Zellen verwendet wird. Diese Technik basiert auf der Tatsache, dass das Enzym Terminal Desoxynukleotidyltransferase (TdT) ein Nukleotid an die 3'-OH-Enden von DNA-Strängen addieren kann.

Im ISNL-Verfahren wird eine Mischung aus markierten Nukleotiden und TdT auf das Gewebe oder die Zellen aufgetragen, so dass die markierten Nukleotide an die 3'-OH-Enden der DNA-Stränge angehängt werden. Die Markierung erfolgt meistens mit Fluoreszenzfarbstoffen oder Enzymen, die in weiteren Schritten eine Farbreaktion durchführen können. Dadurch ist es möglich, die Position der DNA-Breaks im Gewebe oder in der Zelle zu identifizieren und zu lokalisieren.

ISNL wird häufig in der Forschung eingesetzt, um DNA-Schäden nach Exposition gegenüber genotoxischen Substanzen, bei der Untersuchung von DNA-Reparaturprozessen oder zur Identifizierung von apoptotischen Zellen zu untersuchen.

Fibrinolysin ist ein Enzym, das die Fähigkeit hat, Fibrin zu zerlegen, ein Protein, das bei der Blutgerinnung beteiligt ist und als Bestandteil von Blutgerinnseln dient. Dieses Enzym spielt eine wichtige Rolle im Prozess der fibrinolytischen Aktivität, dem natürlichen Mechanismus des Körpers zur Auflösung von Blutgerinnseln. Fibrinolysin wird durch die Aktivierung des inaktiven Vorläuferenzyms Plasminogen gebildet und trägt zur Wiederherstellung der normalen Blutzirkulation bei, indem es überschüssige oder unerwünschte Blutgerinnsel abbaut. Es wird auch in medizinischen Anwendungen eingesetzt, wie beispielsweise in Fibrinolytika zur Behandlung von Thromboembolien und anderen gerinnungsbedingten Erkrankungen.

In der Medizin und Biochemie bezieht sich der Begriff "Binding Sites" auf die spezifischen Bereiche auf einer Makromolekül-Oberfläche (wie Proteine, DNA oder RNA), an denen kleinere Moleküle, Ionen oder andere Makromoleküle binden können. Diese Bindungsstellen sind oft konservierte Bereiche mit einer bestimmten dreidimensionalen Struktur, die eine spezifische und hochaffine Bindung ermöglichen.

Die Bindung von Liganden (Molekülen, die an Bindungsstellen binden) an ihre Zielproteine oder Nukleinsäuren spielt eine wichtige Rolle in vielen zellulären Prozessen, wie z.B. Enzymfunktionen, Signaltransduktion, Genregulation und Arzneimittelwirkungen. Die Bindungsstellen können durch verschiedene Methoden wie Röntgenkristallographie, Kernspinresonanzspektroskopie oder computergestützte Modellierung untersucht werden, um mehr über die Wechselwirkungen zwischen Liganden und ihren Zielmolekülen zu erfahren.