Die GTP-Pyrophosphokinase ist ein Enzym, das die Umwandlung von Guanosintriphosphat (GTP) in Guanosindiphosphat (GDP) und anorganisches Phosphat katalysiert, wobei Pyrophosphat entsteht.

Thiamin-Pyrophosphokinase ist ein enzymatisches Protein, das die Übertragung einer Pyrophosphatgruppe von ATP auf Thiamin ermöglicht, um das aktive Coenzym Thiaminpyrophosphat (TPP) zu bilden, welches eine wichtige Rolle in zentralen Stoffwechselwegen wie der Glykolyse und dem Citratzyklus spielt.

Diphosphotransferasen sind Enzyme, die zwei Phosphatgruppen zwischen Molekülen übertragen und so an Stoffwechselprozessen wie Signaltransduktion, Glykolyse und Proteinphosphorylierung beteiligt sind.

Thiamin, auch als Vitamin B1 bekannt, ist ein wasserlösliches Vitamin, das für die normale Funktion des Nervensystems und der Muskeln unerlässlich ist und eine wichtige Rolle bei der Energiegewinnung aus Kohlenhydraten spielt.

Ribose-Phosphat-Pyrophosphokinase ist ein Enzym, das die Umwandlung von Ribose-5-Phosphat in Ribose-1,5-bisphosphat katalysiert, einen wichtigen Schritt bei der Synthese von Pentosen und Desoxyribonukleotiden im Zuckerstoffwechsel und der DNA-Replikation.

Pterine sind biologisch aktive Verbindungen, die zu den Pteridinen gehören und wichtige Rollen in verschiedenen Stoffwechselprozessen spielen, einschließlich der Synthese von Folsäure und Biopterin, einem Coenzym, das bei der Neurotransmittersynthese beteiligt ist.

Pyrithiamin ist ein synthetisches Vitamin B1-Analogon, das als Wirkstoff zur Behandlung von Beriberi, einer Erkrankung durch Vitamin B1-Mangel, eingesetzt wurde, aber aufgrund seiner geringen therapeutischen Breite und unerwünschten Wirkungen weitgehend durch Thiamin ersetzt wurde.

Thiamin-Pyrophosphatase ist ein Enzym, das Thiaminpyrophosphat (eine aktive Form von Vitamin B1) in Thiamin und Phosphat spaltet, wodurch es die Aktivität von anderen Enzymen in der Zelle reguliert. Diese Aufgabe ist wichtig für verschiedene Stoffwechselprozesse, einschließlich der Energiegewinnung aus Kohlenhydraten.

Dihydropteroat-Synthase ist ein Schlüsselenzym im Folatsyntheseweg, das katalysiert, dass PABA (p-Aminobenzoesäure) mit 6-Hydroxymethyl-7,8-dihydropterin zu Dihydropteroat verknüpft wird, ein Vorläufer des Folats. Diese Enzymfunktion ist von besonderer Bedeutung, da viele Mikroorganismen auf die exogene Zufuhr von Folaten angewiesen sind und Hemmstoffe der Dihydropteroat-Synthase wie Sulfonamide als Antibiotika eingesetzt werden.

Thiaminmonophosphat ist die aktive, phosphorylierte Form von Thiamin (Vitamin B1), die als Kofaktor im Stoffwechsel von Kohlenhydraten, insbesondere bei der Bildung von Acetyl-CoA und dem Abbau von α-Ketosäuren, eine wichtige Rolle spielt.

Oxythiamin ist ein synthetisches Derivat von Vitamin B1 (Thiamin), das häufig als Prodrug zur Therapie von Thiaminmangelzuständen eingesetzt wird, indem es die Resorption und Gewebespeicherung von Thiamin verbessert.

Phosphotransferasen sind Enzyme, die Phosphatgruppen von einem Molekül auf ein anderes übertragen, wodurch sie biochemische Reaktionen in der Zelle katalysieren, wie z.B. die Übertragung von Phosphatgruppen zwischen verschiedenen Molekülen während des Stoffwechsels.

Thiaminpyrophosphat ist die aktive Form von Thiamin (Vitamin B1), die als Kofaktor im Kohlenhydratstoffwechsel, insbesondere bei der Decarboxylierung von α-Ketosäuren und dem Abbau von Pyruvat und Pentosen, eine entscheidende Rolle spielt.

Aldehyd-Lyasen sind Enzyme, die Aldehyde in ihre korrespondierenden Carbonsäuren umwandeln, indem sie ein Wassermolekül hinzufügen und so eine Oxidation des Substrats katalysieren.