Die Adapterprotein-Komplexe der Sigmasubunit-Familie sind intrazelluläre Proteinkomplexe, die eine wichtige Rolle in der Signaltransduktion und dem Zytoskelett-Transport spielen. Sie bestehen aus mehreren Untereinheiten, von denen eine oder mehrere sogenannte Sigmasubunits enthalten sind.

Sigmasubunits sind adaptorartige Proteine, die an verschiedene Signalproteine binden und diese so miteinander verbinden können. Dadurch werden Signalkaskaden initiiert, die letztendlich zu zellulären Antworten wie Genexpression, Zytoskelettreorganisation oder Membranverkehr führen.

Es gibt verschiedene Arten von Sigmasubunits, die in unterschiedlichen Adapterprotein-Komplexen vorkommen und jeweils spezifische Funktionen haben. Ein Beispiel ist der AP-1-Komplex, der aus vier Untereinheiten besteht, darunter zwei Sigmasubunits (Sigma-1 und Sigma-2). Der AP-1-Komplex spielt eine wichtige Rolle im Transport von Vesikeln zwischen dem endoplasmatischen Retikulum und dem Golgi-Apparat.

Insgesamt sind Adapterprotein-Komplexe der Sigmasubunit-Familie ein wichtiger Bestandteil der zellulären Signaltransduktion und des Membranverkehrs.

Der Adapterprotein-Komplex 3, auch bekannt als AP-3-Komplex, ist ein zytoplasmatisches Proteinkomplex, der eine wichtige Rolle in der intrazellulären Proteintransportvorgänge spielt. Genauer gesagt ist er an der Bildung von transportierenden Vesikeln beteiligt, die Membranproteine zwischen verschiedenen intrazellulären Kompartimenten transportieren.

Der AP-3-Komplex besteht aus vier core Subuniten: β3A, β3B, μ3 und σ3, die alle zur Familie der klathrin-assoziierten Proteine gehören. Diese Untereinheiten assemblieren zu einem heterotetrameren Komplex, der an die Membran bindet und eine wichtige Rolle bei der Curvaturenbildung und Vesikelknospung spielt.

Im Gegensatz zu anderen klathrin-assoziierten Proteinkomplexen ist der AP-3-Komplex nicht direkt an der Endozytose von Membranrezeptoren aus der Plasmamembran beteiligt, sondern spielt eine Rolle im Transport von Proteinen zwischen dem endoplasmatischen Retikulum (ER) und den frühen Endosomen sowie zwischen dem Golgi-Apparat und den Lysosomen.

Mutationen in Genen, die für AP-3-Komplex-Untereinheiten codieren, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie z.B. Hermansky-Pudlak-Syndrom, einem seltenen genetischen Syndrom, das mit Albinismus, Blutgerinnungsstörungen und immunologischen Störungen einhergeht.

Der Adapterprotein-Komplex 1, auch bekannt als AP-1, ist ein zytosolisches Proteinkomplex, der eine wichtige Rolle in der Endozytose spielt. AP-1 ist Teil des clathrin-coated vesicle (CCV)-vermittelten Transportes von membranständigen Proteinen und Lipiden in eukaryotischen Zellen.

Der Komplex besteht aus vier verschiedenen Untereinheiten: gamma, alpha, beta1/2 und mu1/2. Diese Untereinheiten assemblieren zu einem heterohexameren Komplex, der an die membranständigen Proteine bindet, die transportiert werden sollen. AP-1 ist insbesondere für den Transport von Proteinen aus dem Endoplasmatischen Retikulum (ER) und dem Golgi-Apparat zu endosomalen Kompartimenten verantwortlich.

Durch die Bindung an bestimmte Signalsequenzen auf membranständigen Proteinen, wie beispielsweise tyrosinbasierten Motiven oder dileucin-basierten Motiven, ermöglicht AP-1 die Bildung und das Recycling von Clathrin-coated vesicles während des Endozytoseprozesses.

Mutationen in den Genen, die für die Untereinheiten von AP-1 codieren, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie beispielsweise neuronalen Entwicklungsstörungen und Immunschwäche.

Der Adapterprotein-Komplex 2 (AP-2) ist ein zytosolisches Proteinkomplex, der eine wichtige Rolle in der Endocytose spielt. Er ist maßgeblich an der Bildung von Clathrin-coated vesicles beteiligt, die bei der internalisierung von Membranrezeptoren und lipidbasierten Liganden aus der Plasmamembran in endocytische Kompartimente dienen.

Der AP-2-Komplex besteht aus vier verschiedenen Untereinheiten (α, β2, μ2 und σ2), die alle in gleichen Stoffmengen vorliegen. Die α-Untereinheit ist in der Lage, Phosphatidylinositol-4,5-biphosphat (PIP2) zu binden, was zur Rekrutierung des Komplexes an die Plasmamembran führt.

Die μ2-Untereinheit des AP-2-Komplexes ist ein Tyrosin-basierter Sortierproteinsignalrezeptor, der die Bindung von Clathrin und anderen Endocytose-assoziierten Proteinen (EAPs) an den Komplex ermöglicht. Die β2-Untereinheit des AP-2-Komplexes ist ein zentraler Bestandteil des Komplexes, der die Interaktion mit Membranrezeptoren und anderen Proteinen vermittelt.

Der AP-2-Komplex spielt eine wichtige Rolle bei verschiedenen zellulären Prozessen, wie zum Beispiel der Rezeptorinternalisierung, dem Abbau von Membranproteinen und der antigenpräsentierenden Zelle. Mutationen in den Genen, die für die Untereinheiten des AP-2-Komplexes codieren, wurden mit verschiedenen Erkrankungen in Verbindung gebracht, wie zum Beispiel neuronalen Entwicklungsstörungen und Krebs.

DNA-gesteuerte RNA-Polymerasen sind Enzyme, die am Zentraldogma des genetischen Stoffwechsels beteiligt sind und die Transkription von DNA in RNA katalysieren. Sie lesen die Sequenz einer DNA-Matrize und synthetisieren eine komplementäre RNA-Kette, wobei sie jedes Nukleotid der DNA mit einem korrespondierenden Nukleotid in der RNA verbinden. Diese Reaktion ist ein essentieller Schritt bei der Genexpression, durch den die Informationen der DNA in funktionelle Proteine oder RNAs umgewandelt werden.

RNA-Polymerasen gibt es in verschiedenen Organismen und sie unterscheiden sich in ihrer Abhängigkeit von Zusatzfaktoren und ihrer Prozessivität, also wie viele Nukleotide sie hintereinander synthetisieren können. Im Allgemeinen bestehen RNA-Polymerasen aus mehreren Untereinheiten, die eine aktive Katalysestelle bilden, an der die RNA-Synthese stattfindet. Die Genexpression wird durch verschiedene Mechanismen reguliert, darunter die Bindung von Transkriptionsfaktoren an bestimmte Sequenzen in der DNA, was die Aktivität der RNA-Polymerase beeinflusst und so die Expression bestimmter Gene kontrolliert.

Der Adapterprotein-Komplex 4, auch bekannt als AP-4-Komplex, ist ein intrazellulärer Proteinkomplex, der eine wichtige Rolle in der intrazellulären Proteintransportweg spielt. Der Komplex besteht aus vier Kernuntereinheiten (AP4M1, AP4E1, MIA3/MuMMIN und SIG4XPL) sowie einigen Zusatzuntereinheiten.

Der AP-4-Komplex ist hauptsächlich an der Bildung von Endosomen beteiligt und spielt eine wichtige Rolle bei der Sortierung von Transmembranproteinen in den endozytotischen Pfad. Er interagiert mit bestimmten Transmembranproteinen, um sie in spezifische Membranbereiche zu transportieren und so sicherzustellen, dass sie korrekt recycelt oder abgebaut werden.

Mutationen im AP-4-Komplex können zu verschiedenen neurologischen Erkrankungen führen, wie zum Beispiel dem komplexen hereditären Spastiken und Bewegungsstörungssyndrom (HMSN/CMT) oder der autosomal-rezessiven spastisch-paraplegischen Krankheit 50 (SPG50). Diese Erkrankungen sind durch eine Vielzahl von Symptomen gekennzeichnet, darunter Muskelsteifigkeit, Schwierigkeiten bei der Bewegungskoordination und neurologische Beeinträchtigungen.

Adaptor-Protein-Komplex-Subunits sind Proteine, die zusammenkommen, um einen Adaptor-Proteinkomplex zu bilden, der eine wichtige Rolle in der Signaltransduktion und Vesikeltrafficking spielt. Es gibt verschiedene Arten von Adaptor-Protein-Komplexen, darunter AP-1, AP-2, AP-3 und AP-4, die jeweils aus mehreren Untereinheiten bestehen.

Jede Untereinheit des Adaptor-Proteinkomplexes hat eine bestimmte Funktion und ist für die Bindung an spezifische Proteine oder Lipide verantwortlich. Zum Beispiel sind die AP-2-Untereinheiten wichtig für die Clathrin-vermittelte Endozytose, während die AP-3-Untereinheiten bei der Vesikelbildung und dem Transport von Proteinen in endosomalen Kompartimenten eine Rolle spielen.

Die Untereinheiten des Adaptor-Proteinkomplexes können durch posttranslationale Modifikationen, wie Phosphorylierung oder Ubiquitinierung, reguliert werden, was die Funktion des gesamten Komplexes beeinflusst. Mutationen in den Genen, die für Adaptor-Protein-Komplex-Subunits codieren, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie z.B. neurologischen Störungen und Immunschwäche.

Die Adapterprotein-Komplexe sind Proteinkomplexe, die eine wichtige Rolle bei der Signaltransduktion und dem Zelltransport spielen. Sie verbinden sich mit verschiedenen Signalrezeptoren und adaptieren sie an nachgeschaltete intrazelluläre Signalkaskaden.

Der Adapterprotein-Komplex, Delta-Subunits (AP-3) ist ein heterotetramerer Proteinkomplex, der aus zwei großen Untereinheiten (δ und β3A/B), einer mittleren Untereinheit (μ3) und einer kleinen Untereinheit (σ3) besteht. Der AP-3-Komplex ist hauptsächlich an der Vesikeltransport-Pathway involviert, die von der frühen Endosomen zum Trans-Golgi-Netzwerk führt.

Der AP-3-Komplex spielt eine wichtige Rolle bei der Protein-Sortierung und dem Transport von Transmembranproteinen und löslichen Proteinen zu den lysosomalen Kompartimenten, einschließlich der Endosomen, Lysosomen und der Plasmamembran. Mutationen in den Genen, die für die AP-3-Untereinheiten codieren, wurden mit verschiedenen erblichen Krankheiten assoziiert, wie z.B. Hermansky-Pudlak-Syndrom und Chediak-Higashi-Syndrom.

Die Adapterproteine des MÜ-Komplexes sind eine Gruppe von Proteinen, die als Teil des MÜ-Adaptorproteinkomplexes (auch bekannt als CIN85-Proteinkomplex) fungieren. Der MÜ-Komplex spielt eine wichtige Rolle in der Endocytose, einem Prozess, bei dem Zellmembranbestandteile und extrazelluläre Substanzen in die Zelle aufgenommen werden.

Die MÜ-Subunits des Adapterproteinkomplexes bestehen aus drei Proteinen: MÜ1, MÜ2 und MÜ3 (auch bekannt als CIN85, SIN und DOK). Diese Proteine interagieren mit verschiedenen Rezeptoren und Membranproteinen und helfen bei der Bildung von Clathrin-coated Pits, die für die Endocytose notwendig sind.

Die MÜ-Subunits des Adapterproteinkomplexes sind auch an der Signaltransduktion beteiligt, indem sie als Scaffolding-Proteine fungieren und verschiedene Signalproteine zusammenbringen, um komplexe Signalkaskaden zu regulieren. Mutationen in den Genen, die für diese Proteine codieren, wurden mit verschiedenen Erkrankungen in Verbindung gebracht, einschließlich Krebs und neurologischen Störungen.

Adaptor-Proteine sind in der Zellbiologie und molekularen Medizin Bezeichnungen für Proteine, die verschiedene Signalwege in der Zelle verbinden und integrieren. Sie agieren als Molekülverbindungsstücke, indem sie spezifische Domänen besitzen, die mit anderen Proteinen interagieren und diese so miteinander verknüpfen können. Auf diese Weise ermöglichen Adaptor-Proteine die Verbindung von Rezeptoren an der Zellmembran mit intrazellulären Signalproteinen, was zu einer angemessenen zellulären Antwort auf extrazelluläre Signale führt.

Ein Beispiel für ein Adaptor-Protein ist das GRB2 (Growth Factor Receptor Bound Protein 2), welches an Rezeptortyrosinkinasen bindet und durch seine Wechselwirkung mit weiteren Proteinen wie SOS (Son of Sevenless) die Aktivierung von Ras-Proteinen und damit intrazelluläre Signalwege initiiert. Adaptor-Proteine spielen somit eine wichtige Rolle in zellulären Prozessen wie Zellwachstum, Differenzierung, Teilung und Apoptose.

Die Adapterproteine sind eine Gruppe von Proteinen, die bei zellulären Prozessen wie Signaltransduktion und intrazellulärer Transport unterstützende Rollen spielen. Der Adaptor-Protein-Komplex, der Gamma-Subunits enthält, ist ein Teil dieses Systems und wird oft als AP-γ oder AP-3 bezeichnet.

Der Adaptor-Protein-Komplex, der Gamma-Subunits enthält, besteht aus vier verschiedenen Untereinheiten: zwei große Untereinheiten (β3A und β3B), eine mittlere Untereinheit (μ3) und eine kleine Untereinheit (σ3). Diese Untereinheiten assemblieren sich zu einem Heterotetramer, das an die Membranen von endosomalen Vesikeln gebunden ist.

Der AP-γ/AP-3-Komplex spielt eine wichtige Rolle bei der Sortierung von Transmembranproteinen in den Endosomen und beim Transport von Proteinen zu lysosomalen Kompartimenten. Er interagiert mit bestimmten Signalsequenzen in den Zielproteinen, um sie für die Aufnahme in die Vesikel zu markieren.

Mutationen im AP-γ/AP-3-Komplex können zu verschiedenen erblichen Krankheiten führen, wie z.B. Hermansky-Pudlak-Syndrom und Chediak-Higashi-Syndrom, die mit Störungen der intrazellulären Proteintransportprozesse einhergehen.

Die Beta-Subunits des Adapterprotein-Komplexes sind Struktureinheiten von multiproteinhaltigen Komplexen, die eine wichtige Rolle in der Signaltransduktion und intrazellulären Vesikeltransport spielen. Genauer gesagt handelt es sich bei den Beta-Subunits um einen Teil des AP-2-Komplexes (AP steht für Adapterprotein), welcher aus vier verschiedenen Proteinen besteht, von denen zwei als Beta-Subunits bezeichnet werden: Alpha-Adaptin-related Protein (ARPN) und Beta-Adaptin. Diese Subunits sind an der Clathrin-vermittelten Endozytose beteiligt und spielen eine wichtige Rolle bei der Bildung von Clathrin-coated vesicles, die für den Transport von Membranproteinen und Lipiden zwischen verschiedenen zellulären Kompartimenten verantwortlich sind. Die Beta-Subunits des AP-2-Komplexes interagieren direkt mit Transmembranrezeptoren und anderen Proteinen, um die Bildung von Clathrin-coated vesicles zu initiieren und regulieren.

Die Adapterprotein-Komplexe sind Proteinkomplexe, die eine wichtige Rolle in der Signaltransduktion und intrazellulären Vesikeltransport spielen. Sie bestehen aus verschiedenen Untereinheiten, die jeweils unterschiedliche Funktionen haben.

Die Alpha-Subunits sind eine Art von Untereinheiten, die in einigen Adapterproteinkomplexen vorkommen. Genauer gesagt sind sie Teil des AP-2-Komplexes (Adaptorprotein-2-Komplex), der hauptsächlich an der Klathrin-vermittelten Endocytose beteiligt ist.

Die Alpha-Subunit des AP-2-Komplexes wird auch als "Alpha-Adaptin" bezeichnet und ist ein zentraler Bestandteil des Komplexes. Sie interagiert mit anderen Untereinheiten des Komplexes sowie mit Klathrin, um die Bildung von Klathrin-coated Vesicles zu initiieren und zu regulieren. Darüber hinaus kann Alpha-Adaptin auch an der Signaltransduktion beteiligt sein, indem es mit Rezeptorproteinen interagiert und deren intrazelluläre Signale vermittelt.

Insgesamt sind die Adapterprotein-Komplexe und ihre Untereinheiten, einschließlich der Alpha-Subunits, entscheidend für die Regulation von zellulären Prozessen wie Endocytose, Signaltransduktion und Vesikeltransport.

Signalübertragende Adapterproteine sind in der Zelle beteiligte Proteine, die bei intrazellulären Signaltransduktionswegen eine wichtige Rolle spielen. Sie verbinden sich mit verschiedenen Signalproteinen und dienen als Verbindungsstücke (Adapter) zwischen diesen Proteinen, um Signalkomplexe zu bilden.

Diese Proteine besitzen in der Regel keine eigene Enzymaktivität, sondern vermitteln die Interaktion zwischen anderen Proteinen und ermöglichen so die Weiterleitung von Signalen über Signaltransduktionswege. Sie können auch dabei helfen, Signale zu verstärken oder zu beenden, indem sie andere Proteine rekrutieren oder deren Aktivität modulieren.

Signalübertragende Adapterproteine sind oft Teil von größeren Proteinkomplexen und können durch Phosphorylierung oder andere posttranslationale Modifikationen aktiviert werden. Sie spielen eine wichtige Rolle bei vielen zellulären Prozessen, wie Zellteilung, Differenzierung, Wachstum und Apoptose.