2-Aminoadipat-Transaminase ist ein Enzym, das an der Aminosäurensynthese und -degradation beteiligt ist. Genauer gesagt katalysiert dieses Enzym die Übertragung einer Aminogruppe von 2-Aminoadipat auf ein Kohlenstoffatom eines alpha-Ketoglutarats, wodurch Glutaminsäure und 2-Oxoadipat entstehen. Dieser Prozess ist ein Teilschritt im Stoffwechsel von Lysin, einer essentiellen Aminosäure.

Eine Mutation in diesem Gen kann zu einer Stoffwechselstörung führen, die als 2-Aminoadipat-Säureurie bekannt ist und sich durch erhöhte Konzentrationen von 2-Aminoadipat im Urin äußert. Diese Erkrankung kann zu neurologischen Symptomen wie Ataxie, Spastik und geistiger Behinderung führen.

L-Aminoadipat-Semialdehyd-Dehydrogenase ist ein Enzym, das im menschlichen Körper vorkommt und eine wichtige Rolle in dem Stoffwechselweg der L-Lysin-Degradation spielt. Dieses Enzym katalysiert die Reaktion von L-Aminoadipat-Semialdehyd zu 2-oxoadipat. Diese Reaktion ist ein Teilschritt im Abbau von L-Lysin, einer essentiellen Aminosäure, die mit der Nahrung aufgenommen werden muss. Das Enzym spielt auch eine Rolle bei der Biosynthese von Piperidin-Alkaloiden in einigen Pilzen und Bakterien. Mutationen in dem Gen, das für diese L-Aminoadipat-Semialdehyd-Dehydrogenase codiert, können zu Stoffwechselstörungen führen, wie beispielsweise der sogenannten Imerslund-Gräsbeck-Syndrom oder auch Pseudoxanthoma elasticum.

2-Aminoadipinsäure ist keine medizinische Diagnose oder Behandlung, sondern ein biochemischer Metabolit. Es handelt sich um eine endogene α-Ketosäure, die als Zwischenprodukt im Stoffwechsel von Aminosäuren wie Lysin und Hydroxylysin vorkommt. Sie spielt eine Rolle im Citratzyklus und in der Synthese einiger Aminosäuren und Neurotransmitter. Abweichungen im Metabolismus der 2-Aminoadipinsäure können mit verschiedenen Stoffwechselstörungen einhergehen, aber sie ist nicht als eigenständige medizinische Entität definiert.

Alanin-Transaminase (ALT), auch als Serumglutamatpyruvat-Transaminase (SGPT) bekannt, ist ein Enzym, das hauptsächlich in der Leber vorkommt, aber auch in geringerem Maße in anderen Geweben wie Herz, Muskeln und Nieren gefunden werden kann. Es spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminosäuren, insbesondere beim Transfer einer Aminogruppe von Alanin zu α-Ketoglutarat, wodurch Pyruvat und Glutamat entstehen.

Eine Erhöhung der Serumaktivität von ALT kann ein Hinweis auf eine Schädigung oder Funktionsstörung der Leber sein, wie beispielsweise bei Lebererkrankungen (Hepatitis, Leberzirrhose, Leberkrebs) oder Muskelschäden (Rhabdomyolyse). Daher wird die Bestimmung der ALT-Aktivität im Blutserum oft als Teil einer Laboruntersuchung zur Beurteilung der Leberfunktion durchgeführt. Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass ein isolierter Anstieg der ALT nicht spezifisch für eine bestimmte Erkrankung ist und immer im klinischen Kontext bewertet werden muss.

4-Aminobutyrat-Transaminase, auch bekannt als GABA-Transaminase (GABA-T), ist ein Enzym, das am Abbau des Neurotransmitters γ-Aminobuttersäure (GABA) beteiligt ist. GABA ist eine der wichtigsten inhibitorischen Neurotransmitter im Zentralnervensystem und spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulation von neuronalen Erregbarkeit und Exzitabilität.

Das Enzym 4-Aminobutyrat-Transaminase katalysiert die Übertragung einer Aminogruppe von GABA auf das Coenzym Pyridoxalphosphat (PLP), wodurch sich Succinatsemialdehyd bildet. Anschließend wird Succinatsemialdehyd durch das Enzym Succinat-Semialdehyd-Dehydrogenase zu Succinat umgewandelt, ein Intermediat des Citratzyklus.

Eine Erhöhung der Aktivität von 4-Aminobutyrat-Transaminase kann zu einem verminderten GABA-Spiegel und damit zu einer erhöhten neuronalen Erregbarkeit führen, was mit verschiedenen neurologischen Störungen wie Epilepsie, Angstzuständen und Schizophrenie assoziiert ist. Daher wird 4-Aminobutyrat-Transaminase als ein potentielles Ziel für die Behandlung dieser Erkrankungen untersucht.

Aspartat-Aminotransferasen (AST, auch als Serum-Glutamat-Oxalacetat-Transaminase oder SGOT bezeichnet) sind Enzyme, die in verschiedenen Geweben im Körper vorkommen, insbesondere in der Leber, Herz, Muskeln und Nieren. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Umwandlung von Aminosäuren in den Zellen.

Im Falle einer Gewebeschädigung, wie zum Beispiel bei Lebererkrankungen, Herzinfarkt oder Muskelverletzungen, kann das AST-Enzym aus den beschädigten Zellen in den Blutkreislauf gelangen und zu einem Anstieg der AST-Spiegel im Blut führen. Daher wird AST oft als Marker für Gewebeschäden oder Organdysfunktionen getestet.

Es ist jedoch wichtig zu beachten, dass ein Anstieg der AST-Spiegel allein nicht ausreicht, um eine genaue Diagnose zu stellen, und sollte immer im Zusammenhang mit anderen klinischen Befunden und Tests bewertet werden.