Eine DNA-aktivierte Proteinkinase ist ein Enzym, das durch Bindung an eine spezifische DNA-Sequenz aktiviert wird und anschließend die Phosphorylierung (d.h. die Übertragung einer Phosphatgruppe) auf bestimmte Zielproteine katalysiert, was zu deren Aktivierung oder Inaktivierung führt und somit eine Rolle in der Regulation zellulärer Prozesse wie Transkription, DNA-Reparatur und Signaltransduktion spielt.

Protein-Serin-Threonin-Kinasen sind Enzyme, die die Übertragung einer Phosphatgruppe von ATP auf Serin oder Threonin-Reste von Proteinen katalysieren und damit deren Aktivität, Lokalisation oder Konformation beeinflussen. Diese posttranslationale Modifikation ist ein wichtiger Regulationsmechanismus in zellulären Signaltransduktionswegen.

Protein-Kinase C (PKC) ist ein Enzym, das durch Bindung von Diacylglycerol und Calcium ioni aktiviert wird und eine zentrale Rolle in der Signaltransduktion spielt, indem es andere Proteine phosphoryliert und damit deren Aktivität beeinflusst.

Protein-Kinasen sind Enzyme, die die Übertragung einer Phosphatgruppe auf bestimmte Aminosäuren in Proteinen katalysieren, was zur Regulation ihrer Funktion und Aktivität beiträgt.

DNA-bindende Proteine sind Proteine, die spezifisch und affin an bestimmte Sequenzen oder Strukturen der DNA binden, um verschiedene zelluläre Prozesse wie Transkription, Reparatur, Replikation und Chromatin-Organisation zu regulieren.