Ketosteroide
3-Oxo-5-alpha-Steroid 4-Dehydrogenase
Lactatdehydrogenase
Alkohol-Dehydrogenase
Glyzerinaldehyd-3 Phosphat-Dehydrogenasen
Aldehyd-Dehydrogenase
Glutamat-Dehydrogenase
Glucosephosphat-Dehydrogenase
Malat-Dehydrogenase
Isocitrat-Dehydrogenase
Alkohol-Oxidoreduktasen
Liponamid-Dehydrogenase
Kohlenhydrat-Dehydrogenasen
Succinat-Dehydrogenase
L-Iditol-2-Dehydrogenase
Glycerolphosphat-Dehydrogenase
NAD
Glucose-1-Dehydrogenase
Hydroxysteroid-Dehydrogenasen
Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex
Aldehyd-Oxidoreductasen
Glucose-Dehydrogenasen
3-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen
Phosphogluconat-Dehydrogenase
Zuckeralkohol-Dehydrogenasen
Acyl-CoA-Dehydrogenasen
NADH-Dehydrogenase
IMP-Dehydrogenase
Lactat-Dehydrogenasen
Formiat-Dehydrogenasen
Acyl-CoA-Dehydrogenase
17-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen
Xanthin-Dehydrogenase
Hydroxybutyrat-Dehydrogenase
Oxidoreductasen
3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenasen
Kinetics
11-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen
Keton-Oxidoreductasen
NADP
Uridindiphosphat-Glucose-Dehydrogenase
Glukosephosphat-Dehydrogenasemangel
11-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase Typ 1
Molekülsequenzdaten
Alanin-Dehydrogenase
Mannitol-Dehydrogenase
Oxidation-Reduction
Hydroxyprostaglandin-Dehydrogenasen
Butyryl-CoA-Dehydrogenase
Retinal-Dehydrogenase
Amino Acid Sequence
20-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen
11-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase Typ 2
Acyl-CoA-Dehydrogenase, Langketten-
Homoserin-Dehydrogenase
Desoxyguanosin
Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase
3-Isopropylmalat-Dehydrogenase
Substrate Specificity
Isoenzyme
Leucin-Dehydrogenase
Phosphoglycerat-Dehydrogenase
Estradiol Dehydrogenases
Escherichia coli
Multienzymkomplexe
Leber
Succinat-Semialdehyd-Dehydrogenase
Base Sequence
Oxidoreductasen mit Wirkung auf CH-CH Gruppen-Donoren
Prephenat-Dehydrogenase
Klonierung, molekulare
Aldehyde
Pyruvate
1-Pyrrolin-5-Carboxylat-Dehydrogenase
Aspartat-Semialdehyd-Dehydrogenase
Glutaryl-CoA-Dehydrogenase
Hydrogen-Ion Concentration
Coenzyme
20-Alpha-Hydroxysteroid-Dehydrogenase
Ketoglutarsäuren
Amin-Oxidoreductasen
Acetaldehyd
Saccharopin-Dehydrogenasen
Galactose-Dehydrogenasen
Mitochondrien
Binding Sites
Dihydrolipoyllysin-Residue-Acetyltransferase
Sequence Homology, Amino Acid
Dimethylglycin-Dehydrogenase
Mutation
Betain-Aldehyd-Dehydrogenase
Ketosteroid ist ein Begriff, der in der Steroidchemie verwendet wird und sich auf Steroide bezieht, die eine Keto-Gruppe (eine funktionelle Gruppe mit einer Sauerstoffatomdoppelbindung) im Ringsystem enthalten. Ein Beispiel für ein natürlich vorkommendes Ketosteroid ist Progesteron, ein wichtiges Hormon in der Fortpflanzungsphysiologie.
Es ist jedoch zu beachten, dass der Begriff "Ketosteroide" manchmal auch allgemeiner verwendet wird, um Steroide mit einer Keto-Gruppe an beliebiger Position im Molekül zu beschreiben. In diesem Sinne wären auch andere Steroidhormone wie Testosteron und Cortisol Ketosterioide, da sie jeweils eine Keto-Gruppe enthalten.
Es ist wichtig zu beachten, dass die Chemie von Steroiden komplex sein kann und dass verschiedene Untergruppen von Steroiden unterschiedliche Eigenschaften und Funktionen haben können.
3-Oxo-5-alpha-Steroid 4-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der Leber und anderen Geweben vorkommt und eine wichtige Rolle in dem Stoffwechsel von Steroidhormonen spielt. Genauer gesagt katalysiert es die Umwandlung von verschiedenen 5-alpha-reduzierten 3-oxo-Steroiden, wie beispielsweise Androstendion und Dihydrotestosteron, in ihre entsprechenden 4-Dehydro-Derivate. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt im Abbau von Steroidhormonen und trägt zur Regulierung ihres Spiegels im Körper bei. Mutationen in dem Gen, das für dieses Enzym codiert, können zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen, wie beispielsweise einem verminderten Androgenspiegel oder erhöhten Östrogen- und Progesteronspiegeln.
Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein intrazelluläres Enzym, das in fast allen Körpergeweben und -organen vorkommt, insbesondere in Herz, Leber, Muskeln, Gehirn und Erythrozyten. Es spielt eine wichtige Rolle im anaeroben Stoffwechselprozess, bei dem Pyruvat aus der Glykolyse zu Laktat reduziert wird, um die Energieproduktion in Form von ATP aufrechtzuerhalten, wenn Sauerstoffmangel vorliegt.
LDH ist ein Tetramer, das aus verschiedenen Kombinationen von H- und M-Untereinheiten besteht, was zu fünf verschiedenen Isoenzymen führt (LDH1 bis LDH5). Die Verteilung dieser Isoenzyme variiert in den verschiedenen Geweben. Zum Beispiel ist LDH1 hauptsächlich in Herz und roten Blutkörperchen lokalisiert, während LDH5 vor allem in Leber, Nieren, Lungen und Pankreas vorkommt.
Erhöhte Serumspiegel von LDH können auf verschiedene pathologische Zustände hinweisen, wie z.B. Gewebeschäden durch Hypoxie, Ischämie, Trauma oder Entzündung. Daher wird die Bestimmung der LDH-Aktivität im Blutserum oft als allgemeiner Marker für Zellschädigungen eingesetzt. Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass ein erhöhter LDH-Spiegel nicht spezifisch für eine bestimmte Erkrankung ist und daher durch weitere Untersuchungen ergänzt werden muss, um die zugrunde liegende Ursache abzuklären.
Alkohol-Dehydrogenase (ADH) ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und am Stoffwechsel von Alkohol beteiligt ist. Genauer gesagt, katalysiert ADH die Umwandlung von Ethanol, dem Alkohol in alkoholischen Getränken, in Acetaldehyd. Dieser Prozess findet hauptsächlich in der Leber statt und ist ein wichtiger Teil des ersten Schritts der Alkohol-Elimination aus dem Körper.
Das Enzym ADH besteht aus mehreren Isoformen, die jeweils unterschiedliche Eigenschaften und Genloci aufweisen. Die Aktivität von ADH kann durch verschiedene Faktoren beeinflusst werden, wie zum Beispiel genetische Variationen, Geschlecht, Alter und Krankheiten. Unterschiede in der ADH-Aktivität können Einfluss auf die individuelle Anfälligkeit für Alkoholismus und alkoholbedingte Schäden haben.
Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) ist ein Enzym, das eine zentrale Rolle in der Glykolyse spielt, einem Stoffwechselweg, bei dem Glucose zu Pyruvat abgebaut wird, um Energie in Form von ATP und Reduktionsäquivalente in Form von NADH zu produzieren.
GAPDH katalysiert die Umwandlung von Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) zu 1,3-Bisphosphoglycerat (1,3-BPG) durch Übertragung eines Hydridions (2 H-) vom Substrat auf den Coenzym NAD+, wodurch NADH + H+ entsteht. Diese Reaktion ist reversibel und erfordert die Anwesenheit von inorganischem Phosphat (P_i) als Cosubstrat.
Die katalytische Aktivität von GAPDH ist entscheidend für die Energiegewinnung aus Glucose, aber das Enzym hat auch andere zelluläre Funktionen, wie z.B. in der DNA-Replikation, Transkription und Apoptose. Mutationen in dem GAPDH-Gen können zu Stoffwechselstörungen führen, einschließlich der seltenen Glykolyse-Defekte.
Aldehyde Dehydrogenase (ALDH) ist ein Enzym, das in der menschlichen Biologie vorkommt und Aldehyde zu Carbonsäuren oxidiert. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Entgiftung von Alkohol und anderen exogenen und endogenen aldehydbildenden Substanzen. ALDH katalysiert die Reaktion, bei der ein Aldehyd zu einer Carbonsäure oxidiert wird, wobei Acetaldehyd in Acetat umgewandelt wird. Es gibt mehrere Isoformen von ALDH, die in verschiedenen Geweben des Körpers gefunden werden und an verschiedenen Stoffwechselwegen beteiligt sind. Mutationen in den Genen, die für ALDH codieren, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie z.B. Alkoholintoleranz, erhöhtes Krebsrisiko und neurologische Störungen.
Glutamat-Dehydrogenase (GDH) ist ein Enzym, das in vielen Organismen, einschließlich Menschen, gefunden wird. Es spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminosäuren, insbesondere Glutamat und Alpha-Ketoglutarat.
Die GDH katalysiert die Umwandlung von Glutamat in Alpha-Ketoglutarat und Ammoniak, wobei zugleich NAD(P)+ in NAD(P)H reduziert wird. Dieser Prozess ist reversibel und kann auch in der anderen Richtung ablaufen, bei der Alpha-Ketoglutarat und Ammoniak zu Glutamat umgewandelt werden, wobei NAD(P)H zu NAD(P)+ oxidiert wird.
Im menschlichen Körper ist GDH in verschiedenen Geweben vorhanden, insbesondere in der Leber, den Nieren und dem Gehirn. Im Gehirn spielt GDH eine wichtige Rolle bei der Synthese und dem Abbau von Neurotransmittern wie Glutamat und GABA (Gamma-Aminobuttersäure). Störungen im GDH-Stoffwechsel können zu neurologischen Erkrankungen führen.
Die Glucosephosphat-Dehydrogenase (GPD, Gen name: GPI) ist ein Enzym, das im Stoffwechsel eine zentrale Rolle spielt. Es ist beteiligt am ersten Schritt der Glykolyse und an der Pentosephosphat-Pathway (HEX-PATH). Das Enzym katalysiert die Umwandlung von Glucose-6-phosphat in 6-Phosphoglucono-δ-Lacton unter Verbrauch von NADP+ und Freisetzung von Dihydroxyacetonphosphat (DHAP). Diese Reaktion ist ein wichtiger Schritt bei der Regulation des Stoffwechsels, da sie die Menge an reduziertem Nicotinamidadenindinukleotidphosphat (NADPH) kontrolliert, das für den Abbau und die Synthese von Fettsäuren sowie für den Schutz der Zellen vor oxidativem Stress benötigt wird.
Eine genetische Mutation des GPD-Gens kann zu einem Mangel an Glucosephosphat-Dehydrogenase führen, was als GPD-Mangel oder G6PD-Mangel bezeichnet wird. Diese Erkrankung ist eine der häufigsten enzymatischen Stoffwechselstörungen und betrifft vor allem Männer. Symptome eines GPD-Mangels können anfallsartige Hämolyse (Zerstörung der roten Blutkörperchen), Gelbsucht, dunkler Urin und Anämie sein. Diese Symptome treten häufig nach Infektionen oder dem Verzehr bestimmter Medikamente auf.
Malat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in den Zellen aller Lebewesen vorkommt und an der Energiegewinnung sowie dem Stoffwechsel beteiligt ist. Es spielt eine entscheidende Rolle im Citratzyklus (auch als Krebs-Säure-Zyklus oder Tricarbonsäurezyklus bekannt), einem wichtigen Stoffwechselweg, der zur Energiegewinnung in Form von ATP beiträgt.
Das Enzym Malat-Dehydrogenase katalysiert die Umwandlung von Malat zu Oxalacetat und umgekehrt, während gleichzeitig ein NAD+/NADH-Paar oxidiert oder reduziert wird. Diese Reaktion ist essentiell für den Citratzyklus, da das entstandene Oxalacetat mit Acetyl-CoA zu Citrat kondensieren kann, wodurch der Zyklus wieder von vorne beginnt.
Eine verminderte Aktivität der Malat-Dehydrogenase kann zu Stoffwechselstörungen führen und ist mit verschiedenen Erkrankungen assoziiert, wie beispielsweise neurometabolischen Störungen, Muskelerkrankungen und Stoffwechselerkrankungen des Gehirns.
Isocitrat-Dehydrogenase (IDH) ist ein Schlüsselenzym im Citratzyklus, der in der Mitochondrienmatrix vorkommt. Es katalysiert den oxidativen Decarboxylierungsprozess von Isocitrat zu alpha-Ketoglutarat. Dabei wird NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid) in NADH umgewandelt, was ein wichtiger Schritt im Elektronentransport und damit in der Energieproduktion der Zelle ist.
Es gibt drei verschiedene Isoformen von IDH: IDH1, IDH2 und IDH3. Während IDH1 und IDH2 die gleiche Funktion haben und hauptsächlich im Zytoplasma bzw. in den Mitochondrien vorkommen, ist IDH3 Teil des Multienzymkomplexes des Citratzyklus in der Mitochondrienmatrix.
Interessanterweise können Mutationen in den Genen für IDH1 und IDH2 zu einer aberranten Funktion des Enzyms führen, bei der es 2-Hydroxyglutarat statt alpha-Ketoglutarat produziert. Diese Mutationen wurden mit verschiedenen Krebsarten in Verbindung gebracht, wie z.B. Gliomen und Leukämien.
Alkohol-Oxidoreduktasen sind Enzyme, die am Stoffwechsel von Alkoholen beteiligt sind und Katalyse von Oxidationsreaktionen von primären und sekundären Alkoholen zu Aldehyden und Ketonen durch. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Entgiftung des Körpers, insbesondere bei der Metabolisierung von ethanolhaltigen Getränken. Ein Beispiel für eine Alkohol-Oxidoreduktase ist die Alkoholdehydrogenase (ADH), die Ethanol in Acetaldehyd umwandelt, welches anschließend von der Aldehyddehydrogenase (ALDH) zu Essigsäure oxidiert wird.
Liponamid-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der Fettsäureoxidation und dem Elektronentransportketten-Phosphorylierungs-System eine Rolle spielt. Es ist verantwortlich für die Oxidation von Liponamid (einem Coenzym A-Derivat) zu Liponsäure, wobei NAD+ zu NADH reduziert wird. Diese Reaktion ist ein Teil des Prozesses zur Freisetzung von Energie aus Fettsäuren in Form von ATP. Die Liponamid-Dehydrogenase ist in der inneren Membran der Mitochondrien lokalisiert und wird durch die ATP-Synthese-Komplexe I und II kontrolliert. Mutationen in dem Gen, das für dieses Enzym codiert, können zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen, wie z.B. der seltenen Erbkrankheit Multiple Acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (MADD).
Kohlenhydrat-Dehydrogenasen sind Enzyme, die Elektronen aus Kohlenhydraten entfernen und auf andere Moleküle übertragen, typischerweise NAD+ oder FAD. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in der Oxidation von Kohlenhydraten und spielt eine zentrale Rolle im Energiestoffwechsel. Es gibt verschiedene Arten von Kohlenhydrat-Dehydrogenasen, die sich in ihrer Substratspezifität unterscheiden, wie zum Beispiel Glucose-Dehydrogenase, Galactose-Dehydrogenase und Xylose-Dehydrogenase. Diese Enzyme sind an verschiedenen Stoffwechselwegen beteiligt, wie zum Beispiel der Glykolyse, dem Pentosephosphatweg und der Entgiftung von Aldehyden.
L-Iditol-2-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der biochemischen Reaktion involviert ist, bei der L-Iditol in L-Somatisch umgewandelt wird. Dieses Enzym katalysiert die Oxidation von L-Iditol zu L-Idonat mit der gleichzeitigen Reduktion von NAD (P) + zu NAD (P) H. Es ist ein Flavoprotein, das das Flavin-Adening-Dinukleotid (FAD) als Coenzym verwendet. Dieses Enzym spielt eine wichtige Rolle in der Polyol-Weg, der mit verschiedenen Stoffwechselstörungen und Komplikationen wie diabetischer Nephropathie und Retinopathie verbunden ist.
Glycerolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in lebenden Organismen vorkommt und bei biochemischen Prozessen eine wichtige Rolle spielt. Die medizinische Definition lautet: "Ein Enzym, das die oxidative Phosphorylierung von Glycerin-3-phosphat zu Dihydroxyacetonphosphat katalysiert, wobei NAD+ als Elektronenakzeptor dient." Dieser Prozess ist ein Teil der Glykolyse und spielt eine Rolle bei der Energiegewinnung aus Glucose. Es gibt mehrere Isoformen dieses Enzyms, die in verschiedenen Geweben des Körpers vorkommen. Abnormalitäten im Glycerolphosphat-Dehydrogenase-System können mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein, wie z.B. bestimmte Formen der Muskeldystrophie und Stoffwechselstörungen.
NAD, oder Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid, ist ein wichtiges Coenzym, das an vielen biochemischen Prozessen im Körper beteiligt ist, insbesondere bei der Energieproduktion in den Zellen. Es besteht aus zwei Molekülen Nicotinamid und zwei Molekülen Ribose-Adenin-Dinukleotid, die durch Phosphatbrücken miteinander verbunden sind.
NAD kann in zwei Formen vorkommen: NAD+ und NADH. Während NAD+ als Elektronenakzeptor dient und bei der Entfernung von Elektronen aus anderen Molekülen hilft, um Energie zu produzieren, dient NADH als Elektronendonator und gibt Elektronen ab, um andere Moleküle zu reduzieren.
NAD ist auch wichtig für andere Prozesse wie die Regulation des Zellstoffwechsels, das Signaltransduktionssystem und den Alterungsprozess. Es spielt eine entscheidende Rolle bei der DNA-Reparatur und dem Schutz von Zellen vor oxidativem Stress. Daher ist es für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und des Wohlbefindens unerlässlich, den NAD-Spiegel im Körper aufrechtzuerhalten.
Glucose-1-Dehydrogenase ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und bei der Oxidation von Glucose zu Glucono-1,5-lacton beteiligt ist. Dieser Prozess spielt eine wichtige Rolle bei der Energiegewinnung aus Kohlenhydraten in unserem Körper. Das Enzym katalysiert die Reaktion von beta-D-Glucose und NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid) zu D-Glucono-1,5-lacton und NADH + H+. Es ist in verschiedenen Geweben wie Leber, Nieren, Gehirn und Herz zu finden.
Hydroxysteroid-Dehydrogenasen (HSDs) sind ein Enzymklasse, die in der Lebers, Nieren, und anderen Geweben gefunden werden. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Synthese und Metabolismus von Steroidhormonen, einschließlich Cortisol, Aldosteron, Sexualhormone und Neurosteroiden. HSDs katalysieren die Umwandlung von Kohlenstoff-Wasserstoff-Gruppen in den Steroidmolekülen durch Oxidation oder Reduktion, was zu einer Änderung der Aktivität der resultierenden Hormone führen kann. Es gibt mehrere verschiedene Arten von HSDs, die jeweils unterschiedliche Funktionen haben und auf bestimmte Steroide spezialisiert sind. Abnormalitäten in den HSD-Enzymen können zu verschiedenen endokrinen Störungen führen.
Der Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex ist ein multienzymatisches Proteinkomplex, der eine wichtige Rolle im Citratzyklus (auch als Krebs-Syrgent-Zyklus bekannt) spielt. Er katalysiert die irreversible Oxidative Decarboxylierung von α-Ketoglutarat zu Succinyl-CoA in zwei Schritten.
Im ersten Schritt wird α-Ketoglutarat decarboxyliert und in ein Thioester-Intermediat umgewandelt, wobei Kohlendioxid freigesetzt wird. Dieser Schritt wird von der E1-Untereinheit (Ketoglutarat-Decarboxylase) katalysiert.
Im zweiten Schritt wird das Thioester-Intermediat zu Succinyl-CoA weiteroxidiert und reduziertes Nicotinamidadenindinukleotid (NADH) gebildet. Dieser Schritt wird von der E2-Untereinheit (Dihydrolipoyl-Succinyltransferase) katalysiert.
Der Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex besteht aus drei Untereinheiten: E1, E2 und E3, die alle essentiell für die Funktion des Komplexes sind. Der Komplex ist anfällig für Inaktivierung durch Acetylierung und Phosphorylierung, was zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen kann, wenn er nicht richtig funktioniert.
Aldehyd-Oxidoreductasen sind ein Enzymklasse, die Aldehyde als Substrate verwenden und diese durch Übertragung von Elektronen zu Carbonsäuren oxidieren. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in verschiedenen Stoffwechselwegen, einschließlich der Glukosemetabolismus und Abbau von Alkoholen. Ein Beispiel für ein Aldehyd-Oxidoreductase ist die Aldehyddehydrogenase (ALDH), die Acetaldehyd zu Essigsäure oxidiert. Diese Enzyme spielen auch eine Rolle in der Entgiftung von giftigen Aldehyden, die aus exogenen Quellen wie Tabakrauch oder endogenen Prozessen wie Lipidperoxidation stammen können.
Glucose-Dehydrogenasen sind Enzyme, die die Oxidation von Glukose zu Glucono-1,5-lacton katalysieren, wobei zugleich NAD(P)+ zu NAD(P)H reduziert wird. Es gibt verschiedene Arten von Glucose-Dehydrogenasen, die sich in ihrer Struktur und ihrem Kofaktorbedarf unterscheiden. Einige Formen benötigen PQQ (Pyrrolochinolinchinon) oder FAD (Flavinadenindinukleotid) als Kofaktoren. Diese Enzyme sind an verschiedenen Stoffwechselprozessen beteiligt, wie beispielsweise der Glukose-Sensung in Bakterien und Säugetieren oder der Beteiligung an oxidativen Abbauwegen von Glukose in Pilzen.
3-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen (3-HSD) sind ein Teil der Enzymfamilie der Steroiddehydrogenasen und spielen eine wichtige Rolle in der Biosynthese von Sexualsteroiden und anderen Steroidhormonen im menschlichen Körper. Diese Enzyme katalysieren den oxidativen Schritt des Entfernens von zwei Wasserstoffatomen von einer 3-Hydroxylgruppe eines Steroids, wodurch eine Doppelbindung und eine Ketogruppe entstehen.
Es gibt mehrere Isoformen der 3-HSD, die in verschiedenen Geweben exprimiert werden und an der Umwandlung von verschiedenen Vorstufen zu aktiven Steroidhormonen beteiligt sind. Zum Beispiel ist das Enzym 3-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase (3β-HSD) entscheidend für die Konversion von Pregnenolon und Dehydroepiandrosteron (DHEA) in ihre jeweiligen aktiven Metaboliten Progesteron und Androstendion.
Störungen der 3-HSD-Aktivität können zu verschiedenen endokrinen Erkrankungen führen, wie zum Beispiel dem kongenitalen adrenalen Hyperplasie-Syndrom (CAH), das durch eine Überproduktion von Androgenen gekennzeichnet ist.
Acyl-CoA-Dehydrogenasen sind eine Klasse von Enzymen, die an der β-Oxidation von Fettsäuren in der Mitochondrienmatrix beteiligt sind. Sie katalysieren den ersten Schritt in jedem Zyklus dieser Stoffwechselweg, bei dem eine Fettsäure mit Coenzym A (CoA) verbunden ist, zu einem Fettsäure-CoA-Ester acyliert wird und dann der oxidative Decarboxylierungsprozess beginnt.
Diese Enzyme sind für die Desaturierung von Kohlenstoff-Ketten in Fettsäuren verantwortlich, indem sie eine Doppelbindung zwischen den zweiten und dritten Kohlenstoffatomen der Fettsäure einführen. Die Acyl-CoA-Dehydrogenasen sind spezifisch für die Länge und Art der Fettsäuren, was bedeutet, dass es mehrere Untertypen von diesen Enzymen gibt, wie z.B. sehr langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (VLCAD), langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (LCAD), mittelkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (MCAD) und kurzkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (SCAD).
Defekte in den Genen, die für diese Enzyme codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als Fettsäureoxidationsdefekte bekannt sind. Diese Erkrankungen können sich in verschiedenen Symptomen wie Hypoglykämie, Muskelschwäche, Lebererkrankungen und Herzproblemen manifestieren.
NADH-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der inneren Membran der Mitochondrien lokalisiert ist und eine zentrale Rolle im Elektronentransportkomplex I der Atmungskette spielt. Es katalysiert die Übertragung von zwei Elektronen und einem Proton von NADH (Nicotinamidadenindinukleotid, reduzierte Form) auf Flavinmononukleotid (FMN), was zur Reduktion von Ubichinon (Coenzym Q) führt. Dieser Prozess ist mit der Synthese von ATP (Adenosintriphosphat) verbunden, das als Hauptenergiewährung der Zelle dient. Die NADH-Dehydrogenase-Reaktion ist ein wichtiger Schritt in der oxidativen Phosphorylierung und somit in der Energiegewinnung der Zelle. Mutationen im Gen, das für dieses Enzym codiert, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie beispielsweise Leigh-Syndrom oder andere Formen der neurogenen Muskelatrophie.
IMP-Dehydrogenase, auch Inosine-Monophosphat-Dehydrogenase genannt, ist ein Schlüsselenzym im Purinstoffwechsel bei Lebewesen. Es katalysiert die Umwandlung von Inosinmonophosphat (IMP) in Xanthosinmonophosphat (XMP), was den ersten Schritt in der Biosynthese von Guanosinmonophosphat (GMP) darstellt, einem der vier Nukleotide, die für die DNA- und RNA-Synthese benötigt werden. Diese Enzymreaktion ist irreversibel und erfordert NAD+ als Cofaktor. IMP-Dehydrogenase kommt in verschiedenen Isoformen bei Mensch und Tier vor, die sich in ihrer Gewebespezifität und Regulation unterscheiden können.
Lactat-Dehydrogenasen (LDH) sind ein Gruppenname für eine Gruppe von Enzymen, die in fast allen Körperzellen vorkommen und am Energiestoffwechsel beteiligt sind. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von Laktat in Pyruvat und tragen somit zur Erzeugung von Energie in Form von ATP (Adenosintriphosphat) bei.
LDH ist ein zytosolisches Enzym, das heißt, es befindet sich im Zellplasma. Es wird in mehreren Isoformen exprimiert, die jeweils durch eine Kombination von verschiedenen Untereinheiten (H- und M-Untereinheiten) gebildet werden. Diese Isoformen sind in unterschiedlichen Gewebetypen vorherrschend, was ihre Verwendung als diagnostisches Werkzeug ermöglicht.
Erhöhte LDH-Spiegel im Blut können auf eine Schädigung von Zellen hinweisen, da das Enzym bei Zellzerfall oder -schädigung freigesetzt wird und in den Blutkreislauf gelangt. Daher kann ein erhöhter LDH-Wert als allgemeines Zeichen für Gewebeschäden oder Krankheiten interpretiert werden, wie zum Beispiel bei Infektionen, Entzündungen, Krebs, Herzinfarkt, Lebererkrankungen und Nierenerkrankungen.
Formiat-Dehydrogenasen sind Enzyme, die die Umwandlung von Aformiat (HCOOH) in Kohlenstoffdioxid (CO2) und Wasserstoff (H2) katalysieren. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in der mikrobiellen Energiegewinnung und im Abbau von organischen Säuren. Formiat-Dehydrogenasen können nach ihrem Cofaktor, dem Pyridinium-Nukleotid FAD (Flavinadenindinucleotid), in zwei Klassen eingeteilt werden: membranständige und cytosolische Enzyme. Membranständige Formiat-Dehydrogenasen sind an der Atmungskette beteiligt, während cytosolische Enzyme den Stoffwechsel von organischen Säuren unterstützen. Die Aktivität dieser Enzyme ist für verschiedene mikrobielle Prozesse wie Methanogenese, Acetogenese und Denitrifikation wichtig.
Eine Acyl-CoA-Dehydrogenase ist ein Enzym, das an der β-Oxidation von Fettsäuren in der Mitochondrienmatrix beteiligt ist. Es katalysiert den ersten Schritt in diesem Prozess, bei dem eine Fettsäure mit Coenzym A (CoA) verbunden ist und ein Acyl-CoA-Molekül bildet. Das Enzym entfernt dann ein Wasserstoffatom vom Acyl-CoA und überträgt die Elektronen auf ein Flavin-Adening-Dinukleotid (FAD), wodurch FADH2 gebildet wird. Dieser Prozess, der als Dehydrogenierung bekannt ist, führt zur Bildung eines Trans-Δ²-Enoyl-CoA-Moleküls, das in den nächsten Schritt der β-Oxidation eingeht.
Es gibt mehrere Arten von Acyl-CoA-Dehydrogenasen, die sich in ihrer Spezifität für verschiedene Kettenlängen und Art von Fettsäuren unterscheiden. Zum Beispiel ist die sehr langkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (VLCAD) für die Oxidation von Fettsäuren mit Kettenlängen von 12 bis 20 Kohlenstoffatomen verantwortlich, während die kurzkettige Acyl-CoA-Dehydrogenase (ACADS) für die Oxidation von Fettsäuren mit Kettenlängen von 4 bis 6 Kohlenstoffatomen zuständig ist.
Defekte in den Genen, die für Acyl-CoA-Dehydrogenasen codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als Fettsäureoxidationsdefekte bekannt sind und sich in verschiedenen Symptomen wie Hypoglykämie, Muskelschwäche, Erbrechen und Krampfanfällen manifestieren.
17-Hydroxysteroiddehydrogenasen (17-HSD) sind eine Gruppe von Enzymen, die am Stoffwechsel von Sexualhormonen beteiligt sind. Sie katalysieren den oxidativen Abbau oder die Reduktion von Keton- bzw. Hydroxylgruppen an der 17-Position von Steroiden. Es gibt mehrere Isoformen dieser Enzyme, die in verschiedenen Geweben lokalisiert sind und unterschiedliche Funktionen haben.
Die beiden wichtigsten Isoformen sind 17-HSD1 und 17-HSD3. 17-HSD1 katalysiert die Umwandlung von Estriol (E3) zu Estradiol (E2), während 17-HSD3 das Androstendion in Testosteron umwandelt. Diese Enzyme spielen daher eine wichtige Rolle bei der Regulation von Östrogen- und Androgenkonzentrationen im Körper.
Störungen im Stoffwechsel dieser Enzyme können zu Hormonungleichgewichten führen, die verschiedene Krankheiten verursachen können, wie z.B. das polyzystische Ovarsyndrom (PCOS) oder Brustkrebs. Daher sind 17-HSDs ein aktuelles Forschungsgebiet in der Endokrinologie und Onkologie.
Hydroxybutyrat-Dehydrogenase (BDH) ist ein enzymatisches Protein, das am Abbau von Ketonkörpern beteiligt ist. Genauer gesagt katalysiert es die Umwandlung von D-3-Hydroxybutyrat in Acetoacetat während des Stoffwechsels von Fettsäuren. Dieses Enzym ist in der Mitochondrienmatrix vieler Gewebe, insbesondere in Leber, Herz und Skelettmuskulatur, lokalisiert. Eine Störung oder ein Mangel an BDH kann zu metabolischen Erkrankungen führen, wie zum Beispiel der sogenannten D-3-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase-Mangelkrankheit.
Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Oxidations-Reduktionsreaktionen katalysieren, bei denen Elektronen zwischen zwei Molekülen übertragen werden. Ein Molekül, das Elektronen abgibt (oxidiert wird), ist das Elektronendonor oder Reduktans, während das andere Molekül, das Elektronen aufnimmt (reduziert wird), als Elektronenakzeptor oder Oxidans bezeichnet wird.
Die Systematik der Enzyme führt diese Gruppe unter der Nummer EC 1 und teilt sie in 22 Unterklassen ein, abhängig von dem Elektronendonor, dem Elektronenakzeptor oder dem Reaktionstyp. Beispiele für Oxidoreduktasen sind Dehydrogenasen, Oxidasen und Reduktasen. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle in vielen biochemischen Prozessen, wie beispielsweise im Zellstoffwechsel, bei der Energiegewinnung und bei der Abwehr von Krankheitserregern.
Die 3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenasen (3-HAD) sind ein Enzymkomplex, der eine wichtige Rolle in dem Stoffwechselprozess der β-Oxidation von Fettsäuren spielt. Genauer gesagt ist das Enzym verantwortlich für die dritte und vierte Reaktion dieser Stoffwechselfolge, bei der ein 3-Hydroxyacyl-CoA in ein 3-Ketoacyl-CoA umgewandelt wird. Dieser Prozess findet in der Matrix der Mitochondrien statt und ist ein wichtiger Schritt zur Energiegewinnung aus Fettsäuren.
Das Enzym besteht aus mehreren Untereinheiten, die jeweils durch verschiedene Gene codiert werden. Mutationen in den Genen, die für diese Untereinheiten codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als 3-HAD-Mangel bezeichnet werden. Diese Erkrankung kann sich klinisch sehr unterschiedlich manifestieren und geht häufig mit Muskelschwäche, Hepatopathie und Rhabdomyolyse einher.
In der Pharmakologie und Toxikologie bezieht sich "Kinetik" auf die Studie der Geschwindigkeit und des Mechanismus, mit dem chemische Verbindungen wie Medikamente im Körper aufgenommen, verteilt, metabolisiert und ausgeschieden werden. Es umfasst vier Hauptphasen: Absorption (Aufnahme), Distribution (Transport zum Zielort), Metabolismus (Verstoffwechselung) und Elimination (Ausscheidung). Die Kinetik hilft, die richtige Dosierung eines Medikaments zu bestimmen und seine Wirkungen und Nebenwirkungen vorherzusagen.
11-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen (11-β-HSD) sind ein Paar von enzymatischen Proteinen, die im menschlichen Körper vorkommen und eine wichtige Rolle in der Regulation des Hormonspiegels spielen. Es gibt zwei Isoformen dieses Enzyms: 11-β-HSD1 und 1
Keton-Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Ketone reduzieren oder Oxidation von Ketonen katalysieren. Sie spielen eine wichtige Rolle in verschiedenen Stoffwechselwegen, wie beispielsweise im Abbau von Fettsäuren und in der Synthese von Cholesterin. Diese Enzyme können sowohl Acetoacetat als auch andere Ketone oxidieren, was zur Produktion von Acetyl-CoA führt, einem wichtigen Metaboliten im zellulären Energiestoffwechsel. Darüber hinaus können sie auch reduktive Reaktionen katalysieren, bei denen Ketone mit Hilfe von NADH oder NADPH zu sekundären Alkoholen reduziert werden. Es ist wichtig zu beachten, dass die Bezeichnung "Keton-Oxidoreduktasen" ein sehr breites Spektrum an Enzymen umfasst, die unterschiedliche Ketone oxidieren oder reduzieren und in verschiedenen Stoffwechselwegen vorkommen.
NADP, oder Nicotinamidadenindinukleotidphosphat, ist eine organische Verbindung, die eine wichtige Rolle als Coenzym in lebenden Organismen spielt. Es besteht aus einer Molekülorganisation von Nicotinamid, Ribose und Phosphat. NADP ist chemisch ähnlich wie NAD (Nicotinamidadenindinukleotid), enthält jedoch eine zusätzliche Phosphatgruppe.
Das wichtigste Merkmal von NADP ist seine Fähigkeit, Elektronen und Protonen aufzunehmen und abzugeben, was es zu einem essentiellen Molekül in Redoxreaktionen macht, die für den Energiestoffwechsel und andere biochemische Prozesse notwendig sind. Insbesondere ist NADP ein Coenzym im Stoffwechselweg der reduktiven Pentosephosphat-Reaktion (Calvin-Zyklus), bei dem Kohlenstoffdioxid in Glucose umgewandelt wird, und auch in der Synthese von Fettsäuren und Cholesterin.
NADP kommt in zwei Formen vor: NADP+ (oxidiert) und NADPH (reduziert). Die Redoxreaktionen sind entscheidend für die Aufrechterhaltung des Lebens, da sie den Elektronentransfer zwischen Molekülen ermöglichen.
Glukosephosphat-Dehydrogenase (G6PD) ist ein Enzym, das in roten Blutkörperchen vorkommt und bei der Produktion von NADPH hilft, einem wichtigen Antioxidans im Körper. Ein Mangel an diesem Enzym wird als Glukosephosphat-Dehydrogenase-Mangel bezeichnet.
Dieser genetisch bedingte Zustand tritt auf, wenn eine Person zwei defekte Gene für G6PD erbt, eines von jedem Elternteil. Das Fehlen oder Mangel an funktionsfähigem G6PD-Enzym kann dazu führen, dass rote Blutkörperchen bei Belastungen wie Infektionen, Medikamenteneinnahme oder dem Verzehr von Favabohnen und anderen Lebensmitteln mit hohem Oxidationspotenzial beschädigt werden.
Die Symptome des G6PD-Mangels können leicht bis schwerwiegend sein und umfassen Anämie, Gelbsucht, dunklen Urin und Kurzatmigkeit. In schweren Fällen kann ein G6PD-Mangel zu einer hämolytischen Anämie führen, die sofortige medizinische Behandlung erfordert.
Es ist wichtig zu beachten, dass der Mangel an G6PD nicht behandelbar ist, aber viele Menschen mit dieser Erkrankung können ein normales Leben führen, indem sie vermeiden, Medikamente und Lebensmittel einzunehmen, die einen Anfall auslösen können. Betroffene Personen sollten auch ärztliche Hilfe suchen, wenn sie Symptome wie Müdigkeit, Kurzatmigkeit oder Gelbfärbung der Haut oder Augen bemerken.
11-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase Typ 1 (11-β-HSD1) ist ein intrazelluläres Enzym, das Kortisol in Cortison und vice versa umwandeln kann. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation von Glukokortikoiden auf zellulärer Ebene. 11-β-HSD1 ist hauptsächlich in Leber, Fettgewebe, Nieren und Gehirn lokalisiert. Übermäßige Aktivität von 11-β-HSD1 wird mit der Entwicklung von Stoffwechselerkrankungen wie Adipositas, Insulinresistenz und Typ-2-Diabetes in Verbindung gebracht.
Molekülsequenzdaten beziehen sich auf die Reihenfolge der Bausteine in Biomolekülen wie DNA, RNA oder Proteinen. Jedes Molekül hat eine einzigartige Sequenz, die seine Funktion und Struktur bestimmt.
In Bezug auf DNA und RNA besteht die Sequenz aus vier verschiedenen Nukleotiden (Adenin, Thymin/Uracil, Guanin und Cytosin), während Proteine aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Die Sequenzdaten werden durch Laborverfahren wie DNA-Sequenzierung oder Massenspektrometrie ermittelt und können für Anwendungen in der Genetik, Biochemie und Pharmakologie verwendet werden.
Die Analyse von Molekülsequenzdaten kann zur Identifizierung genetischer Variationen, zur Vorhersage von Proteinstrukturen und -funktionen sowie zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen.
Alanin-Dehydrogenase (ALDH) ist ein Enzym, das in vielen Organismen, einschließlich des Menschen, gefunden wird. Es spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Alanin, einer proteinogenen Aminosäure.
Die medizinische Definition von Alanin-Dehydrogenase lautet: "Ein intrazelluläres Enzym, das die Umwandlung von Alanin in Pyruvat und Ammoniak katalysiert, wobei NAD+ zu NADH reduziert wird. Es ist hauptsächlich in der Leber lokalisiert und spielt eine wichtige Rolle bei der Entgiftung von Ammoniak und dem Abbau von alkoholischen Getränken."
Erhöhte Serumspiegel von ALDH können ein Hinweis auf Lebererkrankungen sein, während erniedrigte Spiegel mit einem Mangel an Vitamin B1 assoziiert sein können. Darüber hinaus wurde festgestellt, dass bestimmte Varianten des ALDH-Gens mit einem erhöhten Risiko für Alkoholismus und Drogenabhängigkeit verbunden sind.
Mannitol-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in der Lage ist, Mannitol in Fructose umzuwandeln. Dieses Enzym ist in der Natur weit verbreitet und kommt in verschiedenen Organismen vor, wie beispielsweise Bakterien, Hefen und Pflanzen. Die Reaktion, die von Mannitol-Dehydrogenase katalysiert wird, ist Teil des Mannitol-Metabolismus und dient der Energiegewinnung für den Organismus. Das Enzym spielt auch eine Rolle bei der Stressreaktion von Pflanzen, indem es hilft, überschüssigen Zucker abzubauen und so die Zelle zu schützen. Mannitol-Dehydrogenase ist ein wichtiges Enzym in der Biotechnologie und wird für industrielle Anwendungen eingesetzt, wie beispielsweise bei der Herstellung von Fructose und anderen Zuckern.
Oxidation-Reduction, auch als Redox-Reaktion bezeichnet, ist ein Prozess, bei dem Elektronen zwischen zwei Molekülen oder Ionen übertragen werden. Es handelt sich um eine chemische Reaktion, die aus zwei Teilprozessen besteht: der Oxidation und der Reduktion.
Oxidation ist der Prozess, bei dem ein Molekül oder Ion Elektronen verliert und sich dadurch oxidieren lässt. Dabei steigt seine Oxidationszahl.
Reduktion hingegen ist der Prozess, bei dem ein Molekül oder Ion Elektronen gewinnt und sich dadurch reduzieren lässt. Dabei sinkt seine Oxidationszahl.
Es ist wichtig zu beachten, dass Oxidation und Reduktion immer zusammen auftreten, daher werden sie als ein Prozess betrachtet, bei dem Elektronen von einem Molekül oder Ion auf ein anderes übertragen werden. Diese Art der Reaktion ist für viele biochemische Prozesse im Körper notwendig, wie zum Beispiel die Zellatmung und die Fettverbrennung.
Hydroxyprostaglandin-Dehydrogenasen (HPGDs) sind ein Enzym, das hauptsächlich für den Abbau und die Inaktivierung von Prostaglandinen verantwortlich ist. Prostaglandine sind Gewebshormone, die an einer Vielzahl von physiologischen Prozessen beteiligt sind, wie z.B. Entzündungsreaktionen, Schmerzwahrnehmung, Blutdruckregulation und Fortpflanzung.
Die HPGDs katalysieren die Oxidation von prostaglandin-H2 (PGH2) oder seinen Derivaten zu 15-keto-Prostaglandinen, die biologisch weniger aktiv sind. Durch diesen Prozess wird die Aktivität von Prostaglandinen reguliert und ihr Abbau beschleunigt.
Die HPGDs kommen in verschiedenen Geweben vor, wie z.B. Leber, Niere, Lunge, Herz, Gefäßen und Gehirn. Es gibt mehrere Isoformen von HPGDs, die sich in ihrer Aktivität und Spezifität für bestimmte Prostaglandine unterscheiden. Die Aktivität der HPGDs wird durch verschiedene Faktoren beeinflusst, wie z.B. Genexpression, Posttranskriptionelle Modifikationen und Interaktionen mit anderen Proteinen.
Die HPGDs spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation von Prostaglandin-abhängigen physiologischen Prozessen und sind daher ein potenzielles Ziel für die Entwicklung von Medikamenten zur Behandlung von Erkrankungen, die mit einer Überproduktion oder Überaktivität von Prostaglandinen assoziiert sind.
Butyryl-CoA-Dehydrogenase ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Fettsäurestoffwechsel spielt. Genauer gesagt ist es an dem Abbau von kurzkettigen Fettsäuren beteiligt. Das Enzym katalysiert den oxidativen Decarboxylierungsprozess von Butyryl-CoA zu Acetoacetyl-CoA. Dieser Prozess ist ein wichtiger Schritt in der β-Oxidation, bei der Fettsäuren zur Energiegewinnung abgebaut werden. Ein Mangel an diesem Enzym kann zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen, wie beispielsweise dem sogenannten Butyryl-CoA-Dehydrogenase-Mangel oder der sogenannten Schwachsel-Syndrom genannten Stoffwechselstörung.
Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, aus denen ein Proteinmolekül aufgebaut ist. Sie wird direkt durch die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens bestimmt und spielt eine zentrale Rolle bei der Funktion eines Proteins.
Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft, wobei die Carboxylgruppe (-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten reagiert, wodurch eine neue Peptidbindung entsteht und Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion wiederholt sich, bis die gesamte Kette der Proteinsequenz synthetisiert ist.
Die Aminosäuresequenz eines Proteins ist einzigartig und dient als wichtiges Merkmal zur Klassifizierung und Identifizierung von Proteinen. Sie bestimmt auch die räumliche Struktur des Proteins, indem sie hydrophobe und hydrophile Bereiche voneinander trennt und so die Sekundär- und Tertiärstruktur beeinflusst.
Abweichungen in der Aminosäuresequenz können zu Veränderungen in der Proteinstruktur und -funktion führen, was wiederum mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein kann. Daher ist die Bestimmung der Aminosäuresequenz von großer Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und deren Rolle bei Erkrankungen.
20-Hydroxysteroid-Dehydrogenasen (20-HSD) sind eine Klasse von Enzymen, die am Stoffwechsel von Steroidhormonen beteiligt sind. Genauer gesagt katalysieren diese Enzyme den oxidativen Abbau von 20β-Hydroxylgruppen zu Ketonfunktionen in verschiedenen Steroiden. Es gibt mehrere Isoformen der 20-HSD, die sich in ihrer Genexpression, Substratspezifität und Zelllokalisierung unterscheiden.
Die bekanntesten Vertreter sind 20α-HSD und 20β-HSD, welche eine entgegengesetzte Wirkung auf das Hormon Progesteron haben: Die 20α-HSD konvertiert Progesteron in das antiinflammatorische 20α-Dihydroprogesteron, während die 20β-HSD Progesteron in das proinflammatorische 20β-Dihydroprogesteron umwandelt.
Die Aktivität der 20-HSD spielt eine Rolle bei verschiedenen physiologischen Prozessen, wie beispielsweise der Regulation des Menstruationszyklus und der Schwangerschaft, sowie bei pathophysiologischen Zuständen, wie Entzündungen und Krebs.
11-Beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase Typ 2 (11β-HSD2) ist ein intrazelluläres Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und hauptsächlich in der Niere, der Darmmukosa und der Plazenta exprimiert wird. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation von Mineralocorticoiden, indem es aktive Glukokortikoide wie Cortisol in seine inaktive Form Cortison umwandelt.
Durch diese Umwandlung verhindert 11β-HSD2, dass Cortisol an den Mineralocorticoidrezeptor (MR) bindet und so eine unerwünschte Aktivierung dieses Rezeptors verursacht. Eine übermäßige Aktivierung des MR kann zu Bluthochdruck, Flüssigkeitsretention und Stoffwechselstörungen führen.
Eine Fehlfunktion oder ein Mangel an 11β-HSD2 kann daher verschiedene Krankheiten verursachen, wie beispielsweise primären Hyperaldosteronismus, Bluthochdruck und Stoffwechselstörungen.
Die Langketten-Acyl-CoA-Dehydrogenase (LCAD) ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Fettsäurestoffwechsel spielt. Es ist an der beta-Oxidation von langkettigen Fettsäuren beteiligt, einem Stoffwechselweg zur Energiegewinnung aus Fetten. Das Enzym katalysiert den ersten Schritt in diesem Prozess, bei dem eine langkettige Fettsäure in Form eines Acyl-CoA-Moleküls zu einem Trans-2-Enoyl-CoA umgewandelt wird. Dieser Reaktionsschritt beinhaltet die Desaturierung und Dehydrogenierung des Acyl-CoA-Moleküls, wobei FAD als Elektronenakzeptor dient.
Defekte in dem Gen, das für LCAD kodiert, können zu Stoffwechselstörungen führen, die als Langketten-Acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (LCAD-Mangel) bekannt sind. Diese Erkrankung kann sich in unterschiedlicher Schwere manifestieren und ist mit verschiedenen Symptomen wie Hepatomegalie, Muskelschwäche, Rhabdomyolyse, hypoglykämischen Krisen und kardiologischen Manifestationen assoziiert. LCAD-Mangel wird autosomal rezessiv vererbt und ist eine seltene Erkrankung.
Homoserinedehydrogenase ist ein Enzym, das im Stoffwechsel von Bakterien und Pflanzen vorkommt. Genauer gesagt ist es ein Enzym der Aminosäurebiosynthese und katalysiert die Umwandlung der Aminosäure Homoserin in die Aminosäure Aspartat-Semialdehyd. Dabei wird NAD(P)+ als Elektronenakzeptor verwendet, was zu einer Oxidation führt.
Die Reaktion kann wie folgt dargestellt werden:
Homoserin + NAD(P)+ -> Aspartat-Semialdehyd + NAD(P)H + CO2
Diese Reaktion ist ein wichtiger Schritt in der Biosynthese pathway von aromatischen Aminosäuren (Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan) sowie Methionin. Mutationen im Gen, das für dieses Enzym codiert, können zu Stoffwechselstörungen führen.
Desoxyguanosin ist ein Nukleosid, das in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) vorkommt. Es besteht aus der Nukleobase Guanin und Desoxyribose, einer pentosen Zuckerart. In der DNA ist Desoxyguanosin über Phosphodiesterbindungen mit den anderen Nukleotiden verbunden und bildet so eine lange Polymere Kette. Die Baseguanin kann Wasserstoffbrückenbindungen mit Cytosin eingehen, was ein wichtiges Element während der Replikation und Transkription von Erbgut ist.
Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase ist ein Enzym, das an der Aufspaltung von Aminosäuren beteiligt ist. Genauer gesagt ist es Teil des Stoffwechselweges der Aminosäure Leucin und katalysiert die Abspaltung eines Wasserstoffmoleküls von Isovaleryl-CoA, was zur Bildung von 3-Methylcrotonyl-CoA führt.
Dieses Enzym ist wichtig für den Abbau bestimmter Aminosäuren und spielt eine Rolle bei der Energieproduktion in unserem Körper. Defekte oder Mutationen im Gen, das für die Produktion dieses Enzyms codiert, können zu Stoffwechselerkrankungen führen, wie zum Beispiel der Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (IVD)-Erkrankung. Diese Erkrankung kann zu Anomalien im Aminosäurenstoffwechsel und schweren gesundheitlichen Problemen führen, wie zum Beispiel Entwicklungsverzögerungen, Stoffwechselkrisen und Herzproblemen.
3-Isopropylmalat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminosäuren spielt, insbesondere in der Biosynthese von Leucin, einer essenziellen Aminosäure. Dieses Enzym katalysiert die Reaktion, bei der 3-Isopropylmalat in 2-Isopropylmalat umgewandelt wird, wobei NAD+ zu NADH reduziert wird. Diese Reaktion ist ein Teilschritt im Abbauweg von Leucin und in der Synthesewege von anderen Stoffwechselprodukten. Ein Mangel an 3-Isopropylmalat-Dehydrogenase kann zu Stoffwechselstörungen führen, die sich auf das Wachstum und die Entwicklung des Körpers auswirken können.
Isoenzyme sind Enzyme, die die gleiche katalytische Funktion haben, aber sich in ihrer Aminosäuresequenz und/oder Struktur unterscheiden. Diese Unterschiede können aufgrund von Genexpression aus verschiedenen Genen oder durch Variationen im gleichen Gen entstehen. Isoenzyme werden oft in verschiedenen Geweben oder Entwicklungsstadien einer Organismengruppe gefunden und können zur Unterscheidung und Klassifizierung von Krankheiten sowie zur Beurteilung der biochemischen Funktionen von Organen eingesetzt werden.
Leucin-Dehydrogenase ist ein enzymatisches Protein, das die Umwandlung von Leucin in Ketoisocaproat katalysiert. Dieser Prozess ist ein Teil des Stoffwechselwegs von verzweigtkettigen Aminosäuren und beinhaltet die Reduktion von NAD+ zu NADH während der Reaktion. Leucin-Dehydrogenase kommt in verschiedenen Organismen vor, einschließlich Bakterien, Pflanzen und Tieren. Bei Menschen ist es im Zytoplasma von Leber-, Nieren- und Muskelzellen lokalisiert. Ein Defekt des Enzyms kann zu einer Stoffwechselstörung führen, die als Maple Syrup Urine Disease bekannt ist.
Estradiol-Dehydrogenase sind Enzyme, die am Stoffwechsel von Steroidhormonen beteiligt sind, insbesondere bei der Umwandlung von Östrogenen. Genauer gesagt katalysieren diese Enzyme die Oxidation oder Reduktion von Estradiol (ein starkes Östrogen-Hormon) zu bzw. aus Estron (ein schwächeres Östrogen-Hormon). Diese Umwandlung ist ein wichtiger Schritt im Östrogenstoffwechsel und wird durch verschiedene Isoformen der Estradiol-Dehydrogenase katalysiert, die sich in ihrer Lokalisation (z.B. intrazellulär vs. extrazellulär), ihrem Kofaktorbedarf (NAD+ oder NADP+) und ihrer Reaktionsrichtung unterscheiden können. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation von Östrogenkonzentrationen im Körper, was wiederum Auswirkungen auf verschiedene physiologische Prozesse hat, wie z.B. Fortpflanzung, Entwicklung und Homöostase.
Escherichia coli (E. coli) ist eine gramnegative, fakultativ anaerobe, sporenlose Bakterienart der Gattung Escherichia, die normalerweise im menschlichen und tierischen Darm vorkommt. Es gibt viele verschiedene Stämme von E. coli, von denen einige harmlos sind und Teil der natürlichen Darmflora bilden, während andere krankheitserregend sein können und Infektionen verursachen, wie Harnwegsinfektionen, Durchfall, Bauchschmerzen und in seltenen Fällen Lebensmittelvergiftungen. Einige Stämme von E. coli sind auch für nosokomiale Infektionen verantwortlich. Die Übertragung von pathogenen E. coli-Stämmen kann durch kontaminierte Nahrungsmittel, Wasser oder direkten Kontakt mit infizierten Personen erfolgen.
Multienzymkomplexe sind Proteinkomplexe, die aus mehreren enzymatisch aktiven Untereinheiten bestehen, die zusammenarbeiten, um eine bestimmte biochemische Reaktion zu katalysieren. Diese Enzymkomplexe ermöglichen oft eine effizientere und koordiniertere Katalyse, indem sie Substrate direkt von einem aktiven Zentrum zum nächsten übertragen, ohne dass Zwischenprodukte freigesetzt werden müssen. Ein Beispiel für einen Multienzymkomplex ist der Pyruvatdehydrogenase-Komplex, der aus mehreren Untereinheiten besteht und drei aufeinanderfolgende Reaktionen katalysiert, die den Abbau von Pyruvat zu Acetyl-CoA ermöglichen.
Die Leber ist ein vitales, großes inneres Organ in Wirbeltieren, das hauptsächlich aus Parenchymgewebe besteht und eine zentrale Rolle im Stoffwechsel des Körpers spielt. Sie liegt typischerweise unter dem Zwerchfell im rechten oberen Quadranten des Bauches und kann bis zur linken Seite hin ausdehnen.
Die Leber hat zahlreiche Funktionen, darunter:
1. Entgiftung: Sie ist verantwortlich für die Neutralisierung und Entfernung giftiger Substanzen wie Alkohol, Medikamente und giftige Stoffwechselprodukte.
2. Proteinsynthese: Die Leber produziert wichtige Proteine, einschließlich Gerinnungsfaktoren, Transportproteine und Albumin.
3. Metabolismus von Kohlenhydraten, Fetten und Proteinen: Sie speichert Glukose in Form von Glykogen, baut Fette ab und synthetisiert Cholesterin und Lipoproteine. Zudem ist sie an der Regulation des Blutzuckerspiegels beteiligt.
4. Vitamin- und Mineralstoffspeicherung: Die Leber speichert fettlösliche Vitamine (A, D, E und K) sowie Eisen und Kupfer.
5. Beteiligung am Immunsystem: Sie filtert Krankheitserreger und Zelltrümmer aus dem Blut und produziert Komponenten des angeborenen Immunsystems.
6. Hormonabbau: Die Leber ist beteiligt am Abbau von Schilddrüsenhormonen, Steroidhormonen und anderen Hormonen.
7. Gallensekretion: Sie produziert und sezerniert Galle, die für die Fettverdauung im Darm erforderlich ist.
Die Leber ist ein äußerst anpassungsfähiges Organ, das in der Lage ist, einen großen Teil ihres Gewebes zu regenerieren, selbst wenn bis zu 75% ihrer Masse verloren gehen.
In molecular biology, a base sequence refers to the specific order of nucleotides in a DNA or RNA molecule. In DNA, these nucleotides are adenine (A), cytosine (C), guanine (G), and thymine (T), while in RNA, uracil (U) takes the place of thymine. The base sequence contains genetic information that is essential for the synthesis of proteins and the regulation of gene expression. It is determined by the unique combination of these nitrogenous bases along the sugar-phosphate backbone of the nucleic acid molecule.
A 'Base Sequence' in a medical context typically refers to the specific order of these genetic building blocks, which can be analyzed and compared to identify genetic variations, mutations, or polymorphisms that may have implications for an individual's health, disease susceptibility, or response to treatments.
Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Elektronentransfers zwischen Molekülen durch Oxidation und Reduktion von Substraten katalysieren. In der Kategorie "Oxidoreductasen mit Wirkung auf CH-CH Gruppen-Donoren" werden Enzyme eingeordnet, die den Elektronentransfer bei Verbindungen mit Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen katalysieren. Diese Enzymklasse ist Teil der Internationalen Klassifikation von Enzymen (EC) und umfasst eine Vielzahl von Enzymen, die an verschiedenen biochemischen Prozessen beteiligt sind, wie beispielsweise dem Abbau von Kohlenwasserstoffverbindungen oder der Synthese von Aromaten.
Die Oxidoreduktasen mit Wirkung auf CH-CH Gruppen-Donoren können noch weiter unterteilt werden in Unterklassen, je nachdem, ob sie Sauerstoff als Elektronenakzeptor verwenden (EC 1.3) oder andere Elektronenakzeptoren wie beispielsweise Metallionen (EC 1.2).
Eine bekannte Vertreterin dieser Enzymklasse ist die Alkoholdehydrogenase, die den reversiblen Elektronentransfer zwischen Alkoholen und Aldehyden katalysiert. Diese Enzyme sind wichtig für eine Vielzahl von biochemischen Prozessen im Körper, einschließlich des Abbaus von Alkohol in der Leber.
Molekulare Klonierung bezieht sich auf ein Laborverfahren in der Molekularbiologie, bei dem ein bestimmtes DNA-Stück (z.B. ein Gen) aus einer Quellorganismus-DNA isoliert und in einen Vektor (wie ein Plasmid oder ein Virus) eingefügt wird, um eine Klonbibliothek zu erstellen. Die Klonierung ermöglicht es, das DNA-Stück zu vervielfältigen, zu sequenzieren, zu exprimieren oder zu modifizieren. Dieses Verfahren ist wichtig für verschiedene Anwendungen in der Grundlagenforschung, Biotechnologie und Medizin, wie beispielsweise die Herstellung rekombinanter Proteine, die Genanalyse und Gentherapie.
In der Medizin und Biochemie sind Aldehyde eine Klasse von organischen Verbindungen, die als funktionelle Gruppen eine Carbonylgruppe (eine Gruppe aus einem Kohlenstoffatom und einer Sauerstoffatom, die durch eine Doppelbindung verbunden sind) enthalten. In Aldehyden ist diese Carbonylgruppe an mindestens ein Wasserstoffatom gebunden.
Die allgemeine Formel für Aldehyde lautet R-CHO, wobei R ein organischer Rest sein kann. Ein Beispiel für einen Aldehyd ist Formaldehyd (Methanal, HCHO), der am einfachsten möglichen organischen Rest besteht, nämlich aus einem Wasserstoffatom.
Aldehyde können in biochemischen Prozessen als Zwischenprodukte oder Endprodukte entstehen und spielen eine Rolle bei verschiedenen Stoffwechselwegen. Sie können auch toxische Wirkungen haben, wie zum Beispiel die Reaktion mit Proteinen und DNA, was zu Schäden an Zellen führen kann.
Es ist wichtig zu beachten, dass diese Definition eine rein medizinisch-biochemische Perspektive auf Aldehyde einnimmt. In anderen Kontexten können Aldehyde andere Bedeutungen haben.
1-Pyrrolin-5-Carboxylat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und an der Umwandlung von 1-Pyrrolin-5-Carboxylat in die Aminosäure Prolin beteiligt ist. Dieses Enzym spielt eine wichtige Rolle bei dem Abbau von Harnstoff, einem Endprodukt des Proteinstoffwechsels, im Körper. Das Enzym katalysiert die Dehydrogenierung und anschließende Cyclisierung von 1-Pyrrolin-5-Carboxylat zu Prolin. Eine Störung oder ein Mangel an diesem Enzym kann zu verschiedenen Stoffwechselstörungen führen, wie beispielsweise Hyperprolinämie, einer seltenen Erbkrankheit, die durch eine Anhäufung von Prolin im Körper gekennzeichnet ist.
Die Aspartat-Semialdehyd-Dehydrogenase (ASAD) ist ein Enzym, das eine zentrale Rolle in der Übersetzung von Aminosäuren spielt. Genauer gesagt ist es Teil des Stoffwechselwegs, der die Aminosäure L-Aspartat in die Aminosäure L-Alanin umwandelt. Dieser Prozess findet hauptsächlich in den Mitochondrien von Leber-, Nieren- und Herzmuskelzellen statt.
Das Enzym ASAD katalysiert die Reaktion, bei der L-Aspartat mit einem Wasserstoffatom (Proton) und zwei Reduktionsäquivalenten (NADH oder NADPH) zu Aspartat-Semialdehyd umgewandelt wird. Anschließend wird Aspartat-Semialdehyd weiter zu L-Alanin umgesetzt, wobei gleichzeitig ein Molekül Kohlenstoffdioxid (CO2) freigesetzt wird.
Eine Störung oder Schädigung der ASAD kann zu einem Anstieg des Aspartat-Semialdehyds führen, was wiederum neuronale Schäden verursachen und eine seltene Erbkrankheit namens "Aspartylase-Mangel" hervorrufen kann. Diese Krankheit ist durch verschiedene neurologische Symptome wie geistige Behinderung, Epilepsie, Krampfanfälle und Muskelschwäche gekennzeichnet.
Die Glutaryl-CoA-Dehydrogenase ist ein enzymatisches Protein, das im menschlichen Körper vorkommt und eine wichtige Rolle in dem Stoffwechselprozess spielt, der als Aminosäureabbau bekannt ist. Genauer gesagt, ist es an dem Abbau der Aminosäuren Lysin und Hydroxylysin beteiligt.
Dieses Enzym hilft bei der Umwandlung von Glutaryl-CoA in einem Schritt des Katabolismus, indem es ein Elektronenakzeptor-Molekül wie FAD (Flavin-Adenin-Dinukleotid) verwendet, um Glutarat und Coenzym A zu produzieren. Ein Mangel an dieser Enzymfunktion kann zu einem seltenen Stoffwechselerkrankung führen, bekannt als Glutaryl-CoA-Dehydrogenase-Mangel oder Glutarazidurie Typ I. Diese Erkrankung kann verschiedene Symptome verursachen, darunter Entwicklungsverzögerungen, Anfälle und neurologische Schäden.
Die Hydrogen-Ionen-Konzentration, auch als Protonenkonzentration bekannt, ist ein Maß für die Menge an Hydronium-Ionen (H3O+) in einer Lösung. Es wird in der Regel als pH-Wert ausgedrückt und bezieht sich auf den negativen dekadischen Logarithmus der Hydroniumionenkonzentration in Molaren (mol/L). Ein niedrigerer pH-Wert bedeutet eine höhere Konzentration an Hydroniumionen und somit eine saudiere Lösung, während ein höherer pH-Wert eine niedrigere Konzentration an Hydroniumionen und eine basischere Lösung darstellt. Normalerweise liegt die Hydrogen-Ionen-Konzentration im menschlichen Blut im Bereich von 37-43 nanoequivalente pro Liter, was einem pH-Wert von 7,35-7,45 entspricht. Abweichungen von diesem normalen Bereich können zu verschiedenen Gesundheitsproblemen führen, wie z.B. Azidose (niedriger pH) oder Alkalose (hoher pH).
Coenzyme sind kleine organische Moleküle, die temporär mit Enzymen assoziiert sind und deren Funktion als Katalysatoren in biochemischen Reaktionen im Körper unterstützen. Sie sind für den Stoffwechsel unerlässlich und helfen bei der Übertragung von chemischen Gruppen oder Elektronen während enzymatischer Reaktionen. Coenzyme binden sich reversibel an Enzyme und bilden zusammen mit diesen die aktive Form des Enzyms, das Enzym-Coenzym-Komplex genannt wird. Einige bekannte Beispiele für Coenzyme sind NAD (Nicotinamidadenindinukleotid), FAD (Flavinadenindinukleotid) und Coenzym A.
20-Alpha-Hydroxysteroid-Dehydrogenase ist ein Enzym, das an der Umwandlung von Steroidhormonen beteiligt ist. Genauer gesagt katalysiert es die Reaktion von Progesteron zu 20alpha-Dihydropregnenolon und von 17-Hydroxyprogesteron zu 20alpha-Dihydroxyprogesteron durch die Entfernung von Wasserstoffatomen (Dehydrogenierung) und die anschließende Addition eines Sauerstoffatoms (Hydroxylierung) an der 20α-Position des Steroidmoleküls. Dieses Enzym ist in verschiedenen Geweben wie Ovarien, Plazenta, Nebennieren und Prostata zu finden und spielt eine Rolle bei der Regulation von Hormonspiegeln und -aktivitäten im Körper. Es gibt mehrere Isoformen dieses Enzyms, die jeweils unterschiedliche Funktionen haben können.
Ketoglutarsäure, auch Alpha-Ketoglutarsäure genannt, ist eine wichtige Verbindung im Citratzyklus (auch bekannt als Krebs-Zyklus oder Tricarbonsäurezyklus), der in den Mitochondrien jeder Zelle in unserem Körper vorkommt. Es handelt sich um eine viercarbonige Karbonsäure, die als Zwischenprodukt während des Abbaus von Proteinen und Fetten sowie bei der Glukoneogenese entsteht.
Ketoglutarsäure dient als Akzeptor für Ammoniak (NH3), was zu Glutamat führt, einem bedeutenden Neurotransmitter im Gehirn. Darüber hinaus kann Ketoglutarsäure durch oxidative Decarboxylierung in Succinyl-CoA umgewandelt werden, ein weiteres Schlüsselintermediat im Citratzyklus.
Abweichungen von normalen Ketoglutarsäurespiegeln können auf Störungen des Citratzyklus oder der Aminosäurenmetabolismus hinweisen und sind mit verschiedenen pathologischen Zuständen verbunden, wie z.B. Hyperammonämie, Hypoxie, Hypoglykämie und Stoffwechselstörungen von Aminosäuren.
Aminoxidoreduktasen sind ein Teil der Enzymsuppe in lebenden Organismen und spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminen. Genauer gesagt, katalysieren Aminoxidoreduktasen die Oxidation von primären Aminen zu Aldehyden, wobei zugleich das Coenzym Pyridoxalphosphat (PLP) reduziert wird.
Die medizinische Bedeutung von Aminoxidoreduktasen liegt darin, dass sie an der Entgiftung von exogenen Aminen beteiligt sind, die in den Körper gelangen und potentiell toxisch sein können. Darüber hinaus sind Aminoxidoreduktasen auch an der Synthese von Neurotransmittern wie Serotonin und Dopamin beteiligt, indem sie die Umwandlung von Aminosäuren in Aminoverbindungen katalysieren.
Es gibt verschiedene Arten von Aminoxidoreduktasen, die sich in ihrer Lokalisation, ihrem Substratspektrum und ihrer Regulation unterscheiden. Ein Beispiel ist die semikarbazide-sensitive Aminoxidase (SSAO), die auch als Vascular Adhesion Protein 1 (VAP-1) bezeichnet wird und an der Entzündungsreaktion beteiligt ist. Mutationen in den Genen, die für Aminoxidoreduktasen codieren, können zu Stoffwechselstörungen führen, wie beispielsweise bei der primären Hyperoxalurie Typ I, einer Erkrankung des Harnstein-Stoffwechsels.
Acetaldehyd, auch bekannt als Ethanal, ist ein chemisches Verbindung mit der Formel CH3CHO. Es ist ein farbloses, stechend riechendes Lösungsmittel und gehört zu den einfachsten Aldehyden. In der Medizin ist Acetaldehyd vor allem als Stoffwechselprodukt des Alkoholabbaus von Bedeutung.
Beim Konsum von alkoholischen Getränken wird Ethanol vom Enzym Alkoholdehydrogenase (ADH) zu Acetaldehyd abgebaut, welches anschließend von der Aldehyddehydrogenase (ALDH) zu Essigsäure oxidiert wird. Einige Menschen besitzen eine genetisch bedingte verminderte Aktivität der ALDH, was dazu führt, dass sich Acetaldehyd im Körper ansammelt und nicht schnell genug abgebaut werden kann. Dies kann zu unangenehmen Symptomen wie Erröten, Schwindel, Übelkeit, Erbrechen und Herzrasen führen, die als "Alkoholunverträglichkeit" bekannt sind.
Acetaldehyd gilt auch als krebserregend und steht im Verdacht, an der Entstehung von Krebsarten wie Speiseröhrenkrebs oder Leberzirrhose beteiligt zu sein.
Galactose-Dehydrogenase (GALDH) ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und bei der Umwandlung von Galactose in Glucose eine wichtige Rolle spielt. Es ist Teil des Laktatdehydrogenase-Enzymsystems und katalysiert die oxidative Desoxygenierung von Galactose zu Galactonolactone. Dieses Enzym ist in verschiedenen Geweben wie Leber, Niere, Milz und Gehirn vorhanden. Defekte oder Mutationen im GALDH-Gen können zu Stoffwechselstörungen führen, wie z.B. Galaktosämie, einer seltenen erblichen Stoffwechselkrankheit, die mit Anomalien des Zentralnervensystems und anderen Symptomen einhergehen kann.
Mitochondrien sind komplexe, doppelmembranumschlossene Zellorganellen in eukaryotischen Zellen (außer roten Blutkörperchen), die für die Energiegewinnung der Zelle durch oxidative Phosphorylierung und die Synthese von Adenosintriphosphat (ATP) verantwortlich sind, dem Hauptenergieträger der Zelle. Sie werden oft als "Kraftwerke" der Zelle bezeichnet.
Mitochondrien haben ihre eigene DNA und ribosomale RNA, die sich von der DNA im Zellkern unterscheidet, was darauf hindeutet, dass sie ursprünglich prokaryotische Organismen waren, die in eine symbiotische Beziehung mit frühen eukaryotischen Zellen traten. Diese Beziehung entwickelte sich im Laufe der Evolution zu einem integrierten Bestandteil der Zelle.
Neben ihrer Rolle bei der Energieerzeugung sind Mitochondrien auch an anderen zellulären Prozessen beteiligt, wie z. B. dem Calcium-Haushalt, der Kontrolle des Zellwachstums und -tods (Apoptose), der Synthese von Häm und Steroidhormonen sowie der Abbau bestimmter Aminosäuren und Fettsäuren. Mitochondriale Dysfunktionen wurden mit einer Reihe von Krankheiten in Verbindung gebracht, darunter neurodegenerative Erkrankungen, Diabetes, Krebs und Alterungsprozesse.
In der Medizin und Biochemie bezieht sich der Begriff "Binding Sites" auf die spezifischen Bereiche auf einer Makromolekül-Oberfläche (wie Proteine, DNA oder RNA), an denen kleinere Moleküle, Ionen oder andere Makromoleküle binden können. Diese Bindungsstellen sind oft konservierte Bereiche mit einer bestimmten dreidimensionalen Struktur, die eine spezifische und hochaffine Bindung ermöglichen.
Die Bindung von Liganden (Molekülen, die an Bindungsstellen binden) an ihre Zielproteine oder Nukleinsäuren spielt eine wichtige Rolle in vielen zellulären Prozessen, wie z.B. Enzymfunktionen, Signaltransduktion, Genregulation und Arzneimittelwirkungen. Die Bindungsstellen können durch verschiedene Methoden wie Röntgenkristallographie, Kernspinresonanzspektroskopie oder computergestützte Modellierung untersucht werden, um mehr über die Wechselwirkungen zwischen Liganden und ihren Zielmolekülen zu erfahren.
Dihydrolipoyllysin-Residue-Acetyltransferase ist ein Schlüsselenzym im Multienzymkomplex der Pyruvatdehydrogenase, das die Übertragung eines Acetylrests auf das Dihydrolipoyl-Rest von Lipoyllysin katalysiert. Dieser Reaktionsschritt ist ein entscheidender Schritt in dem Prozess der aeroben Zellatmung, bei dem Pyruvat zu Acetyl-CoA oxidativ decarboxyliert wird. Das Enzym spielt eine wichtige Rolle bei der Energieproduktion in der Zelle und ist daher ein wesentlicher Bestandteil des Stoffwechsels. Defekte oder Mutationen in diesem Enzym können zu Stoffwechselstörungen führen, wie z.B. Pyruvatdehydrogenase-Mangel, was wiederum verschiedene Symptome verursachen kann, wie Entwicklungsverzögerung, neurologische Schäden und Stoffwechselakidosen.
Dimethylglycin-Dehydrogenase ist ein enzymatisches Protein, das die chemische Reaktion katalysiert, bei der Dimethylglycin zu Sarcosin oxidiert wird. Dieser Prozess ist ein Teil des Glycin-Sarcosin-Stoffwechsels und beinhaltet die Reduktion von NAD+ zu NADH. Die Dimethylglycin-Dehydrogenase ist an der inneren Membran der Mitochondrien lokalisiert und enthält FAD als prosthetische Gruppe. Eine Mutation in diesem Enzym kann zu einer Stoffwechselstörung führen, die als Dimethylglycinurie bekannt ist.
Eine Mutation ist eine dauerhafte, zufällige Veränderung der DNA-Sequenz in den Genen eines Organismus. Diese Veränderungen können spontan während des normalen Wachstums und Entwicklungsprozesses auftreten oder durch äußere Einflüsse wie ionisierende Strahlung, chemische Substanzen oder Viren hervorgerufen werden.
Mutationen können verschiedene Formen annehmen, wie z.B. Punktmutationen (Einzelnukleotidänderungen), Deletionen (Entfernung eines Teilstücks der DNA-Sequenz), Insertionen (Einfügung zusätzlicher Nukleotide) oder Chromosomenaberrationen (größere Veränderungen, die ganze Gene oder Chromosomen betreffen).
Die Auswirkungen von Mutationen auf den Organismus können sehr unterschiedlich sein. Manche Mutationen haben keinen Einfluss auf die Funktion des Gens und werden daher als neutral bezeichnet. Andere Mutationen können dazu führen, dass das Gen nicht mehr oder nur noch eingeschränkt funktioniert, was zu Krankheiten oder Behinderungen führen kann. Es gibt jedoch auch Mutationen, die einen Vorteil für den Organismus darstellen und zu einer verbesserten Anpassungsfähigkeit beitragen können.
Insgesamt spielen Mutationen eine wichtige Rolle bei der Evolution von Arten, da sie zur genetischen Vielfalt beitragen und so die Grundlage für natürliche Selektion bilden.
Die Betain-Aldehyd-Dehydrogenase (EC 1.2.1.8) ist ein Enzym, das in der Leber vorkommt und eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminosäuren spielt. Genauer gesagt ist es an dem Abbauprozess des Betains beteiligt, einer Substanz, die vor allem in Lebensmitteln wie Spinat oder Rote Beete vorkommt und als Osmoprotektant im menschlichen Körper wirkt.
Das Enzym katalysiert die Umwandlung von Betain-Aldehyd zu Betain, wobei NAD+ zu NADH reduziert wird. Dabei handelt es sich um eine irreversible Reaktion, was bedeutet, dass das Produkt nicht wieder in den Ausgangsstoff umgewandelt werden kann.
Eine Störung des Betain-Aldehyd-Dehydrogenase-Stoffwechsels kann zu einem erhöhten Spiegel von Betain-Aldehyd führen, was wiederum neuropsychiatrische Symptome wie Verwirrtheit, Desorientierung oder Delirium verursachen kann.
In der Medizin und Biowissenschaften bezieht sich die molekulare Masse (auch molare Masse genannt) auf die Massenschaft eines Moleküls, die in Einheiten von Dalton (Da) oder auf Atomare Masseneinheiten (u) ausgedrückt wird. Sie kann berechnet werden, indem man die Summe der durchschnittlichen atomaren Massen aller Atome in einem Molekül addiert. Diese Information ist wichtig in Bereichen wie Proteomik, Genetik und Pharmakologie, wo sie zur Bestimmung von Konzentrationen von Molekülen in Lösungen oder Gasen beiträgt und für die Analyse von Biomolekülen wie DNA, Proteinen und kleineren Molekülen wie Medikamenten und toxischen Substanzen verwendet wird.