Lysin-Carboxypeptidase ist ein Enzym, das die Spaltung der Carboxy-terminalen Aminosäure von Proteinen oder Peptiden katalysiert, wenn diese eine Lysin-Seitenkette aufweisen. Es handelt sich um ein Exopeptididase-Enzym, das bei der posttranslationalen Modifikation und dem Abbau von Proteinen beteiligt ist. Diese Enzymklasse spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel und in der Regulation verschiedener biologischer Prozesse.

Die humane Lysin-Carboxypeptidase wird auch als Carboxypeptidase N (CPN) bezeichnet und ist ein Serum-Enzym, das von Leukozyten sezerniert wird. Es besteht aus vier Untereinheiten mit jeweils einer katalytischen Domäne, die alle eine Zink-Ion enthalten. Die Aktivität der Lysin-Carboxypeptidase ist an der Inaktivierung von Peptidhormonen und Vasoaktiva Substanzen beteiligt, indem sie die Carboxy-terminale Aminosäure abspaltet.

Eine Mutation des Gens, das für Lysin-Carboxypeptidase codiert, kann zu einer Erkrankung namens Hereditäre Angioödem (HAE) führen. Diese Krankheit ist durch rezidivierende Ödeme der Haut und Schleimhäute gekennzeichnet, die aufgrund eines Mangels an C1-Esterase-Inhibitor entstehen, einem Substrat der Lysin-Carboxypeptidase.

Carboxypeptidases sind Enzyme, die die Spaltung der letzten Aminosäure mit einer freiliegenden Carboxygruppe von Proteinen oder Peptiden katalysieren. Es gibt zwei Hauptklassen von Carboxypeptidasen: Serin-Carboxypeptidase und Zink-Carboxypeptidase. Die Serin-Carboxypeptidase findet sich hauptsächlich in Pflanzen und Bakterien, während die Zink-Carboxypeptidase in Säugetieren vorkommt. Diese Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Proteinverdauung und -reifung, indem sie die Synthese und Abbau von Peptiden regulieren. Carboxypeptidase A und B sind zwei Beispiele für Zink-Carboxypeptidasen, die in der Bauchspeicheldrüse vorkommen und bei der Verdauung von Proteinen im Darm helfen.

Carboxypeptidase H ist ein Enzym, das Kupfer enthält und in der Neuroendokrinologie eine wichtige Rolle spielt. Es ist auch als Carboxypeptidase E bekannt und wird hauptsächlich in neuroendokrinen Zellen des Gehirns und des Verdauungstrakts exprimiert.

Das Enzym ist an der posttranslationalen Modifikation von Peptidhormonen und Neuropeptiden beteiligt, indem es die Aminosäure Arginin oder Lysin vom C-Terminus der Polypeptidkette abspaltet. Diese Prozessierung ist ein wichtiger Schritt bei der Bildung von bioaktiven Peptiden und Hormonen wie beispielsweise Insulin, Somatostatin, Enkephalin und Beta-Endorphin.

Carboxypeptidase H spielt auch eine Rolle bei der Regulation des Appetits und des Energiestoffwechsels sowie bei der Entwicklung von neurologischen Erkrankungen wie Alzheimer und Parkinson.

Lysin ist eine essenzielle Aminosäure, die im menschlichen Körper vorhanden ist und für den Aufbau von Proteinen benötigt wird. Es kann nicht vom Körper selbst produziert werden und muss daher über die Nahrung aufgenommen werden. Lysin spielt eine wichtige Rolle bei der Kalziumaufnahme, der Kollagenbildung und der Unterstützung des Immunsystems. Gute Quellen für Lysin sind Fleisch, Fisch, Eier, Milchprodukte und Hülsenfrüchte.

Carboxypeptidase B ist ein Enzym, das als Exopeptidase kategorisiert wird und spezifisch am Carboxy-Terminus von Proteinen und Peptiden aktiv ist. Es spaltet eine Arginin- oder Lysin-Seitenkette ab, die an der C-terminalen Position lokalisiert ist. Diese Enzymaktivität ist auch als Carboxypeptidase B-like oder CPN2 bekannt und wird hauptsächlich in der Bauchspeicheldrüse sezerniert. Es trägt zur Verdauung von Proteinen bei, indem es die spezifische Aminosäure am Ende des Proteins abspaltet. Mutationen oder Dysfunktionen dieses Enzyms können zu verschiedenen Gesundheitsproblemen führen, wie beispielsweise hereditärer Angioödem-Erkrankungen.

Carboxypeptidases A sind eine Klasse von Enzymen, die kohlenstoffhaltige Peptidbindungen an der Carboxy-Seite eines Proteins oder Polypeptids spalten können. Sie sind Exopeptidasen und gehören zur Familie der Serinproteasen. Carboxypeptidases A sind in der Lage, basische Aminosäuren wie Arginin und Lysin von der C-terminalen Endposition eines Proteins abzuspalten. Sie sind an vielen physiologischen Prozessen beteiligt, einschließlich der Verdauung, Blutgerinnung und Hormonregulation. In der medizinischen Forschung werden Carboxypeptidases A auch als potenzielle Biomarker für verschiedene Krankheiten untersucht.

Cathepsin A ist ein Enzym, das zur Familie der Cysteinproteasen gehört und hauptsächlich in Lysosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Verdauung von Proteinen und anderen Makromolekülen, die intrazellulär recycelt werden müssen. Darüber hinaus ist Cathepsin A an der Regulation von Peptidhormonen beteiligt und schützt andere Proteasen vor Abbau und Inaktivierung. Es hat auch eine Funktion bei der Immunantwort, indem es die Freisetzung von Antigenen aus Phagocyten fördert. Mutationen in dem Gen, das für Cathepsin A kodiert, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie z.B. Neuropathien und Autoimmunerkrankungen.

Glutamat-Carboxypeptidase II, auch bekannt als Prohormonconvertase 2 (PC2), ist ein Enzym, das in der Membran von neuroendokrinen Zellen und Endosomen vorkommt. Es spielt eine wichtige Rolle bei der posttranslationalen Verarbeitung von Peptidhormonen und Neuropeptiden, indem es an der Abspaltung von C-terminalen Aminosäuren beteiligt ist, insbesondere diejenigen mit einer carboxyterminalen Arginin- oder Lysin-Seitenkette. Durch diese Prozessierung wird die biologische Aktivität vieler Peptidhormone und Neuropeptide reguliert.

PC2 ist ein Mitglied der Familie der Calcium-abhängigen Proteasen und erfordert Calciumionen für seine katalytische Aktivität. Es wird in einer zymogenen Form synthetisiert und durch Proteolyse aktiviert. PC2 ist an der Verarbeitung vieler Peptidhormone beteiligt, darunter Pro-OPCs (Proopiomelanocortin), Proinsulin, Pro-Gastrin, Pro-ENK (Enkephalin) und viele andere.

Mutationen in dem Gen, das für PC2 codiert, können zu seltenen Erkrankungen führen, wie z.B. Morbus Hirschsprung, ein angeborenes Fehlen von enterischen Neuronen im Darm, was zu Verstopfung und Darmverschluss führt. Darüber hinaus wurde eine Rolle von PC2 bei der Entwicklung des Gehirns und der Regulation des Appetits vorgeschlagen.

Carboxypeptidase U ist ein Enzym, das auch als CPU oder Carboxy-terminal-Endopeptidase Identifiziert wird. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Blutdruckregulation und dem Proteinabbau. Das Enzym ist in der Lage, die Aminosäure Arginin von verschiedenen Peptiden und Proteinen abzuspalten. Carboxypeptidase U wird hauptsächlich in den Endothelzellen des Gefäßsystems exprimiert, insbesondere in denen der Nieren. Es ist kalziumabhängig und wird als Chymotrypsin-like Serinprotease klassifiziert. Mutationen in dem Gen, das für Carboxypeptidase U codiert, können zu verschiedenen Erkrankungen führen, wie beispielsweise essentieller Hypertonie oder Nierenfunktionsstörungen.

Gamma-Glutamyl-Hydrolase, auch bekannt als Gamma-Glutamyltransferase (GGT) oder Gamma-Glutamyltranspeptidase, ist einenzymatisches Enzym, das die Hydrolyse von Peptiden mit einer γ-Glutamylbindung katalysiert. Es spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel von Aminosäuren und ist insbesondere an dem Abbau und der Synthese von Glutathion beteiligt, einem wichtigen Antioxidans im Körper. GGT ist auch ein sensitiver Marker für die Funktionsfähigkeit der Leber und kann bei Erkrankungen wie Hepatitis, Leberzirrhose oder Krebs erhöht sein. Es wird hauptsächlich in der Leber produziert, aber auch in anderen Geweben wie Nieren, Bauchspeicheldrüse und Lunge gefunden.

Eine Aminosäuresequenz ist die genau festgelegte Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren, aus denen ein Proteinmolekül aufgebaut ist. Sie wird direkt durch die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens bestimmt und spielt eine zentrale Rolle bei der Funktion eines Proteins.

Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen miteinander verknüpft, wobei die Carboxylgruppe (-COOH) einer Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten reagiert, wodurch eine neue Peptidbindung entsteht und Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion wiederholt sich, bis die gesamte Kette der Proteinsequenz synthetisiert ist.

Die Aminosäuresequenz eines Proteins ist einzigartig und dient als wichtiges Merkmal zur Klassifizierung und Identifizierung von Proteinen. Sie bestimmt auch die räumliche Struktur des Proteins, indem sie hydrophobe und hydrophile Bereiche voneinander trennt und so die Sekundär- und Tertiärstruktur beeinflusst.

Abweichungen in der Aminosäuresequenz können zu Veränderungen in der Proteinstruktur und -funktion führen, was wiederum mit verschiedenen Krankheiten assoziiert sein kann. Daher ist die Bestimmung der Aminosäuresequenz von großer Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und deren Rolle bei Erkrankungen.

Molekülsequenzdaten beziehen sich auf die Reihenfolge der Bausteine in Biomolekülen wie DNA, RNA oder Proteinen. Jedes Molekül hat eine einzigartige Sequenz, die seine Funktion und Struktur bestimmt.

In Bezug auf DNA und RNA besteht die Sequenz aus vier verschiedenen Nukleotiden (Adenin, Thymin/Uracil, Guanin und Cytosin), während Proteine aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Die Sequenzdaten werden durch Laborverfahren wie DNA-Sequenzierung oder Massenspektrometrie ermittelt und können für Anwendungen in der Genetik, Biochemie und Pharmakologie verwendet werden.

Die Analyse von Molekülsequenzdaten kann zur Identifizierung genetischer Variationen, zur Vorhersage von Proteinstrukturen und -funktionen sowie zur Entwicklung neuer Medikamente beitragen.

Fibrinolysis ist ein physiologischer Prozess, bei dem das Enzym Plasmin die Spaltung und Auflösung von Fibrin katalysiert, einem Protein, das während der Blutgerinnung eine wichtige Rolle spielt. Fibrin bildet das Gerüst für Blutgerinnsel oder Thromben, die sich bei Verletzungen im Blutkreislauf bilden, um Blutverlust zu verhindern.

Im Rahmen des natürlichen Gleichgewichts zwischen Gerinnung und Fibrinolyse wird Plasminogen, ein inaktives Zymogen, von verschiedenen Zellen wie Endothelzellen oder Fibroblasten sezerniert. Unter dem Einfluss bestimmter Stoffe wie Gewebefaktor (tPA) oder Urokinase-Typ-Plasminogen-Aktivator (uPA) wird Plasminogen aktiviert und in das aktive Enzym Plasmin umgewandelt.

Plasmin ist dann in der Lage, Fibrin zu spalten und Gerinnsel aufzulösen, was für die Erhaltung des Blutflusses und die Vorbeugung von Thrombosen unerlässlich ist. Störungen im Gleichgewicht zwischen Gerinnung und Fibrinolyse können zu erhöhter Thrombusbildung oder verstärkter Auflösung von Gerinnseln führen, was beides klinisch relevante Zustände sein können.

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