Alpha-1-Antichymotrypsin
Alpha-1-Antitrypsin
Chymotrypsin
Serinproteinase-Inhibitoren
Cathepsin G
Serpine
Fluoroimmunoassay
Pankreatin
Immunelektrophorese, zweidimensionale
Cathepsine
Akutphasenproteine
Pankreatische Elastase
Prostataspezifisches Antigen
Alpha-1-Antitrypsinmangel
Orosomukoid
Serinendopeptidasen
Protease-Inhibitoren
Trypsininhibitoren
Leukozyten-Elastase
Protein-C-Inhibitor
Elektrophorese, Polyacrylamidgel-
Molekülsequenzdaten
Alpha-1-Antichymotrypsin (ACT), auch bekannt als Serpin A1, ist ein Proteinase-Inhibitor, der in menschlichem Plasma vorkommt und eine wichtige Rolle bei der Regulation von proteolytischen Enzymen spielt. Diese Enzyme sind für den Abbau von Proteinen im Körper verantwortlich.
ACT ist ein Akute-Phase-Protein, das heißt, seine Konzentration im Blut steigt an, wenn der Körper auf eine Entzündung oder Infektion reagiert. Es hilft, die Aktivität von Proteasen zu kontrollieren, um Gewebe vor Schäden durch übermäßige proteolytische Aktivität zu schützen.
Eine genetische Störung im ACT-Gen kann zur Alpha-1-Antitrypsin-Defizienz führen, einer erblichen Erkrankung, die mit einem erhöhten Risiko für Lungen- und Lebererkrankungen einhergeht. Menschen mit dieser Krankheit haben niedrige ACT-Spiegel im Blut, was zu einem Ungleichgewicht zwischen Proteasen und ihren Inhibitoren führt und Gewebe schädigen kann.
Alpha-1-Antitrypsin (AAT) ist ein Protein, das im Blutkreislauf vorkommt und als Serpin-Protease-Inhibitor wirkt. Es schützt Gewebe, insbesondere in der Lunge, vor Zerstörung durch proteolytische Enzyme wie Elastase, die von neutrophilen Granulozyten während Entzündungsprozessen sezerniert werden.
Eine genetisch bedingte Störung im AAT-Gen kann zu einer verminderten Produktion oder Funktionsunfähigkeit des Proteins führen, was als Alpha-1-Antitrypsin-Mangel bezeichnet wird. Dieser Mangel erhöht das Risiko für Lungenkrankheiten wie COPD (Chronisch Obstruktive Lungenerkrankung) und Emphysem sowie für Lebererkrankungen, da AAT auch Leberzellen schützt.
Die Behandlung eines Alpha-1-Antitrypsin-Mangels kann eine wöchentliche Infusion von AAT-Protein umfassen, um die Konzentration des Proteins im Blutkreislauf zu erhöhen und das Fortschreiten der Lungenerkrankung zu verlangsamen. Es ist auch wichtig, andere Risikofaktoren für COPD wie Rauchen zu vermeiden.
Chymotrypsin ist ein Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse des Menschen produziert wird und eine wichtige Rolle im Verdauungsprozess spielt. Es gehört zur Gruppe der Serinproteasen und ist für den Proteabbau zuständig. Chymotrypsin ist in der Lage, Peptidbindungen zu trennen, indem es spezifisch aromatische oder hydrophobe Aminosäuren angreift, wie zum Beispiel Tyrosin, Tryptophan und Phenylalanin. Dieses Enzym ist sehr effektiv bei der Zersetzung von Proteinen zu kleineren Peptiden und Aminosäuren, die dann durch den Dünndarm aufgenommen werden können. Chymotrypsin ist auch ein wichtiges Werkzeug in der biochemischen Forschung, da es zur Untersuchung von Proteinstrukturen und -funktionen eingesetzt wird.
Cathepsin G ist ein Serinprotease-Enzym, das hauptsächlich in neutrophilen Granulozyten (eine Art weißer Blutkörperchen) vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Entzündungsreaktion und der Immunabwehr des Körpers. Cathepsin G ist an der Zerstörung von Mikroorganismen beteiligt, indem es deren Proteine zersetzt und so ihre Integrität und Funktion beeinträchtigt. Darüber hinaus kann Cathepsin G auch an der Zellteilung, dem Zelltod (Apoptose) und der Geweberemodelierung beteiligt sein. Es ist ein wichtiger Faktor bei der Entstehung von Entzündungen und Gewebeschäden bei verschiedenen Erkrankungen, wie zum Beispiel chronisch-obstruktiver Lungenerkrankung (COPD), rheumatoider Arthritis und atherosklerotischen Gefäßerkrankungen.
Ein Fluoreszenz-Immunoassay (FIA) ist ein Laborverfahren, das zur Quantifizierung von verschiedenen Proteinen, Hormonen, Vitaminen, Drogen oder anderen kleinen Molekülen in biologischen Flüssigkeiten eingesetzt wird. Dabei werden fluoreszenzmarkierte Antikörper verwendet, die an die zu bestimmende Substanz (Analyt) binden. Durch Messung der emittierten Fluoreszenzintensität kann die Konzentration des Analysen bestimmt werden.
Der FIA ist eine Weiterentwicklung des Radioimmunoassays (RIA), bei dem statt radioaktiv markierter Antikörper fluoreszenzmarkierte Antikörper eingesetzt werden, was zu einer höheren Sensitivität und Spezifität führt. Zudem ist der FIA umweltfreundlicher und sicherer als das RIA, da keine radioaktiven Substanzen verwendet werden.
FIAs können in verschiedenen Formaten durchgeführt werden, wie z.B. als direkter oder indirekter Immunassay, als Kompetitions- oder Sandwich-Assay. Die Wahl des Assay-Formats hängt von der Art des zu bestimmenden Analysen und den verfügbaren Reagenzien ab.
Pankreatin ist kein medizinischer Begriff, sondern ein Enzympräparat, das aus dem Schweinepankreas gewonnen wird. Es enthält drei Hauptenzyme: Lipase, Amylase und Protease. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Verdauung von Fetten, Kohlenhydraten und Eiweißen in unserem Körper.
Medizinisch gesehen wird Pankreatin oft eingesetzt, um Menschen zu helfen, die unter einer exokrinen Pankreasinsuffizienz leiden - einem Zustand, bei dem der Körper nicht genügend Verdauungsenzyme produziert. Dieser Zustand kann aufgrund verschiedener Erkrankungen wie z.B. chronischer Pankreatitis, Zystische Fibrose oder nach einer Bauchspeicheldrüsenentfernung auftreten.
Pankreatin-Präparate werden in der Regel als Tabletten, Kapseln oder Pulver zur oralen Einnahme verabreicht. Die Dosierung und Häufigkeit der Anwendung hängt von der Schwere der Erkrankung und dem individuellen Bedarf des Patienten ab.
Die zweidimensionale Immunelektrophorese ist ein Laborverfahren in der klinischen Chemie und Immunologie, das zur Trennung und Identifizierung von Proteinen in komplexen Gemischen wie Körperflüssigkeiten verwendet wird. Diese Methode kombiniert die Techniken der Isoelektrofokussierung (IEF) und der normalen Immunelektrophorese (IEP), um eine höhere Auflösung und Präzision bei der Proteinanalyse zu erreichen.
In der ersten Dimension der Trennung, der Isoelektrofokussierung, werden die Proteine entsprechend ihrem isoelektrischen Punkt (pI) gerichtet, das ist der pH-Wert, bei dem ein Protein elektrisch neutral ist und keine Ladung trägt. Dabei wandern die Proteine in einem Gel durch ein pH-Gradienten-System, bis sie an der Stelle zum Stillstand kommen, an der ihr isoelektrischer Punkt entspricht.
Anschließend erfolgt die zweite Dimension der Trennung, die Immunelektrophorese. Dabei wird das IEF-Gel quer zur ursprünglichen Achse in ein Agarose-Gel eingebettet und in einem elektrischen Feld entlang dieser neuen Achse migriert. Parallel dazu verläuft die Einbringung eines Antikörperspezifisch für das Protein, welches identifiziert werden soll. An der Stelle, an der sich das Protein und der Antikörper treffen, bildet sich eine sichtbare Präzipitationslinie, die auf das Vorhandensein des Proteins in der Probe hinweist.
Die zweidimensionale Immunelektrophorese ist ein leistungsstarkes Werkzeug für die Proteinanalyse und wird oft eingesetzt, um Veränderungen im Ausdruck oder in der Modifikation von Proteinen bei verschiedenen physiologischen oder pathologischen Zuständen zu untersuchen.
Cathepsine sind eine Gruppe von Proteasen (Enzyme, die Proteine abbauen), die in Lysosomen vorkommen - membranumgrenzten Zellorganellen, die für den Abbau und die Recycling von intrazellulären Bestandteilen verantwortlich sind. Es gibt mindestens 15 verschiedene Cathepsine, die nach ihrem Strukturtyp in drei Hauptklassen eingeteilt werden: Cysteinproteasen (z.B. Cathepsin B, L, H und S), Serinproteasen (z.B. Cathepsin G) und Aspartatproteasen (z.B. Cathepsin D und E).
Cathepsine spielen eine wichtige Rolle bei verschiedenen zellulären Prozessen, wie Zellwachstum, Signaltransduktion, Immunantwort, Apoptose (programmierter Zelltod) und Gewebeerneuerung. Sie sind auch an pathologischen Prozessen beteiligt, einschließlich Krebs, Entzündungen, neurodegenerativen Erkrankungen und Infektionskrankheiten. Dysregulierte Cathepsinaktivität wurde mit verschiedenen Krankheitszuständen in Verbindung gebracht, wie z.B. Arthritis, Atherosklerose, Alzheimer-Krankheit und Tumorprogression.
Die Aktivität von Cathepsinen wird durch pH-Wert, Redoxpotential und die Anwesenheit von Cofaktoren reguliert. Insbesondere sind sie aktiver bei niedrigen pH-Werten (wie im Inneren der Lysosomen). Die Feinabstimmung ihrer Aktivität ist ein komplexer Prozess, der durch verschiedene Mechanismen wie Genexpression, Proteinfaltung, Proteolyse und posttranslationale Modifikationen reguliert wird.
Akutphasenproteine sind eine Gruppe von Proteinen, die während einer akuten Phase der Entzündung im Körper synthetisiert werden. Die akute Phase ist ein koordinierter physiologischer Prozess, der auftritt, wenn der Körper auf Infektionen, Gewebeschäden oder andere Formen von Stress reagiert. Akutphasenproteine werden vor allem in der Leber produziert und ihr Serumspiegel steigt innerhalb von Stunden nach Beginn der Entzündung an.
Es gibt zwei Hauptkategorien von Akutphasenproteinen: positiv akute Phase-Proteine und negativ akute Phase-Proteine. Positive Akutphasenproteine, wie C-reaktives Protein (CRP), Serum Amyloid A (SAA) und Fibrinogen, steigen während der Entzündung an. Negative Akutphasenproteine, wie Albumin und Transferrin, nehmen hingegen ab.
Die Bestimmung von Akutphasenproteinen im Blutserum ist ein wichtiges diagnostisches Werkzeug in der klinischen Medizin, um Entzündungen oder Infektionen zu erkennen, den Schweregrad einer Erkrankung zu beurteilen und die Wirksamkeit von Therapien zu überwachen.
Pankreatische Elastase ist ein Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse produziert wird und bei der Verdauung von Proteinen im Darm hilft. Genauer gesagt, spaltet pankreatische Elastase die Bindungen zwischen neutralen Aminosäuren und bestimmten verzweigten Aminosäuren (wie Arginin und Lysin) in Proteinen auf. Dies trägt dazu bei, die Proteine in kleinere Peptide und Aminosäuren aufzuspalten, die dann vom Körper aufgenommen und weiterverarbeitet werden können.
Eine erhöhte Konzentration von pankreatischer Elastase im Stuhl kann ein Hinweis auf eine exokrine Pankreasinsuffizienz sein, d.h. eine verminderte Funktion der Bauchspeicheldrüse bei der Produktion von Verdauungsenzymen. In diesem Fall kann die Bestimmung des Elastase-1-Spiegels im Stuhl hilfreich sein, um die Diagnose zu bestätigen und gegebenenfalls eine geeignete Behandlung einzuleiten.
Alpha-1-Antitrypsinmangel ist ein genetisch bedingter Mangel an dem Protein Alpha-1-Antitrypsin (AAT), das normalerweise in der Leber produziert wird und im Blut zirkuliert. Das Protein gehört zur Gruppe der Serpin-Proteine und hat die Funktion, andere Enzyme zu inhibieren, insbesondere das Enzym Elastase, das von weißen Blutkörperchen (Neutrophilen) produziert wird.
Elastase ist ein Protein, das normalerweise hilft, Bakterien im Körper zu zerstören. Wenn es jedoch nicht durch AAT gehemmt wird, kann es Gewebe schädigen, insbesondere in den Lungen. Bei Menschen mit Alpha-1-Antitrypsinmangel ist das Protein defekt und kann seine Funktion nicht richtig ausüben, was zu einem Übermaß an Elastase führt und die Lunge angreift.
Die Krankheit wird autosomal-rezessiv vererbt, was bedeutet, dass eine Person das Gen nur dann von ihren Eltern geerbt haben muss, wenn beide Elternteile Träger des Gens sind. Wenn ein Mensch zwei Kopien des defekten Gens hat, führt dies zu einem schweren Mangel an Alpha-1-Antitrypsin und einem erhöhten Risiko für Lungen- und Lebererkrankungen.
Die Symptome von Alpha-1-Antitrypsinmangel können variieren, aber die meisten Menschen mit dieser Krankheit entwickeln im Erwachsenenalter eine chronisch obstruktive Lungenerkrankung (COPD), insbesondere wenn sie rauchen oder anderen schädlichen Umweltfaktoren ausgesetzt sind. Andere Symptome können Lebererkrankungen, Hautausschläge und Blutgerinnungsstörungen sein.
Die Behandlung von Alpha-1-Antitrypsinmangel umfasst in der Regel die Verwendung von Ersatzpräparaten aus menschlichem Plasma, die das fehlende Protein ersetzen. Andere Behandlungen können auch die Einnahme von Medikamenten zur Linderung der Symptome und die Änderung des Lebensstils umfassen, wie zum Beispiel das Aufhören des Rauchens.
Orosomucoid, auch bekannt als α1-Glykoprotein oder AAG (Alpha-1-Acid-Glycoprotein), ist ein Akute-Phase-Protein, das vor allem während Entzündungsprozessen vom Organismus produziert wird. Es gehört zur Gruppe der Akute-Phase-Proteine, die während einer Entzündung oder Infektion in der Leber vermehrt synthetisiert werden. Orosomukoid bindet an verschiedene Medikamente und fungiert als Transportprotein im Blutkreislauf. Es hat außerdem immunregulatorische Eigenschaften und kann Entzündungsreaktionen beeinflussen. Erhöhte Serumspiegel von Orosomukoid können auf entzündliche oder inflammatorische Prozesse, Tumore oder chronische Erkrankungen hinweisen.
Leukozyten-Elastase ist ein Enzym, das hauptsächlich in neutrophilen Granulozyten (eine Art weißer Blutkörperchen) vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle im Immunsystem, indem es Bakterien und andere Mikroorganismen abtötet. Leukozyten-Elastase kann jedoch auch Gewebe schädigen, wenn es in übermäßigen Mengen freigesetzt wird oder wenn es nicht ausreichend gehemmt wird. Ein Ungleichgewicht zwischen Elastase und ihren Hemmstoffen wird mit verschiedenen pathologischen Zuständen in Verbindung gebracht, wie zum Beispiel Lungenemphysem, Sepsis und rheumatoider Arthritis.
Polyacrylamidgel-Elektrophorese (PAGE) ist ein Laborverfahren in der Molekularbiologie und Biochemie, das zur Trennung von Makromolekülen wie Proteinen oder Nukleinsäuren (DNA, RNA) verwendet wird. Dabei werden die Makromoleküle aufgrund ihrer Ladung und Größe in einem Gel-Elektrophorese-Lauf separiert.
Bei der Polyacrylamidgel-Elektrophorese wird das Gel aus Polyacrylamid hergestellt, ein synthetisches Polymer, das in Lösung viskos ist und sich durch die Zugabe von Chemikalien wie Ammoniumpersulfat und TEMED polymerisieren lässt. Die Konzentration des Polyacrylamids im Gel bestimmt die Porengröße und damit die Trennschärfe der Elektrophorese. Je höher die Konzentration, desto kleiner die Poren und desto besser die Trennung von kleinen Molekülen.
Die Proben werden in eine Gelmatrix eingebracht und einem elektrischen Feld ausgesetzt, wodurch die negativ geladenen Makromoleküle zur Anode migrieren. Die Trennung erfolgt aufgrund der unterschiedlichen Mobilität der Moleküle im Gel, die von ihrer Größe, Form und Ladung abhängt. Proteine können durch den Zusatz von SDS (Sodiumdodecylsulfat), einem Detergent, denaturiert und in eine lineare Konformation gebracht werden, wodurch sie nur noch nach ihrer Molekülmasse getrennt werden.
Die Polyacrylamidgel-Elektrophorese ist ein sensitives und hochauflösendes Verfahren, das in vielen Bereichen der Biowissenschaften eingesetzt wird, wie beispielsweise in der Proteomik oder Genomik. Nach der Elektrophorese können die getrennten Moleküle durch verschiedene Methoden nachgewiesen und identifiziert werden, wie zum Beispiel durch Färbung, Fluoreszenzmarkierung oder Massenspektrometrie.
Molekülsequenzdaten beziehen sich auf die Reihenfolge der Bausteine in Biomolekülen wie DNA, RNA oder Proteinen. Jedes Molekül hat eine einzigartige Sequenz, die seine Funktion und Struktur bestimmt.
In Bezug auf DNA und RNA besteht die Sequenz aus vier verschiedenen Nukleotiden (Adenin, Thymin/Uracil, Guanin und Cytosin), während Proteine aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Die Sequenzdaten werden durch Laborverfahren wie DNA-Sequenzierung oder Massenspektrometrie ermittelt und können für Anwendungen in der Genetik, Biochemie und Pharmakologie verwendet werden.
Die Analyse von Molekülsequenzdaten kann zur Identifizierung genetischer Variationen, zur Vorhersage von Proteinstrukturen und -funktionen sowie zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen.
Alpha-Makroglobuline sind große, glykosylierte Proteine, die in vielen biologischen Flüssigkeiten wie Blutplasma, Urin und cerebrospinaler Flüssigkeit gefunden werden. Sie haben eine molekulare Masse von etwa 720 kDa und bestehen aus vier identischen Untereinheiten. Alpha-Makroglobuline sind bekannt für ihre Funktion als Proteaseinhibitoren, die eine breite Palette von Serin-, Cystein- und Metalloproteasen inhibieren können. Sie wirken durch die Bildung eines Komplexes mit dem aktiven Enzym, wodurch dessen proteolytische Aktivität gehemmt wird. Darüber hinaus sind Alpha-Makroglobuline an der Beseitigung abgestorbener Zellen und der Immunantwort beteiligt.