Papain ist ein proteolytisches Enzym, das aus der Latex-Milch der Carica papaya-Frucht gewonnen wird und Proteine durch Hydrolyse spaltet, was seine Verwendung in verschiedenen medizinischen Anwendungen wie zum Beispiel als Digestivum oder zur Behandlung von Wunden und Entzündungen ermöglicht.

Ficain ist ein proteolytisches Enzym, das aus der Frucht des Feigenkaktus (Opuntia ficus-indica) isoliert wird und zur Kategorisierung von Proteasen in der Serinprotease-Familie gehört, die für seine proteinabbauenden Eigenschaften bekannt ist.

Cystatine sind eine Gruppe niedermolekularer, inhibitorischer Proteine, die in allen Körperflüssigkeiten vorkommen und die Aktivität von Cysteinproteasen (Enzyme, die Peptidbindungen spalten) regulieren, indem sie an deren aktives Zentrum binden.

Chymopapain ist ein proteolytisches Enzym, das aus Papaya-Früchten gewonnen wird und häufig in der Schmerztherapie und zur Behandlung von Bandscheibenvorfällen eingesetzt wurde, bevor es aufgrund von Nebenwirkungen und Kontroversen über seine Wirksamkeit aus der Verwendung genommen wurde.

Cysteinendopeptidase ist ein Enzym, das Proteine spaltet und gekennzeichnet ist durch die Anwesenheit einer katalytisch aktiven Cystein-Seitenkette in seinem aktiven Zentrum.

Bromelain ist ein Enzymkomplex, der aus der Ananasfrucht und -stamm gewonnen wird und entzündungshemmende, schmerzlindernde sowie fibrinolytische Eigenschaften besitzt, häufig in der Medizin für die Behandlung von Entzündungen, Schwellungen und Schmerzen nach Verletzungen oder Operationen eingesetzt wird.

Cathepsine sind eine Gruppe von Proteasen (Enzyme, die Proteine abbauen), die hauptsächlich in Lysosomen vorkommen und eine wichtige Rolle bei intrazellulären Proteinabbauprozessen wie Autophagie und Endozytose spielen.

Cathepsin H ist ein lysosomaler Cysteinprotease-Enzym, das hauptsächlich in antigenpräsentierenden Zellen vorkommt und eine Rolle bei der intrazellulären Proteinabbau und Antigenverarbeitung spielt.

Cathepsin L ist ein lysosomales Cysteinproteinase-Enzym, das hauptsächlich in endozytotischen Kompartimenten vorkommt und eine wichtige Rolle bei Proteinabbauprozessen, Zellinvasion und -migration spielt.

Cathepsin B ist ein lysosomales Cysteinproteinase, das hauptsächlich in der extrazellulären Matrix und den Endosomen vorkommt und eine Rolle bei Proteinabbau, Zellwachstum, Invasion und Tumorprogression spielt.

'2,2'-Dipyridyl ist ein chemischer Komplex mit der Formel (C5H4N)2, der aus zwei Pyridylringen besteht, die durch eine Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindung verbunden sind und häufig in der Chemie als Ligand für Metallionen verwendet wird.

Cysteinproteinaseinhibitoren sind spezifische Moleküle, die die Aktivität von Cysteinproteasen, enzymatischen Proteinabbau-Proteinen, hemmen, indem sie sich an ihre katalytisch aktive Site binden und so die proteolytische Aktivität in biologischen Systemen reduzieren.

Endopeptidasen sind Enzyme, die Proteine hydrolytisch spalten, indem sie Peptidbindungen im Inneren der Polypeptidkette trennen, im Gegensatz zu Exopeptidasen, die an den Enden der Kette wirken.

Cystatin B ist ein kleines, intrazelluläres Protein, das aus 98 Aminosäuren besteht und hauptsächlich in den Lysosomen vorkommt, wo es als Cystein-Protease-Inhibitor fungiert, um die proteolytische Aktivität von Cathepsinen zu regulieren. Es wird auch als ein potenzieller Biomarker für neurodegenerative Erkrankungen wie Parkinson und Alzheimer in Betracht gezogen.

In der Medizin bezieht sich 'Kinetik' auf die Untersuchung der Geschwindigkeit und des Mechanismus der Bewegung oder Verteilung von Substanzen, wie Medikamenten, im Körper über die Zeit hinweg.