Acetyl-Coenzym-A-Synthetase ist ein Enzym, das die Umwandlung von Acetat in Acetyl-CoA katalysiert, indem es ATP und Coenzym A einsetzt, was eine zentrale Rolle im Stoffwechsel von Fettsäuren und Kohlenhydraten spielt.

Ubiquitin-Protein-Ligasen sind Enzyme, die E3-Ligase genannt werden und eine katalytische Rolle in der Ubiquitination spielen, einem posttranslationalen Modifikationsprozess, bei dem Ubiquitin-Moleküle an spezifische Zielproteine gebunden werden, was zur Regulation ihrer Funktion, Lokalisation und Stabilität beiträgt, einschließlich der Markierung von Proteinen für die Degradation durch das Proteasom.

DNA-Ligasen sind Enzyme, die die Enden zweier DNA-Stränge kovalent verbinden können, indem sie eine Phosphodiesterbindung zwischen 5'-Phosphat- und 3'-Hydroxyl-Gruppen herstellen, was für die Reparatur und Replikation von DNA unerlässlich ist.

Polynucleotid-Ligasen sind Enzyme, die zwei komplementäre Einzelstränge eines DNA-Moleküls oder zwei DNA-Moleküle mit komplementären Enden kovalent verbinden können, indem sie eine Phosphodiesterbindung zwischen den 3'-OH und 5'-Phosphat-Gruppen der Stränge herstellen.

Ubiquitination ist ein posttranslationaler Prozess, bei dem Ubiquitin-Moleküle kovalent an Lysin-Reste von Proteinen angehängt werden, was ihre Funktion, Lokalisation oder Stabilität beeinflussen und eine Rolle in verschiedenen zellulären Prozessen wie Proteinabbau, DNA-Reparatur und Signaltransduktion spielen kann.

Ubiquitin-Protein-Ligase-Komplexe sind Enzymkomplexe, die am Prozess der Ubiquitination beteiligt sind, indem sie Ubiquitin-Moleküle auf spezifische Zielproteine übertragen, was zur Regulation ihrer Funktion, Lokalisation und Stabilität führt, einschließlich Markierung von Proteinen für Proteasom-abhängige Degradation.

Cullin-Proteine sind eine Familie konservierter Proteine, die als Gerüstkomponenten in Multi-Protein-Komplexen fungieren, welche die Ubiquitination und nachfolgende Degradation von Proteinen in der Zelle katalysieren.