Cadenas gamma de Inmunoglobulina
Cadenas pesadas de INMUNOGLOBULINA G, con un peso molecular aproximado de 51 kDa. Contienen unos 450 residuos de aminoácidos ordenados en cuatro dominios y un componente oligosacárido enlazado covalentemente a la región constante del fragmento Fc. Las subclases de la cadena pesada gamma (por ejemplo, gamma 1, gamma 2a y gamma 2b) de las subclases del isotipo de la INMUNOGLOBULINA G (IgG1, IgG2A e IgG2B), parecen mas parecidas entre sí que las cadenas pesadas de las otras INMUNOGLOBULINAS ISOTIPOS.
Fibrinógeno
Glicoproteína plasmática coagulada por la trombina, compuesta de un dímero de tres pares no idénticos de cadenas polipéptidas (alfa, beta, gamma) unidas entre sí por enlaces de disulfuro. La coagulación del fibrinógeno es un cambio sol-gel que involucra reordenamientos moleculares: en tanto el fribinógeno resulta dividido por la trombina para formar polipéptidos A y B, la acción proteolítica de otras enzimas da lugar a diferentes productos de degradación del fibrinógeno.
Fibrina
Fibrinógenos Anormales
Fibrinógenos que tienen un defecto funcional como resultado de una o más sustituciones de aminoácido en la secuencia aminoácida del fibrinógeno normal. Las anomalías de la molécula de fibrinógeno pueden dañar cualquiera de los pasos principales involucrados en la conversión de fibrinógeno en fibrina estabilizada, tales como la ruptura de los fibrinopéptidos por la trombina, la polimerización y el enlace cruzado de la fibrina. Las desfibrinogenemias resultantes pueden ser clínicamente silentes o estar asociadas con sangramiento, trombosis o mala cicatrización de las heridas.
Hemoglobina Fetal
El principal componente de la hemoglobina en el feto. Esta HEMOBLOBINA tiene dos subunidades de polipéptidos alfa y dos gamma, en comparación a la hemoglobina del adulto normal, que tiene dos subunidades de polipéptidos alfa y dos beta. Las concentraciones de hemoglobina fetal pueden ser elevadas (generalmente por encima de 0.5 por ciento) en niños y adultos afectados por LEUCEMIA y diversos tipos de ANEMIA.
Factor XIII
Inmunoglobulinas
Subunidad múltiple de proteinas con función en la INMUNIDAD. Son producidas por los LINFOCITOS B desde los GENES DE INMUNOGLOBULINAS. Están compuestas de dos cadenas pesadas (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA) y dos ligeras (CADENAS LIGERAS DE INMUNOGLOBULINA), con cadenas de polipéptidos complementarias adicionales, dependiendo de sus isoformas. Las isoformas incluyen formas monoméricas y poliméricas y formas transmembrana (RECEPTORES DEL ANTÍGENO DE LA CÉLULA B)o formas secretadas (ANTICUERPOS). Según la secuencia de aminoácidos de sus cadenas pesadas se dividen en cinco clases (INMUNOGLOBULINA A, INMUNOGLOBULINA D, INMUNOGLOBULINA E, INMUNOGLOBULINA G e INMUNOGLOBULINA M) y varias subclases.
Inmunoglobulina G
Inmunoglobulina A
Representa el 15-20 por ciento de las inmunoglobulinas de suero humano, sobre todo como el polímero de cadena 4 en seres humanos o en otros mamíferos dímero. La IgA secretora (INMUNOGLOBULINA A SECRETORA) es la inmunoglobulina principal en las secreciones.
Inmunoglobulina M
Clase de inmunoglobulina que lleva cadenas mu (CADENAS MU DE INMUNOGLOBULINA). La IgM puede fijar las PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO. La designación IgM se escogió por su alto peso molecular y originalmente se llamaba macroglobulina.
Cadenas Pesadas de Inmunoglobulina
Las cadenas polipeptídicas mas largas de las inmunoglobulinas. Contienen 450 a 600 residuos de aminoácidos por cadena y tienen pesos moleculares de 51-72 kDa.
Inmunoglobulinas Intravenosas
Preparados de inmunoglobulinas que se usan en infusión intravenosa, que contienen principalmente INMUNOGLOBULINA G. Se emplean para tratar distintas enfermedades asociadas con niveles reducidos o anormales de inmunoglobulina, incluyendo el SIDA pediátrico, HIPERGAMMAGLOBULINEMIA primaria, INMUNODEFICIENCIA COMBINADA SEVERA, infecciones por CITOMEGALOVIRUS en receptores de trasplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÓNICA, síndrome de Kawasaki, infecciones en recién nacidos y PÚRPURA TROMBOCITOPÉNICA IDIOPÁTICA.
Electroforesis en Gel de Poliacrilamida
Genes de Inmunoglobulinas
Genes que codifican las subunidades diferentes de las INMUNOGLOBULINAS, por ejemplo los GENES DE LAS CADENAS LIGERAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS y los GENES DE LAS CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS. Estos genes están presente como segmentos en las células germinales. Los genes completos se forman cuando los segmentos son barajados y reunidos (REORDENAMIENTO GÉNICO DE LINFOCITO B) durante la maduración de los LINFOCITOS B. Los segmentos génicos de los genes germinales de cadena ligera y pesada se simbolizan por V (variable), J (de joining, en inglés o unidos)y C (constante). Los genes germinales de cadena pesada tienen un segmento adicional D (diversidad).
Secuencia de Aminoácidos
Cadenas Ligeras de Inmunoglobulina
Cadenas de polipéptidos constituídas por 211 a 217 residuos de aminoácidos, que tienen un peso molecular aproximado de 22 kD. Hay dos tipos principales de cadenas ligeras, la kappa y la lambda. Dos cadenas ligeras Ig y dos cadenas pesadas Ig (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA)forman una molécula de inmunoglobulina.
Cadenas kappa de Inmunoglobulina
Uno de los tipos de cadenas ligeras de las inmunoglobulinas, con un peso molecular aproximado de 22 kDa.
Inmunoglobulina E
Inmunoglobulina A Secretora
Principal inmunoglobulina encontrada en las secreciones exocrinas como la leche, mucina respiratoria e intestinal, saliva y lágrimas. La molécula completa (alrededor de 400 kD) está compuesta por dos unidades de INMUNOGLOBULINA A de cuatro cadenas, un COMPONENTE SECRETORIO y una cadena J (CADENAS J DE INMUNOGLOBULINA).
Región Variable de Inmunoglobulina
Aquella región de la molécula de inmunoglobulina que varía en su secuencia y composición de aminoácidos que constituye el sitio de enlace para el antígeno específico. Esta ubicada en el terminal N del fragmento Fab de la inmunoglobulina. Incluye regiones hipervariables (REGIONES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIEDAD) y regiones marco.
Cadenas mu de Inmunoglobulina
Clase de cadenas pesadas que se hallan en la INMUNOGLOBULINA M. Tienen un peso molecular aproximado de 72 kD y contienen unos 57 residuos de aminoácidos ordenados en cinco dominios y con más ramas de oligosacáridas y mayor contenido de carbohidrato que las cadenas pesadas de la INMUNOGLOBULINA G.
Isotipos de Inmunoglobulinas
Clases de inmunoglobulinas que se encuentran en cualquier especie de animales. En hombres hay nueve clases que migran en cinco grupos diferentes en la electroforesis; cada una está constituida de dos cadenas proteicas ligeras y dos pesadas, y cada grupo tiene propiedades estructurales y funcionales que lo distinguen.
Cadenas lambda de Inmunoglobulina
Uno de los tipos de subunidades de cadena ligera de las inmunoglobulinas, con un peso molecular aproximado de 22 kDa.
Inmunoglobulina D
Inmunoglobulina que representa menos del 1 por ciento de las inmunoglobulinas plasmáticas. Se encuentra en la membrana de muchos LINFOCITOS B circulantes.
Regiones Constantes de Inmunoglobulina
Ámbitos de las moléculas de inmunoglobulina que son invariables en su secuencia aminoácida en cualquier clase o subclase de inmunoglobulina. Confiere las funciones biológicas y estructurales a las inmunoglobulinas. Cada una de las cadenas ligeras o ambas y las cadenas pesadas comprenden la mitad del final C del fragmento Fab y dos o tres de ellos componen el resto de las cadenas pesadas (todo el fragmento Fc).
Fragmentos Fc de Inmunoglobulinas
Fragmentos cristalizables compuestos por las mitades de las terminales carboxilo de ambas CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA, enlazadas entre sí por enlaces disulfuro. Los fragmentos Fc contienen las partes del terminal carboxilo de las regiones constantes de la cadena pesada que son responsables de las funciones efectoras de una inmunoglobulina (fijación del complemento, unión a la membrana celular vía RECEPTORES FC y trasporte placentario). Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.
Linfocitos B
Células linfoides relacionadas con la inmunidad humoral. Son células de vida corta semejantes a los linfocitos derivados de la bursa de las aves en su producción de inmunoglobulinas al ser estimuladas adecuadamente.
Cambio de Clase de Inmunoglobulina
Reordenamiento génico del linfocito B que conduce a una sustitución del tipo de región constante de cadena pesada que se expresa. Esto permite que la respuesta efectora cambie mientras que la especificidad de unión del antígeno (región variable) se mantiene igual. La mayoría de los cambios de clase ocurre por un evento de recombinación del ADN, pero también puede tener lugar a nivel del procesamiento del ARN.
Fragmentos Fab de Inmunoglobulinas
Fragmentos de unión univalentes de antígeno, compuestos por una CADENA LIGERA DE INMUNOGLOBULINAS entera y el amino terminal de una de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA de la región media, unidas entre sí mediante uniones disulfuro. Los Fab contienen las regiones variables de la molécula de inmunoglobulina, que son parte del sitio de unión a antígeno y las primeras regiones constantes. Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.
Cadenas J de Inmunoglobulina
Un péptido de 15 kDa "de unión" que forma una de las uniones entre monómeros de INMUNOGLOBULINA A o INMUNOGLOBULINA M en la formación de inmunoglobulinas poliméricas. Hay una cadena J por un dímero IgA o un pentámero IgM. También está implicado en la unión de las inmunoglobulinas poliméricas a los RECEPTORES DE INMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, necesario para su transcitosis en la luz. Se distingue de la REGIÓN DE UNIÓN DE LA INMUNOGLOBULINA, que es parte de la REGIÓN VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA de las cadenas ligeras y pesadas de la inmunoglobulina.
Fragmentos de Inmunoglobulinas
Moléculas parciales de inmunoglobulinas que proceden de la división selectiva por enzimas proteolíticas o son generadas por técnicas de INGENIERÍA DE PROTEINAS.
Alotipos de Inmunoglobulinas
Variantes alélicas de las CADENAS LIGERAS DE INBMUNOGLOBULINA o CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA, codificadas por los ALELOS de los GENES DE INMUNOGLOBULINAS.
Receptores de Inmunoglobulina Polimérica
Receptores Fc especializados (RECEPTORES, FC) para inmunoglobulinas poliméricas, que median la transcitosis de IgA e IgM polimérico en las secreciones externas. Se encuentran en la superficie de las células epiteliales y de los hepatocitos. Luego de la unión a la IgA, el complejo ligando-receptor sufre endocitosis, transporte por vesículas, y secreción en la luz por exocitosis. Antes de su liberación, la parte del receptor (COMPONENTE SECRETOR) que se une a la IgA es separado proteolíticamente de su porción transmembranal.
Región de Unión de la Inmunoglobulina
Segmento de cadenas pesadas de inmunoglobulina, codificada por los GENES DE LAS CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS en el segmento J donde, durante la maduración de los LINFOCITOS B, el segmento génico para la región variable superior se une a un segmento génico de la región constante de abajo. La posición exacta de la unión de los dos segmentos génicos es variable y contribuye a la DIVERSIDAD DE ANTICUERPOS. Se distingue de las CADENAS J DE INMUNOGLOBULINA; un polipéptido separado que sirve como pieza de unión en los poliméricos IGA o IGM.
Ensayo de Inmunoadsorción Enzimática
Inmmunoensayo que utiliza un anticuerpo marcado con una enzima marcadora como es la peroxidasa del rábano picante (horseradish peroxidase). Mientras la enzima o el anticuerpo están unidas a un sustrato inmunoadsorbente, ambas retienen su actividad biológica; el cambio en la actividad enzimática como resultado de la reacción enzima-anticuerpo-antígeno es proporcional a la concentración del antígeno y puede ser medida espectrofotométrica o visualmente. Se han desarrollado muchas variantes del método.
Receptores de Antígenos de Linfocitos B
INMUNOGLOBULINAS de la superficie de los LINFOCITOS B. Su ARN MESANJERO contiene EXONAS con una membrana de expansión de secuencia, produciendo inmunoglobulinas en forma de proteínas transmembrana tipo I, en oposición a las inmunoglobulinas secretadas (ANTICUERPOS), que no contienen el segmento de expansión de la membrana.
Especificidad de Anticuerpos
Genes de las Cadenas Pesadas de las Inmunoglobulinas
Genes y segmentos de genes que codifican las CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS. Los segmentos de genes de las cadenas pesadas se denominan con los símbolos V (variable), D (diversidad), J (unión) y C (constante).
Hipermutación Somática de Inmunoglobulina
Plasmacitoma
Cadenas delta de Inmunoglobulina
Clase de cadenas pesadas que se encuentran en la INMUNOGLOBULINA D. Tienen un peso molecular aproximado de 64 kDa y contienen unos 500 residuos de aminoácidos ordenados en cuatro dominios y un componente oligosacárido enlazado covalentemente a la región constante del fragmento Fc.
Región de Cambio de la Inmunoglobulina
Sitio localizado en los INTRONES en el extremo 5' de cada segmento de la región constante del gen de la inmunoglobulina de cadena pesada, donde se produce la recombinación (o reordenamiento) durante el CAMBIO DE CLASE DE INMUNOGLOBULINA. Las regiones de cambio de las Ig se encuentran en genes que codifican las cinco clases (INMUNOGLOBULINAS ISOTIPOS) de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA.
Cadenas alfa de Inmunoglobulina
Clase de cadenas pesadas que se encuentran en la INMUNOGLOBULINA A. Tienen un peso molecular de aproximadamente 58 kDa y contienen unos 470 residuos de aminoácidos ordenados en cuatro dominios y un componente oligosacárido enlazado covalentemente a su región constante del fragmento Fc.
Anticuerpos Antiidiotipos
Idiotipos de Inmunoglobulinas
Determinantes únicos, controlados genéticamente, que están presentes en ANTICUERPOS cuya especificidad está limitada a un solo grupo de proteínas (por ejemplo, otra molécula de anticuerpo o una proteína individual de mieloma). El idiotipo aparece para representar la antigenicidad del sitio de unión del antígeno al anticuerpo y estar co-determinado genéticamente con el mismo. Las determinantes idiotípicas han sido localizadas con precisión en la REGIÓN VARIABLE DE INMUNOGLOBULINA de ambas cadenas polipeptídicas de inmunoglobulinas.
gammaglobulinas
Globulinas séricas que migran a la región gamma (la cargada mas positivamente)en la ELECTROFORESIS. En un determinado momento, el término de gammaglobulinas se empleó como sinónimo de inmunoglobulinas, ya que la mayoría de las gammaglobulinas son inmunoglobulinas. Pero dado que algunas inmunoglobulinas presentan una movilidad electroforética alfa o beta, esa nomenclatura está cayendo en desuso.
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.